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ENZIMAS aula 2

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 Victor Henri (1903): E + S  ES ???????
1913 
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra
E + S
K1
K-1
ES
Kp
E + P
Etapa rápida
Etapa lenta
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Glória - a principal característica para o modelo de Michaelis - Menten é a formação do complexo ES, seguindo da formação do P e a regeneração da E. 
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
E + S
K1
K-1
ES
K2
E + P
Velocidade de formação do complexo
Velocidade de dissociação do complexo
Estado Estacionário
Equação de Michaelis-Menten
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
Concentração da enzima livre
substituindo
Velocidade inicial da reação
Substituindo na equação 
Equação de Michaelis-Menten
Glória - etapas iniciais da reação pouco produto está presente, logo a dissociação do complexo ES diz respeitro a formação do produt e não de sua dissociação em E e S 
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
[S]  [E]
[Et] = [ES]
substituindo
Equação de Michaelis-Menten
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V depende da [S]Quando – reação de 1a ORDEM
V independe da [S] -
a reação de ORDEM ZERO
V
[S]
v = Vmax
[S]  [S]>>Km
CINÉTICA ENZIMÁTICA
ordem da reação
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Se [S] >> Km  V= Vmax (reação de ordem zero)
Se 
  KM = [S]
Se [S] << Km 
 (reação de 1a ordem)
CINÉTICA ENZIMÁTICA
*
Determinação dos parâmetros cinéticos
 Gráfico de duplo recíproco de Lineweaver- Burk
	 
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Glória - eXERCÍCIO PAG 172
VI.2.1. Equação de Lineweaver- Burk
 VI.2.2. Equação de Eadie-Hanes
VI.2.3. Equação de Hofstee
VI.3. Reações reversíveis e com múltiplos substratos 
VI.3.1. Reações reversíveis
	Reações reversíveis são muito freqüentes em processos enzimáticos, particularmente quando a concentração de produto atinge concentrações consideráveis. Isto é muito freqüente em reações de isomerização, como a transformação de glucose em frutose pela enzima glicose-isomerase. O modelo para este tipo de reação é do tipo:
De onde pode-se obter:
 								(6.10)
VI.3.2. Reações com múltiplos substratos
	Grande parte das reações enzimáticas são com 2 ou mais substratos. Em boa parte delas o 2o substrato é a água (hidrólises), cuja concentração é mais de 1000 vezes superior ao outro substrato, podendo ser considerada constante, de forma que se cai num tratamento semelhante ao de Michaelis-Menten. No caso de existir efetivamente 2 substratos, um possível tratamento matemático é o seguinte:
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ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.
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ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA
ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES
Michaelis-Menten
Lineweaver-Burk
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ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA
ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES
1- sem inibidor
2- com inibidor na concentração [I1] 
3- com inibidor na concentração [I2] > [I1]
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ENZIMAS – INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA
ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES
Lineweaver-Burk
Michaelis-Menten
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ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES
 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES. 
I não tem semelhança estrutural com o S
 
I favorece a formação do ES
Km e Vmax da enzima
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KI
Lineweaver-Burk
Michaelis-Menten
ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES
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1- sem inibidor.
2- com inibidor na concentração [I1] 
3- com inibidor na concentração [I2] > [I1]
ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES
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INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
 I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é essencial para sua atividade.
 Podem promover a destruição do grupo funcional
 Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.
 Vmax   parte da E é completamente removida do sistema e Km permanece a mesma.
ENZIMAS – PRESENÇA DE INIBIDORES

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