Transcrições de bioquímica

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Transcrições de bioquímica: água e introdução à bioquímica, tampões, aminoácidos, proteínas, enzimas.
Yasmin Lima Nascimento
Há quatro biomoléculas fundamentais: proteínas, lipídeos, ácidos nucleicos e carboidratos. Essas estão presentes em todos os seres vivos, portanto, os aproximam. Agem na célula, menor estrutura viva com poder de autoduplicação. No núcleo há maior quantidade de ácidos nucleicos, empacotados por proteínas. No citoplasma há grande presença de todos os citados, tendo em vista que a mitocôndria e cloroplastos apresentam ácido nucleico. Na membrana plasmática há grande presença de lipídeos e proteínas, é constituída de uma bicamada lipídica resistente e flexível, seletivamente permeável a substâncias polares, as proteínas presentes atuam no transporte e na recepção de sinais. 
20 aminoácidos compõe as proteínas, mas existem centenas. Os lipídeos são estruturas apolares que repelem água, são hidrocarbonetos de cadeia longa e função diversa. 
O que distingue os seres vivos dos inanimados? O grau de complexidade química e de organização. Possuem células intricadas com muitas espécies moleculares complexas. 
	Hierarquia estrutural
	Unidades Monoméricas
	Macromoléculares
	Supramoleculares
	Célula e organelas
	Estruturas simples
	Estruturas polimerizadas
	Ex.: Cromatina
	
	Nucleotídeos
	Ac. Nucleico
	Ex: M. plasmática
	
	Aminoácidos
	Proteína
	Ex: Parede celular
	
	Monossacarídeos
	Polissacarídeos
	(nessa classe estão as unidades funcionais)
	
A polimerização gasta energia. Lipídeos não são polímeros, tem baixo peso, podem associar-se covalentemente. 
PRINCÍPIOS DA LÓGICA MOLECULAR DA VIDA
	Todos os organismos vivos constroem moléculas a partir dos mesmos tipos de subunidades monoméricas. A estrutura de uma macromolécula determina sua função biológica específica. Cada gênero e espécie são definidos por seu conjunto distinto de macromoléculas
	A energia é um tema central da bioquímica, pois as células dependem do suprimento constante dessa para opor-se à tendência de queda para níveis menos energéticos. A energia livre é necessária, por exemplo, para armazenar e expressar informações, sem ela, as estruturas tornariam-se desordenadas. Ao longo da evolução, as células desenvolveram mecanismos altamente eficientes para capturar a energia do sol, extraí-la de alimentos oxidáveis e transferi-la para os processos que dela necessitam. 
Água
H3O+ + OH- (hidrogênio +hidroxila: movimento rápido campo elétrico). A água influencia na estrutura, automontagem e propriedades dos componentes celular. É muito polar. 
Ligação de hidrogênio: interação entre as cargas parciais, aproximadamente 0,18nm. Interações fracas, mas em grande número tornam-se fortes. Possui propriedades de solvente. Quanto maior a quantidade de ligações, mais fortes serão as estruturas. 
Moléculas apolares em água, agregam-se. Moléculas polares são mais solúveis, portanto interferem na ligação água-água. 
O nitrogênio e o oxigênio são os únicos que podem fazer ponte de hidrogênio. A ponte de hidrogênio torna-se forte quanto as moléculas de hidrogênio estão alinhadas. As ligações de hidrogênio conferem à água suas propriedades incomuns: alto ponto de fusão, alto ponto de ebulição. Essas ligações possuem um tempo de vida muito curto, sendo portanto caracterizadas como aglomerados oscilantes. Ligações de hidrogênio de importância biológica: timina-adenina, peptídeos-polipeptideos, carbonil de uma cetona-água.
Solubilidade em água: quanto maior a cadeia carbônica, maior hidrofobicidade, menor solubilidade. Ex.: A hemoglobina, ao fazer várias interações com água, torna-se solúvel. A solubilidade está ligada a presença da hidroxila (ligações de hidrogênio com a água). 
Solúveis: acúcares (OH ou COOH com água), alcoóis, aldeídos, cetonas e aminas.
Lembrar: A queratina é insolúvel, pois faz ligações de hidrogênio em grande número com ela mesma. 
Anfipatico é toda molécula que apresenta dupla afinidade, como é o caso dos fosfolipídeos de membrana. A temperatura não altera a anfipatia. A reação NACL+ H2O é entrópica (sem gasto de energia), pois de acordo com a teoria do caos, a desorganização natural e a eletronegatividade fazem o processo ser espontâneo, ao contrario da indução de ordem, que gasta energia. 
Forças que atuam sobre as moléculas: 
Fracas: interação de Van der Walls (atrações fracas etre dois átomos, induz aproximação), Ligações de hidrogênio, peptídicas e neutras, interações iônicas, atração, repulsão e interações hidrofóbicas.
Fortes: ponte dissulfeto, ligação covalente (as duas estabilizam a conformação nativa de proteínas).
Solutos modificam as propriedades físicas dos solventes, no caso da água, as propriedades coligativas, pressão do vapor ponto de ebulição, ponto de fusão e pressão osmótica. O efeito do soluto tem como princípio menor concentração de água do que nas reações de água pura, o efeito independe das propriedades químicas, somente do número e concentração de partículas de soluto por quantidade de água. 
Mudanças energeticamente desfavoráveis
Solvatação: em moléculas em eu a maior porção é apolar, a água “cobre” de maneira ordenada, a parte apolar, para diminuir a superfície de contato (recobre a parte hidrofóbica: capa de solvatação), com o objetivo de diminuir o gasto de energia, diminuição de ordem, de modo que mais agrupamentos permaneçam oscilantes entre si. A força das interações hidrofóbicas está relacionada à maior estabilidade termodinâmica. 
Pressão osmótica: Força necessária na membrana para que a água não entre através da membrana por osmose (resistência à osmose). Quanto maior a concentração dentro da membrana, mais força a água faz para entrar. Os meios podem ser hipertônico (célula murcha, sai água), hipotônico (desencadeia rompimento de membrana, entra água) ou isontônico (mesma quantidade de H2O que entra, sai). 
pH de alguns fluidos
Para a bioquímica, o ideal é o ph fisiológico (em torno de 7). Há variações de pH pois a adição de água dissocia ou ioniza substâncias. 
Ácidos: fraco (ionização parcial), forte (tendência a ionizar). 
PKa: (tendência a ionização) valor de pH onde um grupo que pode se ionizar, é ionizado. Identifica a faixa tamponante e significa que tem 50% dos seus compostos protonados(+H) e 50% desprotonados(-H). Próximo da máxima neutralidade, tem tendência a ser desprotonado (doar H+). 
Tampões: amortece as mudanças de pH; EX: sangue, saliva. Todo tampão tem pH=Pka.
Todo aminoácido possui, no mínimo, duas faixas tamponantes. O tampão oferece resistência à variação de pH mediante ao acréscimo de ácido e base. (Ou seja, tampões asseguram a constância de pH necessária, quem neutraliza age como tampão. Ex: quem neutraliza o ácido é a base). 
Ver: equação de Pka e equação de Handerson (tampão) 
Aminoácidos e peptídeos 
Aminoácidos e ácidos nucleicos são as moléculas mais abundantes e versáteis (informacionais). Os aminoácidos possuem no mínimo duas faixas tamponantes. Dividem-se em 5 grupos, de acordo com a natureza do radical:
Cadeia lateral polar
Cadeia lateral apolar
Aminoácidos básicos (3pkas)
Aminoácidos ácidos (3pkas)
Aminoácidos essenciais: não sintetizamos, precisamos adquirir com a dieta. 
As alterações no radical refletem em grandes mudanças fisiológicas. Estruturalmente: carboxial+amina+radical+hidrogênio. Para todos os aminoácidos o carbono é quiral, portanto, tem atividade ótica, ou seja, modificam-se em luz polarizada. (glicina é uma exceção). Alguns aminoácidos são esteresomerídeos, possuem mesma fórmula, mas configurações alternadas em torno do carbono alpha. 
Configurações do aminoácidos.
1º passo: marcar a posição entre aminoácido e o carboidrato (aldeído-ácido carboxílico). A amina é variada. 
Quando a carboxila é para cima, tenho a configuração D e L. A amina para esquerda, L aminoácido, amina para direta, D aminoácido. O L aminoácido nosso organismo sintetiza, digere, produz, já o D aminoácido, não. A maioria dos aminoácidos da célula são L aminoácidos. 
Classificação de aminoácidossegundo o radical:
Alifática e apolares (interações hidrofóbicas, atípicas, rígida)
R carregados positivamente (básicos)
R carregados negativamente (ácidos)
R aromáticos: mais polares e hidrofóbicos (absorção ultravioleta)
R polares não carregados: pontes de hidrogênio; não conseguem ter carga. Ex: cisteína.
Ponte salina (interação iônica): NaCl
Ligação entre aminoácidos com cargas complementares. 
Desnaturação proteica envolve o rompimento das pontes dissulfeto: cabelos quimicamente alisados reduzem a cisteína formando outros resíduos, cabelos alisados devido ao aumento de temperatura, são oxidados, produzindo ácido cisteico. 
Radicais ácidos e básicos: anfóteros, possuem duas faixas tampônicas. 
Anfóteros possuem duas cargas, possuem pKa, são ionizáveis. O aminoácido com radical ácido, diferente da básico, tem sua amina protonada e a carboxila desprotonada.
 Cálculo de ponto isoelétrico: valor de pH para obter carga líquida 0. (Ver equação de ponto isoelétrico; acima de 0, movimento ao eletrodo positivo, abaixo de 0, ao negativo, representa a variação das propriedades ácido-básicas. Passo a passo:
Carga líquida do menor pH = ver protonação
Carga líquida do 1º pka = protonar ácido
Carga Líquida do PKr = desprotonar o radical
Carga líquida do 2º Pka = desprotonar a amina
Estrutura de proteínas
Proteínas são macromoléculas formadas por apenas 20 aminoácidos, são as macromoléculas mais abundantes na célula. Os aminoácidos tem que se polimerizar para formar um peptídeo (4 resíduos de aminoácidos). A ligação ocorre por perda de água (liga resíduos), a ligação é peptídica. Resíduo: quando as proteínas não estão completas, aminoácidos que após ligarem-se a outro perdem elementos por condensação na ligação peptídica. 
Uma proteína possui centenas de ligações individuais, podendo teoricamente assumir infinitas conformações. Cada proteína possui uma função estrutural e química única. 
As proteínas em suas conformações funcionais são chamadas de nativas. Se há função nessa conformação, a função é biológica. 
O que determina a estrutura de uma proteína? A tendência a manter-se na conformação nativa ou funcional dá-se por ser energeticamente favorável, é a estrutura com maior número de interações fracas. 
Níveis hierárquicos estruturais
Nível primário: sequência de resíduos reunidos por ligações peptídicas e pontes dissulfeto, especificada pela informação genética, pode variar sem afetar função biológica, é flexível. 
Estrutura secundária: arranjos especiais de resíduos adjacentes no segmento. São arranjos regulares e recorrentes da cadeia polipeptídica. Existe na natureza, interação com a água, imprimindo conformação. Não é a estrutura completa da proteína, mas de uma porção da proteína (conformação local de um polipeptídeo) Mais comuns: alpha-hélices, folhas beta. 
Alpha-hélices: espiralada (busca maior número de ligações), helicoidal, só tem uma cadeia. Cadeia lateral sempre para fora e nunca ao centro. É estabilizada por ligações de hidrogênio a cada 3,6 resíduos. São formadas em busca do maior número de interações fracas, formando interações de hidrogênio. 
Folhas Beta: forma mais estendida de um polipeptídeo com alto conteúdo de glicina e alanina. O esqueleto polipeptídico é estendido em ziguezague em uma estrutura semelhante a uma folha. As pontes de hidrogênio são formadas entre todos os resíduos das ligações peptídicas, podendo estar ou não próximos na sequência primária, ou até em um polipeptídeo diferente. Podem estar em sentido paralelo, com carboxilas e aminas alinhadas (pontes de hidrogênio paralelas) ou antiparalelas, com carboxilas e aminas desalinhadas (pontes de hidrogênios retas)
Entre o segundo e o terceiro nível há a estrutura supersecundária ou motivo, que representa o arranjo de duas ou mais estruturas secundárias, é um estágio de transição, um padrão de dobramento. Podem ser: Helix-loop-helix; Beta-alpha-Beta; Beta-Barril.
Estrutura terciária: estrutura total, arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica. Estabilizada por ligações fracas. É um arranjo tridimensional geral de todos os átomos de uma proteína. Resíduos de aminoácidos distantes na sequência polipeptídica que residem em estruturas secundárias diferentes podem interagir dentro de uma estrutura de proteína completa. Classificam-se estruturalmente em fibrosas e globulares. Mantida por interações de hidrogênio, dissulfeto, iônicas e hidrofóbicas.
Forças que estabilizam a estrutura proteica: 
As mais importantes são as interações hidrofóbicas de todos os resíduos apolares em contato com a água ou no centro da proteína. Seguidas das pontes de hidrogênio que mantém as estruturas secundárias, após isso, pontes salinas ou interações iônicas, mantendo associação de radicais com cargas opostas, e por fim, ligações covalentes, do tipo dissulfeto e peptídica. 
Estruturas quaternárias: duas ou mais estruturas terciárias. União de proteínas, possui mais que um N terminal, traduzidas por mais de um gene. Ex:Hemoglobina.
Domínio: região da cadeia polipeptídica com estrutura e função próprias, estável, pode movimentar-se isoladamente ou em conjunto. 
ENZIMAS
Sem a catálise, o tempo de síntese de elementos seria incompatível com a demanda do organismo. As enzimas são os mais variados e especializados produtos proteicos. São catalisadores de reações biológicas, já que espontaneidade não significa velocidade, mesmo que hajam processos exergônicos. As reações internas necessitam de velocidade. Existem enzimas não proteicas, como as ribozimas, as quais o professor não tratou em sala de aula.
São macromoléculas (estrutura tridimensional) que oferecem um local exclusivo para a reação (sítio catalítico), com características específicas (ex.: pH, salinidade...) ou extremas. Precisam ser grandes para criar uma invaginação (sítio catalítico).
São proteínas altamente especializadas, protagonistas de todos os processos bioquímicos. Falhas na produção de enzimas acarretam doenças (podem ser inibidoras ou ativadores). 
Algumas enzimas requerem fatores acessórios para tornarem-se ativas: co-fatores e coenzimas. Quando estes grupos são covalentemente ligados a estrutura da enzima denomina-se grupo prostético. Uma enzima com seu co-fator ou sua coenzima é chamada de holoenzima. A parte proteica sem os acessórios é inativa, chamada de apoenzima. Muitas coenzimas derivam-se de vitaminas.
Cofator: íons metálicos.
Coenzimas: moléculas grandes derivadas de vitaminas.
Classificação segundo as reações que catalisam: 
Óxido-redutase
Liases
Ligases
Hidrolares
Transferases
Isomerases
As reações catalisadas (só as energeticamente favoráveis) ocorrem no sítio ativo (bolsões confinados), em que o substrato é processado em produto. 
A enzima é altamente específica, complementar ao estado de transição (mais alto estado de energia que a reação alcança), elas aceleram as reações por diminuírem a energia de ativação. A enzima sempre induz o substrato ao estado de transição, essa indução ocorre devido a energia liberada pela desordem das moléculas de água que era solvatadas no sítio ativo, ou seja, da entropia. A especificidade das enzimas dá-se por uma ligeira complementaridade (substrato-enzima), reconhecimento parcial mútuo, para que ambos percam água ordenada. 
Fatores que aceleram a velocidade de reação: 
Concentração: aumenta a concentração, aumento a velocidade, até a saturação.
Temperatura: aumenta a velocidade até a temperatura ótima. (mais que isso, desnatura)
Ph: pHs ótimos. As enzimas são programadas para trabalhar no pH do local onde é funcional. 
Ver equação Michaelis.