Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

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09/09/2012
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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E 
PROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNAS
Prof. Ms. Reginaldo Vicente Ribeiro
Várzea Grande - MT
CENTRO UNIVERSITÁRIO DE VÁRZEA GRANDE
GRUPO DE PRODUÇÕES AACEDÊMICAS DE SAÚDE
BIOQUÍMICA GERAL
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AminoácidosAminoácidos
Mais de 300 tipos de aa são descritos
de fontes naturais, porem apenas 20
são determinados por códons
específicos (triplets de nucleotídeos) no
material genético dos seres vivos.
H
|
H2N — C — COOH
|
R 
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Cadeia lateral
αααα
Aminoácidos protéicos são determinados geneticamente: código genético
Os aminoácidos se diferenciam entre si 
quanto ao tipo de cadeia lateral, ou 
grupo radical R, que apresentam.
Os aminoácidos protéicos são
classificados de acordo com as
propriedades de suas cadeias
laterais
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L – Levógiro:
Proteínas naturais possuem
somente L-aminoácidos
D – Dextrógiro:
D-Aminoácidos ocorrem em
peptídeos de p.c. bacteriana e
antibióticos
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Os 20 aminoácidos
proteícos
Aminoácidos básicos
Lisina
(Lys – K) Arginina
(Arg – R)
Histidina
(His – H)
Aminoácidos ácidos
Ácido Aspártico
(Asp – D)
Ácido Glutâmico
(Glu – E)
Asparagina
(Asn – N)
Glutamina
(Gln – Q)
Serina
(Ser – S)
Treonina
(Thr – T)
Aminoácidos polares neutros
Aminoácidos hidrofóbicos - apolares
Alanina
(Ala – A)
Valina
(Val – V)
Isoleucina
(Ile – I)
Leucina
(Leu – L)
Metionina
(Met – M)
Fenilalanina
(Phe – F)
Tirosina
(Tyr – Y)
Triptofano
(Trp – W)
Aminoácidos “especiais”
Cisteína
(Cys – C)
Glicina
(Gly – G)
Prolina
(Pro – P)
6Classificação dos AminoácidosClassificação dos Aminoácidos
•• CClassificadoslassificados quantoquanto aa capacidadecapacidade dede síntesesíntese::
–– NaturaisNaturais:: oo organismoorganismo éé capazcapaz dede sintetizarsintetizar..
ExEx:: TirosinaTirosina ee CisteínaCisteína..
–– EssenciaisEssenciais:: oo organismoorganismo nãonão éé capazcapaz dede sintetizar,sintetizar,
masmas éé obtidoobtido nana alimentaçãoalimentação..
ExEx:: lisinalisina ee isoleucinaisoleucina (feijão)(feijão);; LeucinaLeucina ee valinavalina
(arroz)(arroz)..
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7Aminoácidos essenciais e naturaisAminoácidos essenciais e naturais
Aminoácidos EssenciaisAminoácidos Essenciais Aminoácidos NaturaisAminoácidos Naturais
Isoleucina (Iso) – apolar Alanina (Ala) - apolar
Lisina (Lis) - com carga elétrica Arginina (Arg) - com carga elétrica
Metionina (Met) - apolar Asparagina (Asn) - polar
Fenilalanina (Fen) - apolar Cisteina (Cis) - polar
Treonina (Ter) - polar Ácido Glutâmico (Glu) - com carga elétrica
Triptofano (Tri) - apolar Glutamina (Gln) - polar
Valina (Val) - apolar Glicina (Gli) - apolar
Leucina (Leu) – apolar Prolina (Pro) - apolar
Ácido Aspartico (Asp) - com carga elétrica
Serina (Ser) - polar
Tirosina (Tir) - polar
Histidina (His) – com carga elétrica
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Quanto ao destino no metabolismo animal
• Glucogênicos (podem ser transformados em 
glicose) ���� alanina, arginina, metionina, cisteína, 
cistina, histidina, treonina e valina.
• Glucocetogênicos (podem se transformar em 
glicose ou em corpos cetônicos) ���� fenilalanina, 
tirosina e triptofano, isoleucina e lisina
• Cetogênicos (podem se transformar em corpos 
cetônicos)���� leucina
Classificação dos AminoácidosClassificação dos Aminoácidos
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Características Características fisicofisico--químicasquímicas dos AAdos AA
• São todos compostos sólidos, cristalinos e que se
fundem a alta temperatura � PF e PE altos
(características dos sais)
• Incolores� sabor adocicado, alguns insípidos, outros
amargos;
• Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os
demais apresentam solubilidade variável e insolúveis
em solventes orgânicos;
• Em soluções aquosas � característica ácida
(carboxila) e básica (amino);
• Interação intramolecular� "sal interno": 
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• Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos 
quanto em bases, produzindo sais :
 
Características Características fisicofisico--químicasquímicas dos AAdos AA
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Aminoácidos Biologicamente AtivosAminoácidos Biologicamente Ativos
� Glutamato: Ácido γ −aminobutírico (GABA);
� Triptofano: Serotonina e melatonina
� Tirosina: Tiroxina (produzida pela glândula tireóide) 
� Tirosina: Dopamina, noradrenalina e adrenalina.
� Triptofano: Ácido indolacético (Hormônio de 
plantas).
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Peptídeos Peptídeos 
• É a união de dois ou mais aminoácidos.
• Dois aminoácidos se unem por meio de uma 
ligação covalente forte, chamada de Ligação 
Peptídica.
• A ligação peptídica ocorre entre o grupo 
carboxila de um aminoácido e o grupo amina 
de outro.
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PeptídeosPeptídeos
• Oligopeptídio – É a união de poucos aminoácidos.
• Polipeptídio – É a união de até 100 aminoácidos.
• Ex.: glucagon, a insulina e a oxitocina.
• A extremidade do grupo amina é chamada de 
amino terminal.
• A extremidade do grupo carboxila é chamada de 
carboxi terminal.
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São classificados de acordo com o número de resíduos de AA na
cadeia:
•Dipeptídeos – 2 resíduos de AA.
•Tripeptídeos – 3 resíduos de AA.
•Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA.
•Pentapeptídeos – 5 resíduos de AA.
•Oligopeptídeos – 6 – 10 resíduos de AA.
•Polipeptídeos - são polímeros lineares com mais de 10 resíduos
deAA.
•Proteínas - mais de 100 resíduos de AA.
ClassificaçãoClassificação dos Peptídeosdos Peptídeos
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Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes.
Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante
artificial.
Hormônios são peptídeos pequenos: Hormônios são peptídeos pequenos: 
• Ocitocina (estimula contração uterina),
• Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos),
• Tirotropina (hormônio da hipófise).
• Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos).
• Corticotropina (estimula córtex adrenal).
Peptídeos de importância biológicaPeptídeos de importância biológica
16Formação da ligação peptídicaFormação da ligação peptídica
17OligopetídeosOligopetídeos
Serilgliciltirosilalanilleucina
NN--terninalterninal CC--terminalterminal
18ProteínasProteínas
� As proteínas diferem uma das
outras pela:
– Ordem dos aminoácidos
– Tipo dos aminoácidos
– Número do aminoácidos
� São polipeptídeos com elevado peso
molecular, de estrutura complexa e são sintetizados por
organismos vivos através da condensação de um grande
número de a.a.
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ImportânciaImportância
Juntamente com os glicídeos e os lipídeos, as proteínas constituem a
alimentação básica dos animais. São fundamentais na estrutura,
funcionamento e reprodução de todas as células vivas.
20Atividade BiológicaAtividade Biológica
• Estrutural
• Enzimas
• Transporte
• Contratura ou motilidade
• Defesa
• Reguladoras
• Homeostase e coagulação 
sanguínea
• Nutrição dos tecidos
• Formam tampões para a 
manutenção do pH fisiológico
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Níveis de organizaçãoNíveis de organização
• Para poder definir uma estrutura tão complexa como a 
das proteínas, estabeleceu-se quatro níveis estruturais 
básicos:
• Estrutura Primária
• Estrutura Secundária
• Estrutura Terciária
• Estrutura Quaternária
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Estrutura quaternária:
• Associação de mais de uma 
cadeia polipeptídica 
• No modelo, um tetrâmero 
composto de 4 cadeias 
polipeptídicas
x 4
Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos “dissecá-la” em
níveis organizacionais para facilitar o estudo:
Estrutura terciária:
• Enovelamento de uma cadeia 
polipeptídica como um todo.
• Ocorrem ligações entre os 
átomos dos radicais R de 
todos os aminoácidos damolécula
. 
Estrutura secundária:
• Enovelamento de partes da 
cadeia polipeptídica
• Formada somente pelos 
átomos da ligação peptídica, 
através de pontes de H.
• Ex: alfa-hélices e folhas beta.
Estrutura primária: é a sequência dos 
aminoácidos na cadeia polipeptídica; 
mantida por ligações peptídicas
aminoácido
É o esqueleto covalente (fio do 
colar), formado pela seqüência dos 
átomos (-N-C-Cα-)n na proteína. 
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Níveis estruturais das proteínasNíveis estruturais das proteínas
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ClassificaçãoClassificação
1. De acordo com a sua natureza química
2. De acordo com seu papel biológico
3. De acordo com seu valor nutritivo
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251. Natureza Química1. Natureza Química
a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que
por hidrólise, fornecem exclusivamente aa.
Ex: glicil-alanina + água→→→→ glicina + alanina
b) Proteínas conjugadas ou heteroproteínas: São as que por
hidrólise, produzem αααα aa ao lado de outros compostos
denominados grupo prostético, que podem ser:
- Glicoproteínas
- Fosfoproteínas
- Cromoproteínas
- Nucleoproteínas
- Metaloproteínas
- Lipoproteínas
262. Seu papel biológico2. Seu papel biológico
• Podem ser classificadas em dois grupos principais:
Estruturais e Biologicamente ativa.
• A maioria das proteínas estruturais são fibrosas e a
maioria das proteínas biologicamente ativas são
globulares.
• Proteínas globulares: possuem cadeias polipeptídicas
organizadas de forma esférica ou globular.
• Proteínas fibrosas: possuem cadeias polipeptídicas
arranjadas em longas fitas ou folhas.
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3. Valor Nutritivo3. Valor Nutritivo
1. Proteínas Completas: São as proteínas necessárias 
para a manutenção da vida.
- Caseína (leite)
- Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
- Glicinina (soja)
- Edestina e glutenina (cereais)
- Lactoalbuminas (leite e queijo)
- Albumina e miosina (carne)
- Excelsina (castanha do Pará)
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2. Proteínas incompletas : Não suficientes para a 
manutenção da vida.
- Gliadina (trigo)
- Legunina (ervilha)
- Faseolina (feijão)
- Legumelina (soja)
- Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
- Gelatina (falta triptofano e tirosina)
3. Valor Nutritivo3. Valor Nutritivo
29DesnaturaçãoDesnaturação
• A desnaturação de uma proteína é a desorganização 
das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias.
• Agentes desnaturantes são os que provocam a 
desorganização:
- Agentes físicos (calor, radiações UV,
alta pressão e ultra som);
- Agentes químicos (ácidos fortes, 
bases fortes, metais pesados e uréia).
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Mais real que fazer da vida um sonho, 
é fazer do sonho uma vida, 
pois nem sempre temos a vida que sonhamos, 
mas sempre teremos um sonho para viver.