4-Proteínas _Estrutura

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Estrutura Tridimensional e 
Função de Proteínas 
Disciplina: Bioquímica Celular 
Curso de Graduação: Farmácia 
 
Professores: 
Marcelo Santoro 
Simara Semíramis 
Aminoácidos: componentes das proteínas 
ala gly pro val 
ile leu met 
phe trp tyr 
cys ser thr asn gln 
arg his lys 
asp glu 
Quais princípios determinam enovelamentos mais 
estáveis de uma proteína? 
No processo de enovelamento: 
 
1. Conformações 
2. Estado nativo 
3. Estabilidade termodinâmica 
4. Entropia e entalpia 
5. Camadas de solvatação 
6. Interações covalentes 
7. Interações não-covalentes 
Comprimentos típicos de ligações dentro de uma unidade peptídica. 
Ligação peptídica: caráter de dupla ligação 
Planos de ligação: rotações phi e psi 
Diagrama de Ramachandran 
Combinações mais estáveis definidas pelos valores de φ (phi) e ψ (psi). 
Estrutura Secundária 
Robert Corey (1897-1971), 1968. Linus Pauling (1901-1994), 
1963. 
Pauling and Corey com o modelo da 
α-hélice, 1951. 
Quais conformações de peptídeos são estericamente 
permitidas? 
 
Quais aproveitam mais a capacidade de formação 
de ligações de hidrogênio dos grupamentos NH e CO 
da cadeia principal? 
Estrutura Secundária: α-Hélice 
Esquema de ligações de hidrogênio para uma α-hélice. 
Estrutura Secundária: α-Hélice 
Estrutura Secundária: α-Hélice 
Influência da seqüência de aminoácidos nas propriedades 
biológicas das hélices e consequentemente das proteínas. 
Estrutura Secundária: α-Hélice 
Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β 
Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β 
Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β 
Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β 
Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β 
Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β 
Estrutura de conexão: Volta β 
Estrutura de conexão: Alças 
Estruturas e o Ramachandran 
enzima piruvato kinase 
Aminoácidos têm diferentes tendências para as estruturas secundárias 
Estrutura Terciária: Proteínas fibrosas X Proteínas globulares 
Proteínas Fibrosas: Queratina 
Interações hidrofóbicas 
(Ala, Val, Leu, ILe, Met, Phe) 
Interações covalentes 
Proteínas Fibrosas: Colágeno 
Estrutura primária 
Tropocolágeno 
Estrutura nas fibras 
Proteínas Fibrosas: Fibroína 
Folhas β antiparalelas ricas em resíduos Ala e Gly. 
Proteínas globulares: variedade estrutural 
Proteínas Globulares: Mioglobina 
Distribuição de aminoácidos hidrófobos e 
hidrófilos na mioglobina 
Distribuição de aminoácidos hidrófobos e 
hidrófilos na porina 
Motivos estruturais simples definem motivos complexos 
“All a proteins” 
“All b proteins” 
“a/b proteins” 
“a+b proteins” 
Estrutura Terciária: Domínios 
Estrutura Quaternária 
Estrutura Quaternária (Ex: Hemoglobina)