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Roteiro para estudo_prova1_1_2015

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1 
 
Roteiro para estudo_1_2015 
Capítulo 1: Fundamentos de bioquímica 
Estrutura de células procarióticas e eucarióticas e funções de cada estrutura. 
Os principais compostos orgânicos que formam as células: aminoácidos, bases nitrogenadas (A,G,C,T,U), 
lipídios (ácidos graxos, triacilglicerídeos e fosfolipídios), açúcares. 
Hierarquia bioquímica: monômeros polímeros  estrutura celular. 
Ligações químicas e grupos funcionais. Conhecer a estrutura orgânica dos grupos funcionais e ligações das 
biomoléculas. 
Os estereoisômeros e conformações cis-trans. 
Noções básicas de catabolismo e anabolismo e hierarquia bioquímica. 
O que define os organismos vivos. 
Conhecer as estruturas celulares e suas funções. 
Capítulo 2: Água 
Que tipo de interações ocorrem entre diferentes tipos de moléculas na água. 
Porque a água é um bom meio para a vida. 
Por que grupos não-polares se agregram na água . 
Como moléculas dissolvidas alteram as propriedades da água. 
Como ácidos e bases fracas se comportam na água: para ser capaz de resolver problemas de ácidos fracos 
com a equação de Henderson-Hasslebalch. 
Como tampões funcionam e por que precisamos deles. 
Como a água participa de reações bioquímicas. 
Propriedades químicas gerais da água. 
Definição de pH e o que significa e como calculá-lo. 
Ácidos fracos versus ácidos fortes. 
 
Capítulo 03 – aminoácidos e peptídeos 
Saiba estrutura a estrutura geral dos aminoácidos e a nomenclatura de todos os 20 aminoácidos que 
formam as proteínas. Reconheça a estrutura de glicina, alanina, cisteína e triptofano. 
Conheça a estrutura e as propriedades dos peptídeos e particularmente a estrutura da ligação peptídica. 
Saiba o comportamento de ionização de aminoácidos e peptídeos em diferentes valores de pH. 
Saiba quais são as modificações de aminoácidos em proteínas. 
Saiba o papel das pontes dissulfeto em bioquímica. 
2 
 
Eletroforese, eletroforese bi-dimensional, ELISA 
Capítulo 04 – estrutura tri-dimensional de proteínas 
Estrutura e propriedades da ligação peptídica – a ligação peptídica é planar. Rotação ao redor do carbono 
alfa, Ramachandran Plot. 
Hierarquia estrutural em proteínas – alfa hélice e estrutura de folha beta. 
Estrutura e função de proteínas fibrosas. Proteínas fibrosas que são essencialmente alfa hélice e estrutura 
beta. Estrutura do colágeno e papel do ácido ascórbico (vitamina C) na estrutura do colágeno. 
Análise da estrutura de proteínas globulares e suas famílias. Motivos de domínios. 
Enovelamento de proteínas e desnaturação. Papel de chaperones. 
Capítulo 05 – Ligação em proteínas 
A ligação reversível dos ligantes é essencial. Significado de Kd. 
Especificidade de ligantes e os locais de ligação. 
A ligação de ligantes é muitas vezes associada a mudanças de conformação, por vezes, bastante dramático 
(Induced Fit) 
Em proteínas com múltiplas subunidades, mudanças conformacionais em uma subunidade podem afetar as 
outras subunidades (cooperatividade) 
Interações podem ser reguladas. 
Ligação ilustrada pela hemoglobina, anticorpos, e contração muscular. 
Saiba como a conformação de uma proteína afeta a ligação do ligante (modelos de mioglobina e 
hemoglobina) ... para carregamento e descarregamento de oxigênio. 
Como a altitude promovoca mudanças bioquímicas que afetam a ligação de oxigênio à hemoglobina 
(função do BPG). 
Capítulo 06 – enzimas 
Significado fisiológico das enzimas, como são nomeadas. 
Princípios de catálise (diminuição da energia de ativação, G‡ = G S ‡ - GS, sítio ativo das enzimas são 
complementares ao estado de transição, poder catalítico de enzimas 
Fatores que afetam a taxa de reação (enzima, substrato, efetores, temperatura). 
Mecanismos químicos de catálise 
Como fazer medidas cinéticas (obtenção da velocidade). 
Km e seu significado. Como calcular Km e Vmax. 
Valores intrínsecos (Kcat= Vmax/[ENZ]) e extrínsecos (Vmax) da cinética enzimática. 
Seja capaz de fazer e compreender um gráfico de Michaelis Menten. 
Seja capaz de fazer e compreender um gráfico de Lineweaver Burke. 
Saiba os 3 tipos de inibição reversível (competitiva, incompetitiva e mista). 
3 
 
 
Capítulo 7 – carboidratos 
Sabia o que são aldoses e cetoses, polissacarídeos comuns (amilose, amilopectina, celulose, glicogênio, 
quitina, peptidoglicana). 
Quais açúcares são epímeros de glicose. 
Extremidades redutoras e não-redutoras. 
Saiba o que são maltose, sacarose, lactose. 
Saiba sobre açúcares modificados (-D-glicose-6-fosfato, -D-glicosamina) 
Capítulo 13 – Bioenergética 
Como a termodinâmica se aplica a bioquímica. Leis básicas da termodinâmica. 
Algumas biomoléculas são de "alta energia" em relação à sua hidrólise e transferência de grupos. 
Princípios que definem ligações de “alta energia” (ATP, fosfoenolpiruvato e 1,3-bifosfoglicerato) 
A energia armazenada em compostos orgânicos reduzidos pode ser utilizada para reduzir a cofactores, tais 
como o NAD + e FAD, que servem como transportadores de elétrons universais. 
Saiba calcular G, G, Keq, Keq e calcular o somatório de G de reações acopladas (compartilham um 
intermediário comum). Equações e constantes serão fornecidas se necessárias na prova (não é preciso 
sabê-las de memória). 
Gºʼ = -RTln Kʼeq 
 
 
K᾿eq= [Produto1] [Produto2]/[Reagente1] x [Reagente2] 
G = G᾿+ RTln K᾿eq 
 
Saiba sobre a carga de adenilatos (AEC – carga energética na forma de adenilatos) e seu significado. 
 
Capítulo 14 – glicólise e gliconeogênese 
Saiba como a glicose entra nas células dos animais. 
Saiba todas as reações e enzimas da via glicolítica. Quais reações estão em equilíbrio (verifique o G) e 
quais são direcionadoras. Onde os ATPs são gastos e formados. 
4 
 
Quais são as reações de desvio (na gliconeogênese em relação à via glicolítica). 
Saiba como é a estrutura dos hormônios insulina e glucagon e como exercem sua atividade (nome dos 
receptores). 
Saiba a função da via das pentoses fosfato (PPP); 
Saiba como outros carboidratos entram na via glicolítica (foque em frutose e galactose). 
Saiba como é a reação catalisada pela lactato desidrogenase e em que condições esta reação é favorecida. 
Saiba descrever a fermentação etanólica (enzimas envolvidas). 
Saiba pelo menos quatro mecanismos de controle da atividade enzimática. Como se dá o controle de PFK2 
(vídeo disponível no Aprender). 
Capítulo 16 – CK 
Saiba a reação catalisada pela enzima piruvato desidrogenase (PDH) e a função da vitamina tiamina. 
Saiba descrever as reações do ciclo de Krebs e as enzimas envolvidas. 
Saiba sobre o papel anfibólico do ciclo de Krebs. 
Saiba qual é a função do ciclo do glioxilato e quais as duas enzimas do ciclo que não se encontram em 
mamíferos. 
 
Capítulos 10 (lipídeos), 11 (membranas), 12 (biosinalização) – serão foco das perguntas do peerwise

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