Enzimas

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Enzimas
 Cinética – inibição regulação
Autorreplicação;
Catálise de reações químicas com eficiência e seletividade
CONDIÇÕES FUNDAMENTAIS DA VIDA:
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
SÍTIO ATIVO
Sítio de ligação do substrato;
Sítio catalítico.
Cadeias laterais de AAs (fenda ou bolso: 3D)
Eficiência catalítica
Especificidade
Enzimas
Moléculas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global;
Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Nomenclatura
SUFIXO ASE
UREASE: CATÁLISE DA UREIA
DNA POLIMERASE: POLIMERIZAÇÃO DNA
PEPSINA: DO GREGO PEPIS (DIGESTÃO)
ACORDO INTERNACIONAL EM BIOQUÍMICA
Classificação das Enzimas
Enzimas
OS CATALISADORES AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES POR DIMINUÍREM AS ENERGIAS DE ATIVAÇÃO;
NA EVOLUÇÃO, AS ENZIMAS DESENVOLVERAM-SE PARA DIMINUIR SELETIVAMENTE AS ENERGIAS DE ATIVAÇÃO DAS REAÇÕES NECESSÁRIAS PARA A SOBREVIVÊNCIA CELULAR
Estado de transição
Enzimas
http://www.youtube.com/watch?v=s4jEZ9Os6QM
RESÍDUOS DE AAS COM GRUPOS DE CADEIAS LATERAIS QUE SE LIGA AO SUBSTRATO
CATALISA A TRANSFORMAÇÃO BIOQUÍMICA
Energia de Ativação
Isozimas
Isozimas - enzimas que catalisam a mesma reação mas apresentam estruturas diferentes (primária e/ou quaternária). 
Podem ser :
- constituem diferentes enzimas produzidas por diferentes genes;
Desidrogenase lática
Um ou mais íons inorgânicos ou molécula orgânica ou metalorgânica complexa (coenzima).
COFATOR
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Cofator (inorgânico)
Algumas enzimas requerem a presença de íons metálicos para que a reação catalítica ocorra
 (Mg, Zn, Fe, Ca, Cu, Mn).
Anidrase carbônica é uma enzima que tem um papel importante no transporte do CO2 e no controle do pH do sangue.
Zinco
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Coenzima
Carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. A maioria deles é derivada das vitaminas (deve estar na dieta em pequenas quantidades).
Apoenzima
Holoenzima
As enzimas quando ligadas às coenzimas, são chamadas de holoenzimas 
Grupo prostético
(coenzima)
Coenzima
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Regulação
Localização específica
Modelos enzimáticos
Especificidade enzimática
1. Chave-fechadura
Especificidade enzimática
2. Encaixe induzido
Interações ótimas só ocorrem no estado de transição.
Modelos enzimáticos
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
Unidade de enzima (U) - quantidade de enzima que catalisa a transformação de 1 µmol de substrato por min
[ES]
SÍTIOS DE LIGAÇÃO OCUPADOS
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
Temperatura e estabilidade molecular
A temperatura ótima para a maioria das enzimas humanas está entre 35 e 40ºC. 
Bactérias termófilas apresentam temperaturas ótimas acima de 70ºC.
Efeito do pH
Cadeias laterais ionizáveis ou não ionizáveis
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
Inibição enzimática
Inibidores enzimáticos são substâncias que interferem na atividade das enzimas, bloqueando o processo catalítico.
Inibidores irreversíveis
Inibidores reversíveis
Inibidores fisiológicos
Fármacos
Substâncias tóxicas
Inibição enzimática
Inibidores Irrevesíveis
Gases tóxicos derivados de Ácidos fluor-fosfórico
(HPO2F2, H2PO3F)
organofosforados
carbamatos
Sítio ativo da colinesterase
Inibidores Irrevesíveis
Inibição enzimática
Inibição Competitiva
E + S + I ⇄ ES + EI
 Os inibidores competitivos são geralmente substâncias análogas à do substrato;
 A enzima pode complexar ou o substrato ou o inibidor mas não ambos simultaneamente;
 Ocorre aumento do Km (Km aparente), sem modificação da Vmáx;
 A ação dos inibidores competitivos é abolida a concentrações elevadas do substrato.
Reversão (aumento do substrato).
Inibidores reversíveis
Inibição enzimática
Inibição Não-competitiva
E + S + I ⇄ ES + EI + EIS
 O inibidor se liga à enzima num local diferente do sítio ativo;
 A enzima pode combinar-se simultaneamente com o substrato e o inibidor;
 Ocorre diminuição aparente do Vmáx (menos enzimas);
 O inibidor afeta a configuração mais apropriada à catálise.
Ex: metais pesados
SH proteínas