Seminario Teorico da II area 2016 1

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UFRGS - ICBS - DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA PROF TUISKON DICK 
 CBS01 031 – BIOQUÍMICA I – FARMÁCIA 
 
 
Seminário Teórico da II Área: Enzimas 
 
1. Que propriedades distinguem as enzimas dos catalisadores químicos? 
2. Defina os componentes de uma reação enzimática: enzima, substrato, cofator. 
3. Conceitue centro e/ou sítio ativo? 
4. Comente como as enzimas são classificadas. 
5. Comente a nomenclatura oficial das enzimas (IUPAC) e a nomenclatura trivial? 
6. Procure no seu livro texto, através do índice remissivo, as reações catalisadas pelas seguintes enzimas: glicose-6-fosfato 
fosfatase, citrato sintase, succinato desidrogenase, fosfo-glicomutase, piruvato carboxilase, fosfofrutocinase-1. Classifique estas 
enzimas em um dos grandes grupos. 
7. Faça um gráfico cartesiano da variação da energia livre e do progresso da reação, salientando a energia de ativação numa reação 
não catalisada e numa catalisada enzimaticamente. 
8. Explique como os nucleófilos atuam como catalisadores covalentes. 
9. Qual diferença entre catálise ácido-base geral e ácido-base específica? 
10. Descreva o mecanismo de reação da quimiotripsina. 
11. Escreva e faça o gráfico correspondente das equações de Michaelis-Mentem e de Linewaver-Burk. 
12. Explique reações de bisubstrato. 
13. Qual a diferença entre inibidor e inativador? 
14. Classifique os inibidores enzimáticos. Veja a classificação dada em aula! Gráficos, cartoons e exemplos. 
15. Discuta cinética enzimática: a) efeito da variação da concentração de enzima; b) variação da concentração de substrato (KM, 
velocidade máxima); c) da variação do pH; d) da variação da temperatura; e) efeito da variação do tipo de cofator. 
16. Discuta a regulação da atividade enzimática por alosteria (enzimas alostéricas). 
17. Discuta a modulação da atividade enzimática por modificação covalente pós-traducional. 
18. Discuta o controle da atividade enzimática por interação proteína-proteína. 
19. Discuta a regulação da atividade enzimática por modulação da síntese da enzima (indução e repressão gênica). 
20. Discuta atividade enzimática associada à transdução de sinal e cascata de fosforilação. 
21. Defina e exemplifique isoenzima, complexo enzimático e complexo multifuncional. 
22. Defina e exemplifique enzima constitutiva e enzima induzível? 
23. Defina e exemplifique erro inato do metabolismo? 
24. Defina e exemplifique zimogênios. 
25. Comente dois exemplos de medicamentos que possuem seu mecanismo de ação correlacionado com enzimas. 
26. Qual (quais) a(s) vitamina(s) que atua(m) em reações de oxi-redução? Qual o seu mecanismo de reação? (Procurar no índice 
remissivo dos livros de Bioquímica) 
27. Qual (quais) a(s) vitamina(s) que atua(m) em reações de transaminação? Qual o seu mecanismo de reação? (Procurar no índice 
remissivo dos livros de Bioquímica) 
28. Qual (quais) a(s) vitamina(s) que atua(m) em reações de transferência de fragmentos de um carbono? (Procurar no índice 
remissivo dos livros de Bioquímica) 
29. Qual (quais) a(s) vitamina(s) que atua(m) em reações de descarboxilação? 
30. Embora os métodos gráficos sejam adequados para a determinação precisa da Vmáx e da Km de uma reação catalisada por 
enzimas, algumas vezes estes parâmetros podem ser, rapidamente, estimados observando-se os valores de V0 em [S] crescentes. 
Estime a Vmáx e a Km da reação catalisada por uma para a qual foram obtidos os seguintes dados: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
[S] (M) V0 (µM/min) 
2,5 x 10-6 28 
4,0 x 10-6 40 
1 x 10-5 70 
2 x10-5 95 
4 x10-5 112 
1 x10-4 128 
2 x10-3 139 
1 x 10-2 140