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* Victor Henri (1903): E + S ES ??????? 1913 Leonor Michaelis -Enzimologista Maud Menten - Pediatra E + S K1 K-1 ES Kp E + P Etapa rápida Etapa lenta CINÉTICA ENZIMÁTICA Glória - a principal característica para o modelo de Michaelis - Menten é a formação do complexo ES, seguindo da formação do P e a regeneração da E. * CINÉTICA ENZIMÁTICA E + S K1 K-1 ES K2 E + P Velocidade de formação do complexo Velocidade de dissociação do complexo Estado Estacionário Equação de Michaelis-Menten * CINÉTICA ENZIMÁTICA Concentração da enzima livre substituindo Velocidade inicial da reação Substituindo na equação Equação de Michaelis-Menten Glória - etapas iniciais da reação pouco produto está presente, logo a dissociação do complexo ES diz respeitro a formação do produt e não de sua dissociação em E e S * CINÉTICA ENZIMÁTICA [S] [E] [Et] = [ES] substituindo Equação de Michaelis-Menten * V depende da [S]Quando – reação de 1a ORDEM V independe da [S] - a reação de ORDEM ZERO V [S] v = Vmax [S] [S]>>Km CINÉTICA ENZIMÁTICA ordem da reação * Se [S] >> Km V= Vmax (reação de ordem zero) Se KM = [S] Se [S] << Km (reação de 1a ordem) CINÉTICA ENZIMÁTICA * Determinação dos parâmetros cinéticos Gráfico de duplo recíproco de Lineweaver- Burk CINÉTICA ENZIMÁTICA Glória - eXERCÍCIO PAG 172 VI.2.1. Equação de Lineweaver- Burk VI.2.2. Equação de Eadie-Hanes VI.2.3. Equação de Hofstee VI.3. Reações reversíveis e com múltiplos substratos VI.3.1. Reações reversíveis Reações reversíveis são muito freqüentes em processos enzimáticos, particularmente quando a concentração de produto atinge concentrações consideráveis. Isto é muito freqüente em reações de isomerização, como a transformação de glucose em frutose pela enzima glicose-isomerase. O modelo para este tipo de reação é do tipo: De onde pode-se obter: (6.10) VI.3.2. Reações com múltiplos substratos Grande parte das reações enzimáticas são com 2 ou mais substratos. Em boa parte delas o 2o substrato é a água (hidrólises), cuja concentração é mais de 1000 vezes superior ao outro substrato, podendo ser considerada constante, de forma que se cai num tratamento semelhante ao de Michaelis-Menten. No caso de existir efetivamente 2 substratos, um possível tratamento matemático é o seguinte: * ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática. * ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES Michaelis-Menten Lineweaver-Burk * ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES 1- sem inibidor 2- com inibidor na concentração [I1] 3- com inibidor na concentração [I2] > [I1] * ENZIMAS – INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES Lineweaver-Burk Michaelis-Menten * ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES. I não tem semelhança estrutural com o S I favorece a formação do ES Km e Vmax da enzima * KI Lineweaver-Burk Michaelis-Menten ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES * 1- sem inibidor. 2- com inibidor na concentração [I1] 3- com inibidor na concentração [I2] > [I1] ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES * INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é essencial para sua atividade. Podem promover a destruição do grupo funcional Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E. Vmax parte da E é completamente removida do sistema e Km permanece a mesma. ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES
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