Função e Estrutura Proteínas

Esta é uma pré-visualização de arquivo. Entre para ver o arquivo original

*
PROTEÍNAS
*
PROTEÍNAS
São as macromoléculas mais abundantes que ocorrem nas células
Embora bastante diversificadas são construídas a partir do mesmo conjunto ubíquo de 20 aminoácidos
Apresentam uma diversidade de formas e funções
São cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações peptídicas 
*
PROTEÍNAS
Estrutura Geral dos Aminoácidos
*
PROTEÍNAS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
*
PROTEÍNAS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
*
PROTEÍNAS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
*
PROTEÍNAS
São compostos formados pela união de poucos aminoácidos através de ligações peptídicas. 
PEPTÍDEOS
*
PROTEÍNAS
Peptídeos conhecidos
 Aspartame (L-aspartil-L-fenilalanil metil éster) 
 Oc(x)itocina (6 resíduos de aa)
 Insulina (51 resíduos de aa)
 Glucagon (29 resíduos de aa)
Peptídeos antimicrobianos (defensinas, tioninas, etc)
PEPTÍDEOS
*
PROTEÍNAS
São formadas pela união de muitos aminoácidos através de ligações peptídicas. 
*
PROTEÍNAS
*
*
PROTEÍNAS
Podem conter outros grupos químicos além dos aminoácidos – Proteínas conjugadas
 Lipoproteínas 
 Glicoproteínas
 Fosfoproteínas 
 Hemoproteínas
 Metaloproteínas
Grupo prostético
*
PROTEÍNAS
*
PROTEÍNAS
NÍVEIS DE ESTRUTURA PROTÉICA
*
Nível Primário
Descreve a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.
Depende das ligações peptídicas
*
Nível Primário
Leu – Gly – Thr – Val – Arg – Asp – His 
Val – His – Asp – Leu – Gly – Arg – Thr 
Composição  Sequencia
*
Nível Primário
A estrutura primária de uma proteína determina sua estrutura tridimensional
*
Nível Primário
Substituição conservativa
Substituição de um aminoácido por outro de polaridade semelhante.
Aminoácidos invariantes
Aminoácidos que são regularmente encontrados na mesma posição. Possuem papel essencial na estrutura ou função da proteína.
Substituição não-conservativa
Substituição de um aminoácido por outro de polaridade diferente. 
*
Nível Secundário
Descreve as estruturas regulares tridimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica. 
α-hélice
Fitas beta
Estabilizada por pontes de hidrogênio
*
Nível Secundário
α-hélice
*
Nível Secundário
α-hélice
 Pontes de hidrogênio ocorrem entre os grupamentos das unidades peptídicas.
 As cadeias laterais não participam das pontes de H
 Nem todas as seqüências de aminoácidos podem formar α-hélice
*
Nível Secundário
Restrições que influenciam a estabilidade de uma -hélice:
 
Tendência intrínseca de um resíduo de aminoácido de formar -hélice;
Resíduos de prolina e glicina;
Interações entre os grupos R adjacentes;
Volume dos grupos R adjacentes (Asn, Ser, Thr, Cys);
Interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do segmento helicoidal e o dipolo elétrico da -hélice.
*
Nível Secundário
folha-β-pregueada
 Também mantida por pontes de H entre unidades peptídicas
 Ligações entre unidades peptídicas próximas ou distantes. Também podem estar em cadeias diferentes.
 Cadeias com conformação mais distendidas
*
Nível Secundário
*
Nível Secundário
O que pode limitar a formação de folhas ?
 Grupos R dos resíduos de aminoácidos muito volumosos. Normalmente as estruturas em folha beta são ricas em aminoácidos com grupos R pouco volumosos como Gly e Ala.
*
Nível Secundário
*
Nível Secundário
*
Nível Terciário
Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida.
OBS - A estrutura primária de uma proteína determina a sua estrutura terciária
*
Nível Terciário
Nesse nível de organização, as cadeias laterais dos aminoácidos irão interagir através de ligações fracas (não-covalentes) permitindo que segmentos distantes da estrutura primária aproximem-se.
 Pontes de H
Interações hidrofóbicas
Ligações iônicas 
Interação covalente por ponte dissulfeto (-S-S-) também pode ocorrer em algumas proteínas
*
Nível Terciário
*
Nível Quaternário
Quaternária – descreve a estrutura protéica que ocorre quando a proteína possui mais de duas subunidades.
trímero
tetrâmero
hexâmero
*
Nível Quaternário
Estabilização da estrutura quaternária
*
Nível Quaternário
Exemplos de proteínas com estrutura quaternária
*
PROTEÍNAS
Conformação
É o arranjo espacial dos átomos em uma proteína.
Geralmente uma proteína apresenta poucas conformações sob condições biológicas.
*
PROTEÍNAS
Conformação Nativa
Quando a proteína encontra-se em qualquer das suas conformações funcionais.
*
PROTEÍNAS
O que contribui para a manutenção da estabilidade da conformação nativa?
Pontes dissulfeto e interações fracas.
*
PROTEÍNAS
Desnaturação das proteínas
 Proteína desnaturada - Qdo sua conformação nativa é destruída devido a quebra de ligações não-covalentes ou pontes dissulfeto. 
 Proteína nativa - conformação mais estável que a molécula pode assumir
*
Desnaturação e renaturação
*
PROTEÍNAS
Agentes desnaturantes
 Calor
 Ácidos e álcalis fortes
 Adição de solventes orgânicos polares
Adição de detergentes
*
PROTEÍNAS
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
A estrutura tridimensional está relacionada à função da proteína.
*
PROTEÍNAS
 Função enzimática (catalisadores biológicos)
Ex – Lipases, tripsina, quimotripsina
 Função hormonal
Ex – Insulina
*
PROTEÍNAS
 Função estrutural - sustentação dos tecidos conjuntivo e muscular, da pele, dos cabelos e das unhas
Ex – colágeno, queratina
*
PROTEÍNAS
 Função de transporte – Carreiam substâncias através de membranas ou através do sangue.
Proteínas de membrana
*
PROTEÍNAS
 MIOGLOBINA – Tem a função principal de armazenar oxigênio nos músculos de mamíferos.
 HEMOGLOBINA – Tem a função de transportar oxigênio do sangue para os tecidos.
Proteínas que se ligam ao oxigênio
*
PROTEÍNAS
*
PROTEÍNAS
*
PROTEÍNAS
*
PROTEÍNAS
A hemoglobina é uma proteína alostérica 
*
PROTEÍNAS
Proteínas alostéricas são aquelas na qual a interação com um ligante em um sítio afeta as propriedades de ligação de outro sítio na mesma proteína. 
Moduladores – Inibores ou ativadores
*
PROTEÍNAS
Grupo Heme
*
PROTEÍNAS
Grupo Heme
*
PROTEÍNAS
*
PROTEÍNAS
Estado T
Estado R
Menor afinidade pelo O2
Maior afinidade pelo O2
*
PROTEÍNAS
Efeito do H+ e CO2
Produtos da respiração celular (CO2 + H2O);
Afetam a afinidade da Hb pelo O2 
Efeito Bohr
OBS: O O2 e H+ não são ligados nos mesmos sítios na Hb. 
*
PROTEÍNAS
Efeito do H+
*
PROTEÍNAS
 Função de defesa
Anticorpos - Imunoglobulinas
*
PROTEÍNAS
 Função de defesa
Defesa de plantas contra fungos, bactérias, insetos, nematóides, etc.
*
PROTEÍNAS
 Função motora - Proteínas responsáveis pelo transporte intracelular e pela motilidade do sistema contrátil muscular.
Actina
Miosina
Tubulina
Cinesina
*
Proteínas motoras
Miosina