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Resumo Bioquímica Enzimas

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Enzimas
Visão geral
As enzimas são, em sua maioria, proteínas (algumas são formadas por RNA, as ribozimas) especializadas em catalisar reações químicas em que compostos reagentes (substratos) se tornam produtos. As enzimas ajudam essas reações a acontecerem acelerando seu processo, diminuindo a energia de ativação necessária para que ocorram, mas não deslocam equilíbrio químico da reação. As enzimas, no entanto, não catalisam qualquer reação, cada enzima é específica para uma ou duas reações e só catalisa essa(s) reação(ões). Existem 6 classes de enzimas e cada classe catalisa um tipo de reação.
Importância
As enzimas são polímeros biológicos que catalisam as reações químicas que possibilitam a vida tal como a conhecemos. A presença e a manutenção de um conjunto completo e equilibrado de enzimas são essenciais para degradar os nutrientes que fornecem energia e componentes estruturais. Os déficits da quantidade ou da atividade catalítica das enzimas essenciais podem ser consequência de defeitos genéticos, carência nutricional ou toxinas. Mutações genéticas ou infecções por patógenos podem resultar em enzimas defeituosas. A determinação da atividade enzimática no plasma sanguíneo, nas hemácias ou nas amostras de tecidos é importante no diagnóstico de certas enfermidades. Muitos medicamentos agem por interação com enzimas, inibindo-as ou aumentando sua atividade, pelo uso dos seus sítios de ligação (sítio ativo). 
Classificação das enzimas
As enzimas podem ser classificadas em relação ao tipo de reação que catalisam. Nessa classificação, são distinguidas 6 classes de enzimas:
Oxidorredutases: catalisam reações de oxidorredução (redox; transferência de elétrons). Principais subclasses: Desidrogenases, Oxidases, Redutases, Catalases, Oxigenases, etc.
Transferases: catalisam transferências de grupos químicos (como metila, hidroxila, etc.). Principais subclasses: Transaldolase, Transcetolase, Transferases, Quinases, Fosfomutases.
2.1. Quinases: Enzima que transfere grupo Fosfato para outra molécula usando um nucleotídeo trifosfato como doador.
Hidrolases: catalisam reações de hidrólise. Principais subclasses: Glicosidades, Peptidases, Fosfatases, Amidases, Ribonucleases, etc.
Liases: catalisam adição de grupos a ligações duplas, ou criação de ligações duplas pela retirada de grupos. Principais subclasses: Descarboxilases, Aldolases, Hidratases, Sintases, Liases.
Isomerases: catalisam alterações geométricas ou estruturais em moléculas pela transferência de grupos químicos dentro de uma mesma molécula. Principais subclasses: Racemases, Epimerases, Isomerases, Mutases (não todas).
Ligases: catalisam a união de duas moléculas, associada à hidrólise de ATP ou cofatores similares. Principais subclasses: Sintetases, Carboxilases.
Coenzimas, cofatores e grupos prostéticos
Algumas enzimas precisam de pequenos grupos não-proteicos ou íons metálicos acoplados à sua estrutura para que possam funcionar. Esses grupos são chamados Coenzimas, cofatores, ou grupos prostéticos. 
Coenzimas: Coenzimas são moléculas orgânicas ou metalorgânicas complexa. Agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. A maioria é derivada de vitaminas.
Cofatores: Cofatores são íons inorgânicos como Mg2+, Fe2+, Mn2+, Zn2+. Assim como as coenzimas, são carreadores transitórios e, assim, ligam-se de forma dissociável à enzima ou ao substrato. O “corpo” da enzima, sem o cofator, é chamado de apoenzima. O complexo Cofator + Apoenzima é chamado Holoenzima.
Grupos Prostéticos: Grupos Prostéticos são grupos, quer seja derivado de estruturas orgânicas, quer seja metálico, que liga-se estavelmente (até mesmo por ligação covalente), um importante exemplo é o FAD. As enzimas que possuem grupos prostéticos metálicos ligados à sua estrutura são denominadas metaloenzimas.
Fatores que afetam a atividade enzimática
Temperatura: Elevar a temperatura aumenta a energia cinética das moléculas. Aumentar a energia cinética das moléculas também aumenta sua movimentação e, portanto, a frequência com que colidem. Essa combinação de colisões mais frequentes e mais altamente energéticas aumenta a velocidade da reação. Entretanto, aumentar demais a temperatura pode ter resultados negativos em uma reação enzimática. A alta temperatura pode romper ligações não-covalentes que mantém a estrutura da enzima e, assim, desnaturá-la. Com a enzima desnaturada, a ação enzimática é perdida.
pH: A maioria das reações enzimáticas envolve catálise ácido/base e, assim, sua atividade é afetada por variações no pH. Como a estrutura geral da proteína é importante na atividade catalítica, se uma carga no pH alterar a conformação geral da proteína, a atividade enzimática também será alterada.
Concentração do substrato: Um fator-chave que afeta a velocidade das reações catalisadas por enzimas é a concentração do substrato. Se a concentração inicial do substrato for baixa e, ao meio, for adicionado mais substrato, a velocidade da reação aumentará muito em um primeiro momento. Porém, se a esse meio for adicionado, novamente, mais substrato, o aumento da velocidade tente a ser menor, e cada vez menor a cada adição de substrato. Isso porque, como toda reação, ao se colocar um reagente, a reação enzimática tende a se deslocar para o sentido do consumo do reagente adicionado, porém a enzima possui um sítio ativo que estará ocupado pelo substrato, não podendo aumentar mais a velocidade. Diz-se, então, que alcançou-se o ponto de saturação daquela enzima. A reação só tornará a aumentar sua velocidade quando as moléculas das enzimas ficarem livres ou se forem adicionados à solução mais enzimas.
Enzimas de Michaelis-Menten
As enzimas que seguem o comportamento descrito por Leonor Michaelis e Maud Menten são chamadas Enzimas de Michaelis-Menten.
A constante de Michaelis Km corresponde à concentração de substrato na qual a velocidade de ação da enzima é igual à metade da V​máx da enzima. 
Enzimas Alostéricas
Algumas enzimas sofrem ação de outras moléculas, que não são seu(s) substrato(s). Essas moléculas são chamadas de reguladores (efetores) e podem tanto aumentar (ativar) ou diminuir (inibir) a atividade enzimática. Essas enzimas são chamadas de Enzimas Alostéricas e a regulação feita pelos efetores é chamada Modulação Alostérica.
Inibição Enzimática
Como as enzimas possuem um sítio ativo ao qual seu substrato deve se ligar, é possível diminuir (inibir) a atividade de uma enzima, fazendo com que esse sítio ligue-se a outra molécula, que não seja seu substrato próprio. Como a enzima não pode agir caso seu sítio esteja ocupado, esse método é chamado de inibição enzimática. A inibição pode, no entanto, ser reversível ou irreversível. A inibição reversível pode ser competitiva ou não-competitiva.
Isozimas
Isozimas são formas diferentes de enzimas que catalisam a mesma reação. Essas formas diferentes podem apresentar diferenças estruturais, diferentes sensibilidades a fatores reguladores ou diferente afinidade por algum substrato, que as adaptem a um determinado tipo celular, tecido ou condição específica. Algumas isozimas representam uma “cópia de segurança” de alguma enzima, sendo assim fator de sobrevivência da espécie.

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