Cinética

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Cinética
Integrantes:
Aline Tessalia Quintela Marques
Emmanuel Vinícius Oliveira Araújo
Iasmim Crispim Alencar Braga
Lívia Andrade Sales
Paulo Jefferson Santos Marques
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Enzimática
1
Introdução 
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O que são proteínas?
Enzimas
 O que são enzimas?
 O que são catalisadores?
Funções:
 Viabilizar a atividade celular; 
Medeiam as reações no corpo; 
Direcionam eventos metabólicos.
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Estrutura das Enzimas
Estrutura Primária
Estrutura Secundária
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Sequência de Aminoácidos
α - Hélice
Estrutura das Enzimas
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária
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Propriedades das Enzimas
 Possuem todas as características das proteínas;
São catalisadores biológicos extremamente eficientes; 
 Ação reversível;
 Ação influenciada pela temperatura e em pH específico;
 Presença de Sítio Ativo e especificidade com o Substrato.
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Ação Catalítica das
 Enzimas
 Catalisador: aumenta a velocidade de uma reação, não afetando o equilíbrio da reação. 
 
 Liga-se ao S, formado o complexo ES - convertido em EP
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Enzima +
Substrato 
Complexo Enzima-Substrato
Enzima +
Produto 
Exemplo
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 Apresentam especificidade.
Interação Enzima-Substrato:
 
 Modelo 
“ Chave-Fechadura ”
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Interação Enzima-Substrato:
 Modelo do ajuste induzido e tensão do substrato 
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Reação sem Catalisadores
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Reação com Catalizador
X
----------------------------------
---------------------------------
------------------------------------------------
Reagentes 
Ea sem Catalisador
Ea com Catalisador
Produtos 
∆H 
Caminho da Reação 
Energia 
Energia de Ativação: Energia mínima que os reagentes precisam para que inicie a reação química.
Inibição da Atividade 
Enzimática
Certas substancias reduzem a atividade de uma enzima.
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Fatores que Afetam a Atividade das Enzimas
Temperatura
Grau de acidez (pH)
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Velocidade de Reação
Modos de obtenção
 S + E P + E 
Velocidade em tempo(t) 
 
 V = [P] 
 t
Velocidade por concentração de substrato
 
 V = [S] 
 t 
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Fatores que Afetam a Atividade Enzimática
Fatores que afetam
 Temperatura: Pode tanto ajudar a reação como desnaturar a enzima
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Fatores que Afetam a Atividade Enzimática
PH (Potencial Hidrogeniônico) : Ocorre melhores reações em meios mais ácidos ou mais básicos, mas também pode ocorrer desnaturação.
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Fatores que Afetam a Atividade Enzimática
Concentração de substrato: Melhora a velocidade inicial.
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Fatores que Afetam a Atividade Enzimática
Concentração da Enzima: Quanto maior a concentração de enzimas maior transformação substrato-produto.
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Cinética X Termodinâmica
Termodinâmica: Estuda a variabilidade 
e reversibilidade das reações enzimáticas. 
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Cinética: Informa a velocidade com que as reações ocorrem 
“Uma reação pode ser 
termodinamicamente viável, mas não ocorrer em determinadas condições”
Teoria das Colisões 
As moléculas presentes em uma solução devem colidir com orientação apropriada e que a colisão deve levá-las a adquirir uma quantidade mínima de energia que lhes permita atingir um estado reativo, chamado de estado de transição.
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Etapas da Reação Enzimática
1° Etapa: A enzima se liga ao substrato, formando o complexo enzima-substrato (ES)
Equilíbrio ES
Velocidade X Concentração
2° Etapa: A enzima é liberada e volta a forma livre. 
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E + S EP E + P
Reações Enzimáticas 
Concentração [ ] Enzima < Concentração [ ] Substrato
 Energia de Ativação 
A enzima é uma proteína com grande massa molar
A Enzima Catalisa Infinitas reações ?
As enzimas não alteram o equilíbrio químico reacional.
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Tempo
Velocidade
Reação Direta
Reação Inversa
Ponto de
 Equilíbrio
E + S EP E + P
Reações Enzimáticas 
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A medida que se aumenta a [ ] inicial de substratos, velocidade de formação dos produtos cada vez maior.
Maior [ ] do complexo, a reação ocorrer com máxima Velocidade 
Determina concentração de substrato, provoca a formação de um complexo enzima substrato com [ ] igual a metade máxima possível, logo, como metade da velocidade máxima possível. 
Ordem das Reações
Reação de ordem Zero: É quando a velocidade das reações químicas independe da concentração dos reagentes.
Exemplo: 2H2O 2H2 + O2.
Reação de primeira ordem: é aquela na qual a velocidade da reação química é proporcional à concentração de um reagente.
Exemplo: A B V = - d [A]
 dT
Reação de segunda ordem: é aquela na qual a velocidade da reação química é proporcional ao produto das concentrações de dois reagentes.
Exemplo: 2A B + C V = K [A]²
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( Decomposição )
1° Ordem X Ordem Zero
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1° Ordem: Quando [S] << Km
Ordem Zero: Quando [S] >> Km
2° Ordem: Quando [S] = Km
Teoria de Michaelis-Menten
Formação rápida do complexo Enzima-Substrato E + S EP 
O Substrato sempre vai estar em excesso. [S] 
Velocidade de formação do complexo Enzima –Substrato é pequeno e pode ser desprezada.
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Km Qual a sua Importância ? 
Fornece o valor aproximado de substrato intracelular. 
Logo se....
A [S] << Km: Velocidade é bem abaixo da Vmáx (Não necessita de catalisador)
 A [S] >> Km: Velocidade não pode exceder Vmáx (Não necessidade fisiológica de catalisador)
Km é específico para cada enzima.
Quanto mais baixo o Km, maior a afinidade do substrato a enzima.
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Inibidores Enzimáticos
INIBIDORES COMPETITIVOS: São substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima.
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Inibidores Enzimáticos
Inibidores não-competitivos: São substâncias que podem se ligar tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. 
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Inibidores Enzimáticos
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Inibição Enzimática Reversível
 Inibição Enzimática	
O inibidor compete diretamente com o 
substrato normal pelo sítio de ligação.
São moléculas estruturalmente parecidas
com o substrato.
Ocorre a formação de ligações fracas entre
o inibidor e a enzima, sendo assim altamente 
reversível
Inibição Enzimática Reversível
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31
Inibição Enzimática Irreversível 
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Inibição enzimática Irreversível
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Espectrofotometria
Quando um feixe de luz monocromática atravessa uma solução com moléculas absorventes, parte da luz é absorvida pela solução e o restante é transmitido. A absorção de luz depende basicamente da concentração das moléculas absorventes e da espessura da solução – caminho óptico.
Grandes Vantagens do método:
Alta especificidade
Alta Sensibilidade
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Atividade da Enzima LDH
Espectrofotômetro (340nm)
1) 30 min, 5% CO2 37°C
RPMI
DMSO (1 %)
Triton X-100 (0,2%)
OEOG (5 - 100 µg/mL)
EUG (1 - 100 µg/mL)
2) Centrifugação 750 x g, 10 min
LDH (células mortas)
Piruvato Lactato
 NADH H NAD +
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Aplicações de Enzimas na Indústria
Indústria de alimentos	
Indústria de papel e celulose
Indústria farmacêutica
Alimentos
Papel
Farmacêutica
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Enzimas na Indústria Alimentícia
Curiosidade
Na Antiguidade, pastores observavam que, ao guardar leite no estômago de um animal degolado, se produzia um alimento sólido, conhecido hoje como queijo.
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ENZIMAS
APLICAÇÃO
AMILASE
Melhorador de massas e Produçãode xaropes
CELULASE
Preparaçãode concentrados líquidos de café; clarificação sucos
GLICOSE OXIDADE
Eliminação da glicose nos sólidosdo ovo
INVERTASE
Mel artificial
LACTASE
Hidróliseda lactose
LIPASE
Sabor do queijo
PECTINASE
Clarificação de vinho e sucosde fruta
PROTEASE
Clarificação de cervejae amaciamento de carne
Indústria Alimentícia
Tabela1: Resumo das principais enzimas utilizadas no processamento industrial de alimentos.
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Algumas Enzimas utilizadas
na Industria de Papel e Celulose
LIPASES: utilizadas para reduzir o problema das resinas naturais que mancham o papel.
 
AMILASES: no processo de produção de amido modificado. Para melhorar a impressão e a resistência do papel é empregado o amido.
Amilase
Celulose
XILANASES: são as enzimas mais utilizadas no branqueamento da polpa.
Validação da Xilanase
Lipase
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Enzimas na Indústria Têxtil
Celulase: Acabamento
Peroxidase: Tingimento e acabamento
Lacase: Alvejante
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Enzimas na Indústria Farmacêutica
Após os antibióticos, enzimas são os produtos microbianos mais explorados na indústria biotecnológica. 
Elas podem ser aplicadas tanto na produção de medicamentos e desenvolvimento de novos produtos, quanto em diagnóstico clínico e terapia.
O mercado de enzimas é considerado hoje o mais promissor para as indústrias farmacêuticas, e uma única enzima com aplicação terapêutica pode, por exemplo, custar US$ 5 mil/grama.
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Enzimas e Terapia 
Enzima
Fonte
Aplicação
Plasmina
Plasma humano ou bovino
AgenteFibrinolítico, cicatrizante de feridas.
Uroquinase
Urina humana
Agente fibrinolítico, cicatrizante
L-asparaginase
Escherichia coli
Agenteanticancerígeno
Tripsina
Pâncreasbovino
Auxiliar de digestão,debridamentode úlceras.
Lisozima
Clara de ovo
Antibiótico
Hialuronidase
TestículoBovino
Agente de dispersão,anti-inflamatório.
Ribonucelase
Pâncreasbovino
Cicatrizantede feridas
Tabela 2: Principais enzimas utilizadas em terapia.
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Enzimas e Cosméticos 
ENZIMAS
FONTE
APLICAÇÕES
Proteases
Várias fontes
Peeling, estrias, depiladores,controle de oleosidade eceborréia
Catalase
Penicilliumamagasakiense
Antessintais, combate radicais livres
Lactase
Aspergillusniger
Tinturas de cabelos
Hialuronidase
Testículo bovino
Auxiliarno tratamento de celulite
Tabela 3: Enzimas aplicadas diretamente na cosmética.
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O mercado de Enzimas Industriais no Brasil
12% - Processamento de alimentos e bebidas.
13% - Pesquisa e biotecnologia.
15% - Processamento de amido.
29% - Indústria Farmacêutica
31% - Outros tipos
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Considerações Finais
Descrevemos aqui um pouco sobre as enzimas, bem como sobre a cinética de suas reações, abordando suas funções, estrutura propriedades, mecanismos de ação e suas diversas funções.
A partir desse estudo foi possível perceber a importância dessa área do conhecimento da bioquímica, não somente nas áreas industriais, mas também com potencial aplicação na investigação de causas e tratamento de inúmeras doenças.
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Referências Bibliográficas
http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/inibidores.htm
http://www.geocities.ws/jpmslima/bqcap4.pdf
http://www.psiquiatriageral.com.br/tratamento/interacoes04.htm
https://pt.scribd.com/doc/20649694/2/Farmacos-inibidores-enzimaticos
 PURVES, William K., et al. Vida: A ciência da biologia. 6. ed. artmed. Porto alegre: Artmed, 2005
 NELSON, David L., Cox, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5. ed. artmed. Porto Alegre: Artmed, 2011. 
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Muito Obrigado
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