Aula_2_Aminoácidos_Escola_Saude (1)

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I- DEFINIÇÃO
As proteínas são biomoléculas mais abundantes que ocorrem nas células 
As proteínas também ocorrem em grande variedades.
São constituídas por pequenas unidades chamadas de Aminoácidos.
II- FUNÇÕES
	Os vinte tipos diferentes de aminoácidos servem não apenas como unidades fundamentais das proteínas mas também como precursores dos:
 Hormônios, 
Alcalóides, 
Pigmentos e 
muitas outras espécies de Biomoléculas
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III. Estrutura do Aminoácido
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É a tendência de interagir com água em pH fisiológico (próximo de pH = 7,0).
De acordo com o grupo R, os aminoácidos podem ser:
 APOLARES (Não- polares) e hidrofóbicos (insolúveis em água);
 POLARES e hidrofílicos (solúveis em água)
IV. Classificação dos aminoácidos
Polaridade dos grupos R
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Fig. 2.1 Estrutura e classificação dos aminoácidos.
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Aminoácidos polares 
	Estes são subdividas em 3 categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo R em solução neutra: 
Polares básicos		 carga for positiva
 Polares ácidos		 carga negativo
Polares sem carga	 não apresentam carga elétrica
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 AMINOACIDOS ESSENCIAIS
 AMINOACIDOS NÃO ESSENCIAIS
V- CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO A NECESSIDADE NA DIETA
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		Nutricialmente essenciais
		Nutricional. não essenciais
		Arginina
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptofano
Valina
		Alanina
Asparagina
Ácido aspartico
Cisteína
Ácido glutâmico
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
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Fig. 17.24 Na fenilcetonúria, a fenilalanina não pode ser convertida em tirosina e origina fenilpiruvato.
Fig. 17.25 Conversão de tirosina a 3,4-diidroxifenilalanina (DOPA), catalisada por tirosinase. DOPA é transformada em melanina por uma série de reações complexas.
VI.	Erros Inatos do Metabolismo: Fenilcetonuria
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A Fenilcetonúria (PKU - PhenylKetonUria) é uma doença genética caracterizada pelo defeito ou ausência da enzima fenilalanina hidroxilase. Esta enzima realiza o processo de conversão (hidroxilização) da fenilalanina em tirosina. A tirosina está envolvida na síntese da melanina. A ação da enzima é transferir um átomo de oxigênio para o anel aromático da fenilalanina. Posteriormente, um íon de hidrogênio (H+) liga-se ao oxigênio completando a transformação em tirosina. O acumulo de fenilalanina no sangue é convertido em fenilpiruvato 
Esta doença pode ser detectada logo após o nascimento através de triagem neonatal (conhecida popularmente por teste do pezinho).
Os principais sintomas da doença não tratada são: oligofrenia, atraso do desenvolvimento psicomotor (andar ou falar), convulsões, hiperatividade, tremor e microcefalia. Identificam-se as alterações com cerca de um ano de vida. Praticamente todos os pacientes não tratados apresentam um QI inferior a 50.
O tratamento consiste em uma dieta pobre em fenilalanina (300 a 500 mg/dia em uma criança de 10 anos). A expectativa de vida sem tratamento é baixa, em torno de 30 anos.
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POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS: 
VII- PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS
1) Ligação peptídica
	Os aminoácidos podem formar polímeros através da ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro. Esta ligação carboo-nitrogênio, chamada de ligação peptídica, é obtida por exclusão de uma molécula de água.
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2) Peptídeos
A cadeia polipeptíca pode conter de dois a milhares de aminoácidos:
 Dipeptídio:	2 aminoácidos
 Tripeptídio:	3 aminoácidos
 Oligopeptídios ou simplesmente peptídios são os polímeros contendo até 30 aminoácidos
 Polipeptídios: quando o numero é maior
 Proteínas: podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas, contêm mais de 50 aminoácidos.
 Cada proteína apresenta uma estrutura espacial definida e característica.
 componentes celulares mais abundante
 Proteínas	
 Moléculas diversificadas quanto á forma e função
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EXEMPLOS
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3.	Atividades biológicas de alguns peptídios e polipeptídios
Muitos peptídios encontrados na natureza desempenham funções importantes; atuado como:
Agente Redutor:
	Glutationa: Tripeptídeo, atua como antioxidante (captura os agentes oxidantes). Exemplo: -Glutamil-L-Cisteinilglicina. 
b)	HORMÔNIOS 
 ENCEFALINAS, composto formado no sistema nervoso central que se liga a receptores específicos em determinadas células do cérebro e induzem á analgesia (eliminação da sensação de dor). São 2 pentapeptídoes 
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OCITOCINA, com nove resíduos de aminoácido, que é secretada pela hipófise posterior e estimula as contrações uterina na hora do parto.
CORTICOTROFINA hormônio com 39 resíduos de aminoácido, secretado pela hipófise anterior e que estimula o córtex adrenal.
 GLUCAGON um hormônio pancreático de 29 resíduos, tem ação oposta àquela da insulina.
 INSULINA o hormônio polipeptídio contem duas cadeias polipépticas, uma com 30 resíduos aminoácidos e a outra com 21.
ANTIBIÓTICOS:
 BRADICININA, também com nove resíduos de aminoácidos, que inibe a reação inflamatória nos tecidos. 
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4-	Proteínas Hormonais
Hormônio do Crescimento (GH)
191 aminoácidos - 2 pontes dissulfeto
Sintetizado nos somatótrofos da pituitária anterior 
Promove a proliferação de tecidos mesodérmicos – osso, cartilagem, músculo
Insulina 
51 aminoácidos dispostos em 2 cadeias unidas por 2 pontes dissulfeto 
Sintetizado nas células  do pâncreas 
Um dos principais hormônios que regula metabolismo
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5-	Peptídeos com aplicação terapêutica 
	são sintetizados no laboratórios industriais. 
Exemplo:	
Aspartame: um adoçante artificial, dipeptídio modificado formado por aspartato e fenilalanina.
Tripeptídio com efeito biológico, sintetizado comercialmente, o l-aspartilfenilalanil-metiléster. Este composto é um adoçante artificial e é conhecido como ASPARTAME ou como NutraSweet (seu nome comercial).
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Roteiro de Estudos: – AMINOÁCIDOS
1 - Como são formados os aminoácidos e qual sua estrutura básica?
2 – Como são classificados os aminoácidos de acordo a estrutura do seu grupo R
3 - O que são aminoácidos essenciais? Onde são encontrados?
4 - Diferencie os aminoácidos dispensáveis dos condicionalmente dispensáveis.
5 – Que tipo de deficiência metabólica ocorre na fenilcetonuria
6 - Os aminoácidos são armazenados em nosso organismo? De que forma pode ocorrer?
7 - Quais são as funções biológicas dos aminoácidos?
8 - Uma criança de 6 anos foi analisada em um hospital para avaliação de hiperatividade e retardo no desenvolvimento da fala. Os distúrbios de comportamento foram notados pela primeira vez aos 2 anos de idade. Aos 5 anos a criança começou a freqüentar a pré-escola onde notou-se que seu desenvolvimento intelectual era bastante inferior ao dos seus colegas. A criança foi produto de uma gravidez normal, sem problemas perinatais. Não havia histórico familiar de retardo mental. O exame físico revelou uma criança bem nutrida, com circunferência da cabeça, peso e altura apropriados para uma criança da sua idade. No exame neurológico, avaliou-se que sua coordenação motora era comparável à de uma criança de 2 anos de idade. Ele usava palavras simples e era capaz de formar apenas sentenças rudimentares. Um exame de urina foi solicitado para avaliar a possibilidade de tratar-se de uma alteração metabólica. A urina apresentava odor peculiar e detectou-se grande quantidade de um aminoácido essencial por cromatografia em camada delgada. Suspeitou-se, portanto de uma deficiência genética no metabolismo dos aminoácidos que foi confirmado pelos exames a seguir;
 Resultados Valores normais
fenilalanina (plasma) 25,5 mg/dL 0,8 -1,8 mg/dL
Tirosina (plasma) 0,5 mg/dL
0,56 – 1,29 md/dL
A respeito desse caso, pergunta-se
Considerando os valores do exame acima sugira qual a doença que esta relacionada com este caso clinico e qual o subproduto formado no metabolismo irregular desta criança que caracteriza com retardo mental.
Quais alterações observadas no exame laboratorial? Como ocorreram estas alterações?
Neste caso a tirosina é um aminoácido essencial ou não essencial? Porque?
Discuta sobre o uso do aspartame para indivíduos que apresentam o caso clinico citado acima? 
9- Como são formados os peptídeos? O que é uma ligação peptídica?
10- Explique a função biológica de alguns peptideos?
11- Os peptídeos são formados a partir da união de diversos aminoácidos. Cite os nomes dos 	aminoácidos da cadeia abaixo: 
a- Val-Pro-Phe-Asn-Glu-Ser-Gli-Arg-Tir-Met-Trp-Gln-Ala
b- Phe-Ile-Leu-Cis-Tir-Asn-Gln-Tir-Ala-Asp-Glu-Gli-Ser-Val-Arg