CEDERJ Introdução Aos Aminoácidos

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Introdução aos aminoácidos
C E D E R J61
M Ó D U LO 2 - AULA 8
Aminoácidos essenciais
Introdução aos aminoácidos
CONCEITOS
IMPORTANTES
Cadeia alifática
Íon
Grupamento amino
Ácido x Base
Grupamento carboxílico
pH
Polar x apolar
Hidrofílico x
Hidrofóbico
ATP
Adenosina trifosfato.
É a moeda energética
das nossas células.
Que interessante...! Segundo o rótulo, este suplemento alimentar comercializado
contém aminoácidos!
Mas afinal, o que é um aminoácido? Como é sua estrutura e para o que ele serve?
Objetivos
Na aula de hoje vamos conhecer esta molécula em mais detalhes, dando ênfase
a algumas de suas propriedades químicas. Além disso, é sempre bom sabermos o que
estamos comendo e para que serve o que estamos ingerindo. Compreender o que são
os aminoácidos e como participam na formação das proteínas é fundamental para
compreendermos a existência da vida como a conhecemos.
1. Os aminoácidos como blocos formadores das proteínas
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes, ocorrendo em todas as
células e em todos os compartimentos celulares. Conforme veremos em mais detalhes
nas próximas aulas, as proteínas têm tamanhos e formas variados e, mais do que isso,
elas apresentam uma grande diversidade de funções biológicas.
Todos nós já vimos um vaga-lume brilhando no escuro. Por incrível que pareça,
aquele brilho resulta da ação de uma proteína chamada luciferase. Pelo uso de ATP,
a luciferase faz uma reação química gerando um produto que emite luz.
Lisina 1958 mg
Leucina 1569 mg
Valina 1223 mg
Fenilalanina 1053 mg
Treonina 1042 mg
Isoleucina 725 mg
Triptofano 400 mg
Metionina 385 mg
Histidina 375 mg
Glicina 11355 mg
Prolina 6808 mg
Hidroxiprolina 5789 mg
Ácido Glutâmico 5065 mg
Alanina 4704 mg
Arginina 3821 mg
Ácido Aspártico 2981 mg
Serina 1815 mg
Tirosina 182 mg
Cisteína 86 mg
Taurina 0,7 mg
Aminoácidos não essenciais
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BIOQUÍMICA IQUÍMICA I
Figura 8.1: Fórmula geral dos aminoácidos.
As enzimas são proteínas que participam de reações químicas e, como são
muito importantes, dedicaremos mais de uma aula para conhecê-las melhor e observar
como agem.
Quando olhamos o chifre de um animal ou as nossas próprias unhas e cabelos,
não nos damos conta de que ali existem proteínas. A proteína ali presente se chama
queratina. Diferente da luciferase, a queratina não realiza nenhuma reação química
e por isso não é considerada uma enzima. Dizemos que a queratina é uma proteína
estrutural. Essa denominação é óbvia, já que a queratina participa da formação de
diversas estruturas dos seres vivos.
Independentemente do fato de realizarem alguma reação química ou de estarem
presentes num fio de cabelo ou chifre, podemos dizer que as proteínas apresentam
uma coisa em comum: todas são formadas por aminoácidos.
Existem vinte aminoácidos diferentes, conforme discutiremos a seguir.
2. Natureza química dos aminoácidos
Antes de ver o que é de fato um aminoácido, tente descobrir o que são essas
moléculas através da composição da palavra: “amino + ácido”. Se você lembrar das
aulas de Química Orgânica, verá que um grupamento amino é o radical NH
3
 e o
grupamento carboxila, presente em muitas moléculas ácidas, é o radical COO-.
Um aminoácido é, então, uma molécula que, certamente, deve apresentar esses
dois radicais juntos!
Veja, na Figura 8.1, a fórmula de um aminoácido:
Repare que os aminoácidos, além dos grupos amino e carboxílico, apresentam
também um carbono central dito carbono ααααα, um grupamento R, e um hidrogênio.
Esta é então a fórmula geral de um aminoácido.
Você pode se perguntar, então, o que faz dois aminoácidos serem diferentes?
A resposta está no grupamento R. Cada aminoácido apresenta um grupamento R
específico (Figura 8.2).
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Figura 8.2: Os vinte aminoácidos-padrão encontrados em proteínas.
Antes de começarmos a analisar a Figura 8.2, vale a pena mencionar que as
fórmulas mostradas representam os aminoácidos quando em pH 7.0, ou seja, em um
meio neutro. Você verá mais à frente que, em pH mais ácido ou mais básico, os
aminoácidos podem sofrer alterações na sua molécula em função da “entrada” ou “saída”
de prótons. A “entrada” de prótons na molécula se chama protonação. A “saída” é dita
desprotonação (veja as Aulas 5, 6 e 7). Lembre-se, então, de que, dependendo do pH
da solução, a fórmula dos aminoácidos pode mudar.
Agora vamos analisar cada um dos vinte aminoácidos, passo a passo. Veremos
que, apesar das diferenças, os aminoácidos podem ser agrupados em função das
similaridades químicas de seus grupamentos R.
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CADEIA ALIFÁTICA
Cadeia linear de átomos
formada por C e H.
Pode ser ramificada
ou não.
ANÉIS AROMÁTICOS
Hidrocarbonetos
aromáticos. São cadeias
não lineares formadas de
carbono e hidrogênio que
possuem no mínimo um
anel benzênico. O termo
aromático foi utilizado
devido ao “cheiro
agradável” destas
moléculas.
Observando a Figura 8.2, você concluirá que a glicina é o menor aminoácido,
pois seu grupamento R é formado por um simples átomo de hidrogênio. A alanina,
valina, leucina e isoleucina têm grupamentos R constituídos, basicamente, por
carbono e hidrogênio formando o que chamamos cadeia alifática. Estas são bastante
apolares, isto é, não se dissolvem bem na água. Já discutimos este conceito na Aula 4.
Se analisarmos agora a serina, treonina, cisteína, prolina, asparagina e
glutamina, veremos que seus grupamentos R são mais complexos, apresentando,
além dos átomos de carbono e hidrogênio, o oxigênio (com exceção da prolina e
cisteína, das quais falaremos mais à frente). Devido à presença do oxigênio, esses
grupamentos R apresentam um caráter mais polar quando comparados, por exemplo,
ao grupo R da leucina ou isoleucina. Por isso, interagem quimicamente melhor com a
água.
Observe agora a metionina e a cisteína. Elas apresentam um átomo diferente
dos demais. Estes aminoácidos apresentam enxofre em sua constituição. No caso da
cisteína, o enxofre fica bem na extremidade do grupamento R.
Veremos na Aula 11 como duas cisteínas localizadas em regiões distantes de
uma proteína podem fazer ligações covalentes uma com a outra, através de seus
enxofres. Essas ligações S-S são chamadas pontes de enxofre ou pontes dissulfeto.
Tais pontes têm um papel fundamental na manutenção da estrutura das proteínas,
conforme veremos nas Aulas 13 e 14, em que falaremos sobre Estrutura Terciária e
sobre Enovelamento Protéico, respectivamente. Na verdade, esses enxofres na
extremidade do grupamento R da cisteína funcionam como uma “tomada”, juntando
regiões distantes das proteínas. Aguarde!
Continuando nossa exploração da Figura 8.2, veja agora os aminoácidos fenila-
lanina, tirosina e triptofano. Estes três aminoácidos têm anéis aromáticos como
parte dos seus grupamentos R. Os três aminoácidos são bastante volumosos, como
você pode imaginar, já que esses anéis são muito grandes e ocupam um grande espaço.
Além disso, devido à presença desses anéis aromáticos,a fenilalanina, a tirosina
e o triptofano podem absorver luz ultravioleta (de 250 - 300 nanômetros). Essa
propriedade é muito importante e pode ser usada, por exemplo, nos estudos sobre
enovelamento protéico, ou mesmo para auxiliar na determinação da concentração de
uma proteína que está em um tubo de ensaio.
Observe agora os aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico. O que há
em comum em seus grupamentos R? É a presença de uma carboxila (COO-), além
daquela presente em todos os vinte aminoácidos!
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Tabela 8.1: Classificação dos aminoácidos segundo a sua natureza química.
 Aminoácidos
 não polares
Os Vinte Aminoácidos
 Aminoácidos polares,
 não carregados
 Serina
 Treonina
 Cisteína
 Prolina
 Asparagina
 Glutamina
Aminoácidos polares,
carregados
 Lisina
 Arginina
 Histidina
 Aspartato
 Glutamato
Estes são, então, chamados aminoácidos ácidos já que seus grupamentos R possuem
um radical ácido a mais. Em pH 7.0, essas carboxilas estão desprotonadas (COO–)
o que confere uma carga negativa aos dois aminoácidos em questão.
Agora vamos analisar a lisina, a arginina e a histidina. Seus grupamentos R
possuem NH
3
+, NH
2
+ e NH+, além do grupamento amino presente em todos os vinte
aminoácidos. Dessa forma, as três constituem os aminoácidos básicos, estando
carregadas positivamente em pH 7.0.
Falta agora olharmos a prolina. A prolina é um aminoácido curioso. Seu
grupamento R forma uma dobra e se une ao grupamento amino. Esta dobra é bastante
rígida, o que faz da prolina um aminoácido pouco flexível.
A análise da Figura 8.2 revela que os vinte aminoácidos apresentam seus grupa-
mentos R bastante diferentes. Entretanto, conforme mencionamos acima, podemos
fazer pequenos grupos com os vinte aminoácidos. Veja a divisão feita em função da
natureza dos grupamentos R. (Tabela 8.1)
 Glicina
 Alanina
 Valina
 Leucina
 Metionina
 Isoleucina
 Aminoácidos
 aromáticos
 Fenilalanina
 Tirosina
 Triptofano
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Em resumo, temos o seguinte quanto à classificação dos aminoácidos:
Aminoácidos com grupos R alifáticos não polares: glicina, alanina, valina,
leucina, metionina, isoleucina.
Aminoácidos com grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptofano.
Figura 8.3: 4-hidroxiprolina, 5- hidroxilisina, ornitina e citrulina.
Aminoácidos com grupos R polares não carregados: serina, treonina,
cisteína, prolina, asparagina e glutamina.
Aminoácidos com grupos R carregados positivamente: lisina, arginina e histidina.
Aminoácidos com grupos R carregados negativamente: aspartato e glutamato.
Vale ressaltar que cada um desses grupos apresenta solubilidade diferente em
água. Os aminoácidos polares ou carregados são hidrofílicos ao passo que os aminoácidos
alifáticos ou aromáticos são hidrofóbicos. Esta diferença de solubilidade em água vai
influenciar na montagem espacial das proteínas como veremos na Aula 14.
Outros aminoácidos:
Existem, portanto, vinte aminoácidos que podem ser encontrados em todas as
proteínas, seja esta uma proteína de uma bactéria, de uma planta ou de um mamífero.
Entretanto, podemos encontrar outros aminoácidos, além dos vinte acima listados,
presentes em um grupo restrito de proteínas. Eles são modificados por enzimas específicas
após estarem incorporados às proteínas correspondentes. Os exemplos mais clássicos
são a 4-hidroxiprolina e a 5-hidroxilisina presentes no colágeno.
Veremos mais detalhadamente estes aminoácidos quando tratarmos do colágeno,
na Aula 15. Outras exceções importantes são a ornitina e a citrulina (Figura 8.3), que
não são encontradas em proteínas, mas participam de vias metabólicas importantes
como o ciclo da uréia, conforme veremos em Bioquímica II.
A asparagina foi o
primeiro aminoácido a
ter sido descoberto, isso
em 1806, e recebeu
este nome pelo fato de
ter sido descoberto no
aspargo. A tirosina foi
descoberta no queijo
que em grego é
chamado tyros.
O último aminoácido
a ser descoberto foi
a treonina, em 1938.
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Vale a pena ressaltar que os carbonos que aparecem no grupamento R são ditos
carbonos β, γ, δ e ε, e assim por diante, já que o carbono central é dito carbono α.
3. O carbono α como centro quiral
Em todos os aminoácidos o carbono α está ligado a quatro constituintes diferentes
à exceção da glicina onde o grupo R é um átomo de H. O átomo de carbono α é
chamado, portanto, centro quiral em função das quatro substituições diferentes que
ele possui. Os quatro grupos que formam os aminoácidos podem ocupar dois arranjos
diferentes, no espaço, que não são sobreponíveis. Por exemplo, a alanina pode apresentar
o grupo amino (NH
3
+) e o hidrogênio voltados para cima do plano e os grupos carboxila
(COO-) e metila (CH
3
) voltados para baixo do plano, conforme a Figura 8.4 mostra. No
entanto, o grupo amino pode estar à esquerda do carbono α (Figura 8.4.a) ou à direita
(Figura 8.4.b).
Estas duas possibilidades estruturais para a alanina representam estereoisômeros
destes aminoácidos sendo chamadas de D-alanina e L-alanina.
A designação L ou D foi proposta por Emil Fisher, em 1891, quando este pes-
quisador caracterizou as formas D e L do gliceraldeído. Embora tenhamos usado o exemplo
da alanina, todos os vinte aminoácidos podem existir numa conformação L ou D.
Cabe agora perguntarmos se nas proteínas encontramos aminoácidos na forma
L, D ou ambas. Nas proteínas os aminoácidos estão sempre na forma L. Isto
porque as enzimas que sintetizam os aminoácidos possuem sítios ativos (local onde
ocorre a reação química catalisada pela enzima) capazes de sintetizar apenas as formas
L dos aminoácidos. Apenas alguns poucos peptídeos (pequenos segmentos de ami-
noácidos) de bactérias possuem aminoácidos na forma D.
Figura 8.4: Estereoisômeros da alanina.
ESTEREOISÔMEROS
Diferem um do
outro pelo arranjo
espacial de seus
átomos.
Moléculas que têm
imagem especular não
superponível são ditas
quirais (do grego
cheiral = mão). Não
podemos transplantar a
orelha esquerda para o
lado direito e vice-versa.
Isto porque as orelhas
são como as moléculas
quirais, isto é, são
idênticas mas não são
sobreponíveis.
Antes de encerrarmos a aula, seria bom se você se familiarizasse com os vinte
aminoácidos aqui apresentados. Para isto, um bom exercício seria desenhar cada um
deles em fichas de papel-cartão colorido. Se você quiser, use papéis de cores diferentes
para diferenciá-los em função do grupo a que pertencem.
(a) (b)
(a) (b)
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BIOQUÍMICA IQUÍMICA I
Nesta aula, então, fomos apresentados aos vinte aminoácidos-padrão
encontrados nas proteínas. Conforme estudamos, os aminoácidos possuem
uma porção da molécula que é variável (o grupamento R) que os torna
diferentes. Em função da natureza química dos grupamentos R, os
aminoácidos podem ser classificados em:
1) aminoácidos não polares;
2) aminoácidos aromáticos;
3) aminoácidos carregados positivamente (aminoácidos básicos);
4) aminoácidos carregados negativamente (aminoácidos ácidos).
Exercícios
1. A quiralidade de um aminoácido resulta do fato de seu carbono α:
 a) ser um ácido carboxílico;
 b) estar ligado a quatro grupos químicos diferentes;
 c) ser simétrico;
 d) estar na configuração L nas proteínas naturais;
 e) não ter carga.
2. Qual dos vinte aminoácidos não é oticamente ativo? Qual arazão para isto?
3. A cadeia lateral dos aminoácidos apolares é mais bem caracterizada como sendo:
 a) carregada positivamente;
 b) carregada negativamente;
 c) não carregada;
 d) hidrofílica.
Resumo
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