03- Estrutura de aminoácidos e proteínas

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Estrutura de Aminoácidos e 
Proteínas
Thaís Duarte Bifano
Professora de Bioquímica
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Definição
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As proteínas (do grego protos, primeira ou mais importante) são as
macromoléculas mais abundantes nas células vivas. Todas as proteínas
são construídas com o conjunto de 20 aminoácidos ligados
covalentemente.
A pele contém proteínas O cabelo é formado por 
proteínas
As fibras nervosas 
são envolvidas por 
proteínas
O hormônio insulina é uma 
proteína fabricada pelo 
pâncreas
As unhas são formadas por 
proteínas
A enzima amilase 
é uma proteína da 
saliva
A hemoglobina 
do sangue é uma 
proteína
As fibras 
musculares são 
formadas por 
proteínas
Os tendões que unem 
os músculos aos 
ossos contêm 
proteínas
Funções
- enzimas: catalisadores biológicos
-organização do material genético
- transporte de nutrientes e gases: hemoglobina, lipoproteínas
- hormônios
- anticorpos
- estrutura dos tecidos
- movimentos celulares
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Estrutura dos aminoácidos
Aminoácidos são monômeros que se polimerizam formando as proteínas
CaH COO-
R
H3N
+
grupo carboxila
grupo amino
grupo R (ou cadeia lateral)
suas propriedades definem as 
características do aa
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Estereoisomerismo em aminoácidos
Enantiômeros
Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade do grupo R:
- Apolares (grupo R hidrofóbico): não interagem com a água
- Polares (grupo R hidrofílico): interagem com a água 
básicos: carga positiva na cadeia lateral
ácidos: carga negativa na cadeia lateral
neutros: não-carregados
Classificação dos aminoácidos
Estrutura e classificação dos aminoácidos
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Aminoácidos podem agir como ácidos e 
bases
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Em pH neutro
Ionização dos aminoácidos
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A carga elétrica dos aminoácidos varia com o pH.
(a) Em soluções muito ácidas os dois grupos ionizáveis apresentam-se 
protonados
(b) Em soluções próximas da neutralidade, o aa apresenta-se como íon dipolar
(c) Em pH muito alcalino, ambos apresentam-se desprotonados
COO- COO-COOH
H2NH3N
+H3N
+
Carga líquida: +1 0 -1
H+ H+
Valores de pKa dos aminoácidos
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Titulação do aminoácido
O ponto isoelétrico (pI) do aminoácido
é o pH onde predomina a forma
eletronicamente neutra do aminoácido.
Alanina
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Como calcular o pI de aa polares com carga
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Polímeros de aminoácidos: peptídeos e 
proteínas
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Estrutura das Proteínas
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A estrutura das proteínas pode ser descrita em quatro níveis:
-Estrutura primária: sequencia de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.
-Estrutura secundária: estruturas regulares tridimencionais formadas por
segmentos da cadeia polipeptídica.
-Estrutura terciária: dobramento da cadeia polipeptídica assumindo uma forma 
espacial própria (define sua função biológica).
- Estrutura quaternária: união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, formando 
assim dímeros, trímeros, etc.
Estrutura 
primária
Estrutura 
secundária
Estrutura 
terciária
Estrutura 
quaternária
Resíduos de 
aminoácidos
a-hélice
Cadeia 
polipeptídica
Subunidades 
montadas
Estrutura primária
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extremidade amino-
terminal
extremidade 
carboxi-terminal
serina glicina
tirosina
alanina
leucina
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Estrutura secundária – a-Hélice
Características:
-A a-hélice é mantida por pontes de
hidrogênio entre uma unidade peptídica
e a quarta unidade peptídica
subsequente
- Estas pontes de hidrogênio dispõem-se
paralelamente ao eixo da hélice.
-As cadeias laterais dos aminoácidos
estão projetadas para fora da hélice.
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Estrutura secundária – Folha β-pregueada
Características:
-A folha β-pregueada é mantida por pontes de hidrogênio entre cadeias
peptídicas diferentes ou entre segmentos distantes de uma mesma cadeia.
- Estas pontes de hidrogênio dispõem-se lado alado, perpendiculares ao eixo
das cadeias.
-As cadeias laterais dos aminoácidos estão projetadas para cima e para baixo do
plano da folha pregueada.
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Príon – proteinaceous infectious particle
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Estrutura terciária
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(1) Interação hidrofóbica
(2) Ponte de hidrogênio
(3) Ligação iônica
Ponte dissulfeto
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Estrutura quaternária
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Classificação de proteínas
- Globulares: cadeias polipeptídicas organizadas de forma 
esférica ou globular. São geralmente solúveis.
- Fibrosas: cadeias polipeptídicas de forma alongada. São 
geralmente insolúveis.
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Alterações estruturais das proteínas
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A desnaturação de proteínas (destruição da conformação nativa) 
acarreta a perda de sua estrutura original.
Formas de desnaturar uma proteína:
- Aquecimento da proteína
- Tratamento com ácidos e álcalis fortes
- Adição de solventes orgânicos polares
- Adição de compostos com grande capacidade de formar pontes de H 
(uréia)
- Adição de detergentes ou sabões
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Estudo dirigido
1- Como os aminoácidos são classificados?
2- Definir o ponto isoelétrico da Valina (pK1 2,29; pK2 9,74), do Triptofano
(pK1 2,46; pK2 9,41), da Arginina (pK1 1,82; pK2 9,06; pKR 10,54), e do 
Aspartato (pK1 1,99; pK2 9,90; pKR 3,90).
3- Escrever as formas iônicas predominantes da glicina (pK1 2,35; pK2 9,78) e 
suas cargas líquidas em pH 1; pH 2,35; pH 7,0; pH 9,78 e pH 12. Calcular o pI.
4 - Esquematizar uma ligação peptídica.
5- Descreva os tipos de estruturas secundárias das proteínas.
6 - Definir desnaturação de uma proteína e descrever o efeito do pH e da 
temperatura sobre as estruturas das proteínas.
7- Obseve os peptídeos abaixo e baseado nos grupos R dos aminoácidos cite 
quais são os tipos de ligações que ocorre entre eles:
a) Ala-Asp-Ile-Ser
Leu-Lys-Phe-Asn
b) Thr-Met-His-Cys
Gln-Gly-Glu-Cys
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Estudo dirigido II
8- Determine a carga líquida da forma predominante de Asp em pH 1,0; pH 3,0; pH 6,0 e pH 11,0. 
Calcular o pI.
9- Escrever as formas iônicas predominantes da arginina e suas cargas líquidas em pH 1; pH 5,0; pH 
10,5; pH 13,5. Calcular o pI.
10- Uma solução de 100 mL de Glicina a 0,1 M em pH 1,72 foi titulada com uma solução de 2 M de 
NaOH. O pH foi monitorado e os resultados foram plotados como mostrado no gráfico. Os pontos chave 
na titulação são designados de I a V. Para cada uma das afirmações de a) a o), identifique o ponto chave 
adequado na titulação.
a) A Glicina está presente predominantemente como a 
espécie +H3N-CH2-COOH.
b) A carga final média é +1/2
c) Metade dos grupos amino está ionizado
d) O pH é igual ao pKa do grupo carboxila
e) O pH é igual ao pKa do grupo amino protonado
f) A glicina possui sua capacidade de tamponamento máxima.
g) A carga final média da Glicina é igual a 0
h) O grupo carboxila foi completamente ionizado
i) A Glicina está completamente titulada
j) A espécie predominante é +H3N-CH2-COO 
–
k) A carga final média da glicina é -1
l) A glicina está presente predominantemente como uma
mistura 50:50 H3N-CH2-COOH e 
+H3N-CH2-COO 
–
m) Este é o ponto isoelétrico
n) Este é o final da titulação
o) Estas são as piores regiões de pH para poder de 
tamponamento.