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Composição química da Célula Macromoléculas Macromoléculas Carboidratos Lipídeos ProteínasProteínas Ácidos nucléicos Presença de elementos químicos nos seres vivos e superfície da superfície da terra Composição química Moléculas orgânicas • Principal elemento elemento é o carbono (C) • Pode formar 4 ligações químicas com outros átomos • Pode unir-se a outros átomos de C, formando longas cadeias estáveis ou anéis C Variações nos esqueletos carbônicos Hidrocarbonetos, moléculas orgânicas com apenas átomos de carbono e de hidrogênio, ilustram a diversidade de esqueletos carbônicos nas moléculas orgânicas. ISÔMEROS ISÔMEROS Ligação covalente principal formadora dos compostos orgânicos Moléculas orgânicas • Pode combinar com vários átomos diferentes, tais como: – Grupos Metila (-CH3) – Grupos Hidroxila (-OH) – Grupos Carboxila (-COOH) – Grupos Fosforila ( -PO3 2-)– Grupos Fosforila ( -PO3 2-) – Grupos amino (-NH3) Principais moléculas orgânicas MONÔMEROS MACROMOLÉCULAS Todas as moléculas orgânicas são formadas e degradadas a partir de um mesmo conjunto de compostos simples AÇÚCARES ÁCIDOS GRAXOS AMINOÁCIDOS NUCLEOTÍDEOS POLISSACARÍDEOS GORDURAS, LIPÍDEOS E MEMBRANAS PROTEÍNAS ÁCIDOS NUCLÉICOS (DNA / RNA) Açúcares Hidratos de Carbono (CH2O)n Carboidratos • Função energética e estrutural • Monossacarídeos - unidade básica• Monossacarídeos - unidade básica • Apresentam de 3 a oito carbonos (C) • Dois grupos principais: – Aldoses e cetoses Principal representante: Glicose (CH2O)6 ou C6H12O6 ALDOSES GRUPO ALDEÍDO CETOSES GRUPO ACETONA Estrutura de um monossacarídeo (glicose) Em solução aquosa, os aldeídos e cetonas da molécula de açúcar reagem com o grupo – OH da mesma molécula, fechando a molécula em um anel Dissacarídeos � Formados pela união covalente de dois monossacarídeos �Maltose (glicose + glicose) �Lactose (galactose + glicose) �Sacarose (frutose+ glicose)�Sacarose (frutose+ glicose) O carbono que carrega o grupo aldeido ou cetona reage com a hidroxila da segunda molécula de açúcar O grupo – OH no carbono que carrega a porção aldeído (aldoses) ou cetona (cetoses), muda rapidamente de conformação Ligações α e β Estruturas do amido e da celulose β Polissacarídeos Moléculas grandes, lineares e ramificadas, feitas a partir de várias subunid. de açúcares �Função estrutural: celulose e quitina �Função energética: amido e glicogênioglicogênioGLICOGÊNIO Os polissacarídeos de armazenamento das plantas e dos animais. Tanto amido quanto glicogênio são compostos inteiramente por monômeros de glicose, representados aqui como hexágonos. Em função de sua estrutura molecular, as cadeias de polímeros tendem a formar hélices. Lipídios • São definidos como sendo moléculas celulares insolúveis em água, porém solúveis em solventes orgânicos • Ácidos graxos • Triglicerídeos • Fosfolipídios • Outros lipídios • (esteróides e glicolipídios) Ácido graxo Ácidos graxos insaturados (com dupla ligação) Ácidos graxos saturados (sem dupla ligação) Grupo carboxila geralmente ligado a outros grupos para formar ésteres ou amidas Ácidos graxos + glicerol Ácidos graxos cuja função é que reserva energética Triglicerídeos que reserva energética (gorduras e óleos) Ligação estér entre uma molécula de glicerol e três ácidos graxos Fosfolipídios Essenciais, pois são formadores da membrana celular Esteróides Moléculas constituídas por um grupo central de quatro anéis de carbonos ligados entre si. FUNÇÕES Produção de hormônios. testosterona – caracteres sexuais masculinos estrógeno – caracteres sexuais femininos Composição de vitaminasComposição de vitaminas vitamina D – anti-raquítica O colesterol circula na corrente sanguínea ligado a lipoproteínas plasmáticas. O colesterol HDL – ligado a lipoproteínas de alta densidade (HDL-High Density Lipoprotein). “bom colesterol” - transporte do colesterol em “bom colesterol” - transporte do colesterol em excesso, da corrente sanguínea para o fígado, onde é catabolizado. O colesterol LDL – ligado às lipoproteínas de baixa densidade (LDL-Low Density Lipoprotein). “mau colesterol” O colesterol LDL – “mau colesterol” – transporte de colesterol do fígado para a corrente sanguínea, favorecendo a sua acumulação nos órgãos e tecidos. Aterosclerose. Cérebro - dores de cabeça, tonturas, aumento da agressividade, irritação, comportamento anti-social e paranóia Laringe - alteração permanente das cordas vocais em mulheres (a voz fica mais grave) Coração - aumento do músculo cardíaco, que pode levar a infarto em jovens Fígado - aumento da produção da enzima transaminase, responsável pelo metabolismo das substâncias tóxicas. Surgimento de tumores, cirrose e icterícia. Músculos Aumento da massa muscular pelo depósito de proteínas nas fibras musculares Diminuição da quantidade de gordura do corpo Sistema lipídico Redução do bom colesterol (HDL) e aumento do mau colesterol (LDL) Redução do bom colesterol (HDL) e aumento do mau colesterol (LDL) Ossos Na puberdade, os anabolizantes aceleram o fechamento da epífises (regiões do osso responsáveis pelo crescimento), reduzindo o período de crescimento, resultando em uma estatura menor. FUNÇÕES DOS LIPÍDEOS - Reserva de energia - Isolante térmico - Isolante elétrico- Isolante elétrico - Proteção contra impactos - Formação de membranas celulares. Macromoléculas Carboidratos Lipídeos Proteínas Ácidos nucléicos Aminoácidos Fórmula estrutural Ligação peptídica Estrutura Propriedades Proteínas • Macromoléculas orgânicas que constitutem a maior parte da massa celular seca. • Forma, estrutura e função celulares• Forma, estrutura e função celulares • Número varíável de L-aminoácidos unidos por ligações peptídicas Sistemas biológicos: apenas L-Aminoácidos • O carbono α dos aminoácidos é assimétrico (quiral), porque está ligado a quatro diferentes átomos ou grupos de átomos. Portanto os aminoácidos existem em duas formas isoméricas, chamadas de D-aminoácidos e L-aminoácidos. • Nas proteínas encontramos apenas aminoácidos “L”, isto é, possuem a mesma configuração relativa que o L-gliceraldeído. Classificação • Proteína simples – exclusivamente Aa • Proteínas conjugadas – Aa + parte não protéica (grupo prostético) Classificação (grupo prostético) – Nucleoprotéinas – ácidos nucléicos – Glicoproteínas – polissacarídeos – Lipoproteínas – lipídeos – Fosfoproteínas – grupos fosfato – Metaloprotéinas – metais como o Zn (insulina) e Fe (ferritina) • Proteínas globulares – Solúveis em água –Desempenham diferentes funções dentro da célula • Enzimas • Proteínas fibrosas –Alta resistência – suporte estrutural dos tecidos – Insolúveis em água Variedade de formas das protéinas • 30 a > 10.000 Aa • A maioria está entre 50 e 2.000 Aaentre 50 e 2.000 Aa Aminoácidos A grande quantidade de proteínas é resultante da combinação de 20 Aas diferentes Influência do pH na carga dos Aas Ionização de aminoácidos. (a) Formas iônicas dos aminoácidos mostradas sem considerar qualquer ionização nas cadeias laterais. A forma catiônica é a de pH baixo, e a titulação de espécies catiônicas com base produz os zwitterions e finalmente a forma aniônica. (b) Ionização da histidina (um aminoácido com a cadeia lateral titulável). As cadeias laterais dos aminoácidos também contêm grupos funcionais importantes na determinação da estrutura tridimensional e nafunção da macromolécula protéica + - • Os cinco aminoácidos com cadeias laterais hidrofílicas carregadas eletricamente (+1, -1) atraem água (são hidrofílicos) e íons de carga oposta de todos os tipos. • Os cinco aminoácidos que dispõem de cadeias laterais polares e não-carregadas são hidrofílicos e tendem a formar pontes de hidrogênio com a água e com outras substâncias polares ou carregadas. • Os sete aminoácidos que dispõem de cadeias laterais hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos levemente modificados são hidrofóbicos. No ambiente aquoso da célula, as cadeias laterais podem agrupar-se no interior da proteína. Prolina, Glicina e Cisteína: Casos especiais • A cadeia lateral da cisteína, com um grupo terminal -SH, pode reagir com outra cadeia lateral desse aminoácido para formar uma ligação covalente, chamada ponte dissulfeto (- S - S -) • A cadeia lateral da glicina consiste em um único átomo de hidrogênio; é pequena o suficiente para caber no interior de uma molécula protéica, onde uma cadeia lateral maior não caberia. • A prolina difere de outros aminoácidos, pois possui um grupo amino modificado semelhante a um imidazol. O sistema de anel da prolina limita a rotação sobre seu carbono α - curvas ou voltas das proteínas. As pontes dissulfeto �A formação de uma ponte dissulfeto: Os grupos -SH de duas cadeias laterais de cisteínas reagem para formar uma ligação covalente entre os dois atómos de enxofre resultando na formação de uma ponte dissulfeto (- S - S -). �As pontes dissulfeto ajudam a determinar de que forma uma cadeia de proteína se dobra. Quando a cisteína não é parte de uma ponte dissulfeto, sua cadeia lateral é hidrofóbica. Aminoácidos Incomuns Coagulação Todos são derivados de aminoácidos comuns. Os grupos funcionais adicionais são inseridos por reação de modificação. A desmosina é formada a partir de quatro resíduos de Lys. Elastina Miosina Tiroxina Formação de Proteínas Ligação peptídica - Síntese ou desidrataçãodesidratação Três tipos de ligações não covalentes que atuam no enovelamento das proteínas Níveis de estruturação das Proteínas Grau de complexidade • Primária: é o esqueleto covalente da cadeia polipeptídica, simples sequência de aminoácidos Ala – Gli – Tir – Glu – Val - Ser Secundária Resultante do dobramento da cadeia polipeptídica por meio de pontes de hidrogênio numa mesma cadeia Atravessam a membrana facilmente atuando como proteínas de transporte Pontes de H entre as cadeias laterais Pontes 2S Interações eletrostáticas Estrutura terciária •• AA αααααααα--hélicehélice ee aa folhafolha ββββββββ sãosão asas estruturasestruturas secundáriassecundárias maismais comunscomuns encontradasencontradas nasnas proteínasproteínas.. Proteínas Estrutura terciária • Arranjo espacial de aminoácidos que estão bem longe na sequência linear • Dobramentos da cadeia de aminoácidos que irá determinar o perfil tridimensional da proteína. • Quaternária: – Arranjo espacial – Unidade funcional Sub-unidades proteícas– Sub-unidades proteícas – Tipo de ligação: • Pontes de hidrogênio entre as cadeias laterais • Pontes 2S • Interações hidrofóbicas e eletrostáticas • Forças de Van der Walls. Estrutura terciária • Arranjo tridimensional de uma proteína. ESTRUTURA QUATERNÁRIA � Complexos proteicos: mais de uma subunidade proteica. Podem ser caracterizadas como globulares ou fibrilares. ‘ Proteínas Globulares Hemoglobina Hexoquinase Proteínas Fibrosas cabelo Colágeno Funções das Proteínas Armazenamento • armazenar pequenas moléculas ou íons (ferritina – Fe2+) • Ovoalbumina – estoque de Aa (embriões de aves) • Caseína – estoque de Aa no leite (mamíferos) Sinalizadoras: transportar sinais de uma célula a outraSinalizadoras: transportar sinais de uma célula a outra • Insulina - níveis de glicose Motoras: gerar movimento nas células e tecidos actina e miosina – músculo esquelético cinesina – movimentar organelas no interior de célula dineína – batimento de cílios e flagelos Funções das Proteínas Enzimáticas: catalizar as reações químicas no interior da célula • DNA polimerase- sintese de DNA • Ribulose – conversão de CO2 em açúcar • Pepsina – digestão de proteínas (estômago) • ATP sintase – sintes ede ATP (energia). Reguladoras: regulam a expressão de DNA, tendo importante papel no crescimento e diferenciação das células. Transporte: trasportar pequenas moleculas ou íons hemoglobina – oxigênio do sangue bombas de Ca2+ - ativar a contração muscular
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