aminoacidos e peptídeo 2016.ppt

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com a ninidrina, reação de Sanger, reação de Edman.
Reações dos radicais R \u2013 os principais grupos ativos dos radicais R dos aminoácidos além do grupo \u3b5-NH2 são: -SH sulfidrilo (Cys), -OH fenólico (Tyr), imidazólico (His), guanidínico (Arg).
PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS
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Reação de Maillard
é uma reação que ocorre entre os aminoácidos ou proteínas e os açúcares (carboidratos): quando o alimento é aquecido o grupo carbonila (C=O) do carboidrato interage com o grupo amino (-NH2) do aminoácido ou proteína, e após várias etapas produz as melanoidinas, que dão a cor e o aspecto característicos dos alimentos cozidos ou assados.
Dependendo dos tipos de proteínas e açúcares que compõem o alimento, o processo produz resultados diferentes quanto ao aspecto, cor e sabor. Estas características são diferentes entre um bolo assado e um frango assado, por exemplo.
http://www.scielo.br/pdf/rn/v24n6/09v24n6.pdf
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Formação de bases de Schiff e amidas.
REAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
Formação de Ester
Formação de amida
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Reações específicas da cadeia lateral
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OXIDAÇÃO DE CISTEÍNA A CISTINA
A cisteína é o único aminoácido cuja cadeia lateral é capaz de fazer ligações covalentes e com isso pode contribuir para a estrutura da proteína.
Resíduos de Cys podem formar pontes dissulfeto.
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Ligação peptídica é o nome da ligação amida entre o grupo \uf061-carboxila de um AA e o grupo \uf061-amino de outro. A união de dois AAs é acompanhada pela perda de uma molécula de água.
FORMAÇÃO DE UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA
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Diversos AAs unidos por ligações peptídicas formam uma cadeia polipeptídica, onde cada AA do peptídeo é chamado de radical. 
Por convenção a ponta amínica é considerada como sendo o início da cadeia. 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
A ligação C-N na ligação peptídica é 10% mais curta que a ligação C-N usual. Isto se deve ao fato da ligação peptídica ter característica de dupla ligação, devido à ressonância que ocorre com na ligação amida. 
O numero de ligações peptídicas em um peptídeo é igual ao numero de aminoácidos menos 1. 
AA que fazem parte de um peptideo ou porteina sao denominados com a terminacao IL ao inves de INA Ex alanil e nao alanina.
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CARACTERÍSTICAS PRINCIPAIS DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA
A ligação C-N apresenta algumas características de dupla ligação parcial não podendo girar livremente.
A livre rotação é possível para as ligações C-C (não carbonila), permitindo variações na conformação.
Os 6 átomos que formam a ligação C\u3b1-CO-NH-C\u3b1, estão no mesmo plano
O C=O e N-H da ligação são trans um em relação ao outro
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Peptídeos - são compostos de 2-10 resíduos de AA .
Cada unidade é chamada de resíduo
2 resíduos \u2013 dipeptídeo.
3 resíduos \u2013 tripeptídeo.
12-20 resíduos \u2013 oligopeptídeo.
Muitos resíduos \u2013 polipeptídeo.
PEPTÍDEOS
Nomenclatura dos peptídeos
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Hormônios e  feromônios:
 insulina 
 glucagon
 oxitocina - contração da musculatura uterina
 peptídeo do sexo - insetos
 Neuropeptídios
 substância P - neurotransmissor 
 Antibióticos:
 polimixina B (Gram - bactéria)
 bacitracina (Gram + bactéria)
 Proteção ex. toxinas
 amanitina (cogumelos)
 conotoxina (moluscos)
 clorotoxina (escorpião)
PEPTÍDEOS - UMA VARIEDADE DE FUNÇÕES
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De acordo com os pesquisadores e médicos que estudaram os efeitos adversos do aspartame, as seguintes enfermidades crônicas podem ser ativadas ou pioradas pela ingestão de aspartame: tumores cerebrais, esclerose múltipla, epilepsia, síndrome de fadiga crônica, doença de Parkinson, Alzheimer, retardo mental, linfoma, defeitos de nascimento, fibromialgia, e diabete.
O aspartame é composto de três substâncias químicas: ácido aspártico, fenilalanina, e metanol. Depois de ingerido, o metanol converte-se em formaldeído e ácido fórmico. O formaldeído, neurotoxina mortal, é um cancerígeno classe \u201cA\u201d. A fenilalanina também é neurotóxica quando isolada dos outros aminoácidos das proteínas. O ácido aspártico causa lesões cerebrais em desordens neuroendócrinas, em experiências com animais. Há 92 sintomas documentados, incluindo dores de cabeça, dormência, fadiga, visão borrada, palpitações cardíacas, tonteira, espasmos musculares, ganho de peso, irritabilidade, ansiedade, vertigens, ataques epilépticos, urticária, cegueira, taquicardia, zumbido nos ouvidos, depressão, perda de audição, fala arrastada, perda do paladar, insônia.
A fenilalanina do aspartame bloqueia a produção de serotonina. Hoje os EUA está sendo varrido por uma onda de violência. Os pesquisadores atribuem este fato, em parte, aos níveis baixos de serotonina, que induzem à depressão, ao ódio e à paranóia. 
O aspartato e o glutamato agem como neurotransmissores no cérebro facilitando a transmissão de informações de neurônio para neurônio. O excesso de aspartato e glutamato no cérebro mata certos neurônios por permitir demasiada afluência de cálcio para dentro dessas células. Essa afluência propicia a um excesso de radicais livres, que matam essas células. O dano à célula neuronal que pode ser causado por excesso de aspartato e glutamato é o motivo pelo qual tais substâncias são chamadas de "excitotoxinas\u201d. Eles "excitam" ou estimulam as células neuronais à morte. 
Methanol and formic acid toxicity: biochemical mechanisms. Pharmacol Toxicol. 1991 Sep;69(3):157-63 
Liesivuori J, Savolainen H. Metabolic Pathway of Methanol Toxicity (Adapted from Brent 2001)
http://www.nossofuturoroubado.com.br/arquivos/dezembro_09/adocantes.html
Aspartato fenilalanina metanol
O aspartame é um éster metílico do dipeptídeo aspartilfenilalania, que é cerca de 200 vezes mais doce que o açúcar de mesa
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A sequencia das cadeias laterais dos AA determina a estrutura terciaria das proteinas que os contem.
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Amina primária: CH3-NH2 (metanoamina) Amina secundária: CH3-NH-CH3 (dimetanoamina) Amina terciária:  (trimetanoamina)
À excepção da glicina todos os a.a. Possuem um carbono \u3b1 quiral (é um isómero enantiómero; possui actividade óptica)
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Alguns aminoácidos sofrem, numa pequena percentagem, transformações químicas originando substâncias que têm uma enorme importância biologica. Alguns destes
Derivados são hormonios, neurotransmissores,...
Fosforilação, hidroxilação, carboxilação, acetilação, glicolização, pontes dissulfeto
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AA hidrofóbicos normalmente são encontrados no interior de uma proteína ou onde sua superfície se relaciona com lipídios.
Os diferentes tamanhos e forma das cadeias hidrocarbonadas capacitam-nas a se juntarem para formar estruturas compactas com pequeno espaco vazio.
Apolar - Possuem radical "R" formado exclusivamente por carbono e hidrogênio - grupamentos alquila. 2 Aas com cadeias laterais aromáticas são também classificados como apolares (Phe e Trp)
Polar sem carga - São aminoácidos com radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida;
Polar com carga negativa \u2013 outro grupo COO- tem cadeias laterais acidicas (aceitam protons).
Polar com carga positiva \u2013 outro grup NH3+    tem cadeias laterais que formam pontes de H e são encontradas onde a superfifcie da proteina faz interface com a agua
       
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O arranjo tetraédrico dos 4 grupamentos diferentes em torno do carbono confere atividade óptica aos aminoácidos. 
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Todos os aminoácidos que entram na formação de proteínas são L-aminoácidos.
D-aminoácidos são extremamente raros na natureza, sendo encontrados na parede celular de alguns tipos de bactérias.
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A natureza ionica dos AA possibilita a ligação com outros AA através de ligações iônicas. A quebra destas interações requer energia acarretando um alto ponto de fusão
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Como os \u3b1-aminoacidos possuem grupos ionizáveis na molécula, a forma iônica predominante dessas moléculas em solução depende do pH. A titulação dos AA ilustra o efeito do pH sobre sua estrutura. Os AA com cadeias laterais ionizáveis apresentam 3 grupos