Aula3 Proteínas

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PEPTÍDEOS E PEPTÍDEOS E 
PROTEÍNASPROTEÍNAS
Prof. Ronaldo Luis ThomasiniProf. Ronaldo Luis Thomasini
ICT – UFVJM – Campus JK Diamantina
BIOQUÍMICA
PEPTÍDEOS São cadeias de aminoácidos
Ligações peptídicas
Ligação amídica
Reação de 
desidratação
Dipeptídeo
Tripeptídeo = 3 aminoácidos = 2 ligações peptídicas
Tetrapeptídeo = 4 aminoácidos = 3 ligações peptídicas
Pentapeptídeo = 5 aminoácidos4 ligações peptídicas
.
.
PEPTÍDEOS
.
.
Oligopeptídeos_ 
Polipeptídeos_ Massa molecular menor que 10.000 dáltons
Proteínas_ Massa molecular maior que 10.000 dáltons
PEPTÍDEOS
Resíduos
Alguns peptídeos
Insulina
Éster metílico de L-Aspartil-L-
fenilalanina (Aspartame)
Amanitina
(Veneno de cogumelos)
Alguns peptídeos
Ocitocina (9 resíduos de AAs)
Proteínas
Proteínas
Formação_ subunidades
1. Uma subunidade
2. Mais de uma subunidades_ multissubunidades
Proteínas
Classificação (composição)
Proteínas simples
A quimotripsina (E.C. 3.4.21.1) é específica para ligações
peptídicas contendo resíduos de aminoácidos com cadeias
laterais hidrofóbicas em R1, como a fenilalanina (Phe),
tirosina (Tyr) e triptofano (Trp).
Proteínas conjugadas
Proteínas
Classificação (composição)
Grupo prostético (parte não protéica)
Proteínas conjugadas
Proteínas
Classificação (composição)
IMPORTÂNCIA
� Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes, 
ocorrendo em todas as células e em todas as suas partes!
� É a principal forma pela qual a informação genética se 
expressa!
DIVERSIDADE DE FUNÇÕES
� ENZIMAS E HORMÔNIOS:
� Catalisam e regulam as reações que ocorrem no 
organismo.
� MÚSCULOS E TENDÕES:
� Proporcionam ao corpo os elementos do movimento.� Proporcionam ao corpo os elementos do movimento.
� PELE E CABELO:
� Oferecem revestimento externo.
� HEMOGLOBINA:
� Transporte de oxigênio.
� ANTICORPOS:
� Meios de proteção contra doenças.
NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
�-HÉLICE
� Conformação secundária 
mais simples;
� Ligações de hidrogênio.
• A hélice é comum porque 
nesse modelo as posições das 
ligações de hidrogênio estão 
otimizadas
– Entre um H ligado ao NH2 e um 
O do COOH
ESTABILIDADE DA ALFA HÉLICE
O do COOH
– Cada ligação peptídica participa 
de ligação de hidrogênio, 
conferindo estabilidade
• Para isso, todos os 
aminoácidos precisam ter o 
mesmo tipo de isomeria óptica 
(L ou D)
Tendência dos aa’s em formar hélices
• O grupo lateral interfere na 
capacidade do aminoácido em formar 
hélices
– Volume e forma de Asp, Ser, Thr e Cys 
desestabilizam se estiverem muito 
próximospróximos
– Pro e Gly dificultam a formação de 
hélices
• Relações com o vizinho também são 
importantes
• Componentes amino a carbonil 
formam dipolo elétrico
A conformação espacial das proteínas
• As proteínas não são traços rígidos 
porque suas ligações químicas 
podem realizar rotação
• Cada proteína tem uma estrutura 
específica que depende de
– sua estrutura primária– sua estrutura primária
– interações químicas resultantes 
entre as cadeias laterais dos 
aminoácidos
– modificações pós-traducionais 
– condições do meio em que elas 
estão inseridas
A conformação tridimensional (3D) depende da 
seqüência de aminoácidos
A função depende da estrutura
Cada proteína existe em um ou em pequeno 
número de formas estruturalmente estáveis
ALGUM FATORES IMPORTANTES
Cada proteína existe em um ou em pequeno 
número de formas estruturalmente estáveis
As principais forças para a estabilização de 
estruturas são forças não-covalentes
Existem padrões estruturais comuns
apolipoprotein A-I (PDB code 1AV1)
Estrutura formada apenas por alfas-hélices
Conformação nativa
• Proteína dobrada em conformação 
funcional
• Dobramento espacial se dá principalmente 
por interações fracas – principalmente 
hidrofóbicas
– Ligações de H e iônicas são otimizadas em 
estruturas termodinamente mais favoráveisestruturas termodinamente mais favoráveis
• Estabilidade estrutural
– Tendência a manter a conformação nativa
– Ligações dissulfeto são incomuns, mas 
estabilizam proteínas de organismos 
termófilos
• Camada de solvatação: formada pela água 
envolvendo uma molécula hidrofóbica
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
FOLHA Β-PREGUEADA
� Ligações de 
hidrogênio entre 
segmentos 
distantes de uma 
mesma cadeia.mesma cadeia.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
� Arranjo tridimensional de 
uma proteína.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
� Complexos proteicos: mais 
de uma subunidade 
proteica.
Podem ser caracterizadas como globulares ou fibrilares. 
Estrutura terciária (3D)
• Arranjo tridimensional total de 
todos os átomos de uma proteína
• Alcance mais longo e dimensão 
total, quando comparado com 2D
• Segmentos distantes na estrutura 
podem ser atraídos por 
• Segmentos distantes na estrutura 
podem ser atraídos por 
interações fracas
• Algumas proteínas são formadas 
por mais de um complexo 
polipeptídico (quaternária)
• Proteínas fibrosas e globulares
Proteínas fibrosas
• Queratina, colágeno, fibroína
– Proteínas estruturais: força e 
elasticidade
• Insolúveis em água: aa’s 
hidrofóbicos hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe)
• Alfa queratina: cabelo, pelo, 
unhas, garras, penas, chifres, 
cascos e parte externa da pele
• Pontes dissulfeto estabilizam e 
dão mais resistências às cadeias
Colágeno
• Tecidos conectivos: 
tendões, cartilagens
– Garante resistência
• Existem mais de 30 • Existem mais de 30 
variantes do colágeno 
dependendo do tecido e 
da função
Fibroínas de seda
• Não é elástica, mas é flexível
Proteínas globulares
• Diversidade estrutural reflete diversidade funcional
– Dobramento gera estrutura compacta
• Motivos estruturais
– Padrão identificável
– Envolve elementos 2D e conexões entre eles
Estrutura quaternária
• Dímeros, homodímeros, 
heterodímeros
• Trímero, tetrâmero
• Oligômero, multímero• Oligômero, multímero
Desnaturação de proteínas
• Condições diferentes das 
celulares levam as 
proteínas à desnaturação
• Perda da estrutura leva • Perda da estrutura leva 
também à perda da função
• Calor, pHs extremos, 
temperatura, solventes 
orgânicos, detergentes
Renaturação de proteínas
• A sequência terciária é 
determinada pela 
sequência primária, certo?
• As proteínas 
desnaturadas, portanto, 
podem voltar aos estados 
nativos através de 
renaturação, quando o 
estímulo é retirado
Vaca louca
• A doença de Creutzfeldt-
Jakob, é causada por uma 
falha no enovelamento de 
proteínas
• Mecanismo não muito 
entendido, mas parece que 
as proteínas em forma 
priônica (prions) 
transformam as outras 
também em proteínas com 
esse formato
Protein Database Bank (PDB) - http://www.rcsb.org
VMD download - http://www.ks.uiuc.edu
Obrigado!