Respostas_Alberts
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para a fração ligada de tmRNA em função da concentração 
de SmpB são mostrados na Tabela R3-1. Também são mostrados os valores arre-
dondados, mais fáceis de memorizar.
Estas relações são úteis não apenas quando pensamos em valores de Kd, mas 
também para a cinética enzimática. A velocidade de reação expressa como uma 
fração da velocidade máxima é:
velocidade/Vmáx \ufffd [S]/ ([S] \ufffd Km)
tendo a mesma forma da equação para a fração ligada. Portanto, quando a con-
centração de substrato, [S], é 10 vezes maior que a constante de Michaelis, Km, 
a velocidade é igual a 90% da velocidade máxima, Vmáx. Quando [S] é 100 vezes 
menor que o valor de Km, a velocidade é 1% da Vmáx.
Estas relações também são válidas para a dissociação de grupos ácidos, HA, 
como função dos valores de pH. Quando o valor de pH se encontra 2 unidades 
acima do valor de pK, 99% dos grupos ácidos estão ionizados. Quando o valor de 
pH é 1 unidade menor que o valor de pK, 10% destes grupos estão ionizados.
 3-15 Quando [S] \ufffd zero, a velocidade é igual a 0/Km e, portanto, igual a zero. Quando 
[S] \ufffd Km, a razão de [S]/([S] \ufffd Km) é igual a ½, e a velocidade é igual a 1/2 Vmáx. Em 
valores infinitos de [S], a razão [S]/([S] \ufffd Km) é igual a 1, e a velocidade é igual a 
Vmáx.
 3-16
 A. Uma enzima composta inteiramente por D-aminoácidos apresentará a mesma 
conformação da enzima composta por L-aminoácidos, sendo a sua imagem espe-
cular exata.
 B. Espera-se que esta enzima correspondente à imagem especular seja capaz de re-
conhecer a imagem especular do seu substrato. Desta forma, uma \u201cD-hexoina-
se\u201d adicionaria um fosfato a uma molécula de l-glicose, mas não à molécula de 
d-glicose.
Este experimento foi conduzido com a protease do HIV. A protease especular é 
capaz de reconhecer e clivar a estrutura especular do seu substrato.
Referência: Milton RC, Milton SC e Kent SB (1992) Total chemical synthesis of 
a D-enzyme: the enantiomers of HIV-1 protease show reciprocal chiral substrate 
specificity. Science 256, 1445-1448.
 3-17 A hemoglobina é capaz de ligar moléculas de oxigênio de maneira eficaz nos pul-
mões, pois ali a pressão parcial de oxigênio é alta. Nos tecidos, a pressão parcial 
de oxigênio é mais baixa, pois ele está presente em concentrações menores, uma 
vez que é consumido constantemente no metabolismo. Em condições de menor 
pressão parcial de oxigênio, a hemoglobina libera estas moléculas. Este fenômeno, 
que é causado pelo equilíbrio de ligação, é favorecido por interações alostéricas 
entre as quatro subunidades que compõem uma molécula funcional de hemoglo-
bina.
 3-18 Uma hipótese viável seria o excesso de AMP mediar a inibição por retroalimenta-
ção da enzima que converte E em F, e o excesso de GMP mediar a inibição por re-
troalimentação da etapa que converte E em H. O intermediário E, que acumularia 
pela inibição destas enzimas, por sua vez mediaria a inibição por retroalimenta-
ção da etapa que converte R5P em A. Diversas vias metabólicas, que se subdivi-
Tabela R3-1 Valores calculados 
para a fração ligada em função 
da concentração de proteína 
(Resposta 3-14).
[Proteína]
Fração 
Ligada 
(%)
Valores 
arredondados
104 Kd 99,99 99,99
103 Kd 99,9 99,9
102 Kd 99 99
101 Kd 91 90
 Kd 50 50
10-1 Kd 9,1 10
10-2 Kd 0,99 1
10-3 Kd 0,099 0,1
10-4 Kd 0,0099 0,01
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Capítulo 3 Proteínas 17
dem em duas ou mais vias distintas, são reguladas desta maneira. No entanto, a 
via de síntese de nucleotídeos de purina é regulada de um modo distinto (Figura 
R3-2). As moléculas de AMP e GMP regulam as etapas de E para F e de E para H, 
como descrito anteriormente, mas também regulam a etapa que converte R5P em 
A. Para evitar que o excesso de um destes nucleotídeos seja capaz de inibir toda 
a via, cada um deles, individualmente, é capaz de inibir a enzima que converte 
R5P em A em apenas 50% da sua atividade normal; somente quando os dois nu-
cleotídeos estão presentes em excesso é que esta enzima \u2013 e toda a via metabólica 
subsequente \u2013 é completamente inibida.
Figura R3-2 Padrão de inibição da via 
metabólica de síntese de nucleotídeos 
de purina (Resposta 3-18).
R5P A B C D E
H I
F G
50%
50% 100%
100% AMP
GMP
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DNA, Cromossomos 
e Genomas 4
 4-1 Verdadeiro. Os homens possuem um total de 24 cromossomos diferentes (22 au-
tossomos, um X e um Y) e as mulheres 23 cromossomos diferentes (22 autosso-
mos e 2 cromossomos X).
 4-2 Verdadeiro. Camundongos e humanos divergiram a partir de um ancestral co-
mum. Suas sequências de DNA sofreram mutações aleatórias. As regiões que fo-
ram conservadas são aquelas com funções importantes. Quando as mutações têm 
efeitos deletérios, a seleção natural se encarrega da eliminação.
 4-3 Verdadeiro. A carga negativa do esqueleto de DNA pode ser neutralizada pelas 
cargas positivas das cadeias laterais básicas de lisina e arginina, que são os amino-
ácidos presentes no cerne das histonas.
 4-4 Falso. O movimento dos nucleossomos ao longo do DNA ou mesmo entre seg-
mentos de DNA pode ser catalisado pelos complexos de remodelamento da cro-
matina utilizando a energia da hidrólise de ATP.
 4-5 Verdadeiro. A duplicação gênica permite que um dos dois genes sofra divergência, 
isto é, adquira funções diferentes, mas relacionadas.
 4-6 O resultado não surpreenderia, pois o DNA do M13 é de fita simples, onde não 
ocorre o pareamento de A com T e G com C. Já em DNAs de fita dupla vale a regra 
de equivalência de moles entre A-T e G-C.
 4-7 Os carbonos na ribose são numerados no sentido horário, iniciando com C1´, o 
carbono ao qual a base se liga, e terminando com C5´.
 4-8 Como C sempre forma par com G nos DNAs de fita dupla, então a quantidade de 
G é igual a de C, ou seja, 20% em base molar. O restante é a quantidade de A e T, 
que também se equivalem, sendo de 30% cada.
 4-9 O cromossomo intermediário e os locais de inversão estão indicados na Figura 
R4-1.
 4-10 Um total de 1.360 nm de DNA dúplex reduzido a 50 nm de fibra de cromatina ([20 
nucleossomos] x [200 pb/nucleossomo] x [0,34 nm/pb] = 1.360 nm) representa 
uma condensação de 27 vezes (1.360 nm/50 nm = 27,2). Esse nível de empacota-
mento representa 0,27% (27/10.000) da condensação total que ocorre na mitose.
Figura R4-1 Inversões e cromossomo 
intermediário na evolução do cromos-
somo 3 em orangotangos e humanos. 
(Resposta 4-9).Orangotango
Primeira 
inversão
Intermediário
Segunda 
inversão
Humano
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20 Capítulo 4 DNA, Cromossomos e Genomas
 4-11 Os efeitos biológicos da metilação das histonas dependem do local da metilação 
e dos aminoácidos ao redor do sítio. Isso determinará quais proteínas efetoras se 
ligarão e seus efeitos.
 4-12 A presença de dois centrômeros torna o cromossomo instável, pois os microtúbu-
los de cada polo se ligariam aos cinetocoros que estão associados com cromátides 
diferentes. Quando isso ocorre, cada cromátide será puxada para os polos opostos 
dos fusos com força suficiente para quebrar os cromossomos.
 4-13 Todas as proteínas HP1 se ligam especificamente à forma dimetilada na lisina \u20139 
do peptídeo N-terminal H3. Essa associação sugere que esta forma seja encontra-
da na heterocromatina.
Referência: Lachner M, O\u2019Carroll D, Rea S, Mechtier K e Jenuwein T (2001) 
Methylation of H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins. Nature 410, 
116-120.
 4-14 Como os blocos dos gene Hox são ricos em segmentos não codificantes conser-
vados e, provavelmente, elementos reguladores, as inserções de elementos
joao
joao fez um comentário
tem as resposta da 4 ediçao
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Livia
Livia fez um comentário
Olá, seria possível me enviar este arquivo por e-mail, para download, por favor? Eu tentei encontrar em vários sites, mas não consegui encontrar para baixar. Muito obrigada!
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