Aula Enzimas eng florestal

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Condições fundamental para a vida:
Autorreplicação
Catalisar reações químicas
CO2 + H2O
ΔG = -EXERGÔNICO
+ O2
Muito tempo
E
Extremamente rápido
Acelera reações em 107 1014
 Diagnóstico:
CK – creatina cinase
LDH - lactato desidrogenase
• Toxicologia
• Produção de energia
• Digestão
• Transmissão de sinais
• Doenças/tratamento
 Indústria: química, agricultura, alimentícia, têxtil, de papel e
celulose.
É vantajoso usar enzimas na indústria, porque elas são naturais,
não tóxicas e específicas para determinadas ações.
Indústria
Biotecnologia/Engenharia Molecular
60 70 % obtidas dos vegetais
Tendência de produção genética em microrganismos
Transgênicos
Todas as reações de seres vivos são mediadas por enzimas, as
quais são proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das
reações, sem sofrerem alterações no processo global.
Alto poder catalítico – aceleram reações químicas;
Alto grau de especificidade para seus substratos;
Funcionam em soluções aquosas em condições moderadas de temperatura 
e pH compatíveis com a vida.
Sem enzimas  improvável de ocorrer a reação
Formação de intermediários instáveis
Colisão entre os reagentes muito aleatória (sem orientação)
Todas as enzimas são proteínas (exceção do RNA catalítico).
Atividade depende da integridade da conformação nativa.
As estrutura 2ª, 3ª e 4ª proteicas das enzimas são essenciais
para sua atividade catalítica.
As enzimas em geral recebem o nome do substrato ou processo
que realiza mais a terminação ASE.
Exceções ptialina, pepsina, tripsina...
 Classificação conforme a União Internacional de 
Bioquímica (IUB)
Cada enzima  código com 4 dígitos que 
caracteriza o tipo de reação catalisada:
1° dígito - classe
2° dígito - subclasse
3° dígito - sub-subclasse
4° dígito - indica o substrato
ATP + D-glicose D-glicose-6-fosfato + ADP
ATP: glicose fosfotransferase
Nº na comissão de enzimas - E.C. 2.7.1.1
2- Classe – Transferase
7- Subclasse - Fosfotransferases
1- Sub- subclasse - Fosfotransferase com um grupo hidroxila
como receptor
1- Indica a D-glicose como grupo receptor do grupo fosfato
Tabela 1: 
classificação 
internacional 
de enzimas
O sítio catalítico de algumas enzimas apenas
dependem dos AAs ali presentes, porém, outras
somente são capazes de funcionar se cofatores e/ou
coenzimas estiverem presentes em seu sítio
catalítico...
... logo, cofatores e coenzimas são
produtos importantes que conferem a
atividade do sítio catalítico de
determinadas enzimas.
Cofatores x Coenzimas
Cofatores: íons inorgânicos (Fe2+, Zn2+...)
Coenzimas: São moléculas orgânicas (Vit B12)
GRUPO PROSTÉTICO
Cofatores ou coenzimas ligados fortemente a
enzima
Estrutura 
Enzimática
Se muito fortemente ligado
Apoenzima ou
Apoproteína
Grupo Prostético
Holoenzima
Cofator
Coenzima
Proteína
Pode ser:
• íon inorgânico
• molécula orgânica
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3
CATALASE
CITOCROMO OXIDASE Cu+2
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2
HEXOQUINASE Mg+2
UREASE Ni+2
COFATOR
 Maioria deriva de vitaminas
 Classificam-se em:
- Ativação e transferência de grupos funcionais
- Oxirredução
• Pouca atividade na ausência de enzima
• Maioria não se dissocia da enzima após catálise ... 
exceções
• Co-fatores orgânicos não-proteicos
COENZIMAS
Coenzimas
NAD
FAD
COASH
TIAMINA PIROFASFATO
BIOTINA
Reação catalisada
Oxi-redução
Oxi-redução
Ativação e transferência
Ativação e transferência
Ativação e transferência
Origem
NIACINA
RIBOFLAVINA
ADENINA
TIAMINA
VIT B6
COENZIMAS
 Ação influenciada pela temperatura;
Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação. A velocidade aumenta porque
mais moléculas adquirem energia suficiente para ocorrer a reação. Em reações catalisadas
por enzimas, a velocidade é acelerada pelo aumento da temperatura até atingir uma
temperatura ótima na qual a enzima opera com a máxima eficiência.
 Ação influenciada pelo pH 
O valor do pH no qual a atividade da enzima é máxima é
chamado pH ótimo. O pH ótimo das enzimas varia
consideravelmente.
Por exemplo, o pH ótimo da pepsina, enzima proteolítica
produzida no estômago é, aproximadamente, 2.
 Desnaturação de proteínas
Enzimas são eficientes: podem acelerar reações até 1014
Enzimas são específicas: catalisam reações envolvendo às vezes
apenas um único tipo de reagente;
Enzimas operam em condições amenas de temperatura e pH;
Região da molécula enzimática que participa da 
reação com o substrato.
Sítio Ativo
Substrato
Molécula que sofre a ação da enzima e é 
transformada em produto durante a catálise, que 
ocorre no sítio ativo
Reações catalisadas pelas enzimas ocorrem no sítio ativo.
A superfície do sítio ativo é revestida com resíduos de aminoácidos
com grupos substituintes que ligam o substrato e catalisam sua
transformação química.
A molécula que se liga no sítio ativo e age sobre a enzima é o
substrato.
Sítio Ativo
Energia de ativação (Ea)
 Barreira energética existente entre os reagentes e os
produtos, que representa a energia necessária para a formação do
complexo ES. Assim é preciso fornecer energia aos reagentes
para ultrapassar a barreira
• Crucial p/ a existência dos organismos vivos,
pois
↑ Energia ativação → ↑ Estabilidade molecular
Estado de transição: forma ativada de uma molécula,
em que a mesma é capaz de sofrer uma reação
(composto instável e de alta energia). Momento
molecular no qual eventos como formação, rompimento
de ligações, desenvolvimento de cargas ocorrem até q
haja formação do P em S.
E = ENZIMA
S = SUBSTRATO
P = PRODUTO
Intermediário da reação
E + S ES P + E
representa o 
estado de 
transição
CONCEITO
PARA QUALQUER REAÇÃO DE TRANSFORMAÇÃO DE 
SUBSTRATO EM PRODUTO, OU VICE-VERSA, DEVE SE FORNECER 
ENERGIA LIVRE PARA O SISTEMA
Estado 
basal
Estado de transição
Quanto mais alta for a energia de ativação, mais lenta será a
reação.
Energia
VELICIDADE E EQUILÍBRIO
Keq = [P]
[S] 
ΔG0 = - RT ln Keq
V = kT e-ΔGt
h 
As enzimas afetam a velocidade da reação, mas não o 
equilíbrio.
EQUILÍBRIO
VELICIDADE
Os catalisadores aumentam a velocidade da reação reduzindo a
energia livre de ativação.
Sítio ativo é a região da enzima onde ocorre a 
catálise.
O substrato liga-se ao sítio ativo por ligações
não−covalentes (interações eletrostáticas,
pontes de hidrogênio, interações de van der
Waals e interações hidrofóbicas).
Uma das explicações para a elevada especificidade das enzimas é
que suas estruturas tridimensionais permitem um perfeito encaixe
com o substrato.
Dois modelos foram propostos para explicar a especificidade
enzimática, o modelo chave-fechadura e o modelo do encaixe
induzido.
Muitas enzimas contêm fendas com dimensões fixas que permitem a inserção
somente de compostos com uma dada configuração. O substrato se ajusta a
esse sítio de ligação como uma chave se ajusta à sua fechadura.
Substâncias que não se encaixam na fenda para formar o complexo
enzima−substrato (ES), não reagem, mesmo possuindo grupos funcionais
idênticos ao do substrato verdadeiro.
Proposto por Fisher em 1890.
Proposto por Koshland em 1958.
Os sítios ativos dessas enzimas não estão completamente pré-formados e a
interação inicial do substrato com a enzima induz uma alteração conformacional
na enzima. Isso promove o reposicionamento dos aminoácidos catalíticos para
formar o sítio ativo e a estrutura correta para interagircom os grupos funcionais
do substrato.
SUBSTRATOS 
+ 
GRUPOS FUNCIONAIS
Lig Covalentes
Ativam o substrato
Transferência de grupos 
INTERAÇÕES NÃO-COVALENTES
Especificidade
Libera energia
Otimizadas no estado de transição