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Aminoacidos

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AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS
Zilda Figueirêdo
UFPE 2016
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Definir aminoácido (AA) e reconhecer a estrutura geral e AA especiais
Funções dos AAs
Classificação dos AA quanto a cadeia lateral, necessidades dietárias e destino
Propriedades físicas: atividade óptica (diferenciar um AA D de um L), propriedade elétrica, solubilidade, ponto de fusão
Reconhecer que um AA em solução tem as propriedades de um íon dipolar
Definir ponto isoelétrico
Propriedades químicas : Reações do grupo α-COOH , Reações dos grupos α-NH2 e ε-NH2 , Reações dos radicais R 
Ligação peptídica
Peptídeos biologicamente ativos
 
 
A sequencia das cadeias laterais dos AA determina a estrutura terciaria das proteinas que os contem.
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AMINOÁCIDOS: CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS
São as unidades formadoras das PROTEÍNAS
Os AA se caracterizam por possuir um grupo COOH e um grupo NH2, ligados ao mesmo carbono. A este também se liga um radical químico –R de estrutura variável e o H.
A cadeia lateral (R) varia em tamanho, forma, carga, capacidade de formação de pontes de hidrogênio, caráter hidrófobo e reatividade química 
O arranjo tetraédrico dos 4 grupamentos diferentes em torno do carbono confere atividade óptica aos aminoácidos. 
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Os átomos de carbono nos aminoácidos são denominados em sequencia usando o alfabeto grego (α, β, γ, δ, ε) começando no carbono ligado a carboxila.
Os AA constituintes de proteínas são α-aminoácidos 
Todos os aminoácidos que entram na formação de proteínas são L-aminoácidos.
D-aminoácidos são extremamente raros na natureza, sendo encontrados na parede celular de alguns tipos de bactérias.
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Com excepção da prolina, todos os aminoácidos apresentam esta estrutura geral.
A prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que seu Cα e seu Nα fazem parte de um anel heterocíclico da molécula.
AMINOÁCIDOS (AAs) : CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS
Prolina - menor flexibilidade estrutural
AMINOÁCIDO
Abreviação de três letras
Abreviação de uma letra
Alanina
Ala
A
Arginina
Arg
R
Asparagina
Asn
N
Ácido aspártico
Asp
D
Ácido glutâmico
Glu
E
Cisteína
Cys
C
Glicina
Gly
G
Glutamina
Gln
Q
Histidina
His
H
Isoleucina
Ile
I
Leucina
Leu
L
Lisina
Lys
K
Metionina
Met
M
Fenilalanina
Phe
F
Prolina
Pro
P
Serina
Ser
S
Tirosina
Tyr
Y
Treonina
Thr
T
Triptofano
Trp
W
Valina
Val
V
Tabela 1. Nome e abreviações dos 20 aminoácidos presentes nas proteínas.
Além dos 20 AAs, existem mais 2 aminoácidos que são determinados geneticamente, que só aparecem em alguns tipos de proteínas, a selenocisteína e a pirrolisina, identificada em bactérias do gênero Methanosarcina (http://unisci.com/stories/20022/0524025.htm).
AMINOÁCIDOS
Pirrolisina
AMINOÁCIDOS ESPECIAIS
 
 
 
colágeno
colágeno
Proteínas da coagulação
aminoácidos que atuam como neurotransmissores 
e hormônios
São produzidos enzimaticamente, por modificação pós-tradução de um dos 20 aminoácidos clássicos
ciclo da uréia
Mensageiros químicos – neurotransmissores inibitórios (Glicina, ácido γ-aminobutírico GABA); excitatórios (ác glutâmico, ác aspártico, epinefrina, norepinefrina)
Creatina e cartinina – intervem no metabolismo energético (creatina-P fonte de energia no tecido muscular; carnitina participa no transporte de ácidos graxos)
Componentes de nucleotídeos e ácidos nucléicos  
Intermediários metabólicos 
Formam peptídeos e proteínas  
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS - Quanto a cadeia lateral
Apolar – formado por C e H além da Met, Phe e Trp
Polar sem carga – radicais R contendo OH-, SH- e –CO-NH2
Polar com carga negativa – outro grupo COO-
Polar com carga positiva – outro grupo NH3+
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS - Quanto as necessidades dietárias
Essenciais: não são sintetizados no organismo, devendo ser obtidos através da dieta. São eles: fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina (Arginina é essencial na infância).
lisina e isoleucina (feijão), Leucina e valina (arroz)
Não essenciais - o organismo consegue sintetizá-los em quantidades adequadas.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS - Quanto ao destino
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia (mamíferos).
Glicogênico - quando participam da gliconeogênese
Cetogênico - quando geram corpos cetônicos (Lis-Leu)
Glico-cetogênico - quando a rota metabólica leva a formação de glicose e de corpos cetônicos
A curva de titulação mostra a mudança do estado de ionização. Conforme os prótons vão sendo removidos da molécula eles são primeiro removidos da carboxila que tem menor pKa. Quando o pH aumenta em direção ao pK do grupamento amina esse então perde seus prótons. 
O valor de pKa é uma medida da tendência para sofrer ionização (menor pKa => maior tendência para libertar H+).
O pI é calculado como sendo o valor médio entre os pKa dos compostos que dão origem à espécie neutra. 
Ao considerar a Ala em solucao fortemente acidoa (pH )), tem-se os grupos ácido e básico da molecula totalmente protonados. Co a adicao do NaOH, ocorre inicialmente a perda do proton do grupo α-COOH e posteriormente a perda do proton do grupo α-NH3+ 
O valor do pH no qual o AA fica eletricamente neutro corresponde ao pI. O valor do pI eh uma constante de um composto em particular em condicoes especificas de forca ionica e temperatura. Para um aminoacido monoamino e monocarboxilico o pI eh calculado :
pI = (pK1 + pK2)/2 
em que K são as constantes de dissociacao dos grupos acido e basico
Se o AA possui em sua cadeia lateral um outro grupo ionizavel o calculo do pI envolve a media dos pKas dos 2 grupos acidos ou os dos dois grupos basicos. 
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AMINOÁCIDOS GLICOGÊNICOS E CETOGÊNICOS
Caixa rosa = glicogênicos
Caixa azul = cetogênicos
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São todos compostos sólidos, cristalinos, incolores. A maioria apresentam sabor adocicado; alguns insípidos; e outros amargos.
Atividade Óptica – com exceção da glicina, todos os aminoácidos naturais apresentam atividade óptica desviando a luz polarizada para a direita ou para a esquerda. 
Propriedade Elétrica (ácido/básica) – os aminoácidos possuem pelo menos dois grupos ionizáveis: um grupo carboxílico (-) e um grupo amínico (+). 
Solubilidade – é relativamente elevada em água e reduzida em solventes orgânicos.
Ponto de Fusão – é bastante elevado (200-300°C) sendo normalmente acompanhado de decomposição da estrutura química original.
PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
O Carbono α dos AA é assimétrico, um centro quiral, portanto opticamente ativo. Cada carbono assimétrico forma 2 imagens especulares que são denominadas estereisômeros ( D e L). 
Gliceraldeído é o composto de referência
L-aminoácidos: grupo α-amino a esquerda;
D-aminoácidos: grupo α-amino a direita
AMINOÁCIDOS: atividade óptica
α
AMINOÁCIDOS: ocorrência dos isômeros
Os aminoácidos das proteínas têm todos a configuração L. 
Alguns AAs D livres ocorrem em tecidos vivos (D-serina e D-aspartato no tecido nervoso; D-alanina e D-glutamato nas paredes celulares de bactérias,…).
Os AA são anfóteros pois, em solução aquosa, comportam-se como ácido e como base, formando íons dipolares.
O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton e adquirindo carga negativa;
O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando prótons e adquirindo carga positiva;
Ionização de aminoácidos
Aminoácido
Aminoácido em sol aquosa a pH 7
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Em pH neutro: aminoácidos sem grupos R ionizáveis existem como íons dipolares (zwitterion)
O fato dos aminoácidos serem zwitterions afeta suas propriedades físicas. Todos os aminoácidos são sólidos com alto ponto de fusão o que é esperado para um composto iônico, são ligeiramente solúveis em água como compostos iônicos.
Ionização de aminoácidos
Ponto isoelétrico pI
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