Imunoglobulina G

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Imunoglobulina G (IgG) é um anticorpo. É uma imunoglobulina monomérica simples de 150.000 daltons, cadeias pesadas tipo G, que perfaz 80% das imunoglobulinas do organismo. Esta igualmente distribuída nos compartimentos extracelulares e é a única que atravessa a placenta. É o anticorpo principal nas resposta imunes secundárias e a única classe antitoxinas.
A região FC realiza ativação de complemento (quando unida ao antígeno) e auxilia a fagocitose por se ligar a macrófagos. Com a ativação do complemento, há geração de quimiotaxia de neutrófilos, aumento da permeabilidade vascular e amplificação da resposta inflamatória.
É usada para a criação da vacina para proteção contra a cólera.
	Índice
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1 Sub-classes da IgG
2 Atividades biológicas das subclasses de IgG humana
3 Referências
4 Ver também
[editar]Sub-classes da IgG
Existem quatro variantes isotípicas ou subclasses de IgG humana, denominadas IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4, que correspondem, respectivamente, a 70, 16, 10 e 4% do teor total de IgG. Diferenciam-se ainda as suas subclasses pelo número de pontes SS existentes na região da dobradiça: dois para IgG1 e quatro para IgG2 e cinco para IgG3. No que concerne às propriedades biológicas todas as subclasses de IgG humana são capazes de atravessar a placenta(uma propriedade certamente não relacionada com o peso molecular), porém IgG4 não fixa complemento, IgG2 não é capaz de fixar-se à pele heteróloga e tanto IgG4 são destituídas de ação opsonizante para polimorfonucleares ou citofilia para macrófagosky
Imunoglobulina A
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A molécula de IgA dimérica.
Imunoglobulina A (IgA) é um anticorpo. Representa 15-20% das imunoglobulinas do soro humano. No homem, mais de 80% da IgA ocorre sob a forma monomérica e está presente no sangue nesta forma.
A IgA é a imunoglobulina predominante em secreções: saliva, lágrima, leite, mucosas do tato gastrointestinal, trato respiratório e genitourinário. Nestas secreções ela se une a um componente secretor (70.000 daltons), e forma a IgA secretora. Esta é composta por 2 unidades ( dimérica) ligadas a uma cadeia J unida na sua porção FC no componete secretor. A função desse componente é proteger a molécula das enzimas hidrolíticas (destrutivas). O principal papel da IgA é proteger o organismo da invasão viral ou bacteriana através das mucosas. - Anti-infecciosas (imunoglobulina).
Imunoglobulina D
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Imunoglobulina D (IgD) é um anticorpo. Está presente no soro em concentrações muito baixas. É encontrada na superfície de muitos linfócitos assim como IgM, onde provavelmente serve como receptor de antígeno. A função dela não está muito bem definida.
Imunoglobulina E
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Imunoglobulina E (IgE) é um anticorpo. Está presente no soro sanguíneo em baixas concentrações. É encontrada na membrana de superfície de basófilos e mastócitos em todos os indivíduos. Tem um papel importante na imunidade ativa contra parasitas helmintos, atraindo os eosinófilos. Cinqüenta por cento dos pacientes com doenças alérgicas tem altos níveis de IgE. A específica interação entre o antígeno e a IgE ligada no mastócito resulta em liberação de histamina, leucotrieno, proteases, fatores quimiotáxicos e citocinas. Esses mediadores podem produzir broncoespasmo,vasodilatação, aumento da permeabilidade vascular, contração de músculo liso e quimioatração de outras células inflamatórias (eosinófilos, por exemplo).
Os anticorpos da classe IgE são responsáveis pelos fenômeno anafiláticos em várias espécies, e particulamente no homem. A concentração dessa classe de Ig é extremamente baixa no soro, e os conhecimentos sobre a estrutura da sua molécula foram possíveis graças ao encontro de pacientes com mieloma de IgE.
O peso molecular da IgE é de 188 kDa, e a cadeia ε isolada pesa cerca de 72,5 kDa. Eletroforeticamente, a IgE migra com a fração mais rápida das gamaglobulinas e sedimenta na fração 8S naultracentrifugação. A cadeia ε possui cinco domínios(Vh, Cε2, Cε3, Cε4), não possui as regiões extradomínios correspondente à região da dobradiça da cadeia Υ nem o nonadecapeptídeo da extremidade carboxílica da cadeia μ.
Imunoglobulina M
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Molécula de IgM.
Imunoglobulina M (IgM) é um anticorpo. Perfaz aproximandamente 10% do conjunto de imunoglobulinas. Sua estrutura é pentamérica, sendo que as cadeias pesadas individuais têm um peso molecular de aprox. 65.000 daltons e a molécula completa tem peso de 970.000! As 5 cadeias são ligadas entre si por pontes dissulfeto e por uma cadeia polipeptídica inferior chamada de cadeia J. A IgM é encontrada principalmente no intravascular, sendo uma classe de anticorpos "precoces" (são produzidas agudamente nas fases agudas iniciais das doenças que desencadeiam resposta humoral). É uma proteína que não atravessa a placenta (por ser grande). É encontrada também na superfície dos linfócitos B de forma monomérica, realizando a função de receptor deantígenos.