Metabolismo enzimático

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UNIVERSIDADE ESTADUAL PAULISTA 
“JÚLIO DE MESQUITA FILHO” 
FACULDADE DE ENGENHARIA DE ILHA 
SOLTEIRA 
 
 
Metabolismo Microbiano. 
 
 
 
Discente: Vinícius Santos dos Reis 
Graduação em Ciências Biológicas 
 
 
 
Outubro de 2015 
 
 
Ilha Solteira SP 
 
METABOLISMO MICROBIANO 
 
O Presente estudo sobre o Metabolismo Microbiano foi embasado no Capítulo 
5 do Livro “Microbiologia” de Gerard J. Tortora, Berdell R. Funke e Christine L. 
Case, 8ª Edição. 
1- Introdução 
O termo Metabolismo é utilizado para referir a soma de todas as Reações 
químicas dentro de um organismo vivo. Podemos dividir em duas classes as 
reações químicas: aquelas que liberam energia e aquelas que requerem. 
Estão envolvidas no catabolismo as reações químicas reguladas por 
enzimas que liberam energia. As reações catabólicas são geralmente 
reações de hidrólise (usam água), e são exergônicas (produzem mais 
energia do que consomem). 
As reações que as enzimas regulam e requerem energia estão envolvidas 
no anabolismo, são chamadas de reações anabólicas ou biossintéticas, os 
processos anabólicos muitas vezes envolvem reações de síntese por 
desidratação (liberam água) e endergônicas (consomem mais energia do 
que produzem, diferindo assim das exergônicas como vistas acima). Essas 
reações biossintéticas são responsáveis por gerar os materiais para o 
crescimento celular. 
2- Enzimas e Reações Químicas 
Substâncias que apressam uma reação química sem que ela seja 
permanentemente alterada são chamadas de catalisadores. As enzimas 
são catalisadores biológicos nas células vivas. As enzimas são específicas. 
Elas atuam em uma substâncias específica chamada substrato da enzima 
(ou substratos, quando há dois ou mais reagentes), e cada um catalisa 
somente uma reação. 
 
A molécula tridimensional da enzima tem um sítio ativo que é a região que 
vai interagir com uma substância química específica. A substância química 
sobre a qual uma enzima age é chamada de substrato da enzima. 
A enzima trabalha de modo a orientar o substrato para uma posição que 
aumente a probabilidade de uma reação ocorrer. O complexo enzima-
substrato, formado por ligações temporárias da enzima e dos regentes, faz 
com que as colisões sejam eficientes e diminui a energia de ativação da 
reação. 
O mecanismo de aceleração das reações sem com isso necessitar de 
aumentar a temperatura é fundamental para os sistemas vivos, caso 
necessitasse de aumentar a temperatura varias proteínas celulares seriam 
destruídas. 
3- Especificidade e Eficiência Enzimática 
A especificidade das enzimas é possibilitadas por suas estruturas. Cada 
enzima possui uma configuração que a torna única e isso possibilita ser 
encontrado o substrato correto dentre as inúmeras moléculas nas células. 
Enzimas são extremamente eficientes. Em excelentes condições podem 
catalisar reações a taxas de 108 e 1010 vezes maiores que aquelas de 
reações sem enzimas. O número de turnover (que expressa o número 
máximo de moléculas de substrato que uma molécula de enzima converte a 
produto em cada segundo) é normalmente entre 1 a 10 mil e pode ser tão 
alto quanto 500 mil. 
4- Nomenclatura das Enzimas 
Os nomes das enzimas geralmente terminam em “...ase”. São classificadas 
em 6 classes de acordo com o tipo de reação química que catalisam: 
Oxidorredutase (catalisa a oxidação-redução), Transferase (transfere 
grupos funcionais), Hidrolase (catalisa hidrólise), Liase (remove grupos de 
átomos sem hidrólise), Isomerase (rearranja átomos em uma molécula), 
Ligase (Une duas moléculas). 
 
5- O Mecanismo da Ação Enzimática 
1- A superfície do substrato entra em contato com a região chamada 
sítio ativo. 
2- É formado temporariamente o complexo enzima-substrato. 
3- A molécula do substrato é transformada pelo rearranjo de átomos e 
pela quebra da molécula do substrato ou em combinação com uma 
outra molécula de substrato. 
4- As moléculas de substrato transformadas – os produtos da reação – 
são liberadas pela molécula da enzima porque elas não mais se 
encaixam no sítio ativo da enzima. 
5- A enzima não-carregada está agora livre para reagir com outras 
moléculas do substrato. 
 
6- Referência Bibliográfica 
 
Microbiologia / Gerard J. Tortora, Berdell R. Funke, Christine L. Case; 
trad. atual. Por Roberta Marchiori Martins. – 8.ed. – Porto Alegre: 
Artmed, 2005.