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Aminoácidos e Proteínas   Alex Barbosa

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Aminoácidos e proteínas
FACULDADE DE TECNOLOGIA E CIÊNCIAS
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
Profº Alex Barbosa 
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 Dilce, 36 anos, proveniente de Itaberaba, chegou à Clínica FTC, portando solicitação de consulta com pneumologista e cardiologista. O relatório do médico da UBS, que a encaminhou, dizia:
“Paciente de 36 anos de idade, feminina, com queixa recente (há cerca de 3 meses) de episódios freqüentes de tontura e dispnéia aos esforços, como subir um lance de escada; teve uma síncope em um desses episódios. Vem observando, há um mês, cianose de lábios e de leito ungueal, aos esforços. Está preocupada e esconde o problema, da família. Usa anticoncepcional oral há 10 anos; é fumante (10 cigarros/dia)”
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O Que são os aminoácidos?
Unidades estruturais de todas as proteínas. 
Sua fórmula estrutural comum:
 
Possui:
Carbono  quiral (assimétrico)
Grupo amino
Grupo carboxílico 
Grupo R (cadeia lateral)
Um átomo de H
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L-aminoácidos são biologicamente ativos.
Todas proteínas dos seres vivos formadas 
por L-aminoácidos.
D-aminoácidos encontram-se nas bactérias e 
antibióticos.
Estrutura
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AA naturais (não-essenciais) produzidos pelo organismo. 
AA essenciais não são sintetizados pelo organismo adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. 
Classificação
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Aminoácidos essenciais e não-essenciais
Essenciais:
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Não essenciais:
Alanina
Arginina
Asparagina
Aspartato
Cisteína
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
Classificação
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Aminoácidos sintetizados no organismo
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Aminoácidos glicogênicos
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Aminoácidos cetogênicos
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http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2004/constituintes_microorg/proteinas_arquivos/image006.jpg
APLOLAR, ALIFÁTICO
Classificação
Formação de núcleos hidrofóbicos
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POLAR SEM CARGA(não-ionizado)
Classificação
Formação de pontes hidrogênio com a água
Encontrado nas superfícies de proteína globulares hidrossolúveis
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Classificação
POSITIVAMENTE CARREGADO
Cargas positivas permitem ligações iônicas com grupos carregados negativamente
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Classificação
NEGATIVAMENTE CARREGADO
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Classificação
AROMÁTICO
Interações hidrofóbicas com o empilhamento dos grupos aromáticos da fenilanina
Tirosina e triptofano são polares
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Ligações entre aminoácidos
Formação de cistina pela ligação entre duas moléculas de cisteína (pontes dissulfeto)
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Formação de cálculos renais
1. Deficiência na proteína transportadora de cistina (presente na membrana da alça)
2. Prejuízo na reabsorção de cistina
3. Formação de cálculos e cistinúria
http://www.ricardogauchobio.com.br/wordpress/wp-content/uploads/2010/06/e-24-02.png
http://www.umm.edu/graphics/images/es/17046.jpg
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Fenilcetonúria
http://dtr2001.saude.gov.br/sas/dsra/protocolos/do_f20_01.pdf
Fenilcetonúria (FNC) é um erro inato do metabolismo, de herança autossômica
recessiva, cujo defeito metabólico (geralmente na fenilalanina hidroxilase) leva a acúmulo de fenilalanina (FAL) no sangue e a aumento da excreção urinária de ácido fenilpirúvico e fenilalanina.
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A tirosinemia é uma doença onde o organismo não consegue metabolizar o aminoácido tirosina, que é encontrado na maioria das proteínas animais e vegetais.
Tirosinemia
http://www.hepcentro.com.br/tirosinemia.htm
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Estrutura do esqueleto peptídico
Ligações entre aminoácidos
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Pontes de hidrogênio
Interação eletrostática
Ligações entre aminoácidos
http://3.bp.blogspot.com/-urMpLNfCO-I/ToeR7uRWCvI/AAAAAAAAAwY/SRHaTmPDdG8/s200/ponte-de-hidrogenio...jpg
http://n.i.uol.com.br/licaodecasa/ensmedio/quimica/ligquim1.gif
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O que são proteínas?
As Proteínas são compostos orgânicos bioquímicos, constituídos por um ou mais polipeptídeos tipicamente dobrada em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma função biológica.
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http://s3.amazonaws.com/magoo/ABAAAArzAAL-1.png
Evolução das estruturas protéicas
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Variações na estrutura primária
POLIMORFISMO – variantes de um alelo que ocorrem com freqüência na população
Mutações (substituições de uma base nitrogenada por outra no DNA)
Deleções
Inserções de bases no DNA
Conseqüências:
Perda da função protéica
Catalise da reação prejudicada
Ausência da proteína no sítio de ligação apropriado
Deficiência em degradar
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Proteínas parálogas
Estrutura e função semelhante, mas não idêntica. Oriunda de uma proteína ancestral.
Uma única cadeia polipeptídica
Um único sítio de ligação ao oxigênio
http://medicina.med.up.pt/bcm/trabalhos/2006/aminhaproteinafavorita/miohemo.jpg
4 cadeias de globina
4 sítios de ligação com O2 
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Variações teciduais
Isoformas ou isoenzimas - mesma função e se encontra em tecidos diferentes. 
Ex: CK= cretinina quinase é tecido especifíca (60-72% de homologia)
Se liga ao sarcômero muscular
Forma M: músculo esquelético (MM)
Forma B: cérebro (BB)
Forma MB: cardíaca (heterodímero) MB
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http://4.bp.blogspot.com/_IkWewrhmjAY/S-jYnX6cA2I/AAAAAAAAABY/szLeWAR9BXk/s1600/fibrosa.png
Função das proteínas
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Pré-requisitos da estrutura tridimensional
Ligação específica
Flexibilidade
Solubilidade ou lipofilicidade
Estabilidade
Degradabilidade
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Estrutura secundária
Hélice alfa- Se assemelha a uma escada em espiral. Nesta estrutura o esqueleto polipeptídico está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal.
Folha beta- Folha-beta é um padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio resultando em uma estrutura achatada e rígida 
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http://bio-2010.zip.net/images/alfahelice.jpg
http://oimedicina.files.wordpress.com/2012/01/alfa-helic.png
Estrutura secundária
ALFA HÉLICE
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http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_proteinas/introducao_proteinas_dois.htm
http://proteomeplus.files.wordpress.com/2011/06/hoja-beta.jpg
http://www.e-escola.pt/mgallery/default.asp?obj=7784
FOLHA BETA PREGUEADA
Estrutura secundária
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http://www.vestibulandoweb.com.br/biologia/teoria/estrutura-terciaria-proteina.jpg
Estrutura terciária
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Estrutura terciária de proteínas transmembrnas
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Relação estrutura-função da mioglobina
http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2003/const_microorg/3_14c.jpg
http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/proteinas/imagens/proteinas-52.jpg
Estrutura globular
Uma única cadeia polipeptídica
Um único sítio de ligação para O2
Possui 8  hélices e não possui folhas pregueadas
Contém grupo heme ligado ao átomo de Fe
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O que é heme?
Grupo prostético (natureza não protéica) que consiste de um átomo de ferro contido no centro de um largo anel orgânico heterocíclico chamado porfirina.
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Estrutura quaternária
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http://patofisio.files.wordpress.com/2010/04/hemoglobina1.jpg
Relação estrutura-função da hemoglobina
Tetrâmero composto de duas subunidades 2 alfa e 2 beta. 
4 sítios de ligação para o O2 
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Cooperatividade de ligação de O2 na hemoglobina
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Anemia falciforme 
Substituição do aminoácido glutamato por valina na cadeia beta da hemoglobina.
www.uam.es/.../neuro/aneurismas/falciforme.htm 
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Hemoglobina na doença da anemia Falciforme
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http://www.vestibulandoweb.com.br/biologia/teoria/proteina-desnaturada.jpg
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
1- Modificação não enzimática da proteína 
Glicosilação e oxidação
2- Temperatura, pH e solventes
Glicosilação não enzimática da hemoglobina