Estudo dirigido para AP 2 de BioCel 1

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Estudo dirigido de Biologia Celular I para AP2 
 
Aula 17 – complexo de golgi 
 
1. Que compartimentos recebem vesículas provenientes do complexo de golgi? 
R: Algumas proteínas sintetizadas no RE são destinadas a funcionar nessa organela mesmo, sendo assim, elas 
retornam ao retículo quando escapam do golgi. No RE essas proteínas recebem uma seqüência carboxterminal 
chamada sinal de retenção no RE , a qual é reconhecida por uma proteína receptora ligada a membrana no RE e no 
golgi. O lisossomo, a membrana plasmática, vesículas secretoras, etc 
 
2. Comente sobre o Complexo de golgi. 
R: Está normalmente localizado próximo ao núcleo. Ele consiste em uma coleção de sacos achatados definidos por 
membranas (cisternas), que estão empilhados como pratos. Cada pilha do golgi possui 2 faces distintas, uma de 
entrada, cis e uma de saída, trans. A face cis é adjacente ao RE, enquanto a face trans aponta em direção a membrana 
plasmática. As proteínas solúveis entram pela rede cis golgi pelas vesículas de transporte vindas do RE. Essas 
proteínas viajam pelas cisternas do Golgi por meio de vesículas de transporte que brotam de uma vesícula e se funde 
a próxima. As proteínas saem da rede trans golgi em vesículas de transporte destinadas a superfície celular ou a 
outro compartimento. 
 
3. Quais as funções do complexo de golgi? 
R: fazer a glicosilação (adição de açúcares) a proteínas e lipídios que foram sintetizados no retículo 
endoplasmático; Adicionar grupamentos sulfato a proteínas, participando da síntese de proteoglicanas (glicídio + 
proteína, onde o açúcar é maior); distribuir as macromoléculas provenientes do retículo endoplasmático. 
 
4. Como é o processo de glicosilação? Qual é a importância desse processo? 
R: Glicosilação é o processo de adição de açúcares a proteínas e lipídios, formando glicolipídios e 
glicoproteínas.Glicosilação do tipo N Æ inicia no retículo endoplasmático, pois os açúcares começam a ser 
adicionados a cadeia protéica quando a proteína ainda está sendo sintetizada. O primeiro açúcar pe adicionado ao 
aminoácido asparagina. Glicosilação do tipo O Æ ocorre no complexo de golgi quando a proteína está 
completamente formada. O primeiro açúcar será adicionado ao aa. Serina ou a treonina. 
A glicosilação é de grande importância porque uma cadeia de acúcares é bem mais polar e rígida do que uma 
cadeia de aas. Uma glicoproteína está muito mais protegida da ação de proteases do que uma proteína não 
glicosilada, o que protege a membrana plasmática como um todo. 
 
5. Explique passo a passo o processo de glicosilação. 
R: Ainda no retículo, açúcares são adicionados passo a passo a um fosfolipídio da membrana do retículo. Se estiver 
tudo certo com as cadeias protéicas e glicídicas, aí sim, a proteína passará para o complexo de golgi. Mas antes de 
sair do retículo, as 3 glicoses terminais da árvore de açúcar e uma manose terão que ser cortadas. Quando a proteína 
chega a rede cis do golgi, a glicoproteína já tem pronta sua cadeia protéica, mas a porção glicídica ainda está se 
formando. Antes de sair da rede cis, mais manoses serão cortadas. A proteína é então transportada da rede cis para 
lamela medial por uma vesícula, lá a ´proteína encontrará enzimas que farão um balanço entre colocar e retirar 
açúcares, de modo que a cadeia ainda não vai crescer, apenas vai ficar diferente. A glicoproteína sai da lamela 
medial por uma vesícula em direção a lamela trans, onde mais açúcares serão acrescentados e a árvore irá crescer. A 
glicoproteína sai da lamela trans e através de uma vesícula, chega a rede trans, onde o último açúcar será adicionado, 
o ácido siálico, ou NANA, molécula responsável por dar uma carga negativa a glicoproteína em pH fisiológico. 
Depois de prontas as moléculas que percorrem o complexo de golgi, elas serão distribuídas para o seu destino final. 
 
6. Qual o sentido de acrescentar glicoses à árvore de açúcares sintetizada no retículo para depois cortá-las antes 
da glicoproteína ir para o complexo de Golgi? 
Isabel Titoneli – Pólo Itaperuna 
R: : A clivagem das três glicoses terminais e da manose constitui um passo de “controle de qualidade” da síntese 
de proteína e da própria montagem da árvore de açúcares. A glicosilação que ocorre no retículo endoplasmático 
serve, principalmente, como um modo de garantir um correto enovelamento da proteína recém sintetizada. Além de 
influenciarem, por seu caráter rígido e hidrofílico, no enovelamento protéico, o mecanismo de remoção das glicoses 
permite que somente proteínas que tenham sido corretamente enoveladas possam deixar o retículo. A clivagem é um 
sinal de que a proteína está corretamente sintetizada e enovelada. Caso contrário, as glicoses não são cortadas e a 
proteína será reconhecida por chaperonas que vão tentar consertá-las. Caso não seja possível o enovelamento 
correto, a proteína será destinada à degradação em proteossomas citoplasmáticos. 
 
7. Qual é a diferença da glicosilação para a montagem de um ácido nucléico ou uma proteína? 
R: Tanto a cadeia de ácidos nucléicos como a cadeia de proteínas são polímeros montados a partir de monômeros 
e seguem um molde, como o objetivo de evitar erros. Já o processo de glicosilação não segue nenhum molde, mas há 
um mecanismo que garante a montagem correta da árvore de açúcar. 
 
8. Que mecanismo garante a montagem perfeita da árvore de açúcar? 
 A árvore de açúcar é pré-montada e fica pendurada como um cabide num fosfolipídio da membrana do retículo 
esperando a asparagina aparecer. A pré-montagem dessa árvore no retículo funciona como uma linha de montagem 
de fábrica: a enzima que acrescenta o 1º açúcar, só reconhece o fosfolipídio da membrana; a enzima que acrescenta o 
2º açúcar só reconhece o fosfolipídio ligado ao 1º açúcar; a enzima que acrescenta o 3º açúcar só reconhece o 
conjunto formado pelo fosfolipídio, pelo 1º e 2º açúcar, e assim sucessivamente. Essa especificidade entre enzima e 
substrato é que garante a perfeita montagem da árvore de açúcar. 
 
Aula 18 – Controle da qualidade da síntese protéica 
9. Comente sobre o controle da qualidade da síntese protéica. 
R: A saída de proteínas do RE é altamente seletiva. As proteínas enoveladas incorretamente ou que tenham falha 
na sua montagem são retidas o RE pelas chaperonas, moléculas essas que irão manter essas proteínas no RE até que 
sejam concertadas. Se as chaperonas não conseguirem concertar essas proteínas mal enoveladas, mesmo depois de 
várias tentativas, elas serão encaminhadas para degradação. Essas proteínas serão urbiquitinadas e serão 
encaminhadas e reconhecidas pelos proteossomas. Proteossoma é um conjunto de enzimas proteolíticas existentes no 
citoplasma que possuem lâminas enzimáticas voltadas para dentro. Sendo assim, o proteossoma só irá digerir, 
proteínas que entrarem nele, sendo que apenas proteínas urbiquitinadas entram nele. 
 
10. O que ocorre se proteínas mal formadas não forem destruídas pelos proteossomas? 
R: As proteínas mal formadas possuem seqüências hidrofóbicas indevidamente expostas, tendendo-se agregar-se 
com seqüências hidrofóbicas de outras proteínas mal formadas. Esses agregados são chamados de placas β-
amilóides e não entram nos proteossomas, não podendo der destruídos. Esse agregado pode levar a morte da célula 
ou a prejuízos no tecido, se a célula conseguir expeli-lo. 
 
11. Diferencie as chaperonas hsp70 das hsp60. 
R: As hsp60 têm uma forma de barril na qual aprisionam a proteína defeituosa e tentam consertá-la. As hsp70 
atuam desenovelando e enovelando a proteína, tanto para que ela assuma a conformação certa como para que ela 
possa passar pelos complexos translocadores de organelas como a mitocôndria. 
 
Aula 19/20 – endocitose e compartimentos endocíticos 
 
12. O que aconteceria com a via endocítica de células mutantes que não tivessem o receptor de manose 6 fosfato? 
R: Essas células não teriam como digerir o material endocitado, visto que os receptores de manose-6-fosfato são 
essenciais para o direcionamentoapropriado das enzimas lisossomais (sintetizadas no RE e processadas no Golgi) ao 
endossoma tardio. Haveria, portanto, um acúmulo de material endocitado em organelas da via endocítica. Outra 
conseqüência seria a secreção das enzimas lisossomais para o meio extracelular. 
 
13. Cite os principais compartimentos que uma molécula endocitada percorre antes de ser degradada, dando uma 
característica de cada um. 
Isabel Titoneli – Pólo Itaperuna 
R: Primeiramente a toxina deve ser interiorizada inespecificamente via endocitose de fase fluida, ou mesmo como 
carga extra na endocitose mediada por receptor. Seguindo a via endocítica essa toxina deveria alcançar o endossoma 
inicial e seguir dali, por meio de vesículas, para o endossoma tardio. Do endossoma tardio ela pode alcançar o 
complexo de Golgi por meio das vesículas de reciclagem do receptor de manose-6-P. Uma vez no Golgi, ela deveria 
percorrer a via retrógrada no Golgi, viajando, inespecificamente, em vesículas de reciclagem de receptores e 
componentes do complexo de Golgi entre as suas diversas lamelas, até alcançar a rede-cis do complexo de Golgi. 
Finalmente ela poderá alcançar o reticulo endoplasmático por meio de vesículas que fazem o tráfego retrógrado do 
Golgi para o retículo, cuja principal função é retornar ao RE proteínas residentes do retículo que foram erroneamente 
enviadas ao Golgi. 
 
14. Qual é a importância do pH da via endocítica? 
R: A via endocítica transporta substâncias do meio externo para o interior celular, visando principalmente o seu 
processamento/degradação em compartimentos lisossomais. Tal via depende, em diversos pontos, de um pH 
precisamente regulado para que diversos eventos moleculares ocorram. Tais eventos são dependentes de pHs cada 
vez mais baixos conforme avançamos nos Compartimentos endocíticos. 
 
15. Descreva a endocitose mediada por receptor ou fagocitose específica. Cite exemplo. 
R: As vesículas endocíticas simplesmente aprisionam qualquer molécula que esteja presente no fluído extracelular 
e a conduz pra dentro da célula. Esse tipo de endocitose funciona através de vesículas revestidas com claritina (quem 
puxa a vesícula, provocando a invaginação), que fazem uma rota eficiente para captar macromoléculas específicas 
do fluído extracelular. As macromoléculas ligam-se a receptores na superfície celular e entram na célula através 
desse receptor, dentro de uma vesícula revestida com claritina. Esse tipo de endocitose aumenta em mais de 1000 
vezes a captura de macromoléculas individuais, mesmo que elas estejam em baixíssimas concentrações no fluído 
extracelular. 
A captação de colesterol pela célula animal é feita por endocitose específica. O colesterol é extremamente 
insolúvel, por isso, ele é sempre transportado dentro da corrente sanguínea associado a proteínas, formando um 
complexo chamado LDL (do inglês que quer dizer – lipoproteína de baixa densidade). Esse complexo se liga a 
receptores na superfície celular. O LDL mais o receptor serão endocitados através de uma vesícula revestida de 
claritina que se soltará no citoplasma. Essa vesícula será desencapada e perderá a claritina. Logo depois ela irá se 
fundir ao endossomo. No interior do endossomo é mais ácido do que no citoplasma, o que faz com que o receptor se 
desprenda da LDL. O receptor retorna a membrana através de vesículas para ser reutilizado, enquanto a LDL é 
entregue ao lisossomo, onde as LDLs serão quebradas, o colesterol será liberado e vai para o citosol, onde ficará 
disponível para a síntese de novas membranas. Os receptores de LDL na membrana são continuamente 
internalizados e reciclados. Em alguns casos, os receptores de LDL estão ausentes ou inativos e as células ficam 
ineficientes na captura de LDL, o que faz o colesterol acumular na corrente sanguínea, formando placas que podem 
obstruir os vasos, podendo causar aterosclerose. 
 
16. O que é uma endocitose mais eficiente? 
R: É quando tem uma quantidade muito maior de ligante dentro da vesícula do que no meio extracelular. 
 
Aula 21/22/23/24 – citoesqueleto 
 
17. Cite os principais grupos de filamentos do citoesqueleto, mencionando as principais (principal) proteína (s) 
formadora (s) de cada um. 
R: Microfilamentos ou filamentos de actina: actina, 
Microtúbulos: tubulina 
Filamentos Intermediários: queratina, vimentina, resistentes e duráveis. 
 
18. Fale sobre os filamentos intermediários. 
Isabel Titoneli – Pólo Itaperuna 
R: Tem uma grande resistência à tração e sua função principal é capacitar as células a suportar tensão mecânica 
gerada quando as células sofrem estriamento. São chamados intermediários, por que seu diâmetro fica entre os 
outros 2 tipos de filamentos. São os mais resistentes e duráveis de todos os demais. Células tratadas em detergentes 
perderam todo seu citoesqueleto, tendo preservado apenas os filamentos intermediários. Esse filamento forma uma 
rede no citoplasma, circundando o núcleo e estendendo-se para periferia da célula. São também encontrados dentro 
do núcleo a lamínula nuclear, formando uma rede de filamentos que reveste internamente o envelope nuclear, 
reforçando-o. Podem ser encontrados em 3 grupos: filamentos de queratina nas células epiteliais; vimentina no 
tecido conjuntivo e neurofilamentos nas células nervosas. 
 
19. Fale sobre os Microtúbulos. 
R: Tem uma função organizacional em todas as células eucarióticas. São tubos longos, ocos e relativamente rijos, 
formados por proteínas que podem desagregar-se rapidamente em um local específico da célula e reagregar em 
outro. Os microtúbulos crescem a partir do centrossomo, estendendo-se para periferia, formado um sistema de trilhos 
no interior das células sobre os quais vesículas, organelas e outros componentes celulares podem locomover-se. Esse 
filamento é responsável pela determinação da posição das organelas envolvidas por membranas dentro da célula. 
Podem formar estruturas permanentes, como os cílios e flagelos. È formado por dímeros de tubulina. Essas 
subunidades unidas formam um cilindro oco, o microtúbulo. Os microtúbulos são mantidos pelo equilíbrio entre sua 
montagem e desmontagem. 
 
20. Fale sobre os microfilamentos ou filamentos de actina. 
R: è muito importante para o movimento celular. Os filamentos de actina estão associados a um grande número de 
proteínas ligadoras de actina, que lhes permite desempenhar uma variedade de funções na célula. Esses filamentos 
são finos e flexíveis e mais curtos que os microtúbulos. Cada filamento é uma cadeia torcida de moléculas 
globulares de actina idênticas, todas apontando para a mesma direção ao longo do eixo da cadeia, portanto, assim 
como o microtúbulo, o filamento de actina é polar. A actina associa-se a miosina para formar estruturas contrateis. 
Todas as proteínas motoras dependentes de actina pertencem à família das miosinas. Elas se ligam a ATP e o 
hidrolisam, fornecendo energia para o seu movimento ao longo dos filamentos de actina. 
 
21. O que significa dizer que um filamento do citoesqueleto é polarizado? 
R: Que a carga nas suas extremidades é diferente, na polimerização a conformação dos monômeros é feita sempre 
no mesmo sentido, respeitando sua carga, o que acaba por diferenciar as cargas das extremidades do polímero. 
Desta forma uma extremidade do filamento terá carga positiva e outra carga negativa. 
 
22. Qual é a principal vantagem dos filamentos do citoesqueleto serem polímeros? 
R: É a Instabilidade Dinâmica que esta característica promove aos filamentos, permitindo que se polimerizem e se 
despolimerizem rapidamente de acordo com a necessidade da célula. 
 
23. Dê um exemplo de proteína motora do citoesqueleto, citando o filamento com que ela interage e um evento 
celular que dependa da sua atuação. 
R: As CINESINAS se ligam aos microtúbulos e caminham sempre no sentido plus em direção à periferia celular, 
transportanto mitocôndrias e vesículas sinápticas do corpo celular dos neurônios para seus axônios. 
As DINEÍNAS se ligam aos microtúbulos e seusentido e minus, em direção ao centro celular e participam da 
movimentação de cílios e flagelos na organização dos axonemas. 
As MIOSINAS se associam aos microfilamentos e participam da contração muscular e estrangulamento das 
células filhas após a mitose. 
 
24. Dentre os 3 filamentos do citoesqueleto. Qual é o mais estável? Qual (quais) podem formar redes? Qual é 
aquele que determina a distribuição geral das organelas celulares? 
R: Mais estável: Filamentos Intermediários 
Podem formar redes: Filamentos Intermediários, Microfilamentos, Neurofilamentos 
Distribuição das organelas celulares: Microtúbulos 
 
25. Cite um evento celular para o qual seja essencial a participação dinâmica (polimerização e despolimerização) 
de microfilamentos. 
Isabel Titoneli – Pólo Itaperuna 
R: As laminas nucleares constituídas de filamentos intermediários, formam um envoltório nuclear que se 
despolimeriza quando a célula está se dividindo e se forma novamente após esta fase. A dinâmica despolimerização 
e polimerização é controlada por proteínas quinases que quando fosforilam a laminas enfraquecem suas ligações 
causando a despolimerização, ao final da mitose, a desfosforilação dessas proteínas ocasiona a recomposição do 
envoltório. 
 
26. O que é o centrossomo? 
R: É o centro organizador de microtúbulos, definido pela presença de uma forma específica de tubulina, a γ-
tubulina que se distribui no material pericentriolar. Do centrossomo partem todos os microtúbulos 
 
27. Como é a organização estrutural do centrossomo? 
R: É composto por nove trios de microtúbulos interligados por pontes protéicas 
 
28. Onde o centrossomo é encontrado? 
R: Na região perinuclear. Como todas as organelas celulares estão dispostas seguindo o centrossomo e os 
microtúbulos que dele partem, se o centrossomo se deslocar, todas as organelas também se reposicionarão de acordo 
com ele, por isso é também considerado como centro da célula. 
 
29. Qual é a função do centrossomo? 
R: Dele partem todos os microtúbulos que compõem o citoesqueleto, dessa forma, como a localização de muitas 
organelas celulares está vinculada aos microtúbulos, ele também coordena a localização dessas organelas no 
citoplasma. 
 
Aula 26/ 27 – Mitocôndrias 
 
30. Liste as membranas e os compartimentos que formam uma mitocôndria, dando uma característica marcante 
de cada um. 
R: Membrana Externa: muito permeável, possui porinas (proteína transmembrana que forma um poro hidrofílico 
permitindo a passagem de íons e pequenas moléculas) 
Membrana interna: muito fluida, relação proteína/lipídeo – 7/3, pouco permeável devido a cardiolipina, onde se 
localiza muitas cadeias transportadoras de elétrons e a ATP-sintase, não possui colesterol, tem muitos carreadores. 
Espaço intermembranar: pH ácido devido ao gradiente de prótons, complexos enzimáticos que transferem o 
fosfato do ATP recém formado para outros nucleotídeos usados na adição de açúcares. 
Matrix mitocondrial: é muito concentrado e tem composição iônica particular. Seu pH é alcalino cerca de 8 pq a 
cadeia respiratória bombeia os prótons para o espaço intermembranar 
 
31. Por que a grande fluidez da membrana mitocondrial interna é essencial para a formação de ATPs? 
R: Para que os elétrons provenientes dos nucleotídeos sejam transportados entre as proteínas da cadeia 
transportadora, liberando os prótons para o espaço intermembranar, é preciso que essas proteínas se choquem 
constantemente e na ordem correta, dessa forma, a fluidez da membrana promove o choque entre essas proteínas, 
permitindo a passagem. 
 
32. Se a membrana mitocondrial interna é quase impermeável, como as moléculas necessárias ao bom 
funcionamento do metabolismo mitocondrial chegam a matriz? 
R: Essas membranas possuem complexos translocadores próprios denominados TIM e TOM que atuam no 
transporte de proteínas da membrana interna e da matriz mitocondrial. 
 
Aula 28/ 29 – Cloroplastos 
 
33. Cite em que compartimento do cloroplasto ocorre as reações de fixação do carbono e em que membrana se 
localizam as moléculas de clorofila. 
R: As reações de fixação do carbono ocorrem no estroma numa via cíclica conhecida com ciclo de Calvin. As 
moléculas de clorofila estão inseridas na membrana do tilacóide. 
Isabel Titoneli – Pólo Itaperuna 
 
34. Os cloroplastos possuem 3 membranas, que delimitam 3 compartimentos. Dessas 3 membranas a membrana 
do tilacóide delimita o compartimento tilacóide onde são armazenados os prótons que ao passar pelo complexo 
Cf0/Cf1 geram ATP. Já a rubisco, presente no estroma do cloroplasto participa das reações de fixação do carbono, 
cujo produto final é o gliceraldeído 3-fosfato (G3P) . 
 
35. O que são as lâminas nucleares? Qual sua função? 
R: São uma rede de filamentos intermediários que reforçam o envoltório nuclear formando uma malha na 
superfície interna. Sua dinâmica de polimerização está associada a proteínas quinases. 
 
36. As reações fotossintéticas que ocorrem nos cloroplastos são divididas em 2 grandes grupos: as reações de 
transferência de elétrons e as reações de fixação de carbono. Tendo isso em mente responda: 
- Em que lugar do cloroplasto ocorrem as reações de fixação de carbono? 
R: No estroma 
- Qual é a primeira molécula orgânica formada por essas reações? 
R: Gliceraldeído 3-fosfato 
- Qual o papel da clorofila no processo? 
R: Captar a energia luminosa, transformar em energia elétrica e transferi-las na forma de elétrons para síntese de 
ATP 
- O que vem a se a Rubisco? 
R: É a enzima que participa da reação chave do processo de fixação do carbono do CO2 a uma molécula orgânica, 
tendo como resultado 2 moléculas de G3P. 
 
Aula 30 – Peroxissomos 
 
37. Qual é a função dos peroxissomos? 
Isabel Titoneli – Pólo Itaperuna 
R: Detoxificação, metabolismo de lipídeos, síntese de plasmalogênios, gliconeogênese nas sementes. 
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