Aula - Proteínas 2 201302

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NUTRIÇÃO HUMANAFaculdade Estácio de Sergipe – FASE 
Profa. Leise N. Moreira
Profa. Marta Magalhães
PROTEÍNAS – parte 2
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS
� OBJETIVO:
� Liberar AA, di e tripeptídeos a partir da PTN
consumida na dieta, pois o organismo não
consegue absorver a PTN intacta*;
� *Exceção para as imunoglobulinas do leite materno, pois a� *Exceção para as imunoglobulinas do leite materno, pois a
junção entre os enterócitos ainda não está completa.
� A absorção de PTNs integras, mesmo que em
pequena escala� Desenvolvimento de alergias;
� Processo dependente de enzimas produzidas no
estômago, pâncreas e intestino delgado.
ENZIMAS ENVOLVIDAS NO PROCESSO 
DIGESTIVO
� São chamadas peptidases
� Classificam-se em:
� Endopeptidases
� Agem sobre a PTN intacta ingerida;
� Atuam sobre ligações internas e liberam grandes fragmentos de� Atuam sobre ligações internas e liberam grandes fragmentos de
peptídeos para a subsequente ação de outras enzimas.
� Exopeptidases
� Agem no final do processo de digestão;
� Atuam sobre as extremidades da cadeia peptídica e liberam um
AA a cada reação. São subdivididas em:
� Carboxipeptidases: Agem na extremidade carboxila (COOH)
� Aminopeptidases: Agem na extremidade amino (NH2)
� A digestão inicia-se no ESTÔMAGO pela ação da
PEPSINA (endopeptidase) em pH ácido � Ác. clorídrico
secretado pelas células parietais da mucosa gástrica.
� PEPSINOGÊNIO PEPSINA
(zimogênio ou proenzima)
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS 
PROTEÍNAS
Ác. clorídrico
Alimentos
(zimogênio ou proenzima)
PROTEÍNA Polipeptídeos e AA livres
� Outras funções do ácido clorídrico:
� Morte de MOS potencialmente patogênicos;
� Desnaturação das PTNs � ↑ vulnerabilidade a ação da
pepsina.
HCl e Pepsina
� Quando pepsinogênio é transformado em pepsina
também envia um sinal para a liberação de
COLECISTOCININA (CCK) no duodeno;
� CCK � estimula a liberação de enzimas digestivas pelo
pâncreas exócrino e pelas células da mucosa intestinal.
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS 
PROTEÍNAS
� Características importantes da pepsina:
� Fazer a digestão do colágeno (albuminóide pouco afetado por
outras enzimas) � o qual precisa ter suas fibras inicialmente
digeridas;
� Responsável por 10 a 20% da digestão total das PTNs;
� Sua atividade é finalizada quando o alimento alcança o
intestino delgado� meio alcalino.
� NO INTESTINO DELGADO:
� O Quimo estimula a liberação de CCK e secretina.
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS 
PROTEÍNAS
CCK e Bicarbonato 
� As enzimas pancreáticas são secretadas dentro do
duodeno na forma inativa� ZIMOGÊNIOS.
Tripsinogênio e quimiotripsinogênio
QUIMO CCK e Secretina
Bicarbonato 
e enzimas 
pancreáticas
Suco 
pancreático
� NO INTESTINO DELGADO:
Tripsinogênio
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS 
PROTEÍNAS
Enteroquinase
OU 
Enteropeptidase Tripsina
ATIVA
� A atividade da enteroquinase é estimulada pelo
tripsinogênio e este é liberado pela membrana apical dos
enterócitos e pelos sais biliares.
� Tripsina:
� Atuar na digestão das proteínas alimentares
� Ativar outras pré-proteases liberadas pelo pâncreas exócrino.
� NO INTESTINO DELGADO:
� Tripsina
� Quimiotripsinogênio� Quimiotripsina
� Pró-elastase� Elastina
� Pró-carboxipeptidase� Carboxipeptidase
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS 
PROTEÍNAS
Devido ao Devido ao 
processo de 
autodigestão 
essas enzimas 
são 
rapidamente 
� Tripsina e quimiotripsina
Cliva PTN em pequenos peptídeos
� Carboxipeptidase
Cliva polipeptídeos em AA nas extremidades ácidas
rapidamente 
inativadas
� Produto final da digestão
das PTNs no lúmen
intestinal:
� AAs livres� 40%
� Pequenos peptídeos (2 a 8 AA)
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
� Pequenos peptídeos (2 a 8 AA)
� 60%
� Esses pequenos peptídeos são
hidrolisados por enzimas
presentes na superfície
intestinal liberando AA livre, di e
tripeptídeos.
� Enzimas de superfície intestinal:
� PEPTÍDEOS AAs livres
� Quem são elas:
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
Quem são elas:
� Elastase e colagenases: Cliva Poli em Poli e
Tripeptídeos
� Tripeptidases intestinais: Cliva Tri em Di e AAs
� Dipeptidades intestinais: Cliva Di em AAs
� Aminopeptidades intestinais: Cliva AAs das
extremidades amino de oligopeptídeos
� .
ABSORÇÃO DOS AAS, DI E 
TRIPEPTÍDEOS
� AA livres são absorvidos por TRANSPORTE
ATIVO (Na+/ H+) para o interior da mucosa;
� Di e tri peptídeos são assimilados intactos, por
um sistema de transporte ligado ao H+ e sofremum sistema de transporte ligado ao H e sofrem
hidrólise até AAs, na borda em escova e no
citosol da célula, antes de serem liberados para
o sistema porta;
� Na veia porta temos somente AAs livres, que
serão metabolizados pelo fígado ou liberados na
circulação.
ABSORÇÃO DOS AAS, DI E 
TRIPEPTÍDEOS
ABSORÇÃO DOS AAS, DI E 
TRIPEPTÍDEOS
� Após a absorção os AAs são transportados
diretamente para o fígado através do sistema porta.
� O fígado:
� Modula a captação de AA plasmáticos:
METABOLISMO PROTEÍCO
� Modula a captação de AA plasmáticos:
� Órgão regulador do catabolismo de AA essenciais, com
exceção dos de cadeia ramificada (degradados pelos
MMs);
� Parte dos AAs é usada na síntese de albumina, fibrina e
enzimas (PTNs de vida curta).
� AA absorvidos Fígado
SISTEMA PORTA
FÍGADO 
METABOLISMO PROTEÍCO
FÍGADO 
20% liberados para circulação sistêmica
(Metabolizados pelo MM, pelos rins e por outros tecidos)
50% transformados em uréia
6% transformados em PTNs plasmáticas
METABOLISMO PROTEÍCO
� Os AAs oriundos do processo de digestão e absorção
das PTNS, terão 2 destinos:
� Anabolismo� síntese de proteínas e polipeptídios;
�Catabolismo ou degradação � para produção de energia ou
síntese de novos compostos.
� Por essas vias os AAs servirão na construção e
manutenção dos tecidos, formação de enzimas,
hormônios, anticorpos, fornecimento de energia e na
regulação dos processos metabólicos.
� O processo de síntese e degradação é contínuo e
ESPECÍFICO para cada tecido���� Turnover protéico.
METABOLISMO PROTEÍCO
SÍNTESE:
� É realizada nos ribossomos a partir de um molde de
RNA mensageiro (tradução) que, por sua vez, é
codificado pelo DNA (transcrição);
� A sequência de bases nitrogenadas do DNA
determinará a sequência de AAs na PTN final;
� No momento da síntese é necessário que todos os AAs
que constituem a PTN estejam presentes, senão a PTN
não será sintetizada e os AAs serão utilizados no
fornecimento de energia.
METABOLISMO PROTEÍCO
SÍNTESE:
METABOLISMO PROTEÍCO
CATABOLISMO:
� REMOÇÃO DE NITROGÊNIO DOS AAS
� A presença do grupo amino preserva os AAs da
oxidação;
� Sua remoção é necessária e obrigatória no� Sua remoção é necessária e obrigatória no
processo de catabolismo;
� Após remoção, o nitrogênio (radical amino) vai
ser incorporado em outros compostos ou
excretado;
� O esqueleto de carbono metabolizado pela
remoção do nitrogênio vai produzir energia.
METABOLISMO PROTEÍCO
CATABOLISMO:
� REMOÇÃO DE NITROGÊNIO DOS AAS – Degradação
das PTNs
METABOLISMO PROTEÍCO
CATABOLISMO:
� Há reações comuns há quase todos os AA:
�TRANSAMINAÇÃO:
� Transferência do Nitrogênio de uma AA (o grupo α-� Transferência do Nitrogênio de uma AA (o grupo α-
amino) para um cetoácido (α–cetoglutarato) e vice-versa;
� É dessa forma que os AAs não essencias são
sintetizados no organismo;
� A reação é catalisada pelas transaminases e pela
coenzima fosfopiridoxal (uma das formas da B6).
� TRANSAMINAÇÃO:
� Todos os AAs, (com exceção da lisina e treonina) participam do
processo. Este acontece no fígado, rim, intestino e músculo;
� Processo dependente de enzimas, as aminotransferases:
� ALT (TGP) → cataliza a transferência do grupo amino paraformar
glutamato;
METABOLISMO PROTEÍCO
glutamato;
� AST (TGO) → transfere o grupo amino do glutamato para formar
aspartato, utilizado como fonte de nitrogênio no ciclo da ureia.
� As reações de transaminação devem estar em equilíbrio a fim de
que esta funcione nos dois sentidos:
� Degradação de AA após alimentação;
� Biossíntese de AA (adição de grupo amino a esqueleto de α –
cetoácido) em estado de inanição ou períodos deficientes de
suprimento de AAs.
� TRANSAMINAÇÃO
α–Cetoácido Glutamato
α–cetoglutarato � papel no metabolismo dos AAs
METABOLISMO PROTEÍCO
� α–cetoglutarato � papel no metabolismo dos AAs
aceitando grupos amino de outros AAs ou
transformando-se em glutamato.
� Glutamato � desaminado através de oxidação ou
utilizado como doador de grupo amino na síntese de
AAs não essenciais.
METABOLISMO PROTEÍCO
CATABOLISMO:
� DESCARBOXILAÇÃO:
� É uma reação muito importante de AA
resultando na formação de aminas biológicas
ativas.
�Exemplos:
�Histidina� Histamina
� 5-Hidroxitriptofana� Serotonina
� Tirosina� Tiramina� Adrenalina e noradrenalina
� Serina� Etanolamina� Colina
METABOLISMO PROTEÍCO
CATABOLISMO:
� DESAMINAÇÃO OXIDATIVA DOS AAS:
� É a primeira etapa da degradação de AAs para produzir
energia e gordura que ocorre no fígado e no rim;
� Liberação do grupo amino do glutamato como amônia� Liberação do grupo amino do glutamato como amônia
livre;
� Fornece α–cetoácido que pode entrar nas vias centrais
do metabolismo energético e amônia como fonte de
nitrogênio para o ciclo da ureia;
� Reação do estado alimentado, ou seja de degradação
de AA para formação de amônia;
� Processo dependente de enzimas.
CICLO DA URÉIA ou de KREBS-HENSELEIT
� Forma de eliminação de grupos amino (amônia);
� CO2 + amônia + ornitina� Arginina
� Arginina é hidrolisada� Ureia (tóxica) + Ornitina (usada
continuamente)
� UREIA � Produzida pelo fígado e transportada� UREIA � Produzida pelo fígado e transportada
pelo sangue até o rim para eliminação;
� 90% dos componentes nitrogenados da urina;
� Reações para síntese de ureia ocorrem
primariamente na mitocôndria da célula e as
demais no citosol.
CICLO DA URÉIA ou de KREBS-HENSELEIT
� A ureia é o principal veículo do corpo para
excretar N não absorvido;
� Para manter a ureia em solução é preciso de
água � Dieta rica em PTN – ↑ consumo deágua � Dieta rica em PTN – ↑ consumo de
água para diluir e excretar a ureia
� O aumento na velocidade da síntese de
ureia depende do estado alimentado do
indivíduo;
CICLO DA URÉIA ou de KREBS-HENSELEIT
CICLO DA URÉIA ou de KREBS-HENSELEIT
� Destino da ureia:
� Parte da ureia difunde do sangue
para o intestino, cuja amônia é
parcialmente reabsorvida ou perdida
nas fezes.
FÍGADO
SANGUE
nas fezes.
� FÍGADO � captura amônia e produz
ureia;
� RINS� Elimina a ureia
� OU seja, doença no fígado: ↑ amônia
no sangue (hiperamoninemia);
� Doença nos rins: ↑ a ureia no sangue.
SANGUE
RIM
� Os AAs de cadeia ramificada (ACR) são essenciais e
relevantes na regulação da síntese de proteína
muscular;
� O efeito anabólico pode ser ocasionado:
� Pela mistura de AA e glicose;
� Pela mistura de 3 AA de CR (leucina, isoleucina e valina) ou
METABOLISMO MUSCULAR
� Pela mistura de 3 AA de CR (leucina, isoleucina e valina) ou
pelo fornecimento de leucina (isoladamente estimula a síntese
muscular)� Fonte: Carnes, peixes, soja, leite, ovos e legumes;
� Pelo efeito sinérgico da leucina com a insulina, restaurando as
taxas de síntese protéica.
� O exercício de força pode induzir alterações no tipo de
fibra muscular e ↑ o diâmetro da fibra.
� HIPERTROFIA = taxa de síntese protéica > que
degradação.
� É um processo lento porque o turnover é lento
� 6 a 8 meses;
� Já no período pós-exercício ocorrem alterações
no turnover protéico � ↑ da síntese protéica
muscular;
METABOLISMO MUSCULAR
CUIDADO:
> consumo 
de PTN não 
garante 
maior 
� Fatores que contribuem para a síntese protéica:
� Hidratação adequada
� Ingestão de CHO e PTN no período pós-exercício
� ATENÇÃO: Indivíduos treinados necessitam de 
menos PTN após um período para manter uma 
resposta de síntese protéica máxima.
maior 
síntese.
Recomenda
ção: 
0,9 a 1,8 
g/kg de P/ 
dia
Aminoácidos Patologia
Lisina, cistina, arginina 
Lisina, arginina 
Cistinúria
Aminoacidúria hiperbásica
PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS
Defeitos na absorção de aminoácidos
Lisina, arginina 
Prolina, hidroxiprolina, glicina 
Triptofano, histidina 
Triptofano
Metionina
Lisina, arginina 
Aminoacidúria hiperbásica
Aminoglicinúria
Doença de Hartnup
S. da fralda azul
Má absorção de metionina
S. de Lowe
Aminoácido Patologia
Fenilalanina Fenilcetonúria
Leucina, isoleucina, valina Doença da urina de xarope 
PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS
Defeito no metabolismo de aminoácidos
Leucina, isoleucina, valina Doença da urina de xarope 
de bordo
Leucina, glicina Acidemia isovalérica
Metionina Homocistinúria
Tirosina Tirosinemia
DESNUTRIÇÃO PROTEICA E 
PROTEICO-CALÓRICA
� Desnutrição é um estado
patológico de diferentes graus de
intensidade e várias
manifestações clínicas.
� Tipos:
� Marasmo
� Kwashiokor
� Deficiência de minerais e vitaminas
associada ou não ao déficit
calórico-proteíco.
TIPOS DE DESNUTRIÇÃO
� Desnutrição protéico-calórica:
� Espectro de situações patológicas que provêm da falta,
em várias proporções, de proteínas e calorias, ocorrendo
mais frequentemente em pré-escolares e comumente
associado a infecções (FAO-OMS)
� A DPC pode ser:
� Primária – devido consumo inadequado de
nutrientes.
� Secundária – problema de saúde levando a má
absorção e utilização dos nutrientes.
KWASHIOKOR MARASMO
Principais diferenças entre marasmo e 
kwashiokor
DADOS MARASMO OU SUB 
NUTRIÇÃO GRAVE
KWASHIOKOR OU MÁ 
NUTRIÇÃO
Dieta
Ingestão
Deficiente em energia e 
em substâncias 
protetoras
Contínua
Deficiente em proteína 
com ingestão calórica 
pouco alterada
Intermitente
Dados clínicos
Idade prevalente
Edema
Atrofia muscular
Gordura subcutânea
Lesões de pele
Alterações de cabelo
Alterações bioquímicas
Esteatose hepática
0 a 12 meses
Ausente
Presente
Ausente
Raras
Raras
Menos intensas
Mínima 
24 a 48 meses
Presente
Presente
Presente
Freqüentes
Freqüentes
Mais intensas
Intensa
TRATAMENTO DO DESNUTRIDO
� Tratar o episódio agudo
� Suprimir outras doenças associadas
(infecções), principalmente a diarréia para ↑ a
PA e fortalecer os batimentos cardíacos.
� Dieta adequada� Dieta adequada
� Nas primeiras 24 a 48 h � PTN e energia em
pequenas quantidades
� desaparecimento das lesões;
� normalização das funções;
� correção das alterações bioquímicas plasmáticas;
� acúmulo normal das reservas de nutrientes.
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS:
� MAHAN, L.K, ESCOTT-STUMP, S. Alimentos, Nutrição e Dietoterapia.
11ª.ed. Rio de Janeiro: Roca, 2005.
� GIBNEY, M.J., MACDONALD, I.A., ROCHE, H.M. Nutrição e Metabolismo.
Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006.
� DUTRA-DE-OLIVIERA, J.E., MARCHINI, J.S. Ciências Nutricionais, 2ª ed.
S. Paulo: Sarvier, 2008.S. Paulo: Sarvier, 2008.
� TEXEIRA NETO, F. Nutrição clínica. Rio de Janeiro, RJ: Guanabara
Koogan, 2003.
� CHAMPE,P., HARVEY,R., FERRIER, D. Bioquímica Ilustrada. 4ª ed.Rio G.
Sul: Artmed, 2008.
� WHITNEY, E. & ROLFES, S. R. Nutrição volume 1: Entendendo os
nutrientes. Tradução da 10ª. ed. norte-americana. São Paulo: Cengage
Learning, 2008.
ATIVIDADE ESTRUTURADA
� TÍTULO: Importância do nutricional do consumo de
ácidos graxos ômega 3 e ômega 6.
� OBJETIVO:
◦ Proporcionar ao aluno o conhecimento sobre a importância do
uso de gorduras polinsaturadas em nutrição humana.uso de gorduras polinsaturadas em nutriçãohumana.
◦ Conhecer a relação entre o consumo de gorduras
polinsaturadas e a prevenção de doenças crônicas não-
transmissíveis.
� Grupo de no máximo até três alunos.
� Colocar as referências bibliográficas.
� Entrega para: 04/09
ATIVIDADE ESTRUTURADA
� Etapas do estudo:
◦ Realizar busca bibliográfica com leitura de capítulos de livros das
referências da disciplina e de artigos científicos nacionais ou não que
abordem o tema.
◦ Termos que poderão ser utilizados na busca: fontes de ácidos graxos
ômega 6 e 3, ácidos graxos ômega 6 e doenças cardiovasculares, ácidos
graxos ômega 3 e asma, relação de consumo de ácidos graxos ômega 6 e
3 pela população.
� O grupo deverá elaborar um resumo do conteúdo desenvolvido
seguindo as perguntas abaixo:
◦ Quais são os principais alimentos-fontes de ácidos graxos ômega 3 e 6?
◦ A alimentação atual fornece quantidades maiores de ácidos graxos ômega
6 ou 3?
◦ O consumo atual de ácidos graxos ômega 6 está relacionado ao aumento
das doenças cardiovasculares na população?
◦ O consumo de ácidos graxos ômega 3 ajuda no controle de alguma
doença?
◦ Qual é a relação adequada para o consumo de ácidos graxos ômega 3 e
6?