Enzimas: Catalisadores Biológicos

Prévia do material em texto

Prof. Valéria S Tanasov 
Universidade São Judas Tadeu 
Curso: Enfermagem e Biomedicina 
Turmas: ENF1AN-MCA e BIO1AN-MCA 
Disciplina: Bioquímica 
Prof. Valéria Simões Tanasov 
 
 
ENZIMAS 
 
O conjunto de reações químicas que ocorre nas células só é possível graças à presença 
das enzimas, que são produzidas a partir da molécula de DNA. 
 
As enzimas são catalisadores biológicos, ou seja, aceleram a velocidade das reações 
químicas (1014 vezes). São formadas por resíduos de aminoácidos mais um cofator, como 
íons inorgânicos (cloro, cobre, ferro, potássio, zinco) ou uma coenzima, por exemplo, 
vitaminas, que são os grupos prostéticos. 
 
Alguns fatores interferem na atividade enzimática, notadamente, pH e temperatura. Cada 
enzima tem sua ação dentro de condições específicas. Se o pH, a temperatura ou um outro 
fator de interferência estiverem presentes, as enzimas terão diminuição de sua eficiência, 
ou mesmo, sua inativação. 
 
A atividade das enzimas depende de estarem na sua conformação proteica nativa. Pode 
ocorrer perda de função nos seguintes casos: 
- desnaturação: perda da estrutura tridimensional; 
- hidrólise das ligações peptídicas: quando é quebrada em seus aminoácidos componentes. 
 
Classificação 
 
Em geral as enzimas levam o sufixo ase, e o nome da enzima pode estar associado ao 
substrato em que atua. Por exemplo, a enzima amilase catalisa a hidrólise do amido; a 
enzima DNA polimerase catalisa a síntese do DNA. 
 
Funcionamento 
 
Ocorre pela interação entre o sítio ativo + substrato. 
Sítio ativo: cavidade ou fenda na estrutura molecular da enzima; 
Substrato: molécula que se liga ao sítio ativo e sofre a ação da enzima. 
 
O funcionamento enzimático ocorre pela interação não-covalente do sítio ativo da enzima 
com o substrato, de maneira que a energia proveniente dessas ligações promove a reação 
química. Em geral, a ligação sítio ativo-substrato é altamente específica, ou seja, o 
substrato deve apresentar uma conformação espacial idêntica à do sitio ativo, permitindo 
que a enzima “reconheça” a molécula que irá catalisar. 
 
As enzimas aceleram as reações químicas, mas não participam dessas reações. Uma vez 
obtido o produto, a enzima é liberada do substrato e fica disponível para outra reação. 
 
Para entendermos o funcionamento enzimático, precisamos conhecer os seguintes 
conceitos: 
 
 Prof. Valéria S Tanasov 
Estado basal: estado energético normalmente estável. Qualquer molécula contém uma 
quantidade característica de energia livre; 
 
Estado de transição: ponto em que se encontra a quantidade de energia necessária e o 
arranjo correto dos átomos para a formação dos produtos em uma reação; 
 
Energia de ativação: energia existente entre os níveis de energia do estado basal e o estado 
de transição. Quando a energia de ativação é alta, a reação é lenta. Os catalisadores 
aumentam a velocidade das reações, diminuindo a energia de ativação. A energia da 
ligação enzima-substrato supre a energia requerida para se atingir o topo da colina 
energética, portanto diminui a energia de ativação. 
 
As interações fracas não-covalentes entre o substrato e a enzima são acompanhadas por 
uma pequena liberação de energia livre. A energia total derivada de interações enzima-
substrato é usada pelas enzimas para baixar a energia de ativação das reações e modificar 
a molécula do substrato para que ele atinja o estado de transição rapidamente. 
 
Observações: 
 
- As enzimas são altamente específicas como, por exemplo, ao identificar a diferença 
entre α glicose no amido e β glicose na celulose e entre as formas enantioméricas das 
moléculas com isomeria óptica nas formas L e D. 
 
- Como as enzimas são específicas para as reações químicas, estão ativas em células 
específicas. Na ocorrência de patologias, o exame de sangue pode apontar onde está 
ocorrendo a doença de acordo com as enzimas (ou a taxa de enzimas) encontradas no 
sangue, por exemplo, a presença de transaminases no sangue pode indicar hepatite, a 
presença de creatina quinase e de lactato desidrogenase pode indicar infarto do miocárdio, 
a presença de amilase pode indicar parotidite (caxumba). 
 
- A ausência de certas enzimas pode acarretar problemas metabólicos. Por exemplo: 
Lactase  intolerância à lactose 
Tirosinase  albinismo 
 
- Um grupo importante de moléculas chamadas zimogênios estão relacionadas com as 
enzimas. Os zimogênios são precursores inativos de enzimas, ou seja, são proteínas 
produzidas sem atividade enzimática, mas que sofrem hidrólise e se tornam ativas como 
catalisadores. Por exemplo, as enzimas tripsina e quimotripsina são produzidas no 
pâncreas e catalisam a digestão das proteínas que ingerimos. Se tais enzimas fossem 
produzidas na sua forma ativa, iriam digerir o próprio pâncreas, de modo que são 
produzidas nas formas inativas tripsinogênio e quimotripsinogênio e, assim que chegam 
ao intestino delgado e são convertidas às suas formas ativas por reações químicas 
ocorridas ali. 
 
- O processo da digestão está fortemente relacionado à presença de enzimas. Já na boca 
os alimentos começam a serem digeridos pela ação enzimática. Também no estômago e 
intestino a ação das enzimas é fundamental para a digestão. 
 
 
 
 Prof. Valéria S Tanasov 
Inibidores Enzimáticos 
 
Algumas substâncias interferem na ação enzimática e são, por isso, chamadas de 
inibidores enzimáticos. Em alguns casos, esses inibidores são constituintes normais das 
células, em outros casos, são substâncias estranhas aos organismos que estão presentes 
de maneira acidental ou intencional. De qualquer maneira, os inibidores provocam 
alterações no metabolismo. 
Nos processos em que o inibidor é produzido na própria célula, sua função está 
relacionada com o controle da velocidade de muitas reações, ou seja, quando é importante 
diminuir a velocidade de certa reação química, os inibidores são produzidos e a enzima 
não catalisa a reação. 
Alguns fármacos agem inibindo certas reações específicas de organismos parasitas, 
protegendo desta maneira o organismo. 
 
Os inibidores podem apresentar-se nas formas: 
 
1. Irreversível: o inibidor reage com a enzima, produzindo uma proteína que deixa de 
ser enzimaticamente ativa. Exemplo: penicilina que inibe a síntese da parede bacteriana, 
provocando sua lise e consequente morte da bactéria. 
 
2. Reversível: o inibidor se liga à enzima e depois é liberado, neste caso, os inibidores 
têm estrutura similar à do substrato, e podem ser: 
 
Competitivo: quando a ligação entre o inibidor e a enzima ocorre no sítio ativo. Por 
exemplo, alguns quimioterápicos que inibem as enzimas envolvidas na replicação do 
DNA e, consequentemente, a reprodução de células de alguns tipos de câncer. 
 
Não competitivo: quando a ligação do inibidor com a enzima não ocorre no sítio ativo, 
mas ainda assim diminui a eficiência da enzima. Por exemplo: alguns metais pesados 
que, quando ingeridos, são extremamente tóxicos, como o Hg2+, que é usado em 
mineração de ouro e cuja ingestão provoca graves problemas ao sistema nervoso, 
podendo levar o indivíduo à demência e até à morte.