Proteínas e Enzimas: Estrutura e Função

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FACULDADE INTEGRADA SO SERTÃO 
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA
PROFESSOR RONMILSON MARQUES
Mestre em Ciências Farmacêuticas
ENZIMAS
1
PROTEÍNAS - Revisão
A PARTIR DE QUANTOS AA SE TEM UMA PROTEÍNA ?
O QUE SÃO LIGAÇÕES PEPTÍDICAS ? 
QUAIS AS CARACTERÍSTICAS DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS?
O QUE SÃO PEPTÍDEOS ? 
QUAIS AS ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS?
QUAIS SÃO AS ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS?
O QUE SÃO DOMÍNIOS DAS PROTEÍNAS ? 
O QUE É DESNATURAÇÃO?
O QUE É O DOBRAMENTO PROTEÍCO? 
QUAIS OS PRINCIPAIS AGENTES DESNATURANTES?
O QUE OCASIONA O DOBRAMENTO INADEQUADO DAS PROTEÍNAS?
PROTEÍNAS - Revisão
MANUTENÇÃO DA VIDA
REAÇÕES QUÍMICAS
Enzimas - Introdução
“Todas as reações químicas no corpo são mediadas por enzimas”
Proteínas Catalisadoras
 Velocidade
    
“SÃO PROTEÍNAS ESPECIALIZADAS EM CATALISAR REAÇÕES BIOLÓGICAS. SÃO BIOMOLÉCULAS NOTÁVEIS POR SUA ESPECIFICIDADE E PODER CATALÍTICO, SENDO MUITO SUPERIORES AOS DOS CATALISADORES PRODUZIDOS PELO HOMEM”. 
OS RNAs COM ATIVIDADE CATALÍTICA SÃO CHAMADOS DE RIBOZIMAS. 
AS ENZIMAS SÃO ALTAMENTE ESPECÍFICAS AO INTERAGIR COM UM OU MAIS SUBSTRATOS - CATALIZAM APENAS UM TIPO DE REAÇÃO QUÍMICA.
“TODA ENZIMA É UMA PROTEÍNA, PORÉM NEM TODA PROTEÍNA É UMA ENZIMA.”
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
SÃO CATALISADORES PROTÉICOS – ATUAM  A VELOCIDADE DA REAÇÃO, NÃO SENDO CONSUMIDOS NO PROCESSO REACIONAL.
CONTÊM UMA REGIÃO ESPECÍFICA – SÍTIO ATIVO 
SUPERFÍCIE TRIDIMENSIONAL DE A.A QUE COMPLEMENTA O SUSTRATO
COMPLEXO ENZIMA – SUBSTRATO
REAÇÕES ENZIMÁTICAS SÃO ALTAMENTE EFICIENTES.
ESPECIFICIDADE – ALTAMENTE ESPECÍFICA
INTERAGE COM UM OU POUCOS SUBSTRATOS DISTINTOS
CATALISA APENAS UM TIPO DE REAÇÃO
ESTRUTURA DAS ENZIMAS
ENZIMAS SIMPLES: FORMADA APENAS POR AMINOÁCIDOS: APOENZIMA 
ENZIMAS + COFATOR: HOLOENZIMA 
NA AUSÊNCIA DO COFATOR ADEQUADO, GERALMENTE A APOENZIMA NÃO APRESENTA ATIVIDADE BIOLÓGICA.
FORMADA POR AMINOÁCIDOS ( PARTE PROTÉICA) E POR UMA PARTE NÃO PROTÉICA (IONS METÁLICOS OU COENZIMA).
FUNÇÃO
 CATALÍTICA
RIBOZIMAS
RNAs
HOLOENZIMAS
APOENZIMA
COFATOR
ÍONS INORGÂNICOS 
MOLÉCULA ORGÂNICA
(COENZIMA)
GRUPO PROSTÉTICO
LIGAÇÃO
COVALENTE
COFATORES E COENZIMAS
COFATORES MAIS COMUNS: ÍONS METÁLICOS ( Zn2+ ; Fe2+ ) E MOLÉCULAS ORGÂNICAS (COENZIMAS) NORMALMENTE DERIVADAS DE VITAMINAS (NAD; FAD; COENZIMA A ).
COFATOR
SÍTIO ATIVO
APOENZIMAS
HOLOENZIMAS
CADEIAS
PROTÉICAS
COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS
Diferença entre
a energia livre 
de S e P
Caminho da Reação
ENERGIA DE ATIVAÇÃO COM ENZIMA
Energia
ENERGIA DE ATIVAÇÃO SEM ENZIMA
S
P
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
BARREIRA DE
 ENERGIA 
PRODUTOS
REAGENTES
CARACTERÍSTICAS DA REAÇÃO ENZIMÁTICA
AS ENZIMAS DISPONIBILIZAM UMA ROTA ALTERNATIVA – ENERGETICAMENTE MAIS FAVORÁVEL.
DIMINUIÇÃO DA ENERGIA DE ATIVAÇÃO
MAIS MOLÉCULAS CONSEGUEM SUPERAR O ESTADO DE TRANSIÇÃO
AUMENTO DA VELOCIDADE DE REAÇÃO
MODIFICAÇÕES NOS SÍTIOS ATIVOS FAVORECEM A CATÁLISE.
AO PASSO QUE OS PRODUTOS SÃO FORMADOS AS INTERAÇÕES SÃO DESFEITAS E OS PRODUTOS SÃO LIBERADOS;
REGENERAÇÃO DAS ENZIMAS AO FINAL DA REAÇÃO 
FATORES QUE IMPACTAM NA VELOCIDADE DA REAÇÃO
CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO [S] (GRÁFICO)
A VELOCIDADE DA REAÇÃO  DE ACORDO COM A CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO, ATÉ UMA VELOCIDADE MÁXIMA (VMAX).
 ALTAS CONCETRAÇÕES DE SUBSTRADOS CAUSA UMA SATURAÇÃO DOS SÍTIOS ATIVOS DAS ENZIMAS – ENTÃO A VELOCIDADE SERÁ A MÁXIMA.
TEMPERATURA
A VELOCIDADE AUMENTA COM A TEMPERATURA ATÉ UM LIMITE.
 A PARTIR DESSE PICO A ENZIMA DIMINUI A VELOCIDADE - DESNATURAÇÃO
pH
AS ALTERAÇÕES DA QUANTIDADE DE IONS H+ PODEM ALTERAR A ATIVIDADE CATALÍTICA DA ENZIMA – IONIZAÇÃO DO SÍTIO ATIVO
VALORES EXTREMOS DE pH PODEM CAUSAR UMA DESNATURAÇÃO DA ENZIMA – ALTERAÇÃO NA CONFORMAÇÃO TERCIÁRIA E SECUNDÁRIA
pH ÓTIMO – CADA ENZIMA TEM SEU VALOR IDEAL
ENZIMA
PH ÓTIMO
PEPSINA
1,5
TRIPSINA
7,7
CATALASE
7,6
ARGINASE
9,7
FUMARASE
7,8
		vo
[S]
Vmax
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
QUALQUER SUBSTÂNCIA QUE POSSA DIMINUIR A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA É CHAMADO DE INIBIDOR.
REVERSÍVEIS 
IRREVERSÍVEIS 
INIBIDOR 
A ENZIMA PODE SER RECUPERADA
ENZIMA NÃO RECUPERA SUA ATIVIDADE
INIBIÇÃO COMPETITIVA
OCORRE QUANDO O INIBIDOR LIGA-SE REVERSIVELMENTE AO MESMO SÍTIO QUE O SUBSTRATO OCUPARIA
ESTATINAS – INIBIDORES COMPETITIVOS
HMG-CoA-REDUTASE
INIBEM A SINTESE DO COLESTEROL 
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
OCORRE QUANDO OS INIBIDOR E O SUBSTRATO LIGAM-SE EM REGIÕES DIFERENTES DA ENZIMA.
PODE SE LIGAR NA ENZIMA OU NO COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATO
IMPEDIR QUE A REAÇÃO OCORRA
PODEM FORMAR LIGAÇÕES COVALENTES
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Inibidores enzimáticos como drogas
Drogas que agem como inibidores das ações enzimáticas