Enzimas: Catalisadores Biológicos

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Enzimas 
Catalisadores biológicos
Catalisadores 
Energia de ativação
Energia livre de Gibbs
Definição de enzimas do ponto de vista funcional
Apresentar extraordinária eficiência catalítica
Apresentar alto grau de especificidade 
Acelera a velocidade das reações em média 106 a 1012 vezes
Não ser consumido ou alterado 
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O que são enzimas
Função e importância 
Ponto de vista químico estrutural*
Apoenzimas
Holoenzimas
Isoenzimas (glicoquinase/hexoquinase)
Heteroenzimas 
Aloenzimas (diferentes alelos, mesmo gene)
Classificação quanto ao mecanismo de ação
Oxirredutases ( catalisam reações de oxido-redução)
Transferases ( promovem transferência de grupos funcionais)
Hidrolases (catalisam reações de hidrólise)
Liases ( retiram ou criam insaturações)
Isomerases (catalisam reações de isomerização)
Ligases ( Cria uma molécula a partir de duas)
Mecanismos de ação
Efeitos de proximidade e orientação
Catálise por íons metálicos
Catálise ácido-base geral
Catálise Covalente
OBS.: As enzimas possuem um centro catalítico chamado de sítio ativo, nas enzimas protéicas corresponde a um domínio espessífico.
Esquema didático de sítio ativo e reação geral de uma enzima (simplificado)
Cinética
Complexo ES (teorias: chave-fechadura / encaixe induzido)
Cinética de primeira ordem e ordem zero (Michaeles- Menten)
Km (constante de afinidade) e Kcat (constante catalítica)
Km=[S]=Vmax/2
V = Vmax . [S] 
 Km + [S]
Kcat =Vmax 
 [E]
Modelo de cinética enzimática Michaeliana.
Inibição enzimática
Inibição competitiva
Reversível
Irreversível 
Inibição não competitiva
Modelo didático de inibição enzimática
Regulação da atividade enzimática
Regulação alostérica
Regulação hormonal
Fixação
O que faz um catalisador do ponto de vista termodinâmico? 
O que representa a energia livre de Gibbs numa reação?
Cite as características químicas e termodinâmicas que definem as enzimas.
Diferencie heteroenzimas de isoenzimas.
Caracterize as enzimas de acordo com os seis tipos básicos de reações que catalisam.
Cite três mecanismos de ação da catalise enzimática.
Explique o esquema chave-fechadura e encaixe induzido.
Conceitue Km e Kcat, os diferencie e explique a importância de conhecer esses parâmetros.
Quais os tipos de inibição enzimática? Explique-os.
Como a atividade enzimática pode ser regulada?
Como é a cinética de uma enzima alostérica?