Aula de Enzimas

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1700:
Estudos da digestão de carnes por secreções do estômago.
1833:
Payen e Persoz: descobriram a conversão do amido em açúcar pela 
saliva.
1850:
Louis Pasteur concluiu que leveduras catalisam a conversão de 
açúcares em álcool.
1878:
Friedrich Wilhelm Kühne cunha o nome "enzima",
"en" = dentro e "zyme" = levedura.
1897:
Buchner descobriu que extratos de levedura podiam converter o açúcar 
em álcool, e que fermentos eram moléculas.
1926:
J.B.Sumner cristaliza a primeira proteína, uréase, e demonstra que a 
atividade enzimática é uma característica de moléculas definidas.
 São proteínas com a função específica de
acelerar reações químicas que ocorrem sob
condições termodinâmicas não−favoráveis.
 Elas aceleram consideravelmente a velocidade
das reações químicas em sistemas biológicos
quando comparadas com as reações
correspondentes não−catalisadas
 Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no
dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza
o sufixo "ase" para caracterizar a enzima.
Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
 Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá
informações precisas sobre a função metabólica
da enzima.
Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
 Nome Usual : Consagrados pelo uso;
Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
 Apresentar extraordinária eficiência catalítica.
 Demonstrar alto grau de especificidade em
relação a seus substratos (reagentes) e aos seus
produtos.
 Acelerar a velocidade das reações em 106 a 1012
vezes mais do que as reações correspondentes
não-catalisadas.
 Não alterar o equilíbrio químico das reações.
 Não ser consumida ou alterada ao participar
da catálise.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Ter sua atividade regulada geneticamente
ou pelas condições metabólicas
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que
podem ser necessárias para a função de uma enzima.
Cofatores enzimáticos alguns metais 
(Zn, Cu, Mn, Ca) 
Coenzimas (compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas)
 O uso de proteases em detergentes melhora a
remoção de manchas de origem biológica, como o
sangue e molhos.
são enzimas que
quebram ligações
peptídicas entre
os aminoácidos das
proteínas
 As proteases são também utilizadas em 
restaurantes para amaciar a carne
Tempera e amacia qualquer tipo de carne. É feito com papaína, ingrediente que 
amacia e uma combinação de vários temperos como alho, cebola, pimenta do reino, 
mantendo as características nutricionais da carne
http://www.nestleprofessional.com/brazil/pt/BrandsAndProducts/Brands/Maggi/Pages/Amaciante_de_Carne_1Kg.aspx
 Por cervejeiros para eliminar a turvação nas 
cervejas
 Por padeiros para melhorar a textura do pão 
 Indústrias de luvas para amaciar o couro
http://www.acervacarioca.com.br/
http://www.globalfood.com.br/site/site/arquivos/Brewers_Clarex_artigo_t%C3%A9cnico_0806.pdf
 Temperatura: Quanto maior a temperatura, 
maior a velocidade da reação, até se atingir a 
temperatura ótima; a partir dela, a atividade 
volta a diminuir, por desnaturação da 
molécula.
 pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, 
onde a distribuição de cargas elétricas da 
molécula da enzima e, em especial do sítio 
catalítico, é ideal para a catálise.
 Os inibidores enzimáticos são compostos que 
podem diminuir a atividade de uma enzima.
 A inibição enzimática pode ser reversível ou 
irreversível;
Na inibição enzimática
irreversível, há
modificação covalente e
definitiva no sítio de
ligação ou no sítio
catalítico da enzima.
Inibição Enzimática Reversível Competitiva:
 Quando o inibidor se liga reversivelmente ao 
mesmo sítio de ligação do substrato;
 O efeito é revertido aumentando-se a 
concentração de substrato
 Este tipo de inibição depende das 
concentrações de substrato e de inibidor.
Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:
 Quando o inibidor liga-se reversivelmente à 
enzima em um sítio próprio de ligação, 
podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo 
que o substrato;
 Este tipo de inibição depende apenas da 
concentração do inibidor.
 A ligação do inibidor não
permite que o substrato se
ligue ao sítio ativo da enzima
A ligação do inibidor permite
que o substrato se ligue ao sítio
ativo da enzima, mas não ocorre
reação com formação de
produto