Resumo_de_bioquimica(completo)

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Resumo de bioquimica:
O que é a bioquimica? 
É o estudo do conjunto de moleculas que formam os seres vivos e a interação entre eles. 
O que é uma molecula?
É um conjunto de átomos diferentes ou iguais, ligados por ligações químicas. É classificado como composto ou simples. 
O que são as denominadas Biomoléculas?
São as moléculas orgânicas como os carboidratos, lipídios, proteinas, acidos nucleicos e água. São basicamente formados por C, N, O e H, mas muitos tambem possuem outros elementos essenciais para a vida, embora em menores quantidades. 
Agua: uma das biomoléculas mais abundantes e mais importantes.
- É um dos principais constituintes do s seres vivos
 -solvente de minerais e compostos bioquimicos (exceto as gorduras) 
 -participa das reaçoes bioquimicas como a hidrolise e condensação
Proteinas: Sao as biomoleculas mais abundantes e possuem diversas funcões como a de catalisar reações quimicas (enzimas).
Carboidratos: são os principais fontes de energia da célula. São comumente chamados de açucares e tem como exemplos: glicose, frutose, sacarose.
Lipidios: São tambem denominados de gorduras e tem como papel principal o armazenamento de energia.
Ácidos nucléicos: são as biomoleculas que armazenam a informação gênica da célula. 
OS AMINOÁCIDOS:
As proteínas são formadas por conjunto de 20 aminoácidos. 
-os aminoácidos são moléculas formadas por uma amina, uma carboxila, um atomo de hidrogenio e uma cadeia lateral ligados a um carbono. Os aminoacidos se diferenciam pela cadeia lateral.
As cadeias laterais podem ser de natureza polar ou apolar.
Na mudança do pH do meio a natureza do aminoácido pode se alterar com a adição de prótons ou a retirada de prótons da molécula. A retirada de protons denomina-se desprotonação. 
O aminoacido pode existir como um ion dipolar ou zwiterion. Ele pode estar carregado positivamente ou negativamente dependendo do pH em que se encontra.
Quando o pH é denominado isolétrico é quando o aminoacido no pH está com carga total igual a 0.
É calculado pelo pH 1 + pH2 / 2
A CELULA:
Celulas eucariontes: possuem membrana nuclear
Celulas procariontes: nao possuem membrana nuclear
Organelas celulares: ribossomos, complexo de golgi, mitocondria, reticulo endoplasmatico, ect.. elas possuem funções específicas fundamentais para o funcionamento da celula. 
Membrana celular: constituida por uma bicamada fosfolipidica, rica em celulose. A parte externa da membrana é hidrofilica e a parte interna é hidrofobica.
Mitocondria – responsavel pela respiração celular
Hemoglobinas nao possuem mitocondrias
Fermentacao – respiracao sem oxigenio
A regulamentação das substancias que entram e saem da celula é feito pelas proteinas transmembranas que encontram se na bicamada fosfolipidica.
Teoria do endossimbiontes: 
As mitocondrias foram criadas a partir da endocitose de uma bacteria pela celula. Os cloroplastos tambem foram criados a partir da endocitose de bacterias fotossintetizantes pela celula.
PROTEINAS:
-sao formadas por no minimo 2 diferentes aminoacidos e são formadas pela ligação peptidica entre eles.
Ligação peptidica – a ligação entre aminoácidos pela amina e carboxila deles. 
A carboxila “livre”é dito carbono- terminal ou C-terminal (fim) e a amina “livre”é dito N-terminal ou Amina terminal(inicio).
A cadeia lateral nao participa da ligação piptidica.
Funções de uma proteína: transporte, catalisador, estrutural, defesa e sinalisador (hormonios)
A proteina encontra-se em 4 diferentes estruturas que são estabilizidas por interaçoes eletrostaticas e hidrofobicas, pontes de hidrogenio e pontes disulfeto, vander waals
A estrutura primaria: é a sequência linear dos aminoácidos da proteina
A estrutura secundaria: é a maneira em como esses aminoácidos se comportam no espaço. Pode ser de A-hélice ou B-folha. A cadeia lateral não é considerada nessa estrutura secundária e as 2 conformações são feitas através de pontes de hidrogênio. 
A-hélice: cada aminoácido nessa conformação faz duas pontes de hidrogênio. Um com o 4º aminoacido acima e um com o 4º abaixo dele. Nessa, a cadeia lateral está no lado externo da estrutura.
B-folha: estabelece pontes de hidrogênio com outra região alinhadas paralela ou antiparalelamente. Essa estrutura parece com uma folha pregueada onde as cadeias laterais se projetam para cima e para baixo da folha. 
Na mesma estrutura terciária pode ser encontrado ambos as conformações e cada um recebe um nome diferente. 
Ex: B-volta- helice – volta –B
Na estrutura pode ter segementos :
Turn – pequenos segmentos
Loop – segmentos maiores polipeptidicas que fazer interligação
Estrutura terciaria – a a maneira como a estrutura se organiza no espaço tridimensional. Ou seja, a organização dos A-helices, B-folhas e voltas no espaço tridimensional. Nessa estrutura as cadeias laterais fazem parte das interações, sendo estabelecida ligações eletrostaticas, pontos dissulfeto, pontes de hidrogênio, van der waals. Existem diversos tipos, como B-barril.
Estrutura quaternária: é quando a estrutura tem mais de uma subunidade (cadeia polipeptidica) definidas por interaçoes não covalentes
Proteinas globares: são proteinas esféricas compactas e irregulares resultande do enovelamento de uma cadeia polipetidica. São soluveis em água e corresponde a principal forma das enzimas.
Proteinas fibrosas: possuem as cadeias peptidicas arranjadas de forma paralelas e organizadas em feixes. Possui grande resistencia a distençao da molecula.
- A conformação de uma proteina pode se modificar com a modificação do pH do meio ou temperatura. Esse processo denomina-se desnaturação da proteina e pode ser reversivel ou irreversivel, como exemplo cabelo alisado e clara de ovo cozido, respectivamente. O processo em que a proteina volta a sua conformação natural denomina-se renaturação.
A adição de H+ ao meio desfaz as ligaçoes eletrostaticas, como pontes disulfeto e com isso a conformação é modificada.
O que são grupos prostéticos? São moleculas não proteicas ligadas de forma covalente ou não aos aminoácidos das proteinas. Ex:
Glicoproteina – carboidratos
Hemoproteina- grupamentos hemes
Lipoproteinas – lipidios (gorduras)
ENZIMAS:
O que são enzimas? 
São proteinas que possuem a função de catalisar reações, assim, fazendo as reações ocorrerem com menor gasto energético. Todas as reações que ocorrem no organismo vivo são catalisados por enzimas.
Quais são os modelos para a ligação enzima-substrato e onde e como ocorre?
Essa ligação ocorre no denomindado sitio catalitico da enzima. O substrato entra em contato com a enzima e se encaixa no sitio catalitico dele, começando a reação de substrato para produto. Apos a reação, o enzima-produto se dissocia, liberando a enzima intacta e o substrato transformado em produto. Nessa reação a enzima NÃO é reagente da reação e não faz parte do produto, assim podendo ser utilizado novamente para catalisar outra reação.
Frequentemente utiliza-se o modelo de chave-fechadura para a ligação da enzima com seu substrato, mas essa comparação perde força ao falar de enzimas que possuem mais de 1 substrato. Esse modelo diz que cada enzima tem o sitio ativo que encaixa perfeitamente com um substrato.
Outro modelo frequentemente utilizado é a do encaixe induzido, que diz que o sitio ativo, em contato com o substrato correto, molda-se para encaixar com o substrato, sendo possivel entao a exstencia de mais de um substrato por enzima.
O que são coenzimas?
Podem ser ions metálicos ou compostos orgânicos, eles permitem o encaixe perfeito da enzima com o substrato. Algumas enzimas são formados exclusivamente por aminoacidos, mas a maioria necessita de coenzima.
O que é o sitio ativo da enzima? É uma pequena porção da enzima formada a partir do enovelamento da estrutura terciaria da enzima e que possuem residuos de aminoacidos cujas cadeias laterais conseguem interagir com o substrato.
Como as enzimas são classificadas e quaissão as suas principais classificações? As enizmas são classificadas pelo tipo de reação que elas catalisam e podem ser classificadas em 6 grupos:
Oxido-redutases: enzimas que catalisam reações de oxido-redução
Hidrolases: enzimas que catalizam reações de hidrolise (utlizam água)
Transferases: catalizam reações de tranferencia entre grupos
Liases: catalizam as remoçoes não hidrolitica de grupos, formando dupla ligações.
Isomerases: catalizam reações de isomerização
Ligases: catalizam a união de duas moléculas acopladas a quebra de ATP.
Reação enzimatica resumida:
S+E(SE(EP( P+E
Quais são os tipos de catalises?
Catalise acido-basica: utiliza-se o H+ ou OH-, ou as propriedades acido basicas do aminoacido para auxiliar no impedimento do produto voltar ao estado de substrato
Catalise ion-metalico: os ions presentes no meio ou na enzima favorecem o alinhamento tridimensional do substrato para ter menor gasto de energia.
Catalise covalente : há a formação de uma ligação covalente entre enzima e substrato para impedir a regeneração do substrato. 
CINÉTICA ENZIMÁTICA:
A velocidade das reações enzimaticas depende de 3 fatores: a concentração do substrato, a concentração da enzima e o tempo disponivel.
- a adição de substrato aumenta a velocidade da reação, até atingir a velocidade maxima da reação, que é quando há a saturação enzimatica. Quando chega na velocidade máxima, a adição de substrato não aumentará a velocidade da reação em um determinado tempo. Porém, com o aumento do fator tempo da reação é possivel que as enzimas degradam todo o substrato adicionado, pois as enzimas se dissacociam do produto formado e já estão prontos para catalisar novamente a reação do substrato em produto.
Se aumentar a concentração de enzimas para a mesma quantidade de substrato o Vmax atingido será maior se existe saturação de enzimas inicialmente . 
 O que é Km ou constante de michaelis?
A Km é a concentração de substrato necessário para atingir ½ de Vmax. As reações que possuem baixo Km, menos substrato será necessário para se atingir a velocidade max, ou seja, quanto menor o Km mais rapida a reação e vice versa. Quanto maior o seu valor, menor é a afinidade da enzima com o substrato.
Qual a formula de michaelis-metsen e qual o tipo de gráfico formado atraves dele?
Vo = V max x[S]/ Km + [S]. O tipo de gráfico formado com eixos carteseanos x = [s] e y = Vo é uma hiperbólica.
O que é o gráfico de linweaver-burks, como ela é obitida e para que ela serve?
O gráfico de linweaver-burks, também denominado de duplo reciproco é obitida atravez dos valores inversos dos eixos carteseanos, ou seja x=1/[S] e y= 1/Vo. Com isso, teremos um gráfico linear, que permite uma mais facil observação dos dados encontrados no gráfico de michaelis-metens. a inclinação representa Km/Vmax. Onde a reta encontra o eixo X é o valor do -1/Km e onde a reta encontra o eixo Y é o 1/ Vmax. Quanto maior inclinação para cima, mais lenta a reação é. Quanto mais para a direita, maior o Km é, e mais lenta a reação será.
Como o pH do meio e a temperatura podem afetar a catalise enzimática?
Uma mudança no pH do meio pode modificar completamente a catalisação de uma reação pois as enzimas são formadas por aminoacidos e o sitio catalitico dele faz ligações com o substrato atraves das suas cadeias laterais. Com a mudança do pH essas cadeias laterais podem sofrer protonação ou desprotonação, afetando essa ligação entre enzima e substrato. 
A temperatura interfere tambem na catalise pois o aumento desse pode desfazer as pontes de hidrogenio e ligaçoes hidrofobicas.
O que são moduladores alostéricos? E covalentes?
Os modeladores alostericos não são inibidores e modulam a atividade das enzimas ligando-se não covalentemente à uma região específica da enzima. Esse pode modular positivamente ou negativamente a enzima. 
Um modulador alosterico pode ser o proprio produto da reação que pode modular negativamente a reação que se conecta a uma das enzimas da reação e para a produção de produto.
O gráfico desse não possui uma curva hiperbólica.
Os modeladores covalentes – o que estudamos é a fosforilação que é a adição de fosfato que tem como fonte a ATP. A enzima ativa ou inativa recebe, pela ação da cinase, 1 molecula de P tirado do ATP. Também pode ser reversa, sendo uma molecula retirada pela fosfatase, mas esse não volta a fazer parte do ATP. 
Isso ocorre nos aminoácidos serina, tirosina ou hisidina e ocorre na cadeia lateral desses aminoacidos
O que são inibidores enzimaticos? Diferencie os irreversiveis e reversiveis e os competitivos e não competitivos.
Os inbidores enzimáticos podem ser de origem do organismo ou nao, como no caso de remedios e inibem a ação da enzima, diminuindo a velocidade da reação. Eles são na sua maioria reversíveis, ou seja, podem se acoplar e se desacoplar da enzima, diferente da irreversivel que uma vez se liga a enzima destroi sua ação catalítica. 
A reversivel ainda pode ser dividido em 2 tipos:
Competitivo – compete com o substrato pelo sitio catalítico da enzima para formar um complexo enzima-inibidor. Como ele compete com o substrato, um aumento na [S], aumenta a probabilidade desse ligar-se ao sitio do que o inibidor, acabando a inibição. (modifica o valor do Km)
Não-compeitivo – esse inibidor não compete com o substrato, mas se liga a outra região da enzima. Como esse não compete com o substrato, o aumento do [S] não interfere na inibição. Logo, a inibição só é modificada com a retirada do inibidor. 
DNA E RNA:
De que é formado os ácidos nucléicos e o que elas formam?
Os ácidos nucleicos são formados por nucleotídeos que são uma pentose com uma base nitrogenada no C1 e um fosfato no C5, podendo ter uma hidroxila no C3(DNA) ou no C2 e C3(RNA). Elas formam o DNA e RNA.
Quais as diferenças e semelhanças entre o DNA e RNA? No DNA(1OH e 1H) os nucleotideos possuem desoxirribose enquanto no RNA são riboses (2 OH) e o DNA possui a base nitrogenada timina exclusivo dele enquanto o RNA possui a uracila como base nitrogenada exclusiva.
Quais são as bases nitrogenadas do tipo purina e piramidina e quais são os pareamentos entre eles?qual pareamento é mais dificil de ser desnaturada e porque? As bases nitrogenadas purina são a adenina e guanina e as piramidina são a timina, uracila e citosina. Os pareamentos entre eles são A=T, A=U e C=G sempre. O pareamento mais dificil de desnaturar é o de C=G pois esse pareamento é feito com 3 pontes de hidrogenio, enquanto o pareamento A=T são apenas 2. Genes com maior quantidade de pareamentos C=G são mais dificeis de desnaturar.
Qual é a BN exclusiva so DNA? E a exclusiva do RNA?
DNA = timina; RNA = uracila
Qual o tipo de ligação entre os nucleotideos? A ligação entre os nucleotidios são do tipo fosfodiester.
Explique a estrutura do DNA.
O DNA é uma estrutura formada por duas fitas antiparalelas em helice, onde as fitas são formadas pelos nucleotideos com ligações fosfodiester e as duas fitas são ligadas entre si pelas bases nitrogenadas dos nucleotideos, com seus respectivos pareamentos : A=T e G=C; uma fita do DNA está no sentido 5’( 3’enquanto o outro é de 3’(5’ (antiparalelos)
O que é a replicação de DNA e porque ela é um processo semiconservativa? A replicação do DNA é a duplicação identica da molecula de DNA da célula mãe para a formação de uma nova célula. e e ela é semiconservativa pois cade dupla fita filha é formado por um filamento parental e uma recemsintetizada. 
O que é um replicon? Um replicon é a regiã do DNA onde está ocorrendo a replicação.
A desnaturação do DNA é feita como? A desnaturação do DNA é feita atraves da quebra das pontes de hidrogenio entre as bases nitrogenadas e normalmente ocorre com um aumento de temperatura. 
Explique as etapas da replicação do DNA, como ocorre e as enzimas presentes e as funções delas.
O DNA começa a sua replicação nos replicons, que fazem isso de modo bidimensional. A replicação do DNA é feito do 5’(3’, então a fita do DNA sendo replicadonessa direção ocorre de forma contínua e essa fita denomina-se leading strand, já a fita que está no sentido 3’(5’ ocorre de forma descontinua e essa fita denomina-se lagging strand. As fitas vão sendo primeiramente separados pela enzima helicase que possue justamente a função de separar as fitas de DNA para que possa ocorrer a replicação. Do sentido 5’(3’ a replicação do DNA é feita pela enzima DNA-polimerase III. Já no sentido 3’(5’ é necessário um primer (primase ou RNA-polimerase) que sintetiza um pequeno fragmento de RNA para servir de molde para o DNA-polimerase replicar o DNA. Essa replicação é feito de forma descontinua formando os fragmentos de okasaki. Esses fragmentos são depois ligados pela enzima ligase e o DNA-polimerase I transforma os pequenos segmentos de RNA em DNA. Após a formação das fitas replicas, as bases nitrogenadas paream-se com as bases nitrogenadas da fita parental. 
O que são fragmentos de okasaki? Os fragmentos de okasaki são os segmentos de um pedaço pequeno de RNA com DNA, consequencia da replicação descontínua do lagging strand.
Porque existe uma fita de sintese continua e outra descontinua? Pois a replicação é feita do 5’( 3’ 
O que a DNA polimerase sempre necessita? De DNA molde e ma sequencia iniciadora
Como ocorre a transcrição do RNA? Que enzima catalisa essa reação? A transcrição do RNA ocorre através de uma fita molde de DNA, onde ele ocorre no sentido 5’(3’ e a sua fita molde de DNA é 3’(5’. A fita molde é pareado com a fita de RNA com pareamento U=A em vez de T=A. A enzima que catalisa essa reação é o RNA-polimersase e ela é responsavel pela:
-desnaturação do DNA para a sequencia poder ser copiada
-mantem as fitas de DNA na região separadas.
-restauram o DNA na região posterior a sintese
-termina a sintese do RNA.
O que são codons? Codons são o conjunto de 3 bases nitrogenadas como UAG, CUA, ect., cada codon traduz um aminoacido diferente. 
O que é feito a sintese de proteinas?a sintese de proteinas é feito atraves da transcricao do DNA em RNA e a tradução do RNA em aminoacidos que formam proteinas.
Como inicia-se a tradução? A tradução inicia-se com a subunidade do ribossomo ligando-se ao RNAm e depois que aparecer o primeiro codon AUG vem o RNAt com o anti-codon UAC do aminoacido metioanina para parear com o primeiro codon. Depois h’a a chegada da subinidade maior do ribossomo que se liga ao menor. Depois da chegada de outro RNAt trazendo outro aminoacido e pareou o anticodon dele ao codon, deixando um aminoacido ao lado do outro. Em seguida, o 1º aminoacido se solta do seu RNAt e forma uma ligação peptidica com o 2º aminoacido. Depois, o primeiro RNAt sai, deixando seu aminoacido e chega outro RNAt com outro aminoacido. Isso se repete ate que entra no ribossomo um codon de parada, que é um dos 3 codons da tabela que nao formam aminoacido nenhum. Ao invez de vir um RNAt, vem um fator de liberação. Esse entra no ribossomo e parea o anticodon ao codon e todos os componentes se separam, deixando a proteina pronto para exercer sua função.
 
É possivel ter 1 aminoacido codificado por varios codons, mas nenhum codon codifica mais de um aminoacido.
Qual a função de RNAt? De transportar aminoacidos
VITAMINAS:
O que são vitaminas? Vitaminas são compostos que o corpo humano não é capaz de sintetizar, sendo necessario na alimentação. Esses compostos funcionam como coenzimas e são fundamentais para garantir a realização de várias reacoes bioquimicas.
*coenzimas: são moleculas orgânicas pequenas que se juntam a enzima para que esses funcionem e catalisem reaçoes. Sem a coenzima, a enzima nao e ativa. Logo, a coenzima e fundamental para o funcionamento desta enzima. São poucas, apenas 9. Enzimas que não necessitam das coenzimas.
Defina vitaminas lipossoluveis e hidrossoluveis.
Lipossoluveis – são soluveis em lipidios e se acumulam no organismo, não sendo necessário ser ingerido diariamente.
Hidrosoluveis – são soluveis em água e são utilizados como coenzimas de reações bioquimicas, não sendo acumulado no ,organismo
Vitaminas hidrosoluveis: 
	Nome:
	Função:
	Fonte:
	Carência:
	B1(tiamina)
	Coenzima nas reações que envolvem a retirada de dióxido de carbono
	carne de
porco, cerais integrais,
nozes, legumes, leite,
frutas e vegetais
	Doeça Beriberi
	B2(riboflavina)
	Transferência de hidrogênio (elétrons)
durante o metabolismo das mitocôndria
na cadeia respiratória.
	carnes, ovos, produtos
lácteos, cereais integrais e derivados
enriquecidos dos cereais, germe de
trigo e vegetais com folhas verdes.
	Rachaduras na boca, seborreia
	B6(piroxidina)
	Coenzima envolvida no metabolismo dos aminoácidos e
glicogênio.
	Encontrado em carnes, peixes, aves, vegetais, grãos
Integrais, cerais, sementes.
	Dermatite
	Ácido nicotinico
	Transferência de hidrogênio (elétrons)
durante a glicólise e o metabolismo das
mitocôndria na cadeia respiratória.
	fígado, carnes magras,
aves, cereais, legumes, amendoins.
	
	Ácido pantatenico
	Participa na síntese do colesterol, dos fosfolipídeos, da hemoglobina e dos
hormônios esteróides.
	Levedura,
fígado, ovos,
carnes e leite
	
	Vimiana B12
	A síntese de Proteínas; papel no funcionamento
Do sistema Gastro- intestinal, dos ossos e do tecido nervoso.
	carnes dos músculos,
peixes Ovos, produtos lácteos
	Anemia perniciosa
	Acido folico
	Coenzima (forma reduzida) que participa na transferência das unidades com um único carbono no metabolismo dos ácidos nucleicos e aminoácido
	legumes, vegetais verdes, produtos derivados
do trigo integral, carnes, ovos, produtos lácteos, fígado.
	
	Biotina
	Coenzimas necessárias para a síntese de lipídeos,
o metabolismo dos aminoácidos e a formação de glicogênio.
	Sementes e
grãos de
cereais, carne,
víscera, ovos e leite. 
	
	Vitamina C
	• Mantém a matriz intracelular da cartilagem, do osso e da dentina.
• Importante na síntese do colágeno.
• Antioxidante.
• Síntese de carnitina.
• Acelera a absorção do ferro.
• Co-fator em algumas reações de hidroxilação
	Encontrado em frutas cítricas, tomates, pimentões verdes,
saladas verdes.
	escorbuto
Vitaminas lipossoluveis:
	Nome:
	Função:
	Fontes:
	Doenças associadas
	Vitamina A
	Visão, crescimento e reprodução
	Leite, manteiga,
queijo,
óleo de fígado
de bacalhau,
frutas e
vegetais ricos
em carotenos
	Cegueira notura. 
	Vitamina E
	Regula o metabolismo do calcio e fosfato; Antioxidante
protetor dos
lipídios insaturados
	Óleos vegetais
	Desestabilização
da
membrana
celular
	Vitamina K
	Importante para a coagulação sanguinea
	Vegetais folhosos, flora bacteriana intestinal
	Distúrbios da
coagulação
	Vitamina D 
	Fator antisteril em ratos; Regula a
concentração
de cálcio
plasmático
	Exposição da
pele a luz
solar, leite,
queijo, manteiga, ect. 
	Raquitismo
osteomalácia.