Resumo Bioquímica AV1

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Resumo Bioquímica – Prova I
#Aminoácidos
- Fórmula geral: 
 Exceção: Prolina – aa apolar que possui estrutura cíclica (maior rigidez do peptídeo). É uma imina, não uma amina.
Por haver um carbono quiral (assimétrico) na estrutura de todos os aa, eles possuem a propriedade de desviar a luz polarizada (isomeria optica). Nas ptns, encontram-se aa levogiros.
Alguns aa o corpo humano tem a capacidade de fabricar e outros precisam ser adquiridos através da alimentação.
- Classificação quanto aos radicais:
Apolares: alifáticos ou aromáticos
Polares: não carregados, carregados positivamente (básicos) ou carregados negativamente (ácidos)
- Comportamento dos aa em solução:
 Carga + (meio ác) Forma Zwitterion (neutra) Carga – (meio bás)
- Curva de Titulação
É a variação do pH em função da desprotonação gradual do meio (adição de uma base forte).
_Gráfico para radical não ionizável
 pK2: const. de dissociação do radical básico (NH2)
 PI: ponto de neutralidade do aa – iguais conc. de formas zwitterionicas, carregadas + e carregadas -
 pK1: constante de dissociação do radical ácido (COOH)
 sentido da desprotonação
_Gráfico para radical ionizável: o PI encontra-se entre os PK mais próximos. No caso do exemplo, o PI está entre pK1 e pKr. Logo, esse aa tem característica ácida (em seu radical, há um grupo carboxílico).
 pK2
pKr: const. de ionização do radical
pK1
Cálculo do PI: para calcular o ponto isoelétrico, faz-se a média aritmética dos PK mais próximos. Se radical não ionizável, a médica art é entre pK1 e pK2.
!!! DICA: Carga do AA!!!
Se o pH do meio for menor do que o PI do aa, a carga do aa será positiva.
Se o pH do meio dor maior do que o PI do aa, a carga do aa será negativa.
		 PI 	pH
- Equação de Handerson-Hasselback
Determina como vão estar os pares das estruturas dissociadas em fç do pH.
pH = pK + log[A–]
 [AH]
- Ligação Dissulfeto ou Pontes de Enxofre
Realizadas entre os aa Cisteína
 COOH				 COOH
	2H+
H2N – CH – CH2 – SH	+ HS – CH2 – CH2 – CH – NH2 	… CH2 – S – S – CH2 …
- Ligação Peptídica
 R		 H R			 H	 
 H2O
+H3N – CH – C – OH + H – N – CH 		 … C – N …
	 O 			 COO-		 O
- Oligopeptídeos: até 10 aa
Nomenclatura – radicais dos aa interligados (Ex.: serilglicilserina)
Oligopeptídeos de ação biológica: aspartame, leucina, oxitocina, vasopressina
- Polipeptídeos: entre 10 e 100 aa
Ex.: insulina
- Proteínas: acima de 100 aa
#Proteínas
- Níveis de Organização
_Primário: sequência de aa; inicia em NH3+ e termina em COO-
_Secundário: conformação da cadeia; há influência da conformação na função da ptn. As formas secundárias são estabilizadas por lig H.
Ex.: Príons – substituição da estrutura secundária em α-hélice por β-pregueada, sem alteração na estrutura primária da ptn.
α-hélice: β-pregueada: 
.Ptn fibrosas: responsáveis por dar sustentação – formadas por aa apolares ou polares não carregados. (α-queratina, colágeno; β-queratina, tropomiosina)
As α-queratinas possuem maior nº de pontes dissulfeto, promovendo maior rigidez à estrutura. Ex.: Unhas e cabelos: quanto mais encaracolado for o fio, maior nº de pontes de S.
As β-queratinas são estruturas resistentes e flexíveis formadas por aa pequenos e apolares. Ex.: fio de lã, teia de aranha.
.Colágeno: formador dos tecidos conjuntivos, com fç de proteção. Sua estrutura é em tripla hélice estabilizada por lig H. Há grande nº de glicinas, entremeadas principalmente por prolina e proxiprolina: X-Y-glicil-X-Y-glicil...
Conforme o animal envelhece, forma-se maior nº de pontes entre as lisinas, resultando em carne mais dura.
_Terciário: combinação entre níveis de organização. As ptn globulares se estabilizam melhor em meio aquoso, pois grupamentos polares ficam voltados para fora e a ptn torna-se solúvel em água. O que define a formação globular da ptn é a presença de aa polares.
_Quarternário: combinação de mais de uma estrutura terciária. As estruturas quaternárias apresentam uma característica de união entre as cadeias.
Os domínios são os trechos da cadeia onde possa haver separação das estruturas. São regiões importantes para promover a conformação secundária da ptn.
As forças que mantém as estruturas são 5: lig de H, Van der Waals, interações iônicas, lig hidrofóbicas. As pontes de S aparecem em todas as estruturas, menos nas estruturas quaternárias.
- Desnaturação
É a perda ou redução da atividade da ptn por mudanças em sua estrutura espacial, com quebra das lig fracas. As ptn globulares não renaturam.
Fatores: mudança no pH, oxidação e aumento da temp.
- Enovelamento proteico
É a busca por um estado estável da ptn. Esse enovelamento pode ser assistido por ptn chaperonas.
- Métodos de separação de ptn
_Cromatografia: possui uma fase estacionária e uma fase móvel. A separação pode ser feita por tamanho (ptn maiores passam mais rapidamente pelo gel), por troca iônica (gel e ptns com cargas diferentes se atraem; para retirar a ptn do gel, adiciona-se um sal, que irá se dissociar e sua parte – irá se ligar à ptn + e a formação ira ppt. Para retirar o sal, faz-se uma diálise) ou por atividade (há na fase estacionária um ligante específico para a ptn que se quer separar).
_Eletroforese: suporte embebido em sol. tampão é submetido à ddp. A separação é feita por afinidade iônica.
.SDS-Page: detergente SDS desnatura a ptn enovelada, deixando tudo com carga -. Método utilizado para detectar pureza.
_Salificação: separa-se pelo grau de solubilidade da ptn.
.Salting-in: aumento da sol da ptn em fç do sal
.Salting-out: diminuição da sol da ptn em fç do sal (excesso de sal sequestra camada de solvatação da ptn e ela ppt)
_Alteração da cte dielétrica: add de solvente orgânico (etanol) favorece a interação ptn-ptn e desfavorece interação ptn-H2O.
_Biureto: identifica lig peptídicas, usado para identificar a presença de ptn no meio.
_Nihidrina: reage com grupamento amina, identificando a presença de aa pela formação de uma coloração púrpura. A presença de prolina promove uma coloração amarela. Em meios onde há ptns, pode-se dar uma leve coloração púrpura devido à presença dos grupamentos amino livres em uma das pontas de cada cadeia proteica.
#Enzimas
S + E ES E + P
Em geral são ptn, exceto as ribozimas (enzimas de RNAr).
As moléc que reagem com as enzimas para formar produtos são chamadas de substratos.
Alto grau de especificidade em relação ao substrato. Atuam em pequenas []. Precisam de condições favoráveis de pH, temperatura e polaridade do solvente.
A nomenclatura das enzimas é obvia, baseada na reação que catalisam.
<< sintases (síntese de moléc.) x sintetases (síntese de moléc. com gasto de ATP) >>
- Catalizadores
Diminuem a energia de ativação de reações espontâneas.
O ponto mais alto do gráfico é o estado de transição, ponto onde o complexo ES atinge sua máxima energia e vence a barreira energética da reação. Nesse ponto, a reação tanto pode ir no sentido de formação do produto quanto no sentido de formação do substrato.
- Sítio ativo ou centro catalítico
Região em que há a ligação do substrato com a enzima
- Cofatores
Apoenzima + cofator = holoenzima
Quando o cofator está ligado à apoenzima por ligações covalentes fortes, esses cofatores recebem o nome de grupos prostéticos. Ex.: grupamento heme da hemoglobina.
_Orgânicos (coenzimas): derivados de vitaminas hidrossolúveis.
_Inorgânicos: íons metálicos (Fe, Cu, Mg, Mn).
- Modelos de ligação enzima-substrato
_Ficher (chave-fechadura): o sítio ativo da enzima deve se encaixar perfeitamente no substrato. Esse modelo tem sido abandonado pois não condiz com o modelo de ação da enzima, que não é rígida e pode mudar sua conformação para que a reação ocorra.
_Encaixe induzido: a enzima e o substrato podem mudar sua conformação para realizar a reação. O perfeitoencaixe ocorreria só quando o substrato estivesse no seu estado de transição, pronto para virar produto.
- Origem da energia de ativação
A Eat da reação é reduzida porque a própria energia gerada pela ligação (por múltiplas interações fracas) da enzima com o substrato fornece parte da energia necessária para a reação ocorrer. Qdo apenas essa energia não é suficiente, a enzima dispõe de outros métodos:
_Catálise ácido-básica: qdo há falta ou excesso de H+ no meio, a própria enzima possui radicais com a propriedade de doar ou receber H+.
_Catálise por íon metálico: qdo há falta ou excesso de e-, o cofator da enzima pode ser um íon metálico com a capacidade de ser reduzido ou oxidado.
_Catálise covalente: há formação de um subproduto intermediário por lig covalente.
AB + E ABE AE + B A + B + E
- Fatores que alteram a vel da reação
O aumento da temp, inicialmente, leva ao aumento da velocidade da reação, pela própria energia cinética promovida pelo aumento da energia do meio. A maior velocidade e energia das moléc leva a uma maior probabilidade de encontros E-S. No entanto, se a temp continuar aumentando, pela enzima ser um complexo proteico, haverá desnaturação e consequente queda da vel.
- Cinética enzimática
vel = P formado / tempo
_Curva de saturação: a vel da reação aumenta confome se adiciona substrato, até o ponto em que há saturação enzimática e a vel se estabiliza.
Inicialmente, a vel aumenta proporcionalmente à adição de substrato (1ª ordem). Quando a vel começa a diminuir, diz-se da vel intermediária (ordem mista). Quando a vel estabiliza, ela nunca se mantem exatamente constante, mas bem próxima disso (ordem zero).
_Eq de Michaelis e Menten
Quando a [S] = Km, a vel = Vmáx/2.
Isso mostra que o valor de Km é invers prop à afinidade E-S, pois se a Vmáx é atingida em menores [S], maior é a afinidade deste pela enzima.
Ex.: Lactato desidrogenase (LDH) – degradação do piruvato em lactato
LDH músc. esqelético: ↑Km, ↓afinidade (só é ativado qdo há acúmulo de piruvato, característica de um IAM)
LDH coração: ↓Km, ↑afinidade (está mais adaptado à reação, pois o tecido faz fermentação láctica mais frequentemente)
_Isoenzimas: enzimas parecidas mas que catalisam a mesma reação e são codificadas por genes ≠.
_Gráfico dos Recíprocos: Apesar de a curva de saturação tender para um valor máximo, este não pode ser precisado. Para isso, faz-se o gráfico dos inversos, criando-se uma reta a partir da eq de Michaelis, bastando inverter as variáveis. Assim, tem-se a Vmáx e o Km. 
1/Vmáx
-1/Km
- Eficiência catalítica
_Compartimentalização: compartimentalizar as vias metabólicas aumenta a chance de encontro E-S, melhorando a eficiência da reação.
_Complexo enzimático: a seq de reações é catalisada com um complexo de enzimas, que se mantém unidas, impedindo que o substrato seja liberado no meio, sendo imediatamente usado pela enzima seguinte.
- Mec de regulação da atividade catalítica
_Alteração na [enzimas]: qdo a enzima não é do tipo constitutiva (que tem sua prod pela cél sempre à mesma []), elas podem ter sua concentração regulada por hormônios, que promovem a indução ou a repressão da sua atividade.
_Produção de zimogênios: precursores das enzimas ativas, que são clivados para serem utilizados. Sua nomenclatura, em geral, tem a terminação ênio. Ex.: Tripsinogênio.
- Alteração da efic catalítica
_Modif covalente: introd de grup químico na moléc por lig covalente. Ex.: quinases e fostatases
_Enzimas alostéricas: são aquelas que precisam de mais de um ligante, em sítios ativos diferentes, para serem ativadas. Esses ligantes são: substrato + cofatores, que podem ser positivos ou negativos (ativadores ou inibidores alostéricos). Essas enzimas, mais complexas, são de estrutura quaternária e a ligação com o substrato por uma cadeia, influencia a afinidade das outras cadeias por esse mesmo substrato. 
_Ptn kinase A: possui 4 subunid, sendo 2 catalíticas e 2 reguladoras. A retirada das subunid reguladoras pelo AMPc, ativa a enzima.
_Calmodulina: sua atividade depende da sua ligação com o Ca2+
- Inibição enzimática
Podem ser reversíveis (competitivo e não competitivo) ou irreversíveis.
_Inibidor Irreversível: 
.O inibidor se liga ao sítio ativo da enzima de forma covalente, impedindo a atividade da enzima. Ex.: venenos organofosforados (fosforilam a acetilcolinesterase de modo que ela não degrada mais a acetilcolina e os músc. ficam permanentemente contraídos); aspirina (forma a acetilciclooxigenase, inibindo a COX, que está envolvida na produção de HCl e tromboxanos, envolvidos na agregação plaquetária); dissulfiram (inibe a acetaldeído desidrogenase, fazendo com que o acetaldeído não seja degradado, prolongando os efeitos ruins do álcool).
.Análogos de substratos: são muito parecidos com os substratos e, uma vez que a enzima é ligada a esse análogo, é produzida uma substância que interrompe a via metabólica. Ex.: AZT, que interrompe a formação do DNA viral.
.Inibidor Suicida: é transf. pela enzima e o produto formado destrói a própria enzima que o formou.
_Inibidor reversível competitivo: inibidor e substrato são parecidos e competem pelo mesmo sítio ativo da enzima.
Como há competição pelo sítio ativo da enzima, ocorre uma aparente diminuição da afinidade E-S (↑Km). No entanto, se a [S] for aumentada, eventualmente, chega-se à mesma vel máx que ocorreria sem a presença do inibidor. Assim, ↑Km e =Vmáx.
_Inibidor reversível não-competitivo: substrato e inibidor ligam-se simultaneamente à enzima, em sítios ativos diferentes.
Como não há competição pelo sítio ativo da enzima, não há alteração no Km. No entanto, a presença do inibidor forma um complexo EIS, que interfere na vel máx da reação. Assim, =Km e ↓Vmáx.
_Inibidor incompetitivo: só consegue se ligar ao complexo ES, puxando outra via para a reação, formando o complexo EIS. 
Como o inibidor se liga ao complexo ES, desloca o eq da reação para o sentido de formação desse complexo, resultando em um aparente aumento da afinidade E-S (↓Km). No entanto, a presença do inibidor não permite que se alcance a vel máx inicial. Assim, ↓Km e ↓Vmáx.
- Aplicações das enzimas
_Tratamento do vício em cocaína: o remédio utilizado é um anticorpo que se liga especificamente à droga, degradando-a rapidamente.
_ELISA: insere-se uma enzima que se liga ao vírus e, em seguida, adiciona-se um substrato que irá se ligar a essa enzima. Na reação, esse substrato irá produzir um produto colorido, que permitirá a identificação da presença do vírus.
#Vitaminas
- Lipossolúveis
Sua absorção no intestino é feita junto às gorduras da dieta. Dessa maneira, qualquer distúrbio de absorção de lipídios acarretará em hipovitaminose de vit lipossolúveis. No corpo, elas são armazenadas junto às cél adiposas e hepáticas e não são facilmente eliminadas. Por esse motivo, a ingestão em excesso é tóxica.
_Vitamina A: é um conjunto de moléc. que têm sua função biológica nas formas de aldeído (retinal – mais importante), álcool (retinol) e ácido (ác. retinoico). Podem ser obtidas através da ingestão de gordura ou fígado animal, mas também na forma de β-carotenos, nos vegetais. Os carotenos são transformados em vit A. A ingestão de caroteno não tem toxicidade, mas o pigmento pode se acumular na camada adiposa subcutânea, conferindo uma coloração alaranjada.
O tratamento de psoríase (acne) é feito com deriv sintéticos de vit A.
.Retinal: atua na conversão de energia luminosa em impulsos nervosos na retina.
Nas células da retina (bastonetes, responsáveis pela visão na penumbra), os pigmentos visuais são compostos de parte proteica (opsina) + retinal-cis = rodopsinas. A incidência da luz faz com que haja a conversão do retinal-cis para retinal-trans, que se solta da opsina e gera o impulso nervoso. No escuro, há a regeneração do retinal-cis, que volta a se ligar à opsina.
A carência de retinal no corpo, afeta a produção de rodopsina, acarretando em nictalopia (cegueira noturna).
.Ác. retinoico: atua comohormônio esteroide, tendo sua ação nas cél a nível nuclear, na regulação produção de queratina. Nos casos de carência de vit. A, há uma superqueratinização de partes da epiderme. Em casos mais graves, há queratinização da córnea, com formação de um epitélio seco e com cicatrizes, que podem evoluir para ulcerações, em uma doença chamada xeroftalmia.
.Retinol: também atua como horm esteroide, participando do processo de diferenciação e divisão celular, participando da prod de sptz e no ciclo reprodutivo feminino.
_Vitamina D: pode ser sintetizada pelo corpo (pele) a partir da conversão do colesterol pelos raios UV. É necessária a exposição ao sol em seu horário de pico por cerca de 20min para a produção adequada de vit D. Por isso, pessoas que usam protetores solares e adeptas de religiões em que se cobre o corpo estão mais sujeitas aos efeitos da carência de vit D.
A vit D atua nos intestinos, estimulando ou inibindo a captação de cálcio. Dentro das cél intestinais, regula a transcrição de ptn de armazenamento de Ca2+ chamada calbendina.
Qdo ↓[Ca2+] no sangue, há liberação do PTH, que atua nos rins estimulando a ativação da vit D, que induz a saída de Ca2+ dos ossos. Quando ↑[Ca2+] no sangue, há a inibição do PTH, a vit D é degradada, ativando a calcitonina e a remineralização óssea.
Sua carência provoca, em crianças, que estão formando seus ossos, raquitismo.
_Vitamina E: atua como antioxidante, sendo sua carência associada ao envelhecimento precoce e danos celulares.
_Vitamina K: produzida por bactérias intestinais (uso de antibióticos acarreta em carência de vit K). Atua na coagulação sanguínea. A vit K é coenzima de enzimas carboxilases, que introduzem CO2 à moléc de protrombina, aumentando sua carga -. Na coagulação sang, essa carga negativa a mais (deixando a protrombina com carga 2-) facilita a interação desta com o Ca2+. Sua carência diminui a formação de trombo plaquetário, prejudicando a coagulação sang. Pessoas com trombose não podem receber vit K, pois já possuem tendência natural à formação de trombos.
- Hidrossolúveis
Podem ser eliminadas na urina, tendo baixo nível de toxicidade.
_Vitamina C: atua em reações de redox. Ex.: Fe3+ → Fe2+, para absorção intestinal do íon; prolina → hidroxiprolina (colágeno). Sua carência causa escorbuto, doença associada à def na prod de colágeno.
_Complexo B
.B1 (tiamina): atua na conversão do piruvato → acetil CoA, importante na produção de ATP.
.B12 (cobalamina): atua nas reações de carboxilação, como na formação de bases nitrogenadas e do grupamento heme da hemoglobina. Tem coloração vermelha por causa do cobalto. Sua absorção intestinal depende da prod, pelo estômago, do fator intrínseco, que se liga à vit B12, permitindo seu reconhecimento e absorção pelas cél intestinais. Sua carência se dá em pessoas que fizeram cirurgia bariátrica, idosos e vegetarianos (uma vez que as únicas fontes de vit B12 são de origem animal) e acarreta em anemia perniciosa (red no nº de glób verm).
#Digestão e absorção
- Carboidratos (CH2O)n
_Monossacarídeos: 
.Aldoses: cadeia carb com presença de vários OH e grup aldeído na extremidade (=O). Ex.: gliceraldeído, ribose, glicose, galactose.
.Cetoses: cadeia carb com presença de vários OH e grup cetona no 2º carb. Ex.: rubulose, frutose.
.Formação da estrutura cíclica: os monossac não se apresentam na natureza na sua forma linear.
- Aldose: C1 e C5 (=O + OH) → hemiacetal
Ex.: glicose – polímero de α-glicose (grup OH para direita); celulose – polímero de β-glicose (grup OH para a esquerda)
- Cetose: C2 e C5 (=O + OH) → hemicetal (ciclização menor)
_Dissacarídeos: união de monossac por condensação (perda de moléc de H2O). Cada enzima quebra especificamente, cada tipo de ligação.
.Maltose: α-glicose + α-glicose → maltose α-1,4
.Sacarose (açúcar da cana): α-glicose + α-frutose → sacarose α-1,2
.Lactose: β-galactose + β-glicose → lactose β-1,4
.Trealose: α-glicose + α-glicose → trealose α-1,1
_Polissacarídeos:
.Amido (cél vegetal): amilose (cadeia linear de lig glicose α-1,4); amilopectina (cadeia de amilose ramificada por lig α-1,6)
.Glicogêno (cél animal): similar à amilopectina, mas com ↑nº de ramificações.
.Celulose: cadeia linear de lig glicose β-1,4
- Lipídeos
_Ác. graxos: monômero dos lipídeos. COOH + cadeia carbônica sat ou insat. A instauração confere fluidez ao lipídeo, uma vez que as interações entre cadeias são menores. O último carbono é chamado de ω. Assim, pode-se numerar a instauração a partir do último C (ω3, ω6, ω9). A insat normalmente é na posição cis. Quando a gordura sofre processo de hidrogenação, pode-se formar insaturações do tipo trans, que são prejudiciais à saúde.
_Triacilglicerol: glicerol (3C) + 3 ác. graxos → éster. Reserva lipídica humana.
_Fosfolipídeos: cabeça polar (grup fosfato) + 2 cadeias de ác graxos
_Esteroides: representados pelo colesterol, que origina vit D e horm esteroides.
- Processo digestivo
_Boca: digestão mecânica e umidificação. Presença de duas enzimas, ptialina (amilase) e lipase salivar. Pelo alimento ficar pouco tempo em contato com a saliva, essas enzimas são de pouca importância para os adultos. Em recém-nascidos, atuam na digestão do leite materno, uma vez que as enzimas pancreáticas ainda não estão bem desenvolvidas. A amilase salivar quebra lig α-1,4 até a dextrina limite.
_Estômago: produz o hormônio gastrina, que estimula a prod das outras secreções gástricas. As cél. parietais são responsáveis pela prod do HCl e do fator intrínseco. As cél. principais secretam pepesinogênio e as cél. muscosas secretam o muco protetor da parede estomacal.
O pepsinogênio é secretado na forma inativa (zimogênio) e é ativado pela ação do HCl e da própria enzima ativa. A pepsina quebra lig peptídicas no interior das cadeias.
O HCl é produzido a partir do H+ do ác. carbônico + Cl- plasmático. CO2 plasmático + H2O →(anidrase carbônica)→ H2CO3 → HCO3- + H+. O H+ sai da cél pela H+/K+ ATPase e o HCO3- sai por meio de um transp. antiporte pela entrada de Cl-. Além de criar pH ótimo, desnatura as ptn e possui ação microbicida.
O horm da fome (acetilcolina) induz a salivação e a secreção de gastrina.
A histamina, secreção parácrina, estimula a prod de HCl, ↓o pH estomacal. Por feedback -, quando o pH atinge níveis muito baixos, há inibição da histamina.
O muco é composto por glicoptn e HCO3- e cria uma barreira contra a ação da acidez e das enzimas. A gastrite/úlcera é decorrente da diminuição dessa barreira, seja pelo uso de medicamentos, seja por uma infecção bacteriana (H. pilori). A gastrite pode ser tratada com o bloqueio da bomba H+/K+ ATPase (omeprazol) ou pelo bloqueio do recep de histamina, levando à ↓ na prod de HCl.
_Pâncreas: produz hormônios secretina (estim a sec de HCO3-) e colecistocinina (estim a sec de enzimas). A colecistocinina estim a contração da vesícula biliar, abertura do esfíncter de Oddi. O aumento do pH do meio induz, por feedcback -, a inibição da secretina.
A prod do HCO3 é parecida com a prod de HCl, sendo que o Cl- entra na cél e o HCO3- sai.
.Enzimas pancreáticas:
- Tripsinogênio → tripsina: ativa os outros zimogênios
- Quimiotripsinogênio → tripsinogênio: endopeptidade (dig ptn)
- Procarboxipeptidade → carboxipeptidade: quebra lig peptídica da extrem carboxílica das ptn
- Procolipase → colipase: liga-se à lipase, tornando-a resistente à ação da bile
- Profosfolipase → Fosfolipase
- Amilase (quebra lig α-1,4 até a dextrina limite), Lipase e DNA e RNAse
_Fígado: secreta bile, emulsificante lipídico. Forma micelas que facilitam a atuação da lipase. Os ác. biliares são derivados do colesterol e são reabsorvidos no intestino. Qdo há ação da lipase sobre o triacilglicerol, há formação do 2-moonacilglicerol e liberação de 2 ác. graxos. As micelas carreiam os produtos da lipase até a parede intestinal.
.Sistema porta-hepático: sistema de com do fígado com o intestino por meio dos quais os sais biliares são reabsorvidos. ↑bac. intestinais, ↑transf. de sais primários em secundários, ↓eficiência reabsorção.As fibras insolúveis se ligam às moléc. de ác. biliares fazendo com que elas não sejam mais reconhecidas pelos receptores do sistema porta, aumentando a eliminação do colesterol.
_Intestino: existem certo grau de absorção de dipeptídeos e tripeptídeos, que entram na cél, por simporte, com o H+. Essas moléc. são quebradas no interior das cél.
A def na prod de lactase é comum a medida que a pessoa envelhece. A lactose não degradada fica na luz intestinal, ↑grad osmótico, ↑saída de água, levando à diarreia. As bac intestinais metabolizam o açúcar, levando à prod de gás metano (gases).
.Enzimas:
- α-1,6 glicosidase: quebra dextrinas limite em maltose e maltotriose, que são quebradas pela amilase α-1,4 em glicose.
- dissacaridases: maltase, lactase, sacarase.
- aminopeptidades: quebra lig peptídica da extrem amino das ptn
- nucleosidades: ác. nucleicos → nucleosídeos
- fosforilases: remoção do fosfato por hidrólise.
- Absorção de monossacarídeos
GluT: transp. de glicose pela parede celular.
SGluT: transp. de glicose dependente do gradiente de Na+ sem gasto de ATP (gasto indireto, pois a Na+/K+ ATPase mantém nível de Na+ na cél baixo).
Moléc insolúveis grandes (triacilglicerol e outros) são transportados para fora da cél através de quilomícrons, que são transportados até o coração pelos vasos linfáticos e, de lá, para o corpo. Ptn de superfície reconhecem cél-alvo.
- Patologias
_Doença celíaca: dificuldade de absorver glúten inflama paredes intestinais, que não conseguem absorver vários nutrientes.
_Fibrose cística: assoc ao canal de Cl- no pâncreas. A passagem de Cl- para fora da cél leva a maior fluxo de H2O, que compõe o suco pancreático. Alteração na fluidez das sec pulmonares, fígado, pâncreas, intestino e trato reprodutor.
O uso de remédios antiobesidade, que estimulam a eliminação de gordura nas fezes acarreta na eliminação de outros nutrientes.