Metabolismo de Aminoácidos

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Metabolismo de Aminoácidos 
Digestão das proteínas:
A digestão das proteínas é de ocorrência no estomago e também no intestino delgado. As reações de quebra de grandes polipeptídios em peptídeos menores e também em aminoácidos são catalisadas por enzimas atuantes nos órgãos citados acima e são classificadas, quanto sua ação, em dois grupos:
Endopeptidases- são proteases que atuam na clivagem de ligações peptídicas localizadas distantemente das extremidades da cadeia fazendo com que sejam formados dois polipeptídios menores a partir de um polipeptídio maior. Essas enzimas são muito presentes no estomago (nesse órgão existem apenas endopeptidases) e menos presentes no intestino. Isso ocorre pelo fato de o estomago ser o primeiro local da digestão das proteínas sendo necessária então a presença de enzimas que atuam em grandes polipeptídios (as endopeptidases) 
Exopeptidases- são proteases que atuam na clivagem de ligações peptídicas localizadas nas extremidades da cadeia (terminais), liberando, nesse caso, aminoácidos, ou muito próxima delas (penúltima ou antepenúltima ligação) liberando nesse caso um dipeptídeo ou um tripeptídeo, respectivamente. Qualquer um desses três produtos já poderão ser absorvidos no lúmen intestinal. As exopeptidases podem ser subdivididas em grupos quanto ao tipo da região terminal na qual elas atuam:
Aminopeptidases- são as exopeptidases que atuam na região amino terminal 
Carboxipeptidases- são as exopeptidases que atuam na região carboxi terminal. 
Lembrando que a atuação das exopeptidases é exclusiva no intestino delgado, que também apresenta endopeptidases. 
Obs. As proteases não são secretadas na sua forma ativa e sim na forma de zimogênios, que serão transformados em sua forma ativa de forma específica e de acordo com o meio em que atuam. 
Absorção dos aminoácidos no lúmen intestinal:
No intestino delgado (mais especificamente no duodeno e jejuno) os produtos resultantes da digestão das proteínas (aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos) serão finalmente absorvidos para dentro dos enterócitos (células intestinais) e posteriormente irão para o sangue.
Essa absorção ocorre de duas maneiras distintas e de forma simultânea no lúmen intestinal:
Transporte ativo secundário simporte- ocorre principalmente para a absorção de aminoácidos livres e através de um cotransportador (Na+). A energia necessária para esse processo provém da ação da bomba de sódio e potássio, que irá gerar um gradiente eletroquímico favorável para a absorção de Na+, e consequentemente do aminoácido, que será o cotrasnportado pelo íon em questão. Falando de maneira bem simples, o aminoácido aproveita o fluxo de íons sódio para dentro do enterócito para ser absorvido também. Esse processo se dá de maneira simporte.
Transporte passivo mediado (difusão facilitada) – ocorre principalmente para a absorção de dipeptídeos e tripeptídeos através de um mediador independente de sódio (PEPT1 é a principal). Esse processo ocorre a favor de um gradiente eletroquímico para a absorção desses compostos para dentro dos enterócitos. 
Após serem absorvidos pelos enterócitos a maioria (não todos) dos dipeptídeos e tripeptídeos serão hidrolisados em aminoácidos dentro do próprio enterócito para serem liberados na corrente sanguínea. Essa liberação se dá de maneira antiporte e com a mediação de cotransportadores. Esse antiporte se caracteriza pela liberação do aminoácido / dipeptídeo / tripeptídeo para a corrente sanguínea acompanhado da absorção de um íon Na+ ou H+. 
Degradação dos aminoácidos: 
No interior de inúmeras células do organismo os aminoácidos serão degradados através de uma sequência de processos que se baseia na remoção do grupo amino, que posteriormente será convertido em ureia, e também na transformação da cadeia carbônica remanescente em intermediários de inúmeras vias metabólicas do organismo. 
Desaminação e transaminação do aminoácido- esse processo consiste na remoção do grupo amino antes presente na molécula do aminoácido (desaminação) e na transferência desse mesmo grupo para uma molécula de alfa-cetoglutarato (transaminação) gerando então o glutamato além da cadeia carbônica remanescente do aminoácido desaminado. Essa transferência do grupo amino para um alfa-cetoglutarato gerando glutamato é universal para a reação de desaminação e transaminção para todos os aminoácidos. 
Essas reações de desaminação e transferência do grupo amino são catalisadas por enzimas chamadas de aminotransferases, também chamadas de transaminases. Essas enzimas possuem piridoxal-fosfato como coenzima e estão presentes no citosol celular e também em mitocôndrias.
O glutamato gerado a partir dessas reações será consumido a partir de uma outra reação de transaminação e outra de desaminação.
A transaminação do glutamato através a aspartato aminotransferase irá transferir o grupo amino do glutamato para uma molécula de oxaloacetato gerando o aspartato.
Acontece que o glutamato pode sofrer desaminação ao invés de transaminação através da enzima glutamato desidrogenase, esse grupamento amino será liberado na forma de amônio (NH4+) na corrente sanguínea.
O aspartato e a amônia serão os precursores para a síntese de uréia. 
Ciclo da uréia- é o ciclo que consiste na síntese de ureia através do aspartato, amônia e bicarbonato e tem ocorrência no fígado.
Passo a passo:
O fumarato formado no ciclo da ureia poderá ser convertido em oxaloacetato e este último aspartato novamente ou poderá ser empregado como intermediário de outras vias metabólicas (ciclo de Krebs, por exemplo).