BIOQUIMICA Lista de Exercícios parte1

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Lista de Exercícios 1 – Disciplina Farmácia
1) Qual o papel das pontes de H nos pontos de fusão e ebulição da água? 
2) Que outros grupos funcionais das biomoléculas podem formar pontes de H? Por quê grupos -CH não formam pontes de H? 
3) Cite alguns dos grupos funcionais das biomoléculas capazes de interagir eletrostaticamente com a água. 
4) Compare as interações fracas (pontes de H, interações  iônicas, interações hidrofóbicas, interações de van der Waals) entre si e com as ligações covalentes, em termos de seus níveis energéticos.
5) Qual a relação entre Kw e a escala de pH? 
6) Defina pH e pKa e explique suas diferenças.
7) Por que a Glicina não apresenta atividade ótica? 
8) Quais aminoácidos são capazes de formar pontes de H? Quais promoveriam interações hidrofóbicas? Quais se enquadram em ambas as categorias? 
9) Quais aminoácidos conferem a maior/menor flexibilidade quando encontrados em proteínas? Que aminoácido é capaz de formar pontes dissulfeto? 
10) Quais os valores de pKa dos grupos R dos aminoácidos que apresentam carga? Que aminoácido apresenta um grupo R com pKa próximo do pH fisiológico? 
11) Os aminoácidos são bases/ácidos fortes ou fracos? 
12) Em que pH a glicina apresentaria uma carga líquida de -1? 
13) O que é pI de um aminoácido e como é calculado? 
14) Desenhe as fórmulas químicas dos seguintes aminoácidos, apresente suas abreviações de 3 e de 1 letra, e suas classificações segundo a natureza do grupo R: alanina, prolina, cisteína, fenilalanina, lisina, aspartato.
15) O que torna o aminoácido Cisteína especial? A Metionina teria essa mesma capacidade?
16) Que propriedade estrutural de alguns aminoácidos permite a estimativa das concentrações de proteínas pela absorção de luz UV? Quais aminoácidos são responsáveis por essa propriedade? 
17) Qual aminoácido: 
a) contribui com o menor grau de impedimento estérico às proteínas.
b) está positivamente carregado em pH fisiológico.
c) possui uma cadeia lateral aromática, é hidrofóbico e neutro em qualquer pH.
 d) possui uma cadeia lateral de hidrocarboneto saturado, é importante nas interações hidrofóbicas.
e) único aminoácido possuidor de cadeia lateral com pKa próximo a 7, importante como participante do sítio ativo de algumas enzimas.
f) único aminoácido com um α-amino grupo modificado e que influencia a estrutura protéica por forçar um dobramento da cadeia.
18) Dê o nome das técnicas descritas a seguir para a separação das proteínas presentes em um extrato celular bruto.
a) A proteína é removida da fase móvel da mistura ao associar-se ao substrato imóvel, negativamente carregado, como uma microesfera ou resina.
b) As proteínas são separadas com base nas suas capacidades de migração em um campo elétrico, em função dos seus relativos tamanhos.
c) As proteínas são separadas por cromatografia apenas em função dos seus tamanhos.
19) Compare em termos estruturais e funcionais, a hemoglobina e mioglobina.
Utilize, para as questões 20 e 21, os dados da tabela abaixo:
	 
	Peso Molecular
	Número de Resíduos
	Número de cadeias
	Citocromo c
	13.000
	104
	1
	Mioglobina
	16.890
	153
	1
	Albumina sérica
	68.500
	~550
	1
	Apolipoproteína B
	516.000
	4.536
	1
20) Qual dessas proteínas provavelmente ficará mais tempo retida em uma coluna cromatográfica de gel-filtração? 
21) Se uma amostra formada pela mistura dessas proteínas for utilizada, qual delas aparecerá como a banda mais próxima ao ponto de aplicação da amostra após eletroforese em gel de poliacrilamida com SDS?  Por quê?