bioquímica basica

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Substratos 
energia: vem da degradação de compostos 
orgânicos, os macronutrientes 
 
estes macronutrientes podem ser obtidos de 
forma endógena ou pela dieta 
● carboidratos-glicogênio- músculo e 
fígado 
● gorduras-tecido adiposo 
 
o figado quebra estes compostos e envia para 
tecido adiposo e músculos 
 
a forma que eles são direcionados depende do 
estado metabólico 
se alimentado: insulina, glicogênio e 
metabolismo da glicose e lipogênese 
se em jejum: glucagon, gliconeogênese, 
proteólise e lipólise 
Atp- moeda corrente de energia, hidrolise aciona 
todos os trabalhos biológicos 
ordem de degradação celular: atp, adp amp 
acoplamento energético: as reações exergônicas 
e endergônicas ocorrem de modo espontâneo, 
para compensar a energia de uma há a outra 
metabolismo 
Funções: sintetizar e degradar conforme 
necessidade, obter energia, sintetizar os 
percursores em macromoléculas 
Algumas enzimas participam de reações * 
oxidação-redução 
 Possuem grupos prostéticos(coenzimas e 
cofatores) *Reações que envolvem transferência 
de elétrons de uma molécula para outra: * 
Molécula que se OXIDA→ doa elétrons (agente 
redutor) * Molécula que se REDUZ → recebe 
elétrons (agente oxidante) 
 
Potencial padão de óxido-redução: E’º 
Relaciona a “facilidade “ com que um par redox 
transfere elétrons 
 
Par redox = agente redutor e agente oxidante 
acoplados 
Nutrientesricos em energia sofrem catabolismo 
moleculas precursoras sofrem anabolismo em 
macromoleculas 
Glicólise, fosforilação oxidativa , ciclo de 
Krebs, fotossíntese (plantas) são exemplos de 
vias metabólicas 
cinética química 
Um fator que influencia fortemente a velocidade 
de uma reação é [S], de uma forma não linear e 
que pode ser diferenciada em 3 fases distintas 
 
Constante de Michaelis-Menten : determina a 
afinidade enzima substrato 
O Km é numericamente igual à [S] que produz 
metade da Vmax . Parâmetro cinético que traz 
informações sobre a “afinidade” que a enzima 
tem pelo substrato. 
 
 
A enzima tem o mesmo Km para os 
substratos azul e vermelho? 
 
● Não. O Km (constante de Michaelis) é a 
concentração de substrato na qual a 
 
 
velocidade da reação atinge 50% da 
Vmax. No gráfico, o Km é menor para 
o substrato vermelho(mais acima) do 
que para o substrato azul, indicando que 
a enzima tem maior afinidade pelo 
substrato vermelho. 
O Km pode variar grandemente de enzima para 
enzima e entre diferentes substratos para a 
mesma enzima. 
A enzima tem maior afinidade por qual 
substrato? 
A afinidade da enzima por um substrato é 
inversamente proporcional ao Km (quanto 
menor o Km, maior a afinidade). Como o 
substrato vermelho apresenta um Km menor 
que o substrato azul, a enzima tem maior 
afinidade pelo substrato vermelho. 
 
Carboidratos 
1.classificação: de acordo com o número de 
carbonos, ex tetrose, pentose 
2. isomeria optica, carbono quiral, possuem 2 
formas hidoxila virada para direita (d) e para 
esquerda (l), em humanos a D é mais comum 
 
3 Classificação de acordo com número de 
monossacarídeos: 
4.estrutura cíclica: em água os monossac com 5 
ou mais carbonos possuem estrutura cíclica 
carbono hemiacetal: vem de um aldeido 
carbono hemicetal: vem de uma cetona 
Ligações glicosídicas: Condensação de uma 
molécula de OH com H de outro carboidrato, 
eliminando H20 
Polissacarídeos - Funções Reserva energética: 
glicogênio (animais), amido (plantas) Estrutura 
de parede celular em vegetais: celulose Estrutura 
de exoesqueleto de animais: lignina Estrutura de 
parede celulares de bactérias: peptidoglicanos 
 
Polissacarídeos - AMIDO 
AMILOSE: cadeias longas, não ramificadas, de 
D-glicose unidas por ligação 𝛼1-4 (linear) 
AMILOPECTINA: cadeias longas, com 
unidades de D-glicose unidas por ligação 𝛼1-4 
(linear) e 𝛼1-6 (ramificações a cada 24-30 
resíduos) 
 Armazenamento de glicose em células vegetais 
(energia) É constituídos por : 
 
Polissacarídeos - GLICOGÊNIO 
Armazenamento de glicose em células animais 
(fígado e músculo) Polímero de D-glicose com 
muitas ramificações Linear com ligações 𝛼1-4 
Ramificações com ligações 𝛼1-6 a cada 8-12 
unidades de glicose 
digestão dos carboidratos 
 
 
Polissacarídeos Dissacarídeos Monossacarídeos 
= Glicosidades: enzimas que hidrolisam as 
ligações glicídicas 
 Única forma de absorção = mono 
Absorção Monossacarídeos são absorvidos 
por DIFUSÃO FACILITADA e 
TRANSPORTADOR DEPENDENTE DE 
Na+ 
 
Boca: ação da 𝛼-amilase salivar que cliva 
ligações 𝛼1-4 no interior da molécula 
(endoglicosidases) 
 - início do processo de digestão Estômago: Não 
ocorre digestão de forma expressiva 
 Intestino: Bicarbonato neutraliza pH do 
estômago Ação da 𝛼-amilase pancreática 
hidrolisa restante de ligações glicídicas de 
polissacarídeos - resultando em oligossacarídeos 
e dissacarídeos Amido → 𝛼-dextrina, maltose, 
isomaltose, trissacarídeos 
Dissacaridases da borda em escova 
β-glicoamilase Sacarase-isomaltase β- 
glicosidase Trealase produtos da digestão do 
amido e dissacarídeos são hidrolisados pelas 
enzimas da borda em escova para serem 
absorvidos como monossacarídeos 
 
 
fibras 
Definição de fibra dietética: carboidratos que 
não são digeridos, nem absorvidos no intestino 
delgado e têm 3 ou mais unidades 
 Consumo atual médio global: 20g 
Recomendado adultos: 25g-35g 
Benefícios por atuarem no controle glicêmico, 
absorção de colesterol, influenciar no trânsito 
intestinal, modular a microbiota intestinal e seu 
metabolismo As características desta estrutura 
molecular dará propriedades diferentes para os 
alimentos fonte de fibras. Exemplo: a resistência 
a digestão é resultado da orientação espacial das 
subunidades monoméricas e ramificações 
Maioria das fibras é de origem vegetal que 
possuem uma estrutura de polissacarídeos 
FODMAPs 
Carboidratos de cadeia curta fermentados pelo 
intestino 
Intolerância lactose 
 Deficiência no funcionamento da enzima 
LACTASE (glicosidase da borda em escova) 
Causas: deficiência primária na produção da 
enzima ou secundária 
Resumo:Podemos classificar os carboidratos 
pelo seu grupo funcional (aldose/cetose), pelo 
número de carbonos e pelo número de 
monômetros: monossacarídeo, dissacarídeos.... 
 
 
 
O processo de digestão tem por objetivo 
transformar polissacarídeos em monossacarídeos 
(única forma capaz de ser absorvida) com 
auxílio de glicosidases (enzimas que clivam 
ligações glicídicas) Absorção ocorre por meio 
de difusão facilitada (frutose) e trasnportador 
dependente de Na+ (glicose/ galactose) 
 
Regulação 
1- Inibidores: 
podem ser irreversíveis ou reversíveis 
(competitivo, não competitivo e incompetitivo e 
misto) 
1.1 irreversiveis: organofosforados: comem a 
acetilcolina impedindo que ela chegue nos 
receptores, quando comem nao soltam, por isso 
são irreversiveis 
 
1.2 Inibidores reversíveis competitivos: o 
inibidor ocupa a vaga do substrato, são análogos 
estruturais 
aumento na concentração do substrato 
eventualmente sobrepõe a inibição do inibidor 
1.3 Inibidores Reversíveis Incompetitivos 
O inibidor não se liga no sítio catalítico e sim 
em um complementar 
o inibidor apenas se liga ao complexo ES já 
formado 
além de inativar a enzima ele diminui i quanto a 
adição de substrato estimula a reação 
Inibidores Reversíveis Mistos 
 
o inibidor pode se ligar tanto no sítio ativo 
quanto no sítio complementar 
toda vez que o inibidor se liga a enzima não 
funciona 
Inibidores Reversíveis Não Competitivos 
 
 
o inibidor ocupa a vaga do substrato 
inativando a enzima, as enzimas restantes 
continuam tendo a mesma afinidade pelo 
substrato 
 
 2 - Alosteria 
IMPORTANTE: um dos principais 
mecanismos utilizados para controlar as 
reações bioquímicas do corpo 
Pressupõe que uma molécula atua sobre a 
enzima, num sítio distinto do sítio ativo, 
modificando sua atividade (da enzima), Onde 
que o regulador alostérico interage com a 
enzima? R: no sítio alosterico 
sítio alosterico: local de interação 
 
Regulaçãoalosterica 
 
além disso ela também diminui ou aumenta a 
velocidade da reação 
Resumo: 
 
 
• Ativadores e inibidores 
 • Cooperatividade 
3 – Modulação covalente 
• Fosforilação e desfosforilação 
Ocorre quando há uma regulação que depende 
da adição ou remoção covalente (ligações fortes) 
a um ou mais resíduos de AA da enzima 
Regulações covalentes :permitem controlar o 
fluxo de vias metabólicas, por regular a enzima 
marca passo da rota. 
 • Ativação de zimogênios 
ZIMOGÊNIO: Precursor inativo (proenzima) 
que resulta de porções adicionais da cadeia 
poli-peptídica que devem ser retirados para que 
a proteína assuma a forma ativa 
 
 
A ativação de zimogênios pressupõe que uma 
pró enzima inativa precisa ser clivada para a 
enzima ativa ser produzida Este mecanismo 
no quimotripsinogênio, por exemplo, evita que a 
quimotripsina esteja ativa fora do local onde 
deve atuar 
Regulação por Transcrição Gênica 
A regulação transcricional ocorre quando há um 
estímulo para um aumento na síntese de enzimas 
de uma determinada rota 
Uma mesma via pode sofrer múltiplas 
regulações: A regulação do metabolismo 
intermediário, por exemplo: síntese e 
degradação de lipídeos e carboidratos envolvem 
etapas de síntese e modulação 
enzimas 
são proteínas catalisadoras que aumentam 
a velocidade da reação pois diminuem a 
energia de ativação 
catálise: processo no qual a velocidade da 
reação aumenta pela pela ação enzimática 
que reduz a energia de ativação 
 
apoenzima = enzima sem o cofator e 
holoenzima= com o cofator 
 comandam todos os eventos metabólicos 
 • A enzima não é consumida na reação; 
 • Aceleram reações químicas; 
 • Atuam em pequenas concentrações; 
 • Apresentam alto grau de especificidade por 
seus substratos (substâncias que são 
transformadas); 
 • Não alteram o equilíbrio das reações; 
 • Atuam em soluções aquosas, em condições 
brandas de temperatura e pH. 
• A atividade enzimática pode ser ativada ou 
inibida 
 • Muitas doenças derivam do mal ou do super 
funcionamento enzimático 
Características Estruturais 
 • Enzimas são proteínas globulares com 65 ate 
2500 AAs 
A atividade catalítica depende da integridade da 
conformação nativa da proteína 
Estrutura de enzimas 
Algumas enzimas requerem partes não proteicas 
para permitir seu funcionamento 
Alguns grupos prostéticos podem ser íons 
inorgânicos (COFATORES) 
Grupos Prostéticos 
 • Cofatores enzimáticos comuns são os íons Fe, 
Cu, Zn; por exemplo. 
 
 
são substâncias inorgânicas necessárias para o 
funcionamento de uma enzima 
 
 
Coenzimas > Outras enzimas requerem 
moléculas ORGÂNICAS complexas, 
normalmente vitaminas 
como obtemos cofatores de enzimas :por meio 
dos micronutrientes 
como funcionam as enzimas: 
Enzimas contornam o problema fornecendo 
ambiente específico para a reação ocorrer 
rapidamente 
. • A reação ocorre no sítio ativo 
Na estrutura tridimensional da enzima, ocorre a 
formação de regiões específicas, com AA 
específicos, que permitem condições favoráveis 
para o acontecimento da reação 
O sítio Ativo (ou Catalítico) reconhece e 
permite a ligação do substrato com a enzima 
no sítio ativo ocorrem interações Estas 
interações facilitam a formação do estado 
transitório 
Ao fim da reação a enzima é restaurada à sua 
forma original, permitindo a entrada de uma 
nova molécula de substrato no sítio ativo. 
Modelo chave-fehadura: 
Supõe que a enzima tem um formato 
complementar ao substrato, o que explica a 
especificidade das enzimas em relação aos seus 
substratos 
• Modelo encaixe induzido: 
Proposto nos anos 70 por Daniel Koshland • 
Supõe que o substrato e a enzima alteram suas 
conformações ao se ligarem, otimizando a 
interação do sítio ativo com a forma de 
transição. 
SÍTIO ATIVO Apresentam mecanismos que 
induzem a formação do estado de transição 
Estabiliza o estado de transição (modelo do 
encaixe induzido) Geralmente apresenta alta 
especificidade para o substrato 
 
A enzima não altera a energia livre dos Estado 
de transição reagentes (substratos) ou dos 
produtos e, assim sendo, não aletar o equilíbrio 
da reação. 
Fatores que afetam a atividade das enzimas 
temperatura: desnatura 
ph : muda a forma 
concentração do substrato 
 A relação da concentração de substrato com a 
velocidade da reação não é linear, pois se 
continuar adiionando substrato nao vai ter 
enzima suficiente 
O nome da enzima indica seu substrato ou qual 
atividade catalítica ela executa: • Ex: Urease 
aminoácidos 
estrutura: 
 
 
 
grupo R: além de diferenciar os AAs determinaa 
solubilidade em água e as interações com outros 
 
 
TITULAÇÃO 
Método de análise quantitativo que determina a 
concentração de uma solução. - Dosar uma 
solução é determinar sua quantidade por 
intermédio de outra solução de concentração 
conhecida. - Os aminoácidos podem ser 
titulados com um ácido e/ou com uma base, 
 • A curva de titulação de um aminoácido tem, 
no mínimo, duas zonas de tamponamento as 
quais correspondem as constantes de dissociação 
dos grupamentos α-carboxílico e α-amino 
• pK1 = remoção do próton (H+) do grupo 
α-carboxílico 
 • pK2 = remoção do próton (H+) do grupo 
Os valores de pK1 e pK2 correspondem aos 
valores de pH onde o aminoácido funciona 
como um tampão durante uma curva de 
titulação. 
 
pI corresponde ao pH onde a forma 
predominante possui carga = 0 
• pI = (pK1 + pK2)/2 
 • pH abaixo do pI = carga + 
• pH acima do pI = carga - 
peptídeos: Polímeros de AA, ligados de forma 
covalente, através de ligações peptídicas (amida) 
durante a síntese proteica 
os amin se ligam α - carboxílico α - amino 
Comportamento de ionização de peptídeos • 
Grupos α – amino e α – carboxílico estão 
comprometidos nas ligações peptídicas. • Os 
grupos amino e carboxila terminal são 
ionizáveis. • As cadeias laterais dos resíduos de 
AA são ionizáveis. 
 
 
PROTEÍNAS 
Proteínas podem ser definidas como polímeros 
compostos de n unidades monoméricas, os AA, 
ligados entre si por ligações peptídicas 
Estrutura das proteínas 
1 = PONTES DE HIDROGÊNIO, muda a 
estrutura conforme a ordem dos AAs 
2 – INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS E 
HIDROFÍLICAS e arranjos estaveis de 
sequencias de AAs em helice com presença de 
pontes de hidrogeneo 
 3 – FORÇAS DE VAN DER WAALS, forma 
aestrutura tridimensional com ligaçoes 
covalentes e interações hidrofobicas. Ocorre o 
enovelmendo da cadeia 
 4 – PONTES DISSULFETO arranjo de 
proteinas 
 
 
5 – INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS, se 
dao no R 
 • A estrutura tridimensional é determinada pela 
sequência de AA. 
 • A função da proteína depende da estrutura e 
da conformação. 
• Interações fracas não covalentes (ligação de 
hidrogênio, interações iônicas e hidrofóbicas) 
são as mais importantes para a manutenção da 
estabilidade da conformação nativa. 
 • As pontes dissulfeto também contribuem para 
a manutenção da estabilidade da conformação 
nativa. 
• Resíduos de AA hidrofóbicos (apolares) 
tendem a se direcionar para o interior da 
proteína. 
 
 
• Número de subunidades: uma ou mais 
associadas por ligações não covalentes. 
• Oligomérica: duas ou mais subunidades iguais 
(protômeros). 
 • Proteínas simples: somente AA 
• Proteínas conjugadas: cadeia de AA + 
componente não AA (grupo prostético). 
DIGESTÃO e DEGRADAÇÃO 
 • Desnaturação: perda da estrutura 
tridimensional, com perda da função da 
proteína. 
 • As ligações covalentes permanecem intactas. 
 • Fontes que promovem a desnaturação: calor, 
extremos de pH, solventes orgânicos, uréia, 
detergentes (rompem interações hidrofóbicas) 
. • Dependendo do processo aplicado é 
irreversível 
Funções das proteínas 
• ESTRUTURA: Responsáveis pela forma e 
estabilidade de células e tecidos. Ex.: Colágeno, 
histonas 
• TRANSPORTE: Transportam moléculas 
essenciais para o funcionamento do organismo. 
Ex.: Hemoglobina, albumina, canais iônicos 
• PROTEÇÃO E DEFESA: Sistema imuneprotege o organismo contra agentes tóxicos ou 
estranhos. Ex.: imunoglobulinas, anticorpos e 
citoesqueleto 
• CONTROLE E REGULAÇÃO: regulam o 
metabolismo. Ex.: hormônios e seus receptores 
• CATÁLISE: Enzimas. Maior grupo, com 
>2000 representantes 
• MOVIMENTO: Proteínas contráteis que 
realizam o movimento. Ex.: Actina, 
tropomiosina • ARMAZENAMENTO: Plantas 
nutricional 
 
perguntas 
O que diferencia um aminoácido de outro? 
Baseado nisso, como são classificados? 
Explique bioquimicamente. Os aminoácidos 
são classificados de acordo com a 
polaridade da sua cadeia lateral em apolares 
(hidrofóbicos ou insolúveis em água), polar 
neutro (hidrofílico ou solúveis em água), 
polar com carga negativa (ácido) e polares 
com carga positiva (básico). 
Quais as características da ligação peptídica e 
como esta, e outras ligações, influenciam na 
 
 
conformação das proteínas? A ligação 
peptídica é um tipo de ligação covalente que 
ocorre entre o grupo carboxila (-COOH) de um 
aminoácido e o grupo amina (-NH₂) de outro, 
com a liberação de uma molécula de água 
(reação de condensação). Suas principais 
características incluem: polaridade, permitindo 
interações intermoleculares como pontes de 
hidrogênio, e ocorre predominantemente na 
configuração trans. 
Como um modulador alostérico pode afetar a 
atividade de uma enzima? Afetando ou 
diminuindo a afinidade pelo substrato (gráfico) e 
a velocidade da reação 
Explique o que é a energia livre de Gibis e as 
possiveis variaçoes em uma reação química A 
energia livre de gibhs é a energia necessária para 
realizar um trabalho ela podeser: ΔG 0 
(positivo): A reação é não espontânea e requer 
um fornecimento de energia externa 
(endergônica), como na síntese de proteínas a 
partir de aminoácidos. 
exergonicas - catabolismo-libera para oter 
moleculas menores 
 
Como ocorre a catálise enzimática? Ocorre 
quando uma enzima reduz a energia de ativação 
de uma reação química, permitindo que ela 
aconteça de forma mais rápida e eficiente. Isso 
ocorre por meio da interação entre a enzima e o 
substrato no sítio ativo, onde ligações são 
formadas e rompidas até que o produto final seja 
liberado. 
Explique como os seres humanos obtêm 
substratos energéticos e o que influencia a 
origem dos mesmos? Cite um exemplo. Os 
seres humanos obtêm substratos energéticos a 
partir dos alimentos, principalmente 
carboidratos, lipídios e proteínas. Esses 
nutrientes são digeridos e metabolizados para 
fornecer energia às células. A origem dos 
substratos pode ser influenciada por fatores 
como dieta, disponibilidade de alimentos, estado 
metabólico (como jejum ou exercício) e 
necessidades energéticas do organismo. 
 
 
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