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Estrutura Tridimensional e Função de Proteínas Disciplina: Bioquímica Celular Curso de Graduação: Farmácia Professores: Marcelo Santoro Simara Semíramis Aminoácidos: componentes das proteínas ala gly pro val ile leu met phe trp tyr cys ser thr asn gln arg his lys asp glu Quais princípios determinam enovelamentos mais estáveis de uma proteína? No processo de enovelamento: 1. Conformações 2. Estado nativo 3. Estabilidade termodinâmica 4. Entropia e entalpia 5. Camadas de solvatação 6. Interações covalentes 7. Interações não-covalentes Comprimentos típicos de ligações dentro de uma unidade peptídica. Ligação peptídica: caráter de dupla ligação Planos de ligação: rotações phi e psi Diagrama de Ramachandran Combinações mais estáveis definidas pelos valores de φ (phi) e ψ (psi). Estrutura Secundária Robert Corey (1897-1971), 1968. Linus Pauling (1901-1994), 1963. Pauling and Corey com o modelo da α-hélice, 1951. Quais conformações de peptídeos são estericamente permitidas? Quais aproveitam mais a capacidade de formação de ligações de hidrogênio dos grupamentos NH e CO da cadeia principal? Estrutura Secundária: α-Hélice Esquema de ligações de hidrogênio para uma α-hélice. Estrutura Secundária: α-Hélice Estrutura Secundária: α-Hélice Influência da seqüência de aminoácidos nas propriedades biológicas das hélices e consequentemente das proteínas. Estrutura Secundária: α-Hélice Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β Estrutura Secundária: Fitas e Folhas β Estrutura de conexão: Volta β Estrutura de conexão: Alças Estruturas e o Ramachandran enzima piruvato kinase Aminoácidos têm diferentes tendências para as estruturas secundárias Estrutura Terciária: Proteínas fibrosas X Proteínas globulares Proteínas Fibrosas: Queratina Interações hidrofóbicas (Ala, Val, Leu, ILe, Met, Phe) Interações covalentes Proteínas Fibrosas: Colágeno Estrutura primária Tropocolágeno Estrutura nas fibras Proteínas Fibrosas: Fibroína Folhas β antiparalelas ricas em resíduos Ala e Gly. Proteínas globulares: variedade estrutural Proteínas Globulares: Mioglobina Distribuição de aminoácidos hidrófobos e hidrófilos na mioglobina Distribuição de aminoácidos hidrófobos e hidrófilos na porina Motivos estruturais simples definem motivos complexos “All a proteins” “All b proteins” “a/b proteins” “a+b proteins” Estrutura Terciária: Domínios Estrutura Quaternária Estrutura Quaternária (Ex: Hemoglobina)
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