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Matriz extracelular

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11/04/2010
1
Os TECIDOS não são constituídos penas por células. 
Parte de seu volume é de espaço extracelular, 
MATRIZ EXTRACELULAR
Que é preenchido por uma 
rede de macromoléculas
• DIFERENCIAÇÃO CELULAR - regula o
comportamento das células que estão em contato,
(diversidade biológica dos tecidos);
• Suporta o ESTRESSE MECÂNICO sofrido por muitos
tecidos;
• DIFUSÃO DE NUTRIENTES mais rápida entre as
células;
• DEFESA - Retarda a penetração de microorganismos
(viscosidade);
• Auxilia nos processos de REGENERAÇÃO dos tecidos;
Quantidade nos tecidos é variável 
• Tecido Epitelial, Nervoso e Muscular – matriz escassa;
• Tecido conjuntivo: Cartilagem, osso, derme – matriz 
abundante;
Composição Química:
Complexo de proteínas fibrosas embebidas em gel 
hidrofílico de polissacarídeos - rede.
• Proteínas fibrosas de 2 tipos funcionais:
a) Estruturais (Colágeno e Elastina)
b) Adesivas (Fibronectina e Laminina)
• Cadeias de polissacarídeos glicosaminoglicanas (GAGs): 
Encontradas normalmente ligadas a proteínas, formando 
proteoglicanas.
Célula secretora da substância fundamental:
MATRIZ EXTRACELULAR
no tecido conjuntivo - é o fibroblasto
no tecido cartilaginoso - é o condroblasto ou o 
condrócito
no tecido ósseo - é o osteoblasto
na dentina - é o odontoblasto
11/04/2010
2
Proteínas fibrosas:
- Colágeno:
- Fornece resistência a tensão (estiramento);
- Constitui cerca de 25% da massa total de proteínas do 
corpo;
- Molécula longa, rígida, em forma de tríplice hélice;
- Produzido pelos:
- Fibroblastos – pele, tendão e outros tec. Conjuntivos;
- Osteoblastos – ossos;
- Odontoblastos – dentina;
Produção Colágeno 
7 - Meio extracelular 
Ação da colagenase
Formação das fibras de Colágeno Escorbuto
• Dieta deficiente de vitamina C - enzima prolil e lisil-
hidrolixase a partir de precursores inativos;
- Pró-cadeia α – ligação estável da fita tripla 
helicoidal - degradada;
Conseqüências:
• Vasos sanguíneos extremamente frágeis;
• Afrouxamento dos dentes;
• Dores nas articulações;
• Feridas que não cicatrizam.
Síndrome de Ehlers-Danlos
• Anomalias moleculares no colágeno ou em enzimas
responsáveis pela sua maturação do colágeno;
• Mutações específicas dos genes que codificam os tipos I,
III e V de colágeno;
• Doença hereditária autossômica dominante;
Conseqüências:
• Hiperextensibilidade da pele, hipermobilidade articular,
pele friável, luxações e vasos frágeis.
Proteínas fibrosas:
- Elastina:
- Cadeias polipeptídicas frouxas, que se ligam umas as 
outras para formar uma rede elástica. 
Esta rede permite o estiramento e o encurtamento (da pele 
e outros tecidos) sem rasgar.
Constitui 50% do peso seco da AORTA
11/04/2010
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Síndrome de Williams
• Deleção do gene que codifica a Elastina - sistema 
nervoso central e o tecido conjuntivo;
• Problemas de coordenação e equilíbrio, atraso motor, 
sociabilidade;
• Demonstram sensibilidade musical e boa memória 
auditiva;
POLISSACARÍDEOS:
- Glicosaminoglicanas e Proteoglicanos
Formam um gel hidrofílico que permite a circulação 
de nutriente, hormônios, e outras moléculas pela matriz 
- Glicosaminoglicanas - GAGs
São cadeias polissacarídicas não-ramificadas 
compostas de unidades dissacarídicas repetidas.
- Ac. hialurônico, dermatansulfato, condroitin-sulfato, 
heparansulfato;
- Proteoglicanos
- Proteoglicanos = Muitas GAGs + proteína 
- Formam macromolécula semelhante a escova;
Outras Moléculas:
- Fibronectina – Glicoproteína alongada, serve como 
ponte de união entre as células e a matriz;
- Laminina – Glicoproteína alongada, serve como ponte 
de união entre as células e a lamina basal;
- Laminina – Glicoproteína alongada, serve como ponte 
de união entre as células e a lamina basal;
- Lâmina Basal
• Barreira seletiva ao movimento de células;
• Importante na regeneração do tecido após uma lesão;
• Determina a polaridade celular, influencia o metabolismo,
organiza proteínas adjacentes à membrana plasmática
Outras Moléculas:
- Integrinas – receptores celulares (glicoproteína
transmembrana)
- prendem as células à matriz, ligando laminina ou 
fibronectina na matriz à actina na célula. 
11/04/2010
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