Apostila de Proteínas (sala de aula)

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APOSTILA PROTEÍNAS
	As proteínas são compostos orgânicos formados a partir da união dos átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Alguns tipos de aminoácidos contêm também átomos de enxofre e fósforo que aparecem, portanto na composição das proteínas. Entre as moléculas orgânicas o que diferencia a molécula de aminoácidos de outros compostos é a presença do radical amino. As uniões dessas micromoléculas através das ligações peptídicas formam macromoléculas mais complexas denominadas de proteínas
As principais funções biológicas das proteínas são:
Estrutura da célula.
Hormônios.
Receptores de proteínas e hormônios.
Transporte de metabólitos e íons
Atividade enzimática.
Imunidade.
Gliconeogenese no jejum e diabetes.
Os aminoácidos são classificados em: 
Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. 
Condicionalmente essenciais – o organismo tem a capacidade de sintetizar mais não em quantidades adequadas.
Digestão
	Não ocorre digestão de proteínas na boca, devido neste órgão não ter a presença de enzimas para digerir este substrato. Na cavidade oral ocorre somente a degradação física promovida pela mastigação, transformando os alimentos protéicas em partículas menores para favorecer o processo digestório e prevenir lesões na mucosa gástrica. Após a formação do bolo alimentar e lubrificação pela saliva é deglutido posteriormente passando pela faringe e chegando ao esôfago. A principal função deste órgão é transportar o bolo alimentar até o estômago através das ondas peristálticas. A presença de proteínas no estômago estimula as células G gástrica que secretam o hormônio gastrina, que por sua vez promove a secreção de acido clorídrico (HCL), pepsinogênio e fator intrínseco pela células parietais do estômago. O HCL promove um processo fisiológico denominado como desnaturação protéica que consiste na mudança na estrutura da cadeia protéica, convertendo de quaternária para secundária e/ou primária com o objetivo de tornar visíveis as ligações pépticas e facilitar o processo digestório pela pepsina, uma enzima que é ativada no estômago pela presença do HCL, transformando a cadeia protéica em oligopeptídeos (fragmentos menores da cadeia de proteína) 
	Após o processamento do bolo alimentar no suco gástrico, este conteúdo ácido (quimo) será liberado na primeira porção do intestino delgado (ID) denominado duodeno. O pH levemente ácido na primeira porção do ID estimula a mucosa duodenal a secretar o hormônio secretina que promove a secreção pancreática de água (H20) e bicarbonato (HCO3) que tem o objetivo de neutralizar a acidez do quimo. Além disso, a secretina estimula o pâncreas a secretar enzimas proteolíticas denominadas tripsinogênio, quimiotripsinogênio carboxipeptidases e uma substância conhecida como inibidora da tripsina. Estas enzimas estão na forma inativa, pois caso contrário promoveriam auto-digestão pancreática podendo levar um quadro de pancreatite aguda. Estas enzimas são ativadas somente no intestino delgado. A mucosa duodenal secreta uma enzima chamada de enteroquinase que é responsável pela ativação do tripsinogênio em tripsina e como uma reação em cadeia a tripsina ativa o quimiotripsinogênio em quimiotripsina digerindo os oligopeptídeos em aminoácidos livres, dipeptídeos e tripeptídeos, sendo as formas de absorção das proteínas.
	No entanto, somente os aminoácidos livres atravessam a membrana basolateral e caem na circulação portal. Os dipeptídeos e os tripeptídeos ainda são digeridos nos enterócitos pelas aminopeptidases (dipeptidases e tripeptidases) digerindo essas moléculas em aminoácidos livres. No tecido hepáticos os aminoácidos são destinados para suas ações anabólicas.
	É importante salientar, que no organismo humano não tem reserva de aminoácidos, ou seja, todo excesso é catabolizado para ser convertido em glicose ou ácidos graxos. O primeiro passo para catabolizar o aminoácido é a remoção do radical amino processo fisiológico conhecido como transaminação sendo catalisado por enzimas denominadas aminotransferases (ALT e AST), três aminoácidos são formados a partir deste processo alanina, glutamina e glutamato sendo conhecidos na literatura como aceptor temporário de radical amino. Esses aminoácidos não essências transportam esse radical amino até o fígado, onde são desaminados. A desaminação e determinado para a amônia ser convertida em uréia uma função desempenhada pelo fígado conhecida como ciclo da uréia sendo posteriormente excretada pela via renal.
	Algumas patologias devem-se restringir o consumo de proteína sendo as mais importantes as enfermidades renais crônicas e as doenças hepáticas crônicas. Adicionalmente, se hepatopata cursar com encefalopatia (confusão mental) deve-se restringir da dieta alimentos que sejam ricos em aminoácidos de cadeia aromática (fenilalanina, tirosina e triptofano), pois, funcionam como falsos neurotransmissores agravando ainda mais o quadro de encefalopatia. 
Autor: Robervan Vidal dos Santos