aula 2 - Proteínas

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Proteínas
- Definição 
 - Classificação 
 Composição
 Ocorrência
 - Propriedades Físicas 
BIOQUÍMICA
PROF.: EDSON BARROS
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Definição
São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas  aminoácidos através da ligação peptídica.
Essa ligação é formada pela remoção dos elementos da água (desidratação) de um grupo -carboxil de um aminoácido e o -amino do outro.
As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de  aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.
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 Definição
As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de aminoácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos
São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar”
Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
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Proteínas
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 AminoácidoS
Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares de aminoácidos.
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Composição das Proteínas:
Exemplo:
Citocromo C: 13.000
Ribonuclease: 14.000
Mioglobulina: 17.000
Gliadina: 28.000
 Pepsina: 35.500
Insulina: 36.000
Ovoalbunina: 45.000
Hemoglobina: 68.000
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Soroglobulina: 180.000
Caseína: 375.000
Fribrinogênio: 450.000
Tiroglobulina: 630.000
Hemocianina: 2.800.000
Vírus: 250.000.000
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- CONSTITUIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS - 
OS AMINOÁCIDOS
H2O
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
GRUPO CARBOXILA
GRUPO AMINA
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DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS
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POLIPEPTÍDEOS
3
2
1
5
4
número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio
PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS
2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa..
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Ligação Peptídica
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Ocorrência das Proteínas:
São muitas as fontes, e o número de proteínas existentes na Natureza é praticamente infinito, embora o número de  aminoácidos que as constituem seja bastante reduzido, em torno de 20. Isto ocorre porque o número de associações dos  aminoácidos (aa) se dá conforme descrito ao lado.
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3  aa diferentes: A, B e C
Conduzem a 6 tripeptídeos: ABC,
ACB, BAC, BCA, CAB e CBA.
(3! = 3 x 2 x 1 = 6)
4  aa diferentes: A, B, C e D
Conduzem a 24 tetrapeptídeos
(4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24)
10  aa diferentes conduzem a mais de três milhões (3.628.800) de decapeptídeos, sem a inclusão dos possíveis isômeros ópticos.
(10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...)
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Ocorrência
 - aminoácidos
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Ocorrência
Insulina – Pâncreas
Hemoglobina – Sangue dos vertebrados
Caseína – Leite
Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais
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Hemocianina – Sangue dos invertebrados
Pepsina – Suco gástrico
Albumina – Ovo, leite e sangue
Clorofila – Vegetais verdes
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Importância das proteínas:
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade
Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida. 
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IMPORTÂNCIA DAS PROTEÍNAS:
Juntamente com os glicídeos e os lipídeos, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais. No entanto, podemos dizer que as proteínas são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura, funcionamento e reprodução de todas as células vivas.
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 A Função de uma Proteína
Depende de sua sequência de aminoácidos.
Milhares de doenças genéticas humanas têm sido relacionadas à produção de proteínas defeituosas.
O defeito pode variar de uma única mudança na sequência de aminoácidos.
Ao comparar a funcionalidade de proteínas semelhantes em diferentes espécies descobrimos que estas proteínas com frequência possuem sequências de aminoácidos semelhantes.
O conhecimento da sequência de aminoácidos em uma proteína pode oferecer informações sobre sua estrutura tridimensional, função, localização celular e evolução.
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 Somos seres protéicos
Estas moléculas especiais realizam as mais variadas funções no nosso organismo
 Transporte de nutrientes e metabólitos, catálise de reações biológicas
Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples:
Repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos
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Peptídeo doce: aspartame
Bebidas dietéticas: adoçantes e refrigerantes 
Advertência da: presença da fenilalanina
Aprovado pela FAO em 1981: 200 vezes mais doce
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Neurotransmissores
TRIPTOFANO
Precursor da Serotonina
Efeito sedativo e sensação agradável.
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Neurotransmissores
TIROSINA
Precursor da Noroepinefrina e Epinefrina
Liberação de glicose e outros nutrientes na corrente saguínea.
L-Dopa – Mal de Parkinson.
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Propriedades Físicas
As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.
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Classificação das Proteínas
1. De acordo com a sua Natureza Química
2. De acordo com seu Papel Biológico
3. De acordo com seu Valor Nutritivo
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Classificação das Proteínas:
1. Natureza Química
a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa.
 Ex: glicil-alanina + água  glicina + alanina
 
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Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com sais, etc, são agrupadas em:
Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. Ex: salmina (esperma de salmão).
Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue).
Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara, de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo).
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Classificação das Proteínas:
1. Natureza Química
 
Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas).
Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo).
Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte).
Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões).
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Classificação das Proteínas
1. Natureza Química
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Classificação das Proteínas
1. Natureza Química
b) Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem  aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser:
Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões).
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Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo).
Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).
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Classificação das Proteínas
1. Natureza Química
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Classificação das Proteínas
1. Natureza Química
Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou
 ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares).
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Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue).
Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos
Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina
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Classificação das Proteínas
1. Natureza Química
c) Proteínas derivadas: São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.
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Funções BIOLÓGICAS das proteínas
Estrutural ou plástica
Hormonal
Defesa
Energética
Enzimática
Condutoras de gases
Desnaturação 
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Classificação das Proteínas
2. Papel Biológico
a) Proteínas Estruturais ou de Construção ou Plásticas: são as responsáveis pela construção dos tecidos, dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. 
Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
Queratina (pelos, cabelo, unha);
Miosina e Actina (fibras musculares-responsáveis pela contração);
Fibrinogênio (sangue)
Albumina (ovo);
Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
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b) Proteínas Reguladoras ou Enzimáticas: são as que controlam e regulam as funções orgânicas.
Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc)
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Classificação das Proteínas
2. Papel Biológico
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.
Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;
Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos;
Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção
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Classificação das Proteínas
3. Valor Nutritivo
1) Proteínas Completas: mantêm o ser vivo.
Caseína (leite) Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
Glicinina (soja)
Edestina e glutenina (cereais)
Lactoalbuminas (leite e queijo)
Albumina e miosina (carne)
Excelsina (castanha do Pará)
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2) Proteínas semi-completas: não mantêm o ser vivo.
Gliadina (trigo)
Legunina (ervilha)
Faseolina (feijão)
Legumelina (soja)
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Classificação das Proteínas
3. Valor Nutritivo
3) Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida.
Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
Gelatina (falta triptofano e tirosina)
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FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURAL
ESTRUTURAL
ANTICORPOS - DEFESA
MOVIMENTO
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
RESERVA 
ACTINA
MIOSINA
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Estrutura
Primária ou nível primário
Secundária ou nível secundário ou helicoidal
Terciária ou nível terciário
Quaternária ou nível quaternário
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FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
ESTRUTURA 
PRIMÁRIA
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
ESTRUTURA TERCIÁRIA
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1. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Graus diferentes de estrutura: primária, secundária, terciária, quaternária.
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Estrutura Primária
a) Estrutura Primária ou Nível Primário
 É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína:
........A – B – C – D – A – D – A -.............. É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa].
 Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea. 
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 Estrutura primária
Esta seqüência, conhecida como estrutura primária, é que, de fato, determina a forma e a função da proteína. 
A estrutura primária é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula
As interações intermoleculares entre os aminoácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e uma estrutura terciária. 
O elemento mais importante de sua estrutura primária é a sequência de resíduos de aminoácidos.
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Estrutura primária
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
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Estrutura
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Estrutura primária
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Estrutura Secundária:
Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal)
 É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.
 Refere-se a arranjos de aminoácidos particularmente estáveis, dando origem a padrões estruturais recorrentes.
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Estrutura Secundária:
As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro.
Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos.
Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula.
Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína.
 OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H.
 - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.
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Estrutura Secundária -Hélice
A alfa-hélice e a fita beta: tipos da estrutura secundária. 
Fora da molécula
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Hemoglobina – regiões helicoidais
Fonte: Irving Geis – Haward Hughes Medical Institute
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Estrutura Secundária
Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário, esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. 
A tendência de um determinado segmento de uma cadeia polipeptídica de formar uma alfa-hélice depende da identidade e da sequência de resíduos de aminoácidos do segmento.
Outra forma na estrutura secundária é a beta-sheets. Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.
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-Hélice
É a forma mais comum de estrutura secundária regular
Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta
As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice
A principal força de estabilização da -Hélice é a ponte de hidrogênio.
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Estrutura Secundária Folha  pregueada 
Envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula em arranjados paralelo ou anti-paralelo.
Pontes de hidrogênio - força de estabilização .
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TRIPLA HÉLICE DO COLÁGENO
3 Fibras insolúveis em água – grande resistência
Gly-Pro-4 Hyp
Pro-4 Hyp-Gly
30% do colágeno
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-Folhas 
Envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo 
Os segmentos em folha  da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas.
As pontes de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura
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Estrutura Terciária
 c) Estrutura terciária ou nível terciário
 É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
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Estrutura Terciária 
Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes de enxofre. 
A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária.
Existem duas classes gerais de proteínas, com base na estrutura terciária: fibrosa e globular.
As proteínas fibrosas são formadas por elementos de estruturas secundárias que se repetem.
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Estrutura Terciária 
As proteínas globulares têm estruturas terciárias mais complicadas, geralmente contendo diversos tipos de estruturas secundárias na mesma cadeia de polipeptídeos.
As estruturas que garantem suporte, forma e proteção externa aos vertebrados são feitas de proteínas fibrosas, enquanto as enzimas e as proteínas reguladoras em sua maioria são proteínas globulares. 
A estrutura terciária é a conformação espacial da proteína, como um todo, e não de determinados segmentos particulares da cadeia protéica. 
A forma das proteínas está relacionada com sua estrutura terciária. 
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Estrutura Terciária 
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, e pelas interações elestrostáticas. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes.
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DADOS PONTUAIS NECESSÁRIOS PARA DETERMINAR A ESTRUTURA TERCIÁRIA
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Estrutura Terciária 
O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos
Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra da proteína. 
Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada 
Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. 
Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária
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Estrutura Terciária 
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	Estrutura tridimensional - espiral sobre si mesma (novelo). 
Estrutura terciária ou nível terciário
Conformação espacial da proteína como um todo.
A forma das proteínas está relacionada com sua estrutura terciária; 
Proteínas globulares (que tem forma esférica). 
 Determina a estrutura terciária - cadeias laterais dos aminoácidos (longas e hidrofóbicas - perturbam a estrutura secundária helicoidal - dobra proteína) ; 
Regiões: "sítio ativos“ e "sítios regulatórios“ são propriedades da estrutura terciária.
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FORÇAS QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA DA PROTEÍNA TERCIÁRIA
INTERIOR
DA
MOLÉCULA
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CADEIAS HIDRIFÓBICAS
INTERIOR DA MOLÉCULA
CADEIAS HIDROFÍLICAS 
FORA DA MOLÉCULA
PROTEÍNA
CITOCROMO C
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Estrutura Quaternária
Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário
 É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
 OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.
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Estrutura Quaternária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Elas são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas...
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Estrutura Quaternária
A figura ao lado mostra uma imumoglobulina que é, na verdade, um tetrâmero, isto é, constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos).
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Estrutura Quaternária
Mais de uma unidade polipeptídica. 
Hemoglobina e anticorpos.
Proteínas fibrosas e globulares.
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As ligações estabilizantes dessa estrutura
secundária são:
Ligações peptídicas
Pontes de Hidrogênio
Interações de Van der Waals
Interações Eletrostáticas
Interações Hidrofóbicas
Ligações Covalentes – Pontes
 Dissulfeto
Pontes de Hidrogênio
Interações de Van der Waals
Interações Eletrostáticas
Interações Hidrofóbicas
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Desnaturação das Proteínas
A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias.
Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.
São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som)
 - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)
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A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:
Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas.
Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação.
Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.
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Desnaturação das Proteínas
Modificações discretas no ambiente da proteína podem causar mudanças estruturais que podem afetar sua função.
A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que tem efeitos complexos nas fracas ligações da proteína ( ligações de hidrogênio).
As proteínas também podem ser desnaturadas por pHs extremos, por certos solventes orgânicos miscíveis, como álcool ou acetona, por certos solutos como uréia e por detergentes.
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Desnaturação das Proteínas
A estrutura tridimensional e a função de proteínas podem ser destruídas pela desnaturação, demonstrando uma relação entre estrutura e função.
Algumas proteínas desnaturadas podem renaturar espontaneamente para formar proteínas biologicamente ativas, mostrando que as estruturas terciárias são determinadas pela sequência de aminoácidos.
A desnaturação e dobramento errado das proteínas provavelmente é a base molecular de uma grande variedade de doenças humanas.
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Desnaturação da Proteína
A desnaturação consiste no desenrolamento de uma estrutura nativa caracteristicamente dobrada da cadeia polipeptídica das moléculas de proteínas globulares, perdendo sua atividade biológica característica e destruindo a capacidade catalítica das enzimas.
Se a proteína desnaturada era uma enzima, sua atividade catalítica reaparece pela renaturação, sem alteração na especificidade da reação catalisada. Todavia, a renaturação de uma proteína desnaturada é incapaz de evocar uma atividade biológica que não estava presente na proteína original.
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Desnaturação das Proteínas
Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se solubilizar a proteína pela adição de base ou ácido.
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Desnaturação das Proteínas
Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não pode-se mais solubilizar a proteína.
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