Proteínas - UFPE

Prévia do material em texto

PROTEÍNAS 
Química de Biomoléculas 
Betânia Melo 
mbetaniam@yahoo.com.br 
Ligação Peptídica 
Dipeptídeos, tripeptídeos, oligopeptídeos e polipeptídeos 
Diversidade na forma e nas funções biológicas das PTNs 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
Sequência linear de aa que 
contém a informação necessária 
para formar uma molécula 
proteíca com uma estrutura 
tridimensional única 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
ocorrem entre 
os grupos 
PROTEÍNAS 
são 
Polipeptídios 
São 
cadeias de 
Aminoácidos 
Unem-se por 
Ligações 
Peptídicas 
Caracterizam-se 
pelos grupos 
Amina Carboxila 
-NH2 
-COOH 
Possuem 
Estrutura 
Primária 
É a seqüência de 
Estrutura 
Espacial 
Pode ser 
Estrutura 
Quaternária 
Estrutura 
Terciária 
Estrutura 
Secundária 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
Características Estruturais 
X 
Funções 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
...Macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos... 
 Funções: 
 Catalisadores (enzimas) 
 Transportadores (oxigênio, vitaminas, 
lipídeos, ferro, etc) 
 Armazenamento (caseína do leite) 
 Proteção imune (anticorpos) 
 Reguladores (insulina, glucagon) 
 Movimento (actina e miosina) 
  Impulsos nervosos (neurotransmissores) 
 
  Estruturais (colágeno) 
 
  Crescimento e diferenciação (Fatores de 
Crescimento) 
 
  Participação da homeostase e coagulação 
sanguínea 
 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
...Macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos... 
 Funções: 
1.TRANSPORTE (Hemoglobina) 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 
 
 
 
 
 
1. TRANSPORTE 
 
 
 
 
 
 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
2. ARMAZENAMENTO P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
3. ESTRUTURAL (Colágeno, Elastina) P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
3. ESTRUTURAL (Queratina, 
fibroína) 
4. MOVIMENTAÇÃO (Actina, miosina) 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
5. ENZIMÁTICA as enzimas são proteínas que atuam como 
moléculas reguladoras das reações biológicas. 
 Propriedades Importantes: 
1. As PTNs são polímeros lineares feitos de 
unidades monoméricas (aa) 
2. As PTNs contém uma ampla faixa de 
grupamentos funcionais (alcoóis,tióis, ácidos 
carboxílicos, vários grupamentos básicos) 
3. Simples ou Conjugadas!!!! 
Grupo prostético (orgânico ou inorgânico) 
4. Algumas proteínas são rígidas enquanto outras 
apresentam flexibilidade limitada 
 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
Compreensão da estrutura primária 
Extremidade N para a C-terminal 
 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 Estrutura Primária – ordem na qual os aa estão ligados 
 Leu-Gly-Thr-Val-Arg-Asp-His 
 # 
 Val-His-Asp-Leu-Gly-Arg-Thr 
Ex.: Anemia Falciforme 
 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
Substituição de um ácido glutâmico por uma valina 
 
Ligações peptídicas e pontes dissulfeto 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 Como determinar a estrutura primária das 
proteínas??? 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 Como determinar a estrutura primária das 
proteínas??? 
Método de Edman 
Insulina 
 
Hormônio polipeptídico (51 aa arranjadas em duas cadeias) produzido 
pelas células  das Ilhotas de Langerhans que fazem parte da 
porção endócrina do Pâncreas 
 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 Estrutura Secundária – arranjo dos átomos do 
esqueleto da cadeia polipeptídica no espaço 
α - hélice Folha  Pontes de H 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 Estrutura Secundária – arranjo dos átomos do 
esqueleto da cadeia polipeptídica no espaço 
α – hélice: comum em PTNs globulares, domínios 
transmembranas e PTNs associadas ao DNA 
Uma cadeia polipeptídica 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
Uma ou mais cadeias polipeptídicas estendidas 
 
Todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos 
com pontes de Hidrogênio 
Glicina, Prolina e Hidroxiprolina 
Folha  
Folha pregueada Paralela e Anti-paralela P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
Cadeias peptídicas na mesma direção Cadeias peptídicas em direção oposta 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 Estrutura Secundária “Adicionais” 
Proteínas globulares (motivos) 
α 
αα 
Meandro de  
Chave grega 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 Comparação entre a folha  e α - 
hélice 
1. Ao contrário da α – hélice, as folhas  são 
compostas de duas ou mais cadeias peptídicas 
ou segmentos de cadeias polipeptídicas 
 
2. Nas folhas  , as pontes de hidrogênio são 
perpendiculares ao esqueleto polipeptídico 
 Estrutura Terciária – arranjo tridimensional de todos os 
átomos da proteína, incluindo os das cadeias laterais formando uma 
estrutura compacta 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
1. Pontes dissulfeto – ligação covalente pelos grupos sulfidrila (-SH), resíduos de cisteína: 
protege a estrutura proteíca contra modificaçoes de pH e das ~ de sais 
2. Interações hidrofóbicas – minimizar o contato com a água 
3. Pontes de hidrogênio (interior e superfície da PTN) – para direcionar o enovelamento 
4. Ligações iônicas ou interações eletrostáticas : +;- 
5. Forças de Van der Waals (atração entre átomos) – estabilidade a estrutura enovelada 
 Estrutura Quaternária – arranjo de múltiplas cadeias 
polipeptídicas, chamadas subunidades (2-12). 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
1. As subunidades são 
mantidas por ligações 
não-covalentes 
(ligações iônicas, 
interações 
hidrofóbicas e pontes 
de hidrogênio) 
2. As subunidades podem funcionar separadamente 
ou em conjunto. Ex., Hemoglobina (Transporte de 
Oxigênio) 
Oligômero - protômero 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 Proteínas Chaperones– família de 
proteínas 
 
Funções: 
1. Impedir a agregação de PTNs recém-
sintetizadas antes que o enovelamento se 
complete; 
 
2. Impedir a formação de PTNs não-funcionais 
Ex. Proteínas de Choque Térmico – hsp, heat shock protein 
Forças Envolvidas no Enovelamento 
de Proteínas 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
Desnaturação das Proteínas 
- Desdobramento e desorganização das estruturas secundárias e 
terciárias, sem que ocorra a hidrólise das ligações peptídicas. 
Agentes Desnaturantes: 
- Calor – aumenta as eberfuas vuibracional e rotacional das ligações 
- Solventes orgânicos e Detergentes – interferem nas interações hidrofóbicas, 
desenrolando as cadeias polipeptídicas 
-Agitação mecânica – rompe o equilíbrio de formas que mantém a 
estrutura proteíca 
-Ácidos ou bases fortes – alterações no estado iônico das cadeias 
laterais 
-Ìons ou metais pesados (chumbo ou mercúrio) – rompe as pontes 
salinas e os grupos sulfidrílicos 
 
* Desnaturação reversível 
Desnaturação e Renaturação Proteíca P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
Os dois tipos de Conformação 
Proteíca: 
Fibrosa 
P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
 
Funções: Compõem os materiais 
estruturais de órgãos e tecidos, 
possibilitando firmesa e integridade da 
pele, ossos e cartilagem. 
 
-Insolúveis em água – aminoácidos 
hidrófobos 
 
-Colágeno (tendões e osso), 
- Queratina (cabelo, pele, chifre, unha), 
- Elastina (tecido conjuntivo elástico). 
 
 
Globular - Possuem cadeias polipeptídicas 
enoveladas firmemente 
 
Solúveis em água; 
 
- Enzimas, anticorpos, 
hormônios, Transportadoras de 
oxigênio, nutrientes e de íons no 
sangue. 
 
- componentes das membranas e 
ribossomos. 
Os dois tipos de Conformação 
Proteíca: P 
R 
O 
T 
E 
Í 
N 
A 
S 
FIM!!!