Enzimas.pdf

Prévia do material em texto

UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DE PERNAMBUCO 
ENGENHARIA AGRICOLA E AMBIENTAL
DISCENTE: Gabrielli Renata Barbosa da Silva
REVISÃO DE LITERATURA SOBRE ENZIMAS
RECIFE
2015
Introdução
Uma enzima é uma proteína que catalisa as reações bioquímicas do
metabolismo. As enzimas atuam sobre as moléculas conhecidas como substratos e
permitem o desenvolvimento dos diversos processos celulares. Convém salientar
que as enzimas não alteram o balanço energético nem o equilíbrio das reações em
que intervêm: a sua função limita-se a ajudar a acelerar o processo. Por outras
palavras, a reação sob o controlo de uma enzima alcança o seu equilíbrio de forma
muito mais rápida do que uma reação não catalisada.
Estima-se que as enzimas catalisam cerca de 4.000 reações bioquímicas diferentes.
Existem diversas moléculas que afetam a atividade das enzimas. Dá-se o nome de
inibidor enzimático, por exemplo, à molécula que impede a atividade da enzima ou
que diminui o seu efeito.
Existem fármacos (medicamentos) e drogas que atuam como inibidores. Os
ativadores enzimáticos, por sua vez, incrementam a sua atividade. Há que ter em
conta que o pH, a temperatura e outros factores físicos e químicos incidem na
atividade enzimática.
Os especialistas distinguem seis grandes tipos de enzimas consoante a reação que
catalisam: as oxirredutases, as transferases, as hidrólases, as isomerases, as liases
e as ligases. Conhece-se como número EC o esquema de classificação numérica
das enzimas que tem por base as reações químicas que catalisam.
As enzimas costumam ser utilizadas a nível comercial e industrial para a produção
de alimentos, o desenvolvimento de biocombustíveis e a elaboração de produtos de
limpeza (como detergentes), por exemplo.
Conceito 
Os sistemas vivos são formados por uma enorme variedade de reações
bioquímicas, e quase todas elas são mediadas por uma série de extraordinários
catalisadores biológicos conhecidos como enzimas. A função da enzima é viabilizar
a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos
compostos. As enzimas são proteínas (com exceção de um pequeno grupo de
moléculas de RNA) especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja,
aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas
estão associadas a biomoléculas, devido as sua extraordinária especificidade e
poder catalítico.
Histórico 
A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo homem há milhares de
anos, em processos tais como fermentação do suco de uva para obtenção do vinho,
fabricação de queijo e pão. No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma
vez que o conhecimento do modo de ação dos catalisadores biológicos só
recentemente foi elucidado.
- 1833 - A primeira hidrólise enzimática do amido.
Os cientistas franceses Payen e Persoz isolaram um complexo enzimático do
malte que catalisava a transformação do amido em glicose, denominando-o
"diastase" do grego "separar") porque separava os blocos de amido em unidades
individuais de glicose. É a primeira vez que foi isolado uma enzima, um composto
orgânico que apresentava as propriedades de um catalisador. O sufixo ase de
diastase passou a ser usado para designar as enzimas.
- 1835 - o químico sueco Berzelius descreveu a primeira hidrólise enzimática do
amido.
O sueco Jons Jacob Berzelius demonstrou que o amido pode ser mais
eficientemente decomposto usando-se extrato de malte preferencialmente ao ácido
sulfúrico e cunhou o termo catálise, foi o primeiro a notar que certas substâncias
aceleram uma reação.
-1836 Theodor Schwann descobre a enzima digestiva Pepsina.
-1860 Debate: Qual é o papel da levedura no processo de fermentação?
Pasteur, em 1860, demonstrou através de uma série de experimentos que a
fermentação alcoólica só ocorria em presença de células vivas de levedura. Na
mesma época, Liebig defendia que os processos fermentativos eram reações
químicas. 1897 - A polêmica foi resolvida. Os irmãos Buchner demonstraram que um
extrato de levedura livre de era capaz de fermentar o açúcar do mesmo modo que a
célula de levedura. Isto significava que o extrato continha catalisadores da
fermentação alcoólica, o que tornava possível estudar “in vitro” reações químicas da
fermentação. 
 - 1878 - William Kuhne propôs que o nome enzima fosse utilizado, a palavra em si 
significa 'na levedura'. 
- 1894 - Primeira produção comercial de alimentos com enzimas. Nos EUA, o
bioquímico e líder industrial japonês Dr. Jokichi Takamine começou a produção
comercial de koji a partir do fungo Aspergillus. 
- 1894 - Cientistas definem a teoria Fechadura e Chave.
- 1913 Michaelis e Lyn descreveu cinética enzimática matematicamente.
-1914 É lançado o primeiro detergente compacto.
-1926 James Summer's isolou e cristalizou a primeira enzima, a urease.
- A partir de 1960 : A evolução no estudo das enzimas acompanhado por avanços
tecnológicos, possibilitou o isolamento e a identificação de propriedades das 
enzimas. Desde então, vem sendo feita a caracterização e o estudo cinético de
milhares de enzimas de diferentes fontes: animais, vegetais e de microrganismos.
- 1986 - A primeira enzima a partir de organismo geneticamente modificado.
Propriedades
A maioria das enzimas são proteínas: Com exceção de um pequeno grupo de
moléculas de RNA que apresentam atividade catalítica, todas as enzimas são
proteínas. Proteínas são moléculas compostas por aminoácidos, unidos por ligações
peptídicas. 
 Os aminoácidos apresentam em sua fórmula química um grupo carboxílico (-
COOH), um grupo amino (-NH2) e um radical R. Os aminoácidos são diferenciados 
de acordo com o grupo R ligado ao carbono assimétrico. Na natureza, são 
encontrados 20 aminoácidos. A atividade catalítica das proteínas depende da 
integridade da sua conformação proteica nativa. Se uma enzima é desnaturada ou 
dissociada em subunidades, a atividade catalítica geralmente é destruída. Se uma 
enzima é quebrada em seus aminoácidos constituintes, a sua atividade catalítica é 
sempre destruída. Assim, a estrutura proteica primária, secundária, terciária e 
quaternária das enzimas são essenciais para sua atividade catalítica.
As enzimas como outras proteínas tem pesos moleculares que variam de cerca de 
12.0 até mais de 1 milhão.
Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos: As enzimas diferem-se dos 
catalisadores químicos comuns em vários aspectos:
 - Velocidade de reação mais rápida: as velocidades de reações catalisadas por 
enzimas são tipicamente 106 a 1012 vezes maiores do que as reações 
correspondentes não catalisadas, e são no mínimo, várias ordens de magnitude 
maiores do que as mesmas reações catalisadas quimicamente.
- Condições reacionais mais brandas: as reações catalizadas enzimaticamente 
ocorrem em condições brandas: temperaturas inferiores a 100º C, pressão 
atmosférica e pH quase neutro. Em contraste, geralmente uma catálise química 
eficiente requer temperaturas e pressão elevadas, assim como pH extremos.
- Maior especificidade da reação: as enzimas apresentam um grau de especificidade
imensamente maior do que os catalisadores químicos em relação a identidade dos 
seus substratos e dos seus produtos; isto é, as reações enzimáticas raramente 
produzem subprodutos. Diante de várias rotas potencialmente possíveis, a enzima 
escolhe a com menor energia livre de ativação.
- Capacidade de regulação: as atividades catalíticas de muitas enzimas variam em 
resposta às concentrações de outras substâncias que não os seus substratos.Os 
mecanismos desses processos regulatórios incluem o controle alostérico, a 
modificação covalente de enzimas e a variação nas quantidades de enzimas 
sintetizadas.
Permite o ajuste fino do metabolismo em diferentes condições fisiológicas.
Nomenclatura das enzimas: As enzimas são comumente denominadas adicionando-
se o sufixo “–ase” ao nome do substrato da enzima ou a uma expressão que 
descreva a sua ação catalítica. Desse modo a urease catalisa a hidrólise da ureia, e 
a álcool desidrogenase catalisa a oxidação de alcoóis em seus aldeídos 
correspondentes. Entretanto, o fato de no inicio não haver regras para a 
nomenclatura das enzimas acabou gerando confusões, resultando na utilização de 
dois nomes diferentes para uma mesma enzima, ou ainda, a utilização do mesmo 
nome para duas enzimas diferentes. Além disso, muitas enzimas, como a catalase 
(que intermedeia a dismutação de H2O2 em H2O e O2) tinham nomes que não 
ofereciam qualquer indicação da sua função. Em esforço para eliminar tal confusão 
e providenciar regras para a denominação racional do crescente número de enzimas
descobertas, um esquema de classificação funcional sistemática e de nomenclatura 
de enzimas foi adotado pela International Union of Biochemistry and Molecular 
Biology.
As enzimas são classificadas de acordo com a natureza da reação química que 
catalisam. Há seis classes principais de reações enzimáticas, assim como 
subclasses e sub-subclasses. Para cada enzima são atribuídos dois nomes e um 
número de classificação de quatro subdivisões. O nome alternativo é conveniente 
para o uso rotineiro e é, em geral, um nome trivial utilizado anteriormente. O nome 
sistemático é utilizado para minimizar ambiguidades; é o nome do(s) seu(s) 
substrato(s) seguido por uma palavra terminada em –ase que especifica o tipo de 
reação que, de acordo com seu grupo de classificação principal, a enzima catalisa. 
Por exemplo a enzima cujo nome recomendado é carboxipeptidase A possui 
sistematico peptidil-L. aminoácido-hidrolase e número de classificação EC 3.4.17.1 
(EC é a abreviatura de Enzyme Comission).
Classificação
1. Oxido-redutases: São todas as enzimas que catalisam reações de oxidação-
redução. O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador de elétron. O nome mais
comum é “desidrogenase” (sempre que possível). “Oxidase” é também usado
quando o O2 é um aceptor. São classificadas em sub-classes pois atuam em
diferentes grupos doadores ou aceptores. No caso das oxidoredutases, são 22 sub-
grupos (1.1 a 1.21 e 1.97). A lactato desidrogenase (E.C. 1.1.2.4), transforma lactato
em piruvato:
2. Transferases : São enzimas que catalisam a transferência de grupos entre duas
moléculas. Por exemplo, as metiltransferases transferem um grupo metila. O doardor
pode ser um cofator (coenzima) que carrega o grupo a ser transferido. A
classificação se dá seguindo o esquema: doador (grupo)transferase ou aceptor
(grupo)transferase Por exemplo, a alanina aminotransferase (E.C. 2.6.1.2) catalisa a
transferência de um grupamento amino da alanina para o α-cetoglutarato:
Essa enzima utiliza o piridoxal fosfato como cofator. 
3. Hidrolases: Catalisam a reação de hidrólise de várias ligações covalentes. O
nome, em geral, é dado pelo “substrato” + o sufixo “ase”, como é o caso das
peptidades (E.C. 3.4), que catalisam a hidrólise de ligações peptídicas:
Algumas hidrolases são pouco específicas, o que dificulta a nomenclatura mais
específica das mesmas. 
4. Liases: Lyases são enzimas que catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N,
entre outras, através de hidrólise ou oxidação. Elas diferem das outras enzimas pois
tem dois substratos envolvidos em uma direção e apenas um na outra direção de
reação. Nos nomes comuns, encontramos as descarboxilases, aldolases,
desidratases, ou mesmo liases. As desidratases são aquelas que eliminam água na
reação. No caso em que a reação inversa é mais importante, ou seja, em que dois
substratos originam um, pode ser usado o nome “sintase”. A piruvato descarboxilase
(E.C. 4.1.1.1) transforma piruvato em acetaldeído + CO2:
5. Isomerases: Catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação
de outra. Por exemplo, as Racemases e as Epimerases, catalisam a reação de
racemização ou epimerização de centros quirais e as cis-trans-Isomerases
rearranjam a geometria de duplas ligações. Existem Oxidoredutases
intramoleculares que oxidam uma parte da molécula ao mesmo tempo que reduzem
outra parte da mesma. Exemplo: alanina racemase (E.C. 5.1.1.1):
6. Ligases: Catalisam reações de síntese de uma nova molécula a partir da ligação
entre duas moléculas, com a concomitante hidrólise de ATP ou outro composto
trifosfatado. São conhecidas como Ligases, Carboxilases ou Sintetases, sendo que
existem 6 sub-classes dessas enzimas. Exemplo: glutamate-ammonia ligase ou
glutamina sintetase (EC 6.3.1.2):
Aplicações 
Enzimas digestivas tais como a amilase, protease e lipase, reduzem os alimentos
em componentes menores que são mais facilmente absorvidos no tracto digestivo
As enzimas contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Enzimas de
processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em
glicose.
Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram-
se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a
digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas.
Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações
de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica, análises clínicas).
Bibliografia 
AQUARONE, Eugênio; BORZANI, Walter; ALMEIDA LIMA, Urgel de;
Médicas. Porto Alegre, 1997. p 126-131. LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L.; 
COX, Michael M. Principios de bioquimica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
SCMIDELL, Willibaldo. Biotecnologia industrial. Volumes 1, 2, 3 e 4. CHAMPE, 
Pamela C. & HARVEY, Richard A. - Bioquímica Ilustrada. Artes
STRYER, Lubert. Bioquímica. Rio de Janeiro:Guanabara Koogan,1996. VOET, 
Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 3. ed. Porto Alegre: ARTMED,
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAAjKYAG/apostila-enzimas?part=2
http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/classificacao.pdf
https://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima#Aplica.C3.A7.C3.B5es ,
Todos os sites foram acessados em, 21 de novembro de 2015.