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Vanduir S. A. Filho 
Bioquímica do exercício 
João Pessoa, 2012
 
 
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CARBOIDRATOS 
1 CONCEITO 
 Quimicamente, os carboidratos são aldeídos ou cetonas com pelo menos duas hidroxilas (poli-
hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas) que possuem na sua formula molecular um oxigênio e dois 
hidrogênios para cada átomo de carbono [CnH2nOn ou Cn(H2O)n], como se para cada átomo de carbono 
houvesse uma molécula de água. Compostos que sofrem hidrólise e originam compostos com estas 
características também são considerados carboidratos, também conhecidos como hidratos de carbono, 
glicídios, sacarídeos ou açúcares. 
 
Glicose Sorbitol 
Figura 1. Representações para a glicose que possui cinco hidroxilas (OH), um grupo aldeído e obedece a fórmula estrutural Cn(H2O)n. o amido 
e o glicogênio são considerados carboidratos por que quando hidrolisados liberam glicose. O sorbitol não é um carboidrato porque não possui 
grupo aldeído ou cetona nem obedece a fórmula CnH2nOn. 
 
 O sorbitol ou glicitol [Figura 1] é um álcool de açúcar que o corpo humano metaboliza lentamente. 
Ele pode ser obtido por redução de glicose, pela conversão do grupo aldeído em um grupo hidroxila. O 
sorbitol, encontrado em maçãs, peras, pêssegos, e ameixas secas, é utilizado em larga escala como 
adoçante calórico. 
2 MONOSSACARÍDEOS 
2.1 CONCEITO 
 São carboidratos que não podem ser hidrolisados a açúcares mais simples. 
2.2 CLASSIFICAÇÃO 
 GRUPO FUNCIONAL 
 Os monossacarídeos podem ser classificados como aldoses (quando possuem grupo funcional 
aldeído) e cetoses (quando possuem grupo funcional cetona) [Figura 2]. 
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Glicose (aldose) Frutose (cetose) 
Figura 2. A glicose é uma aldose porque possui grupo funcioanal aldeído (carbonila ligada a hidrogênio), enquanto a frutose é uma cetose 
porque possui grupo funcional cetona (carbonila ligada a dois carbonos). 
 NÚMERO DE CARBONOS 
 Os carboidratos são designados trioses (três carbonos), tetroses (quatro carbonos), pentoses (cinco 
carbonos), hexoses (seis carbonos) ou heptoses (sete carbonos), etc. 
 
Glicose Ribose 
Figura 3. A glicose é uma hexose porque tem seis carbonos enquanto a ribose é uma pentose porque tem cinco carbonos. 
 ISÔMEROS D E L 
 Os monossacarídeos podem ser classificados em isômeros D (hidroxila do último carbono 
assimétrico à direita) e L (hidroxila do último carbono assimétrico à esquerda). Os isômeros D e L são 
enanciômeros [Figura 4]. A maioria dos carboidratos presentes nos organismos vivos apresenta a 
configuração D. 
 
L-Galactose D-Galactose 
Figura 4. Isômeros D e L da galactose. 
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2.3 ANÔMEROS 
 Os monossacarídeos com mais de cinco átomos de carbono, quando dissolvidos em água, tendem a 
formar anéis heterocíclicos em um fenômeno conhecido como mutarrotação. Neste processo, o carbono 1 
da glicose, o carbono da carbonila na cadeia aberta, passa a ser carbono assimétrico na cadeia fechada 
dando origem aos anômeros α e β [Figura 5], em consequência disto, são conhecidos como carbonos 
anoméricos. Cada molécula de glicose presente em nosso organismo, incluindo a utilizada como fonte de 
energia durante a atividade física, está em equilíbrio dinâmico: em 36,4% do tempo apresenta-se na forma 
α, em 0,003% do tempo apresenta-se na forma de cadeia aberta e em 63,6% do tempo apresenta-se na 
forma β. 
 
Figura 5. Mutarrotação para a glicose. A forma α apresenta-se com a hidroxila do carbono 1 para baixo e a forma β apesenta-se com a hidroxila 
do carbono 1 para cima. 
 
3 DISSACARÍDEOS 
 São compostos orgânicos constituídos por duas unidades de monossacarídeos unidos por uma 
ligação glicosídica. Quando dois monossacarídeos se unem para formar um dissacarídeo, uma molécula de 
água é perdida (síntese por desidratação ou condensação). Portanto, o dissacarídeo é o produto de 
condensação de dois monossacarídeos. 
 MALTOSE 
 É formada por duas moléculas de glicose interligadas por uma ligação α(14). A maltose é 
produzida como produto de digestão do amido e glicogênio. Apenas o segundo resíduo de glicose da 
maltose possui o carbono anomérico livre [Figura 6]. 
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Figura 6. Estrutura da maltose. O primeiro resíduo de glicose da maltose fica na configuração α por casa da ligação com o segundo resíduo de 
glicose que permanece em equilíbrio dinâmico (α – cadeia aberta D – β). 
 LACTOSE 
 É formada por um resíduo de β-galactose e um de glicose unidos por uma ligação β(14). O resíduo 
de glicose da lactose possui o carbono anomérico livre. A lactose é encontrada naturalmente apenas no 
leite [Figura 7]. 
 
Figura 7. Estrutura da lactose. A galactose, que é o primeiro resíduo de monossacarídeoda lactose, fica na configuração β por casa da ligação 
com o segundo resíduo de glicose que permanece em equilíbrio dinâmico (α – cadeia aberta D – β). 
 SACAROSE 
 Produzida apenas por plantas, a sacarose é um dissacarídeo formado por glicose e frutose ligadas 
por uma ligação α(12)β. Na frutose o carbono que gera as formas α, cadeia aberta D e β é o carbono 2 
(na glicose é o carbono 1). Ambos os carbonos anoméricos (da glicose e da frutose) estão comprometidos 
com a ligação, portanto o resíduo de glicose da sacarose está fixo na forma α enquanto o resíduo de 
frutose da sacarose está fixo na forma β [Figura 8]. Carboidratos que não apresentam carbono anomérico 
livre são classificados como não redutores, portanto, a maltose e a lactose são açúcares redutores 
enquanto a sacarose é açúcar não redutor. 
 
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Figura 8. Estrutura da sacarose. O carbono anomérico da β-D-frutose está ligado ao carbono anomérico da α-D-glicose 
 
4 POLISSACARÍDEOS 
 Polissacarídeos, ou glicanos, são carboidratos que, por hidrólise, originam uma grande quantidade 
de monossacarídeos. São polímeros naturais. Desta forma, os polissacarídeos são macromoléculas 
produzidas pela união de muitos monossacarídeos. Estes compostos apresentam uma massa molecular 
muito elevada proporcional ao número de unidades de monossacarídeos que se unem. Podem ser 
hidrolisados em polissacarídeos menores, assim como em dissacarídeos ou monossacarídeos mediante a 
ação de determinadas enzimas. 
4.1 POLISSACARÍDEOS DE RESERVA ENERGÉTICA 
 A glicose, provedora de energia para os seres vivos, pode ser armazenada na forma de 
polissacarídeo nas plantas, a glicose é armazenada na forma de amido e, nos animais, na forma de 
glicogênio. 
 AMIDO 
 É um polissacarídeo, sintetizado pelos vegetais para ser utilizado como reserva energética. Sua 
função, portanto, é análoga ao do glicogênio nos animais. O grão de amido é uma mistura de dois 
polissacarídeos, amilose e amilopectina, polímeros da α-glicose. 
1.1.1.1 AMILOSE 
 Macromolécula com peso molecular de 150.000 a 600.000, que constitui cerca de 20% da 
composição do amido. A amilose é formada por resíduos de glicose unidos por ligações α(14) que 
conferem à molécula uma estrutura helicoidal [Figura 9]. 
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Figura 9. Estrutura helocoidal da amilose. 
1.1.1.2 AMILOPECTINA 
 Macromolécula, menos hidrossolúvel que a amilose, com peso molecular de até 1.000.000, 
constituída de resíduos de α-glicose unidos por ligações α(14), e α(16) nos pontos de ramificação. A 
amilopectina constitui, aproximadamente, 80% da composição do amido [Figura 10]. 
 
Figura 10. Estrutura da amilopectina. GLICOGÊNIO 
 Localizado no interior das células animais, o glicogênio pode representar até 7% do peso úmido do 
fígado e é altamente hidratado por apresentar uma grande quantidade de grupos hidroxila expostos, 
formando pontes de hidrogênio com a água. O glicogênio é um polímero constituído por subunidades de 
glicose unidas por meio de ligações α(14), e α(16), nos pontos de ramificação, formando uma 
estrutura semelhante à amilopectina [Figura 11]. 
 
Figura 11. Ramificações do amido e glicogênio. O glicogênio apresenta ramificações a cada oito a doze unidades de glicose sendo mais 
ramificado que a amilopectina. 
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 POLISSACARÍDEOS ESTRUTURAIS 
 Estes carboidratos participam na formação de estruturas orgânicas, estando entre os mais 
importantes a celulose, que participa na estrutura de sustentação dos vegetais. 
1.1.1.3 CELULOSE 
 Formada por resíduos de glicose unidos por ligações β(14) que lhe confere uma estrutura rígida, 
a celulose é um dos principais constituintes das paredes celulares das plantas (cerca de 33% do peso da 
planta) e possui peso molecular de até 500.000. Alguns animais, particularmente os ruminantes e cupins, 
podem digerir celulose com a ajuda de microrganismos simbióticos. 
 
Figura 12. Estrutura básica da celulose 
1.1.1.4 QUITINA 
 Polissacarídeo insolúvel formado por unidades de N-acetilglicosamina unidas por ligações β(1-4), a 
quitina é o principal constituinte dos exoequeletos dos artrópodes e está presente, com menor 
importância, em muitas outras espécies animais. É, também, o principal constituinte das paredes celulares 
de fungos. 
 
Figura 13. Estrutura básica da quitina. 
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4.2 CARBOIDRATOS E ATIVIDADE FÍSICA 
 MONOSSACARÍDEOS 
 A glicose, também conhecida como dextrose, é comumente utilizada como suplemento alimentar 
durante a prática de atividade física com finalidade de evitar a fadiga muscular e melhorar o rendimento. 
Alguns estudos demonstram que o consumo de carboidrato é importante em atividades de endurance de 
alta intensidade e longa duração. O consumo de carboidratos durante o exercício é mais importante 
quando os níveis corporais de carboidratos estão reduzidos como no jejum ou em casos de restrição 
alimentar para perda de peso (JEUKENDRUP & MCLAUGHLIN, 2012). 
 DISSACARÍDEOS 
 Estudos demonstram que a maltose, a sacarose e a glicose parecem ter características semelhantes 
como suplemento alimentar para a atividade física (FOSTER-POWELL et al, 2002). 
 DEGRADAÇÃO DO AMIDO E DO GLICOGÊNIO 
 Existem dois mecanismos distintos para recuperação das moléculas de glicose presentes no amido e 
no glicogênio: 
• No organismo produtor, as enzimas que recuperam os resíduos de glicose do amido e do glicogênio, 
um a um, pelas extremidades que têm o carbono quatro livre. Neste mecanismo, o glicogênio é 
uma fonte mais rápida de glicose por ser mais ramificado. Durante a atividade física o glicogênio 
muscular serve como fonte de glicose para a contração do músculo esquelético. 
• Na digestão do amido e do glicogênio presentes no alimento as enzimas quebram as ligações 
internas dos resíduos de glicose gerando fragmentos curtos de polissacarídeos e oligossacarídeos. 
Neste mecanismo, não há distinção entre o glicogênio como fonte de glicose. 
 
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LIPÍDIOS 
5 O QUE SÃO? 
 São compostos orgânicos de natureza química variada, pouco solúveis em água (solventes polares) e 
solúveis em solventes apolares (acetona, benzeno, clorofórmio e éter dimetílico, entre outros). 
6 ÁCIDOS GRAXOS 
 Os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos de cadeia longa contendo de 4 a 36 carbonos. 
6.1 ÁCIDOS GRAXOS SATURADOS 
 Não possuem duplas ligações entre seus carbonos [Figura 14]. O ponto de fusão dos ácidos graxos 
saturados aumenta com o aumento do número de carbonos [Figura 17]. 
 
Figura 14. Duas representações diferentes para o ácido dodecanóico (12:0 ou ácido láurico) com ponto de fusão (44 ºC), um ácido graxo 
saturado. 
6.2 ÁCIDOS GRAXOS INSATURADOS 
 São ácidos graxos que possuem duplas ligações entre seus carbonos. 
 CIS 
 A configuração cis significa que os átomos de hidrogênio dos carbonos da dupla ligação estão no 
mesmo lado ou no mesmo plano. A rigidez da ligação dupla congela sua conformação e, no caso do 
isômero cis, faz a cadeia de dobrar [Figura 15]. O ponto de fusão dos ácidos graxos que apresentam 
insaturação cis é menor que o dos saturados correspondentes [Figura 17]. Quanto maior o nº de duplas 
ligações (grau de insaturação) menor o ponto de fusão. As diferenças de geometria entre os diversos tipos 
de ácidos graxos insaturados, bem como entre os ácidos graxos saturados e insaturados, desempenham 
um papel importante nos processos biológicos, e na construção de estruturas biológicas como, por 
exemplo, as membranas celulares. Quanto mais rica em ácidos graxos insaturados for a membrana 
biológica mais fluida ela será, em contrapartida quanto mais rica em ácidos graxos saturados, mais rígida 
será a membrana. 
 
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Figura 15. Duas representações diferentes para o ácido oléico [18:1(cis∆9)], um ácido graxo com uma insaturação cis. 
 TRANS 
 A configuração trans, em contraste com a cis, significa que os dois átomos de hidrogênio adjacentes 
estão em lados opostos da dupla ligação, como resultado, a dupla ligação não causa a dobra na molécula 
do ácido graxo, e sua forma é semelhante à dos ácidos graxos saturados [Figura 16]. A maioria dos ácidos 
graxos com configuração trans (gorduras trans) não é encontrada na natureza e é o resultado do 
processamento humano (por exemplo, hidrogenação de ácidos graxos insaturados na produção de 
margarinas). 
 
Figura 16. Duas representações diferentes para o Ácido elaídico - 18:1(transΔ9), um ácido graxo trans. 
6.3 PONTO DE FUSÃO 
 O ponto de fusão dos ácidos graxos aumenta de maneira proporcional ao número de carbonos 
presentes na cadeia e diminui com o aumento do número de insaturações [Figura 17]. 
Ácido graxo Cadeia carbônica Ponto de fusão 
Ácido láurico 
Ácido mirístico 
Ácido palmítico 
Ácido esteárico 
Ácido araquídico 
Ácido palmitoléico 
Ácido oleico 
Ácido linoleico 
Ácido -linolênico 
Ácido araquidônico 
12:0 
14:0 
16:0 
18:0 
20:0 
16:1(Δ9) 
18:1(Δ9) 
18:2 (Δ9,12) 
18:3 (Δ9,12,15) 
20:4 (Δ5,8,11,14) 
44,2°C 
53,9°C 
63,1°C 
69,6°C 
76,5°C 
0,5-1°C 
13,4°C 
1-5°C 
-11°C 
-49,5°C 
Figura 17. Ponto de fusão de alguns ácidos graxos. 
 
6.4 NOMENCLATURA 
 NOMENCLATURA TRIVIAL OU COMUM 
 A nomenclatura trivial ou não sistemática, que se fundamenta em nomes históricos, é o sistema 
mais frequente utilizado na literatura. Os ácidos graxos mais comuns, além do nome sistemático, têm 
nomes triviais, a nomenclatura trivial não segue qualquer padrão, mas, geralmente, não apresenta 
ambiguidade. 
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 NOMENCLATURA SIMPLIFICADA 
 A nomenclatura simplificada especifica o número de carbonos e o número de duplas ligações 
separadas por dois pontos. Por exemplo, o ácido láurico que tem 12 carbonos e nenhuma dupla ligação é 
descrito como 12:0 [Figura 14], enquanto o ácido oleico que tem 18 carbonos e uma dupla ligação é 
descrito como 18:1 [Figura 15]. 
1.1.1.5 SISTEMA Δ (DELTA) 
 Pelo sistema Δ (delta), as duplas ligações são descritas pela classificação cis-trans seguida por 
números sobrescritos que seguem um delta (∆) que descrevem a posição de todas as duplas ligaçõespresentes na estrutura do ácido graxo. Por exemplo, o ácido α-linolênico [Figura 18] que tem 18 carbonos 
e três duplas ligações cis nos carbonos 9, 12 e 15 é descrito como 18:3 cisΔ9,12,15 ou 18:3 Δ9,12,15 . 
1.1.1.6 SISTEMA Ω (ÔMEGA) 
 Pelo sistema ω (ômega), apenas a última dupla ligação é descrita, em um sistema de contagem 
inverso a partir do ultimo carbono do ácido graxo (o carbono ω). As duplas ligações são descritas por 
números que seguem um ômega (ω) e descrevem a posição da dupla ligação mais próxima do grupo metil 
terminal. Por exemplo, o ácido α-linolênico [Figura 18] que tem 18 carbonos e três duplas ligações e 
apresenta uma dupla ligação no terceiro carbono que antecede o grupo metil terminal é descrito como 
18:3 ω-3. 
6.5 ÁCIDOS GRAXOS ESSENCIAIS 
 São ácidos graxos que não podem ser sintetizados pelos mamíferos e, portanto, devem estar 
obrigatoriamente presentes na alimentação. Esses ácidos graxos foram originalmente designados como 
Vitamina F quando foram descobertos como nutrientes essenciais em 1923. Em 1930, Burr e Miller 
mostraram que eles seriam mais bem classificados como lipídios do que como vitaminas. Existem duas 
famílias de ácidos graxos essenciais os ω-3 (ômega-3) e os ω-6 (ômega-6). Os mamíferos podem 
converter, por exemplo, um ω-3 em outro ω-3 ou um ω-3 em um ω-6, mas não conseguem criar um ω-3 a 
partir, por exemplo, de um ácido graxo saturado. 
 ÔMEGA-3 (Ω-3) 
 Os ácidos graxos ω-3 têm em comum uma ligação dupla no terceiro carbono contando a partir do 
grupo metil terminal (ordem inversa de numeração) [Figura 18]. São essenciais porque os mamíferos não 
conseguem adicionar uma dupla 
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Figura 18. Duas representações diferentes para o Ácido α-linolênico - 18:3 cisΔ9,12,15 ou 18:3 ω-3, um ácido graxo ômega-3. 
 ÔMEGA-6 (Ω-6) 
 Os ácidos graxos ω-6 têm em comum uma ligação dupla no sexto carbono contando a partir do 
grupo metil terminal [Figura 19]. 
 
Figura 19. Duas representações diferentes para o Ácido linoléico - 18:2 cisΔ9,12 ou 18:2 ω-6, um ácido graxo ômega-6. 
6.6 TRIGLICERÍDEOS OU TRIACILGLICERÓIS (TG) 
 Os triglicerídeos (gorduras neutras) são compostos por três ácidos graxos ligados, por meio de 
ligações éster, ao glicerol. Os triglicerídeos podem ser simples ou mistos. Triglicerídeos simples são 
formados por um único ácido graxo [Figura 20], enquanto os triglicerídeos mistos são compostos por dois 
ou mais tipos de ácidos graxos esterificados com o glicerol. Os triglicerídeos são apolares, insolúveis em 
água, menos densos que a água e têm função de reserva energética e isolante térmico. Dois fatores são 
determinantes da eficiência dos triglicerídeos para a função de reserva energética: 
1. Os triglicerídeos possuem mais energia interna do que os carboidratos, por exemplo, vinte quilos de 
gordura armazenada, nos adipócitos de uma pessoa moderadamente obesa, representa 
suprimento de energia suficiente para alguns meses; 
2. Os triglicerídeos são hidrofóbicos e representam uma reserva ‘seca’ de energia que não requer água 
de hidratação, portanto, significativamente mais leve e ideal para organismo vivos comprometidos 
com o movimento. 
 
Figura 20. Trioleína, um triglicerídeo simples. 
6.7 IMPORTÂNCIA CLÍNICA 
 Os triglicerídeos constituem mais de 90% dos lipídios da dieta e 95% da gordura armazenada nos 
tecidos. A análise dos níveis séricos de triglicerídeos juntamente com o colesterol avalia risco de 
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aterosclerose coronariana e o metabolismo de lipídios. 
 Níveis aumentados de triglicerídeos são observados nas seguintes condições: hiperlipoproteinemia 
(I, IIb, III, IV e V), hepatopatia, alcoolismo, doença renal, diabetes mellitus, pancreatite, anorexia nervosa, 
etc. Níveis diminuídos de triglicerídeos são raros. 
6.8 FOSFOLIPÍDIOS 
 São lipídios que têm como característica principal a presença de um grupo fosfato. 
 GLICEROFOSFOLIPÍDIOS 
 São onipresentes na natureza e porque são os componentes principais da bicamada lipídica da 
membrana celular. Os glicerofosfolipídios podem ser subdivididos em classes distintas, em função da 
natureza do polar na posição 3 do glicerol. Exemplos de glicerofosfolipídios encontrado em membranas 
biológicas são fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina e fosfatidilserina [Figura 21]. 
 
Figura 21. Estrutura dos geral dos glicerofosfolipídios. X=álcool (etanolamina, colina, serina). 
 Os glicerofosfolipídios, o segundo grupo mais abundante de lipídios de ocorrência natural, são 
encontrados quase exclusivamente nas membranas de plantas e animais, que tipicamente consistem de 
40% - 50% de fosfoacilgliceróis e 50% - 60% de proteínas. Os três ácidos graxos mais abundantes nos 
glicerofosfolipídios são: ácido palmítico (16:0), ácido esteárico (18:0) e ácido oleico (18:1). Os 
glicerofosfolipídios formam bicamadas lipídicas espontaneamente. 
 ESFINGOLIPÍDIOS 
 Os esfingolipídios possuem estrutura semelhante aos glicerofosfolipídios e compartilham uma 
característica estrutural, a presença do aminoálcool de cadeia longa esfingosina em substituição ao 
glicerol. Os esfingolipídios podem ser classificados de acordo com o grupo polar ligado com o fosfato: 
esfingomielina (colina) [Figura 22], cerebrosídeo (monossacarídeo), Globosídeo (di, tri ou tetrassacarídeo), 
gangliosídeo (oligossacarídio) 
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Figura 22. Esfingomielina. 
6.9 LIPÍDIOS ESTEROIDES 
 Os esteroides apresentam em comum a estrutura química denominada ciclo-pentano-peridro-
fenantreno: três anéis de seis membros que são ligados a um anel ciclo pentano. Os esteroides são lipídios 
de cadeia complexa, onde o colesterol é substância fundamental na formação dos esteroides. O colesterol 
[Figura 23] faz parte da estrutura das membranas celulares, é também um reagente de partida para a 
biossíntese de vários hormônios (cortisol, aldosterona, testosterona, progesterona,etc), dos sais biliares e 
da vitamina D. Sem colesterol não haveria vida, entretanto, o seu excesso é maléfico à saúde. 
 
Figura 23. Colesterol. Com a numeração dos carbonos 
6.10 AGREGADOS LIPÍDICOS 
6.10.1 MICELAS 
 Estrutura globular formada por um agregado de moléculas anfipáticas ou surfactantes, ou seja, 
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compostos que possuem características polares e apolares simultaneamente, dispersas em um líquido. 
 A formação das micelas, contudo, não ocorrem em qualquer concentração. Apenas a partir de uma 
concentração mínima chamada concentração micelar crítica, ocorre a micelização. Esta associação das 
moléculas anfipáticas ocorre para que haja uma diminuição da área de contato entre as suas cadeias de 
hidrocarboneto e a água ou outro composto polar. 
6.10.2 LIPOSSOMOS 
 Lipossomos são pequenas vesículas esféricas formadas por bicamadas concêntricas de fosfolipídios 
que se organizam espontaneamente em meio aquoso. Tais partículas são consideradas uma excelente 
forma de sistema de liberação controlada de medicamentos ou substâncias biologicamente ativas devido 
a sua capacidade de incorporar uma variedade de compostos tanto hidrofílicos quanto hidrofóbicos e a 
sua flexibilidade estrutural seja no tamanho, composição e fluidez da bicamada lipídica. 
6.10.3 BICAMADAS 
 Uma bicamada lipídica é uma dupla camada de lipídios anfipáticos, na qual sua porção apolar fica no 
interior da bicamada enquanto a porção polar fica voltada para o meio externo em contato com o meio 
aquoso. 
 
 
Figura 24. Agregados lipídicos, da esquerda para a direita: micela, lipossomoe bicamada. 
 
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AMINOÁCIDOS 
7 O QUE SÃO? 
 Aminoácidos são substâncias que têm um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila (COOH) na sua 
estrutura. 
 
Figura 25. Fórmula geral de um aminoácido. 
8 OS AMINOÁCIDOS SÃO SOLÚVEIS EM ÁGUA? 
 Os aminoácidos são solúveis em água. Em solução, seu grupo carboxila funciona como um ácido: R-
COOH  R-COO-, enquanto seu grupo amina funciona como uma base: R-NH2 + H2O  R-NH3+ + H2O. 
9 AMINOÁCIDOS PROTEICOS 
 As proteínas são formadas por 20 aminoácidos com duas características em comum, todos os 
aminoácidos proteicos são α-aminoácidos e, exceto a glicina, todos são L-aminoácidos. 
 
Figura 26. Fórmula geral de um α-aminoácido. Observe que o grupo amina (-NH2) e o grupo carboxila (-COOH) estão ligados ao mesmo 
carbono. 
9.1 O QUE É UM -AMINOÁCIDO? 
 Um α-aminoácido possui o grupo amina diretamente ligado ao carbono α. O carbono α é o primeiro 
carbono ligado à carbonila ácida (C=O), o segundo seria carbono β, o terceiro carbono γ ...etc. Todos os 20 
aminoácidos proteicos são α-aminoácidos. Em dezenove dos vinte aminoácidos proteicos o cabono α é 
assimétrico ou quiral. 
9.2 O QUE É UM CARBONO ASSIMÉTRICO? 
 Um carbono assimétrico tem quatro ligantes diferentes entre si. 
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Figura 27. O carbono α da L-alanina é assimétrico porque possui quatro ligantes diferentes. O carbono α da glicina não é assimétrico porque 
está ligado a dois hidrogênios. 
9.3 O QUE É UM L-AMINOÁCIDO? 
 Um L-aminoácido é o que possui um carbono α assimétrico ou quiral e o grupo amina à esquerda do 
observador. Se nas mesmas condições o grupo amina está à direita do observador temos um D-
aminoácido. 
 
Figura 28. Fórmula geral de um L e de um D-aminoácido. 
 Dezenove dos vinte aminoácidos proteicos são L-aminoácidos, entretanto, a glicina não pode ser 
classificada como L ou D porque seu carbono α não é carbono assimétrico. 
9.4 AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
 São aminoácidos que não podem ser sintetizados pelos mamíferos e, portanto, devem estar 
obrigatoriamente presentes na alimentação. Metade dos vinte aminoácidos proteicos não pode ser 
sintetizada pelos mamíferos e são obtidos por meio da ingestão de alimentos ricos em proteínas. Os 
aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser 
sintetizados in vivo a partir de outras substâncias. 
 
Tabela 1. Lista de aminoácidos essenciais e não essenciais. 
Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais 
Valina 
Treonina 
Triptofano 
Metionina 
Fenilalanina 
Lisina 
Isoleucina 
Leucina 
Histidina 
Arginina 
Alanina 
Asparagina 
Ácido aspártico 
Cisteína 
Ácido glutâmico 
Glutamina 
Glicina 
Prolina 
Serina 
Tirosina 
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9.5 CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS PELO RADICAL 
 Os aminoácidos proteicos podem ser classificados pelos seus radicais em cinco grupos: apolares, 
polares neutros, ácidos (polares com carga negativa), básicos (polares com carga positiva) e aromáticos. 
 Os aminoácidos apolares possuem radical hidrocarboneto ou com ligações entre carbono (C) e 
enxofre (S). 
 
Figura 29. Aminoácidos apolares. 
 Os aminoácidos polares e neutros ou sem carga possuem na sua estrutura os seguintes grupos 
funcionais: álcool (–OH), tiol (-SH) ou amida (-CONH2). 
 
Figura 30. Aminoácidos polares. 
 Os aminoácidos ácidos ou polares com carga negativa possuem o grupo funcional carboxila (-
COOH). 
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Figura 31. Aminoácidos ácidos. 
 Os aminoácidos básicos ou polares com carga negativa possuem o grupo funcional amina (-NH2). 
 
Figura 32. Aminoácidos básicos. 
 Os aminoácidos aromáticos possuem radical aromático contendo seis carbonos e duplas ligações 
conjugadas e deslocalizadas. 
 
Figura 33. Aminoácidos aromáticos. 
 
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PROTEÍNAS 
10 DE QUE SÃO FEITAS AS PROTEÍNAS? 
 As proteínas são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. As proteínas são 
sequências de resíduos de aminoácidos. 
10.1 O QUE É UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA? 
 A ligação peptídica é produzida pela reação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo 
amina de outro aminoácido. Uma cadeia curta de aminoácidos é chamada de peptídeo. Dois aminoácidos 
formam um dipeptídeo, três aminoácidos formam um tripeptídeo, alguns aminoácidos (entre 12 e 20) 
formam um oligopeptídeo e muitos aminoácidos (mais de 20) forma um polipeptídeo. O primeiro 
aminoácido de uma cadeia peptídica tem o grupo amina livre, enquanto o último tem o grupo carboxila 
livre. 
 
Figura 34. Ligação peptídica. 
11 AS PROTEÍNAS POSSUEM NÍVEIS ESTRUTURAIS 
 As proteínas possuem quatro níveis estruturais, as estruturas primária, secundária, terciária e 
quaternária. 
11.1 ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS 
 As proteínas são polímeros lineares de aminoácidos interligados por ligações peptídicas. A estrutura 
primária é a sequência de aminoácidos que compõe uma proteína, é formada pelas ligações peptídicas e 
determina todos os outros níveis estruturais das proteínas (secundário, terciário e quaternário). 
Tabela 2. Diferenças entre as estruturas primárias das insulinas humana, suína e bovina. 
Insulina 
 Cadeia A Cadeia B 
 Posição 8 Posição 10 Posição 30 
Humana 
Suína 
Bovina 
 Treonina 
Treonina 
Alanina 
Isoleucina 
Isoleucina 
Valina 
 Treonina 
Alanina 
Alanina 
11.2 ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS 
 São estruturas estabilizadas por pontes de hidrogênios entre aminoácidos próximos. As estruturas 
secundárias das proteínas são: a α-hélice (estrutura helicoidal), a folha β (interações entre cadeias 
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carbônicas adjacentes formando um plano) e curva β (como diz o nome, uma curva na estrutura da 
proteína). 
 
Figura 35. α-hélice e folha β. 
 O QUE É UMA PONTE DE HIDROGÊNIO? 
 As ligações de hidrogênio ou pontes de hidrogênio são interações que ocorrem entre o átomo de 
hidrogênio e dois ou átomos mais eletronegativos que ele, de forma que o hidrogênio sirva de "elo" entre 
estes átomos. Sob o ponto de vista energético, as pontes de hidrogênio são as interações intermoleculares 
mais fortes. Moléculas contendo ligações como O-H e N-H podem formar pontes de hidrogênio. 
 
 
Figura 36. Pontes de hidrogênio entre moléculas de água. 
11.3 ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS 
 A estrutura terciária é a forma de uma proteína determinada pela sua estrutura primária e 
secundária. A estrutura terciária de uma proteína é estabilizada por interações fracas como: pontes de 
hidrogênio, dipolo-dipolo, ligações iônicas e interações hidrofóbicas. 
 AS PROTEÍNAS PODEM SER FIBROSAS E GLOBULARES 
1.1.1.7 PROTEÍNAS FIBROSAS 
 A estrutura secundária é o último nível estrutural das proteínas fibrosas que são encontradas apenas 
em animais e têm função, usualmente, estrutural. As proteínas fibrosas são insolúveis em água, possuem 
alta concentração de aminoácidos apolares e conferem resistência e flexibilidade aos tecidos. São 
exemplos de proteínas fibrosas a α-queratina (cabelo, unhas, cascos, garras etc.) e o colágeno (ossos, 
cartilagem, dentes, pele, vasos etc.). 
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Figura 37. Tripla hélice de uma proteína fibrosa, o colágeno. 
1.1.1.8 PROTEÍNAS GLOBULARES 
 As proteínas globulares têm estrutura terciária e possuem segmentos da cadeia polipeptídica 
enoveladosde forma compacta, são solúveis em água e forma tridimensional variada. São exemplos de 
proteínas globulares a amilase, hemoglobina e a mioglobina [Figura 38]. Proteínas globulares possuem 
várias funções biológicas. 
 
 
Figura 38. Estrutura de uma proteína globular, a mioglobina. 
11.4 PROTEÍNAS POSSUEM PONTO ISOELÉTRICO 
 As proteínas apresentam-se neutras (com carga líquida igual a zero) em diferentes valores de pH. O 
valor de pH no qual uma proteína apresenta carga líquida igual a zero é denominado ponto isoelétrico 
[Figura 39]. 
 NO PONTO ISOELÉTRICO 
 Em uma solução no pH isoelétrico, a proteína está com um número de hidrogênios incorporados em 
sua estrutura que anulam todas as suas cargas negativas resultando numa carga igual a zero [Figura 39]. 
 
Figura 39.Proteína em pH igual ao seu ponto isoelétrico. 
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 ABAIXO DO PONTO ISOELÉTRICO 
 Uma solução cujo pH está abaixo do seu ponto isoelétrico tem excesso de hidrogênios. Nesta 
condição são incorporados hidrogênios (H+) em excesso à estrutura da proteína, resultando em excesso de 
cargas positivas na proteína [Figura 40]. 
 
Figura 40. Proteína em pH abaixo do seu ponto isoelétrico. 
 ACIMA DO PONTO ISOELÉTRICO 
 Uma solução cujo pH está acima do seu ponto isoelétrico tem carência de hidrogênios. Nesta 
condição a proteína perde hidrogênios (H+) para o meio resultando em carência de cargas positivas na sua 
estrutura com consequente excesso de cargas negativas [Figura 41]. 
 
Figura 41. Proteína em pH acima do seu ponto isoelétrico. 
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11.5 ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS 
 A estrutura quaternária encontrada em algumas proteínas é resultante de interações entre duas ou 
mais cadeias polipeptídicas. As interações físicas que estabilizam a estrutura quaternária são as mesmas 
que estabilizam a estrutura terciária. Um exemplo de proteína com estrutura quaternária é a hemoglobina 
formada por quatro cadeias polipeptídicas: duas α e duas β. 
 
Figura 42. Hemoglobina, uma proteína com estrutura quaternária. 
11.6 ESTRUTURA PROTEICA X ANEMIA FALCIFORME 
 A anemia falciforme é um forte indicativo da importância da estrutura primária de uma proteína. A 
anemia falciforme, uma patologia bastante grave, é causada pela modificação do sexto aminoácido da 
cadeia β da hemoglobina, o ácido glutâmico da hemoglobina normal (Hemoglobina A) é substituído por 
uma valina na hemoglobina falciforme (Hemoglobina S). 
 A formação dessa hemoglobina S é determinada pela presença do seu gene nos indivíduos 
falciformes. O gene da anemia falciforme tem uma relação de codominância com o gene normal. Assim, 
há indivíduos portadores de uma forma branda e de uma forma severa da mesma doença. 
 
Figura 43. Transmissão do gene da anemia falciforme. Um casal portador do perfil genético (AS), assintomático, tem uma probabilidade de 
25% de gerar um filho saudável (AA), de 50% de gerar um filho assintomático (AS) e de 25% de gerar um filho sintomático (SS). 
 A oxi-hemoglobina S consegue transportar o oxigênio para os tecidos, mas, ao fazê-lo, as moléculas 
de desoxi-hemoglobina S se aglutinam em formas de polímeros gelatinosos inativos que acabam por 
distorcer as hemácias tornando-as falciformes, duras e frágeis. 
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Figura 44. Hemácias falciformes 
 Um ponto curioso a respeito da anemia falciforme é que os portadores do gene da hemoglobina S 
são naturalmente resistentes à malária. Os protozoários Plasmodium que, necessariamente se 
reproduzem no interior das hemácias humanas, não conseguem reproduzir-se no interior de hemácias 
falciformes. Isso pode ser uma explicação para prevalência da anemia falciforme na África, onde há alta 
incidência de malária. 
12 ISOFORMAS 
 São variantes ou múltiplas formas de uma mesma proteína, ou seja, são proteínas que tem a mesma 
função e estruturas diferentes. 
13 DESNATURAÇÃO PROTEICA 
 As proteínas podem desnaturar, ou seja, perder suas estruturas secundária, terciária e quaternária 
quando submetidas a ação de agentes desnaturantes como o calor (quebra as interações fracas), pH 
(altera a carga de cadeias laterais), detergentes (rompem as interações hidrofóbicas), ureia (quebram 
pontes de hidrogênio) e mercapto etanol (oxidam pontes dissulfeto). Proteínas desnaturadas têm sua 
função comprometida. 
 
Figura 45. Desnaturação proteica, à esquerda uma proteína nativa, à direita uma proteína desnaturada. 
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14 AS PROTEÍNAS PODEM SER SIMPLES E CONJUGADAS 
14.1 PROTEÍNAS SIMPLES 
 Possuem apenas aminoácidos na sua estrutura 
14.2 PROTEÍNAS CONJUGADAS 
 Possuem constituintes não proteicos que integram sua estrutura. As proteínas podem estar 
conjugadas com carboidratos (glicoproteínas), lipídios (lipoproteínas), ácidos nucléicos (nucleoproteínas), 
grupos fosfato (fosfoproteínas), íons metálicos (metaloproteínas), etc. 
15 FUNÇÃO PROTEICA E O MOVIMENTO 
15.1 ESTRUTURAIS 
 São proteínas responsáveis pela origem e pela manutenção de estruturas biológicas. 
 COLÁGENO 
 No músculo estriado o colágeno liga as fibras musculares promovendo um alinhamento apropriado à 
transmissão da força produzida durante a contração muscular ativa. A flexibilidade muscular é 
parcialmente fornecida pelo colágeno. 
 ELASTINA 
 A elastina se caracteriza por formar fibras mais finas que aquelas formadas pelo colágeno. Essas 
fibras cedem bastante à tração, mas retornam à forma original quando é cessada a força. A Elastina 
confere as fibras musculares elasticidade e resistência. 
 ISOFORMA 3 DA Α-ACTININA 
 A α-actinina é uma proteína de ligação de actina, com múltiplas funções em diferentes tipos 
celulares. Existem pelo menos quatro isoformas da α-actinina: duas isoformas (α-actinina 1 - ACTN1 e α-
actinina 4 - ACTN4) não musculares do citoesqueleto que ligam a actina à membrana celular; uma 
isoforma (α-actinina 2 - ACTN2) presente nos músculos esquelético, cardíaco e liso que ancoram os 
filamentos de actina na linha Z do sarcômero; uma isoforma (α-actinina 3 - ACTN3) presente apenas nas 
fibras de contração rápida do músculo esquelético com a mesma função da ACTN2. 
 Uma mutação bastante comum na população mundial no gene que codifica a ACTN3 resulta na 
produção de uma proteína não funcional. A α-actinina normal, que consegue exercer a função de ligação 
da actina à linha Z do sarcômero, é produzida por pessoas que possuem a informação genética conhecida 
como 577R. A α-actinina modificada, que não consegue exercer a função de ligação da actina à linha Z do 
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sarcômero, é produzida por pessoas que possuem a informação genética conhecida como 577X. 
 Considerando que todos nós temos duas estruturas para cada gene, uma herdada da mãe e outra 
herdada do pai, são possíveis três configurações diferentes em seres humanos: (a) indivíduos com a 
configuração genética 577RR (que produzem somente a α-actinina 3 ativa); (b) indivíduos com a 
configuração genética 577RX (que produzem as α-actininas 3 ativa e inativa); (c) indivíduos com a 
configuração genética 577XX (que produzem somente a α-actinina 3 inativa). O gene ACTN3 está 
associado ao potencial anaeróbico. Em um trabalho publicado por Yang et al (2003) foi observada a 
ausência da configuração 577XX em atletas olímpicos em modalidades essencialmente anaeróbicas 
[Figura 46]. 
 
Figura 46. Frequência das configuraões genética 577RR, 577RX e 577XX em atletas de elite (Yang et al., 2003) 
 
15.2 CONTRÁTEIS 
 São proteínas contráteis que compõea fibra muscular como a actina e a miosina. 
 ACTINA 
 É uma proteína relacionada com o movimento celular que está presente em grande quantidade nos 
músculos. Em conjunto com a miosina e moléculas de ATP, a actina gera movimentos celulares e 
musculares. 
 MIOSINA 
 É uma proteína motora dependente de ATP envolvida na contração muscular por "caminhar" ao 
longo dos microfilamentos de actina dos sarcômeros. 
15.3 REGULATÓRIAS 
 Regulam a atividade biológica de outras proteínas sem produzir modificações químicas. 
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 TROPOMIOSINA 
 A tropomiosina impede a ligação da miosina à actina. A tropomiosina é uma proteína que forma 
polímeros ao longo dos sítios de ligação da actina à miosina, impedindo a ligação da actina à miosina 
durante o relaxamento muscular. 
 TROPONINA 
 A troponina é um complexo de três proteínas que regulam a ligação da miosina à actina. A troponina 
liga-se a tropomiosina para liberar os sítios de ligação entre a actina e a miosina durante a contração 
muscular. 
 INSULINA 
 Regula a entrada de glicose no músculo e no tecido adiposo em animais. 
 
Figura 47. A insulina regula a atividade do transportador de glicose no músculo e no tecido adiposo. No músculo e no tecido adiposo, a insulina 
liga-se ao seu receptor os transportadores de glicose migram para a membrana celular onde podem realizar o transporte de glicose. 
15.4 ARMAZENAMENTO 
 São proteínas que fazem o estoque de nutrientes essenciais. Ovoalbumina (fonte de nitrogênio no 
ovo), caseína (fonte de nitrogênio e fósforo no leite) e ferritina (fonte de ferro em tecidos animais) são 
exemplos de proteínas de armazenamento. 
 MIOGLOBINA 
 Localizada no citoplasma das células musculares, a mioglobina liga-se ao oxigênio liberado pela 
hemoglobina, armazenando-o. O oxigênio (O2) armazenado na mioglobina fica disponível é facilmente 
disponibilizado para que as mitocôndrias do músculo realizem o metabolismo aeróbico ou oxidativo. 
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15.5 TRANSPORTE 
 São proteínas que transportam pequenas moléculas pelo organismo. A hemoglobina, uma proteína 
de transporte, transporta oxigênio para as células. 
 HEMOGLOBINA 
 O oxigênio captado nos pulmões pela hemoglobina é liberado nos capilares teciduais, difundido 
pelas membranas celulares, chegando até às organelas, em especial, as mitocôndrias onde é realizado o 
metabolismo oxidativo. 
 LIPOPROTEÍNAS PLASMÁTICAS 
 As lipoproteínas plasmáticas são complexos de lipídios com proteínas [Tabela 3]. Suas funções no 
sangue incluem o transporte de lipídios entre os tecidos e participação no seu metabolismo. 
Tabela 3. Lipoproteínas plasmáticas. Lipoproteínas de muito baixa densidade (Very Low density lipoproteins – VLDL), Lipoproteínas de baixa 
densidade (Low density lipoproteins – LDL), Lipoproteínas de densidade intermediária (Intermediate density lipoproteins – IDL), Lipoproteínas 
de alta densidade (High density lipoproteins – HDL). 
Partícula Densidade (kg/L) Componente principal Apoproteínas Diâmetro (μm) 
Quilomícrons <0,95 TG B48 (A, C, E) 75-1200 
VLDL 0,95-1,006 TG B100 (A, C, E) 30-80 
IDL 1,006-1,019 TG e colesterol B100, E 25-35 
LDL 1,019-1,063 Colesterol B100 18-25 
HDL 1,063-1,210 Proteína AI, AII (C, E) 5-12 
1.1.1.9 QUILOMÍCRONS 
 Os quilomícrons são partículas grandes, ricas em lipídios (99% de lipídios, 1% de proteínas), 
sintetizadas no retículo endoplasmático rugoso dos enterócitos. O componente proteico, apolipoproteína 
B48, é essencial para a liberação final dos quilomícrons pelos enterócitos. Os triglicerídeos da dieta 
primeiramente sofrem quebra a monoacilgliceróis, ácidos graxos livres e algum glicerol e são absorvidos. 
Nos enterócitos, os triglicerídeos são ressintetizados e, juntamente com os fosfolipídios e o colesterol, são 
redistribuídos com apo B48 em quilomícrons. Os quilomícrons são secretados na linfa por exocitose, 
alcançam a corrente sanguínea através do ducto torácico e normalmente aparecem no sangue apenas 
após as refeições ricas em gordura. Os triglicerídeos dos quilomícrons são absorvidos pelos tecidos 
periféricos como músculos e tecido adiposo. Depois disto, as partículas tornam-se menores e passam a ser 
denominadas quilomícrons remanescentes que são transportados para o fígado por meio de uma proteína 
relacionada ao receptor LDL [Figura 48]. A meia-vida dos quilomícrons é inferior a uma hora. 
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Figura 48. Transporte de lipídios da dieta (exógenos) pelos quilomicrons. 
1.1.1.10 VLDL 
 As lipoproteínas de muito baixa densidade (VLDL) são sintetizadas no fígado para transportar 
triglicerídeos e colesterol endógenos. O principal componente proteico da VLDL é a apo B100. A ligação 
dos triglicerídeos a apo B100 é facilitada pela proteína microssomal de transferência de triglicerídeos 
(MTP). Nos tecidos periféricos, de maneira semelhante aos quilomícrons, os triglicerídeos da VLDL são 
absorvidos pelos tecidos periféricos e converte a partícula em uma VLDL remanescente de tamanho 
menor e, relativamente, com mais colesterol do que o VLDL. A apo E passa a ser responsável pelo 
metabolismo do VLDL remanescente [Figura 49]. 
1.1.1.11 IDL E LDL 
 Parte dos VLDL remanescentes é internalizada no fígado. Outra parte, continua na corrente 
sanguínea para ser convertida em IDL que, ao perder ainda mais triglicerídeos, transforma-se em LDL. 
Nesta fase, todas as apoproteínas, exceto apo B100, perderam-se de suas partículas e a apo B100 adquire 
uma conformação que permite sua ligação ao receptor LDL [Figura 49]. 
 O LDL rico em colesterol pode ser internalizado pelo fígado (aproximadamente 80% das partículas 
seguem esta via) ou pelos tecidos periféricos. Ambas as vias envolvem a internalização pelo receptor LDL. 
No fígado, o colesterol é liberado e esterificado no interior da célula pela acil-colesterol aciltransferase 
(ACAT) e inibe síntese do colesterol endógeno reduzindo as taxas sanguíneas de colesterol. Uma alta 
concentração de colesterol intracelular reduz a expressão do receptor LDL, enquanto baixos níveis de 
colesterol intracelular aumentam a expressão deste receptor [Figura 49]. O colesterol presente no LDL é 
considerado o mau colesterol porque pode acumular na corrente sanguínea em função de risco genético 
ou não genético. 
 
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Figura 49. Transporte dos lipídios endógenos. 
1.1.1.12 HDL 
 A lipoproteína de alta densidade (HDL) desempenha essencialmente a função oposta a da LDL: ela 
remove colesterol dos tecidos e o transporta para o fígado. A HDL é montada no plasma a partir de 
componentes,que na sua maioria, são obtidos na degradação de outras lipoproteínas. A HDL circulante 
adquire seu colesterol dos tecidos periféricos e é captado pelo fígado HDL por meio da ação de um 
receptor específico para HDL [Figura 49]. O HDL é considerado o bom colesterol porque é captado pelo 
fígado regulando a síntese de colesterol. 
Tabela 4. A avaliação do risco cardíaco é muito importante para educação física e está diretamente relacionada com a dosagem dos lipídio 
presentes nas lipoproteínas plasmáticas. 
Risco 
 Colesterol 
Triglicerídeos HDL Total LDL VLDL 
Baixo ≥50 <200 <100 <30 <150 
Acima do ideal ≥50 <200 ≤130 <30 150–199 
moderado ≥50 200–239 ≥160 (alto) <30 200–499 (alto) 
Elevado <40 ≥240 ≥190 (muito alto) <30 ≥500 (muito alto) 
15.6 DEFESA 
 Possuem função de defesa e proteção celular. Anticorpos ou imunoglobulinas e proteínas 
anticongelantes são proteínas de defesa. 
 
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ENZIMAS 
16 O QUE É UMA ENZIMA? 
 As enzimas são um grupo de substâncias orgânicas, de natureza geralmente proteica, que têm função catalítica e 
aumentam sensivelmente a velocidade de reações químicas, adaptando-as às condições do organismo. 
17 TODAS AS ENZIMAS SÃO PROTEÍNAS? 
 Nem todas as enzimas são proteínas. Existem enzimas constituídas de RNA, as ribozimas, com atividade intra ou 
extracelular. 
18 COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM? 
 Como todo catalisador. As enzimas diminuem a energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. O 
aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase 
diminui o tempo da reação por ela catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos. As enzimas não são consumidas na 
reação e não alteram seu equilíbrio químico [Figura 50]. 
 
(A) 
 
(B) 
 
(C) 
Figura 50. Mecanismo de ação da enzima sobre o substrato. (A) analogia de substrato sem energia suficiente para atingir o estado de transição; (B) analogia da 
ação enzimática viabilizando o estado de transição e a formação do produto. (C) as enzimas aumentam a velocidade de reação diminuindo a energia de 
ativação. 
19 ALGUMAS PROPRIEDADES DAS ENZIMAS 
19.1 AUMENTO DA VELOCIDADE DA REAÇÃO 
 A velocidade de uma reação enzimática pode apresentar uma velocidade até 1016 vezes maior do que a velocidade da 
reação correspondente não catalisada. 
19.2 CONDIÇÕES REACIONAIS MAIS BRANDAS 
 As reações catalisadas ocorrem em condições mais brandas (pH neutro, 1 atm, 37ºC). 
19.3 ESPECIFICIDADE 
 As enzimas possuem uma especificidade maior que os catalisadores químicos em relação à identidade do substrato(s) e 
do(s) produto(s). 
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 ESPECIFICIDADE ABSOLUTA 
 Enzimas que possuem um único substrato. Ex: enzimas que reconhecem um estereoisômero. 
 ESPECIFICIDADE RELATIVA 
 Enzimas que se ligam a um grupo de substratos. Ex: enzimas que reconhecem um determinado grupo funcional do 
substrato. 
19.4 CAPACIDADE DE REGULAÇÃO 
 A atividade catalítica de uma enzima pode variar em resposta a variação de concentração de outras substâncias além do 
substrato. 
20 O QUE FAZEM AS ENZIMAS? 
 As enzimas viabilizam a conversão de uma substância, chamada de substrato, em outra denominada produto, e são 
extremamente específicas para as reações que catalisam. Em geral, uma enzima catalisa um só tipo de reação química. 
20.1 AS ENZIMAS POSSUEM UM SÍTIO ATIVO 
 O sítio ativo é a região da enzima a qual se liga o substrato e onde ocorre a catálise, acelerando a conversão do substrato 
em produto. O sítio ativo se divide em sítio catalítico e sítio de ligação [Figura 51]. 
 
 
Figura 51. Etapas da atividade enzimática desde a ligação com o substrato até a liberação dos produtos. 
 O SÍTIO DE LIGAÇÃO 
 É a região do sítio ativo que liga o substrato e o posiciona de forma adequada para viabilidade da catálise. 
 O SÍTIO CATALÍTICO 
 Local do sítio ativo que viabiliza a reação. 
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21 INTERAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO 
21.1 MODELO CHAVE-FECHADURA 
 As enzimas exibem uma elevada especificidade para explicar esta propriedade, foi sugerido por Emil Fischer, em 1894, 
que as enzimas e os substratos apresentam formas geométricas complementares, fazendo com que se encaixem de maneira 
precisa. Este processo é muitas vezes referido como modelo chave-fechadura. No entanto, apesar deste modelo explicar a 
especificidade das enzimas, falha em explicar a ação das enzimas na estabilização do estado de transição entre o substrato e 
produto [Figura 52]. 
 
Figura 52. O modelo chave-fechadura proposto por Emil Fischer (foto). 
21.2 MODELO DO AJUSTE INDUZIDO 
 Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação ao modelo de chave-fechadura: uma vez que as enzimas exibem 
estruturas flexíveis, o sítio ativo altera a sua forma de maneira continuada através de interações com o substrato, ajustando-se 
a ele gradativamente no momento de sua com a enzima. Como resultado, o substrato não se liga simplesmente a um sítio ativo 
rígido. As cadeias laterais dos aminoácidos que formam o sítio ativo sofrem uma reorientação de maneira a que as suas 
posições potenciem a ação catalítica da enzima. Em alguns casos, a molécula de substrato também sofre alterações de 
conformação à medida que vai se aproximando do sítio ativo [Figura 53]. 
 
Figura 53. O modelo de ajuste induzido proposto por Daniel Koshland (foto). 
22 FATORES QUE INTERFEREM NA REAÇÃO ENZIMÁTICA 
22.1 CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO 
 A frequência com que um substrato liga-se ao sítio ativo de uma enzima é diretamente proporcional a sua concentração. 
Portanto a velocidade de uma reação enzimática aumenta com a concentração de substrato até o limite de saturação da 
enzima [Figura 54]. 
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Figura 54. Número de choques efetivos (adequados para a reação enzimática) entre a enzima e o substrato em diferentes sistemas. (A) baixa concentração do 
substrato; (B) concentração intermediária do substrato; (C) alta concentração do substrato. 
22.2 TEMPERATURA 
 O aumento da temperatura provoca um aumento da energia cinética das moléculas aumentando sua mobilidade e, 
portanto, a frequência de colisão entre elas. A combinação destes eventos promove um aumento na velocidade da reação 
enzimática até o limite de temperatura em que começa a haver desnaturação proteica, quando a velocidade da reação 
enzimática começa a diminuir por perda da atividade enzimática [Figura 55]. 
23 CONCENTRAÇÃO DE ÍONS H+ (PH) 
 O pH exerce efeito sobre diversos fatores que interferem na velocidade da reação enzimática, como: a ligação do 
substrato à enzima, estado de ionização de resíduos de aminoácidos envolvidos na atividade catalítica, ionização do substrato e 
variação da estrutura proteica (desnaturação). Portanto, a maioria das enzimas é ativa apenas em um determinado intervalo de 
pH [Figura 55]. 
 
 
Figura 55. Efeito do pH e da temperatura sobre a atividade enzimática. 
24 COFATORES, COENZIMAS E GRUPOS PROSTÉTICOS. 
 As enzimas podem ser proteínas simples, ou seja, formadas apenas por cadeias polipeptídicas, ou conjugadas, quando a 
enzima é ligada a um grupo não proteico, chamado cofator, a parte proteica é chamada de apoenzima. A holoenzima é a união 
de um cofator e uma apoenzima. Tanto a apoenzima como o cofator são inativos quando estão separados, tornando-se ativos 
quando se unem para formar a holoenzima. 
 Os cofatores podem ser íons inorgânicos (cofatores inorgânicos) como Mg++, Zn++, Mn++ e K+ ou compostos orgânicos 
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(coenzimas) como a nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD), flavina-adenina dinucleótido (FAD) e coenzima A. Muitas 
vitaminas que nosso organismo precisa e nutrientes orgânicos necessários em pequenas quantidades na dieta são precursores 
de coenzimas. Uma coenzima que está covalentemente ligada à parte proteica da enzima passa a ser chamada de grupo 
prostético. 
25 CINÉTICA ENZIMÁTICA 
 Em 1902, Victor Henri propôs uma teoria quantitativa de cinética enzimática, mas os seus dados experimentais tinham 
pouca utilidade porque nela não era considerado o efeito da concentração do íon H+. Após Peter Lauritz Sørensen definir a 
escala logarítmica de pH e introduzir o conceito de solução tampão em 1909, o químico alemão Leonor Michaelis e, sua pós-doc, 
a canadense Maud Leonora Menten repetiram as experiências de Henri e confirmaram a sua equação, sendo esta cinética, 
conhecida como cinética de Henri-Michaelis-Menten ou simplesmente cinética de Michaelis-Menten,a base da cinética 
enzimática [Figura 56]. 
25.1 CONSTANTE DE MICHAELIS (KM) 
 A constante de Michaelis (Km) representa a concentração de substrato na qual a velocidade da reação enzimática 
corresponde à metade da velocidade máxima. 
 
 
Enzima 
Substrato 
(A) (B) (C) Legenda 
Figura 56. (A) Leonor Michaelis e Maud Leonora Menten que estudaram a cinética enzimática; (B) no Km, metade das enzimas presentes estão trabalhando; (C) a 
velocidade máxima (Vm) é alcançada quando todas as enzimas estão ligadas ao substrato. 
26 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
 Determinadas substâncias, conhecidas como inibidores, podem influenciar a atividade de algumas enzimas, diminuindo-
a ou eliminando-a totalmente; são os chamados inibidores enzimáticos. 
26.1 INIBIÇÃO REVERSÍVEL 
 INIBIÇÃO COMPETITIVA 
 Na inibição competitiva o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima. O inibidor competitivo e o 
substrato não podem ligar-se a enzima ao mesmo tempo. O inibidor competitivo é, geralmente, uma molécula muito parecida 
com o substrato, entretanto não pode ser convertido em produto. Na inibição competitiva a velocidade máxima da reação pode 
ser mantida com o aumento da concentração do substrato, aumentando assim a constante de Michaelis (Km) para a reação 
[Figura 57]. 
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(A) 
 
(B) 
Enzima 
Substrato 
Inibidor 
Figura 57. Inibição competitiva. (A) Uma maior concentração do inibidor torna mais provável a sua ligação ao sítio ativo da enzima inibindo-a; (B) uma maior 
concentração do substrato aumenta probabilisticamente sua ligação ao sítio ativo da enzima com consequente formação do produto. 
 INIBIÇÃO INCOMPETITIVA 
 O inibidor incompetitivo não pode ligar-se a enzima livre, o faz somente ao complexo enzima-substrato. O complexo 
enzima-inibidor-substrato resultante é inativo e não há conversão enzimática do substrato em produto. O substrato, na 
presença de um inibidor incompetitivo, passa a produzir um efeito sinérgico para a inibição, pois quanto maior a concentração 
de substrato, maior a concentração do complexo enzima-substrato e maior será o efeito do inibidor sobre a enzima. Portanto, 
na inibição incompetitiva tanto a velocidade máxima quanto o Km observados diminuem [Figura 58]. 
 
Figura 58. O inibidor incompetitivo liga-se apenas ao complexo enzima-substrato não permitindo que o substrato seja convertido em produto. 
 INIBIÇÃO MISTA 
 Inibidores mistos podem ligar-se tanto a enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato provocando uma alteração 
na conformação do sítio ativo da enzima que dificulta ou impede a conversão enzimática do substrato em produto [Figura 59]. 
Portanto, na presença de um inibidor misto, a velocidade máxima observada diminui. 
 
Figura 59. O inibidor misto liga-se tanto à enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato impedindo que o substrato seja convertido em produto. 
 Se o inibidor misto liga-se melhor a enzima livre, o Km vai aumentar de maneira bastante semelhante ao inibidor 
competitivo, entretanto, se o inibidor misto liga-se melhor ao complexo enzima-substrato o Km vai diminuir como ocorre no 
processo de inibição incompetitiva. O inibidor misto pode, ainda, não exercer qualquer efeito sobre o Km quando liga a enzima 
livre e sobre o complexo enzima-substrato com igual eficácia, em um mecanismo bastante raro conhecido como inibição não 
competitiva. 
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26.2 INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL 
 Compostos que reagem com a enzima produzindo uma ligação covalente que inativa permanentemente a enzima são 
inibidores Irreversíveis. 
 INIBIÇÃO SUICIDA 
 É uma forma de inibição irreversível que ocorre quando a enzima liga-se a um análogo do substrato e, no processamento 
deste análogo é formada uma ligação covalente entre a enzima e o inibidor originando um complexo enzima-inibidor inativo. 
São exemplos de inibidores suicidas a penicilina, a aspirina e a eflornitina uma droga usada para o tratamento da doença do 
sono. 
27 ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
 São enzimas que possuem, na sua estrutura, um sítio de regulação chamado sítio alostérico em um lugar diferente do 
sítio ativo ao qual vai ligar-se um modulador positivo que vai aumentar a capacidade de catálise da enzima ou um modulador 
negativo que vai diminuir a capacidade catalítica da enzima. As enzimas alostéricas participam de mecanismos de 
retroalimentação. 
 
(A) 
 
(B) 
Figura 60. Enzima alostérica. (A) com modulador negativo que inibe a catálise; (B) com modulador positivo que aumenta a capacidade de catálise. 
28 ISOENZIMAS 
 Variante genética de uma enzima, com igual função, catalisando a mesma reação, mas que pode diferir na Estrutura 
primária, na afinidade pelo substrato, na velocidade máxima, no Km e em propriedades regulatórias. 
29 ZIMOGÊNIO OU PROENZIMA 
 É um precursor inativo de uma enzima. Um zimogênio requer uma alteração bioquímica (como uma reação de hidrólise 
ou outra modificação na sua configuração que resulte na exposição do o sítio ativo) para que possa ser convertido na enzima 
ativa. 
 
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BIOQUÍMICA DA CONTRAÇÃO MUSCULAR 
30 TECIDO MUSCULAR 
 Existem três tipos básicos de tecido muscular: o músculo esquelético responsável pelo movimento, o músculo cardíaco 
responsável pela circulação sanguínea e o músculo liso responsável pela contração sustentada dos vasos sanguíneos, trato 
gastrointestinal e outras áreas do corpo. 
 
Tabela 5. Características das fibras do músculo esquelético humano. 
CARACTERÍSTICA 
 FIBRAS RÁPIDAS FIBRAS LENTAS 
 Tipo IIx Tipo IIa Tipo I 
Nº de mitocôndrias Baixo Intermediário Elevada 
Resistência a fadiga Baixa Intermediário Elevada 
Sistema energético predominante Anaeróbico Combinado Aeróbio 
Atividade da ATPase Mais elevada Elevada Baixa 
Velocidade de encurtamento Mais elevada Intermediária Baixa 
Eficiência Baixa Moderada Elevada 
Tensão específica Elevada Elevada Moderada 
 
30.1 FIBRAS MUSCULARES 
 Existem dois tipos de fibras no músculo esquelético, uma de ação predominante em condições aeróbicas e outra de ação 
predominante em condições anaeróbicas, que usam as quatro fontes de ATP de forma diferente. As fibras de contração rápida 
e lenta eram conhecidas originalmente como fibras brancas e vermelhas, respectivamente, porque o tecido muscular, muitas 
vezes de cor pálida, ao ser enriquecido com mitocôndrias, assume uma cor avermelhada, característica de seus citocromos com 
grupamentos heme. Entretanto, a cor da fibra é um indicador imperfeito da fisiologia do músculo. Em um exemplo conhecido, 
os músculos de vôo de pássaros migratórios, como patos e gansos, que necessitam de um suprimento contínuo de energia, são 
ricos em fibras de contração lenta. Dessa forma, esses pássaros têm carne escura no peito. Ao contrário, os músculos de vôo de 
pássaros que voam menos, como galinhas e perus, que são usados para atividades repentinas e curtas (geralmente para escapar 
do perigo), são constituídos principalmente por fibras de contração rápida, formando a carne branca. Em seres humanos, os 
músculos de velocistas são relativamente ricos em fibras de contração rápida, ao passo que corredores de longa distância têm 
uma proporção maior de fibras de contração lenta, entretanto, esses músculos possuem a mesma cor. 
31 CONTRAÇÃO MUSCULAR 
 A contração muscular envolve sistemas de produção de energia para o funcionamento de diversas proteínas que 
promovem o deslizamento da actina sobre a miosina resultando no encurtamento do músculo e, consequentemente, a 
contração muscular. Ainda que a contração muscular seja um processo bastante discutido omodelo do filamento deslizante é a 
teoria mais utilizada para explicar a contração muscular. 
 
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Figura 61. Modelo do filamento deslizante para contração muscular. 
31.1 TEORIA DO FILAMENTO DESLIZANTE 
 JUNÇÃO NEUROMUSCULAR 
1. Um potencial de ação originária no CNS atinge um neurônio motor alfa, que então transmite um potencial de ação até o seu 
próprio axônio. 
2. Eventualmente, o potencial de ação alcança o terminal do neurônio motor e provoca um influxo de íons cálcio através dos 
canais de cálcio. 
3. O influxo de Ca2+ causa a liberação de acetilcolina no espaço extracelular entre o terminal do neurônio motor e da placa 
motora terminal da fibra muscular esquelética. 
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4. A acetilcolina se difunde através da sinapse e se liga e ativa os receptores nicotínicos de acetilcolina na placa motora terminal 
da célula muscular fazendo com que o retículo sarcoplasmático libere cálcio. 
 
 
Figura 62. Teoria do filamento deslizante para contração muscular. (A) estado de repouso; (B) etapas 1 a 5. 
 TROPONINA E TROPOMIOSINA 
5. A troponina e a tropomiosina são proteínas que regulam a ligação entre a molécula de actina e miosina. A tropomiosina 
bloqueia a ligação entre a actina e a miosina permitindo que o músculo possa ficar no estado relaxado. 
6. Quando se liga ao Ca2+, a troponina impede a ação da tropomiosina, permitindo a ligação entre a actina e a miosina. 
 ACTINA E MIOSINA 
7. A após a ligação do cálcio à troponina e com a presença de Mg2+, a miosina (que tem ADP e fosfato inorgânico no seu sítio 
ativo) liga-se a actina no estado de ligação forte. 
 
 
Figura 63. Teoria do filamento deslizante para contração muscular. (A) efeito da troponina sobre a tropomiosina; (B) ligação entre a actina e a miosina, etapas 6 
e 7. 
8. A actina atua como um cofator para a liberação do ADP e do fosfato inorgânico pela miosina. 
9. Com a liberação do ADP e fosfato inorgânico a miosina ligada a actina executa um movimento cujo 
resultado é encurtamento do sarcômero. 
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Figura 64. Teoria do filamento deslizante para contração muscular. (A) e (B) etapas 8 e 9. 
10. Uma nova molécula de ATP se liga a miosina levando a um estado de ligação fraca entre a actina e a miosina (após a morte, 
a falta de ATP faz com que esta etapa impossível, resultando na característica do estado de rigidez cadavérica). 
 
 
Figura 65. Teoria do filamento deslizante para contração muscular. (A) e (B) etapa 10. 
11. As etapas 7, 8, 9 e 10 se repetem enquanto houver ATP e cálcio disponíveis. 
12. Enquanto etapas anteriores estão acontecendo, o cálcio é ativamente bombeado de volta para o retículo sarcoplasmático. 
Quando o cálcio não está mais presente no filamento fino, não existe cálcio ligado à troponina, a tropomiosina muda de 
conformação de volta ao seu estado anterior, bloqueando novamente os sítios de ligação entre a miosina e a tropomiosina. 
13. A contração muscular cessa. 
 
Figura 66. Teoria do filamento deslizante para contração muscular. Término da contração muscular 
32 REQUISITO ENERGÉTICO 
 O ATP é requerido como fonte constante de energia para que o ciclo de contração-relaxamento muscular não seja 
interrompido. O ATP necessário para o funcionamento do músculo pode ser gerado no metabolismo por meio: (1) da creatina 
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cinase que transfere um grupo fosfato da creatina fosfato para o ADP formando ATP; (2) da adenilato cinase que converte duas 
moléculas de ADP em ATP e AMP; (3) da glicólise usando como substrato a glicose sanguínea ou do glicogênio do músculo; (4) 
da fosforilação oxidativa ou cadeia respiratória. O ATP presente no músculo esquelético é suficiente para prover energia para 
apenas alguns segundos de contração muscular, assim o ATP deve ser constantemente renovado por meio de uma ou mais 
dessas fontes, de maneira condicionada à situação metabólica. 
 
 
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O METABOLISMO: CONCEITOS FUNDAMENTAIS 
Palavra derivada do grego metabolismos, μεταβολισμός, que significa "mudança", troca[1] 
33 CONCEITO 
 Conjunto de transformações que as substâncias químicas sofrem no interior dos organismos vivos. O 
metabolismo celular é o conjunto de todas as reações químicas que ocorrem nas células. e constituem a 
base da vida, permitindo o crescimento e reprodução das células, mantendo as suas estruturas e 
adequando respostas aos seus ambientes. 
33.1 VIAS METABÓLICAS 
 As reações químicas do metabolismo estão organizadas em vias metabólicas, que são seqüências de 
reações em que o produto de uma reação é utilizado como reagente na reação seguinte. Diferentes 
enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma harmônica e coordenada para 
manutenção do fluxo nessas vias. As enzimas são essenciais para o metabolismo porque permitem a 
realização de reações termodinamicamente desfavoráveis, ao acoplá-las a reações mais favoráveis. As 
enzimas regulam as vias metabólicas em resposta a mudanças no ambiente celular ou a sinais de outras 
células. 
34 DIVISÃO 
34.1 ANABOLISMO 
 É o conjunto de reações de síntese que produzem matéria orgânica nova e própria nos seres vivos. 
Por meio do anabolismo são sintetizadas moléculas mais complexas a partir de moléculas simples com 
consumo de ATP. 
34.2 CATABOLISMO 
 É o conjunto de reações de decomposição ou reações de degradação que produzem grandes 
quantidades de energia livre, sob a forma de ATP ou GTP, a partir da decomposição ou degradação de 
moléculas mais complexas, como carboidratos, lipídios e proteínas. 
34.3 HOMEOSTASE 
 Em períodos de jejum ou doença, o catabolismo supera em atividade o anabolismo, o organismo 
perde peso. Quando o organismo cresce ou ganha peso o anabolismo supera o catabolismo. No equilíbrio 
entre o anabolismo e catabolismo não há perda ou ganho de peso e o organismo encontra-se em 
equilíbrio dinâmico ou homeostase. 
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Tabela 6. Produtos e substratos do anabolismo e do catabolismo. 
Anabolismo Catabolismo 
Substratos Produtos Substratos Produtos 
Aminoácidos 
Carboidratos 
Ácidos graxos 
Bases nitrogenadas 
ATP 
NADH 
NADPH 
FADH2 
Proteínas 
Polissacarídeos 
Lipídios 
Ácidos nucléicos 
ADP + Pi 
NAD+ 
NADP+ 
FAD 
 
Proteínas 
Carboidratos 
Lipídios 
ADP + Pi 
NAD+ 
NADP+ 
FAD 
NH3 
CO2 
H2O 
ATP 
NADH 
NADPH 
FADH2 
34.4 CATABOLISMO ANAERÓBICO ALÁCTICO 
 As fibras de contração rápida, assim chamadas porque são predominantes em músculos capazes de 
realizar atividades repentinas e rápidas, são quase que totalmente desprovidas de mitocôndrias (onde 
ocorre a fosforilação oxidativa). Em função disso, elas devem obter quase todo o seu ATP pela glicólise 
anaeróbica, para a qual elas têm uma capacidade especialmente elevada. 
34.4.1 ADENILATO CINASE 
 O ATP é convertido em ADP quando o utilizamos para executar um a função biológica como a 
contração muscular, a enzima adenilato cinase catalisa a conversão de duas moléculas de ADP em uma 
molécula de ATP e outra de AMP (ADPATP + AMP). Desta forma à medida que produzimos o trabalho 
biológico, as concentrações de ATP reduzem enquanto as concentrações de AMP aumentam. 
34.4.2 CREATINA FOSFATO 
 O músculo esquelético possui uma reserva do composto altamente energético, a creatina fosfato 
(creatinaP), para gerar ATP de maneira rápida, duranteos primeiros minutos que antecedem a ativação 
plena da glicogenólise. A creatina é sintetizada a partir da arginina e da glicina e é reversivelmente 
fosforilada em creatina-P pela enzima creatina (fosfo) cinase (CK ou CPK) (Figura 67). A CK é uma proteína 
dimérica que existe na forma de três isozimas: muscular (MM), cerebral (BB) e a do músculo cardíaco, a 
isoforma MB. A isoforma MB é abundante no músculo cardíaco. A creatina-P é instável e sofre degradação 
lenta e espontânea em Pi e creatinina, a forma anidra cíclica da creatina, que é excretada pelas células 
musculares no plasma e depois na urina. 
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Figura 67Síntese e degradação da creatina fosfato (creatina-P). 
1.1.1.12.1 IMPORTÂNCIA CLÍNICA 
1.1.1.12.2 FUNÇÃO RENAL 
 A concentração de creatina-P é relativamente constante por unidade de massa muscular; a produção 
de creatinina também é relativamente constante durante o dia e, com isto, a creatinina é eliminada na 
urina em uma quantidade relativamente constante por hora. As concentrações plasmáticas normais de 
creatinina são da ordem de 1 mg/dL (60-120 μmol/L), níveis elevados de creatinina são interpretados como 
indicadores de insuficiência renal. 
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METABOLISMO DE CARBOIDRATOS 
35 CARBOIDRATOS NA DIETA: DIGESTÃO E ABSORÇÃO 
 Carboidratos da dieta fornecem uma parte importante das necessidades calóricas diárias. Consistem 
de mono, di e polissacarídeos. Os principais, em dietas ocidentais, são sacarose (açúcar de mesa), amido e 
lactose. Monossacarídeos são absorvidos diretamente. A digestão de carboidratos complexos a 
oligossacarídeos, e em seguida a mono e dissacarídeos livres, ocorre por meio de reações de hidrólise. 
35.1 O QUE É DIGESTÃO? 
 Processo mecânico e bioquímico pelo qual os alimentos são convertidos em unidades menores para 
que sejam absorvidos através da parede intestinal. 
35.1.1 COMO É FEITA A DIGESTÃO DO AMIDO E GLICOGÊNIO? 
 O amido (polissacarídeo vegetal) e o glicogênio (polissacarídeo animal) são formados por ligações 
glicosídicas α-1,4 e α-1,6 em pontos de ramificações. 
 O amido e o glicogênio hidratados são atacados pela α-amilase, uma endossacaridase presente na 
saliva e no suco pancreático. A hidratação dos polissacarídeos ocorre durante o aquecimento e é essencial 
para uma digestão eficiente. Amilase é especifica para ligações glicosídicas α-1,4 internas; as ligações α-
1,6 não são atacadas, nem as ligações α-1,4 de unidades de glicose que servem como pontos de 
ramificações. A amilase pancreática é secretada em grande excesso em relação ao amido ingerido e é mais 
importante que a enzima salivar do ponto de vista digestivo. Os produtos da digestão pela α-amilase são 
principalmente o dissacarídeo maltose, o trissacarídeo maltotriose e as assim chamadas dextrinas α-
limites contendo uma média de oito unidades de glicose, com uma ou mais ligações α-1,6-glicosídicas. 
35.1.2 DIGESTÃO DE DISSACARÍDEOS E OLIGOSSACARÍDEOS 
 A hidrólise final de di e oligossacarídeos a monossacarídeos é realizada por enzimas de superfície das 
células epiteliais do intestino delgado. As oligossacaridases de superfície são exoenzimas que quebram 
uma ligação glicosídica de cada vez, a partir da extremidade não-redutora. A enzima sacarase – 
isomaltase, uma α-glicosidase, é um catalisador bifuncional da hidrólise da sacarose (em frutose e glicose) 
e da isomaltose (em duas glicoses). A trealose, um dissacarídeo que ocorre em cogumelos jovens, requer 
uma α-glicosidase especial, a trealase. A capacidade das α-glicosidases é normalmente muito maior do 
que a necessária para completar a digestão do amido. De modo semelhante, geralmente há excesso na 
capacidade de hidrólise de sacarose em relação à ingestão diária. Em contraste, a β-galactosidase 
(lactase) para hidrólise e utilização de lactose, o principal carboidrato do leite, pode ser limitante da 
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velocidade no homem. 
1.1.1.12.3 IMPORTÂNCIA CLÍNICA 
 Di, oligo e polissacarídeos não hidrolisados pela α-amilase e outras enzimas da superfície intestinal 
não podem ser absorvidos. Portanto, chegam à porção inferior do intestino que contém bactérias, a partir 
do final do íleo, que podem utilizar os carboidratos restantes porque possuem muito mais tipos de 
sacaridases que o homem. Os monossacarídeos que são liberados como resultado de enzimas bacterianas 
são predominantemente metabolizados anaerobicamente pelas próprias bactérias, resultando em 
produtos de degradação como ácidos graxos de cadeia curta, lactato, hidrogênio (H2), metano (CH4) e 
dióxido de carbono (CO2). Em excesso, esses compostos podem causar secreção de fluidos, mobilidade 
intestinal aumentada, e cólica por aumento da pressão osmótica intraluminal e distensão do intestino, ou 
um efeito irritante direto dos produtos de degradação bacteriana sobre a mucosa intestinal. O problema 
bem conhecido de flatulência após ingestão de sementes de leguminosas (feijões, ervilhas e soja) é 
causado por oligossacarídeos que não são hidrolisados por enzimas intestinais humanas. As sementes 
contêm sacarose modificada à qual um ou mais resíduos de galactose foram ligados. As ligações 
glicosídicas das galactoses são de configuração α, e só podem ser quebradas por enzimas bacterianas. O 
açúcar mais simples dessa família é a rafinose. 
1.1.1.12.4 CASO CLÍNICO 
 Um rapaz afro-americano de 15 anos, em visita ao Reino Unido por meio de um programa de 
intercâmbio, apresenta, depois de duas semanas, queixas de desconforto abdominal, flatulência, aumento 
da micção e, posteriormente, desenvolvimento de diarréia. A única modificação na dieta relatada pelo 
paciente refere-se à introdução de iogurte na alimentação. Ele desenvolveu uma preferência considerável 
por este tipo de alimento a ponto de consumir de 1 a 2 potes grandes por dia. Foi submetido a um teste de 
tolerância à lactose, com a administração de 50 g de lactose em um veículo líquido. Os níveis plasmáticos 
de glicose não apresentaram elevação de mais de 1 mmol/L (18 mg/dL) nas duas horas seguintes, com 
amostragem em intervalos de 30 minutos. O diagnóstico de intolerância à lactose foi confirmado. 
 A intolerância à lactose é uma alteração resultante de uma deficiência adquirida de lactase. A 
atividade desta enzima decai em crianças com o avanço da idade, mas este declínio é geneticamente pré-
determinado e demonstra uma variação étnica. A deficiência de lactase na população negra adulta varia 
de 45-95%. A ocorrência de sintomas de má absorção após a introdução de leite na dieta de adultos 
permite considerar a hipótese de deficiência adquirida de lactose. O diagnóstico pode ser firmado 
desafiando-se o intestino delgado com lactose e monitorando a elevação da glicose sanguínea. Um 
aumento de mais de 30 mg/dL é considerado normal, mas um aumento inferior a 20 mg/dL permite o 
diagnóstico de deficiência de lactase . Elevações de 20-30 mg/dL são inconclusivas. 
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35.2 O QUE É ABSORÇÃO? 
 A absorção é o processo pelo qual os nutrientes, resultantes da simplificação molecular dos 
alimentos durante a digestão, passam para a corrente sanguínea, através das paredes do sistema 
digestório, em especial as dos intestinos grosso e delgado. A absorção dos nutrientes é feita por meio do 
seu transporte passivo, facilitado ou ativo através da membrana celular por difusão simples, facilitada ou 
ativa. 
35.2.1 DIFUSÃO SIMPLES OU TRANSPORTE PASSIVO 
 Na difusão simples as substâncias que estão no interior ou fora da célula são transportadas através 
da membrana a favor do gradiente de concentração