Estrutura e Funções das Proteínas

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Prof. Gilvan Caetano Duarte
Curso de Ciências Biológicas - CPN
ESTRUTURAS QUÍMICAS, PROPRIEDADES 
FÍSICO-QUÍMICAS E FUNÇÕES DE 
MOLÉCULAS DE INTERESSE BIOLÓGICO: 
Proteínas
Disciplina: Bioquímica
Proteínas
Moléculas mais abundantes e funcionalmente 
diversas nos sistemas biológicos.
Figura: Uma visão
tridimensional da enzima
quimotripsina, um dos
catalizadores biológicos mais
estudados.
• Envolvidas em processos vitais;
• Funções:
Enzimática
Sustentação
Transporte
Defesa
Comunicação - meio extra 
meio intracelular
• Proteínas são compostos formados por
polímeros de aminoácidos.
Polímeros de aminoácidos
Peptídeos e proteínas
Peptídios: formados pela união de aminoácidos:
• 2 aminoácidos.....................dipeptídios
• 3 aminoácidos.....................tripeptídios
• 4 aminoácidos................tetrapeptídios
• + de 10 aminoácidos........polipeptídios
• Formação da ligação peptídica
Figura: Formação de uma ligação peptídica por condensação. O grupo α- amino
do aminoácido (com R2) atua como um nucleófilo para substituir um grupo
hidróxido de outro aminoácido (com R1), formando uma ligação peptídica.
• Formação da ligação peptídica
Resíduos de aminoácidos;
Radicais dos aminoácidos: são responsáveis pelas propriedades dos
peptídeos.
Espinha dorsal:
• Formada pela união 
dos aminoácidos;
• Presença da ligação 
peptídica;
Grupamentos:
• N-terminal (NH3
+ livre)
• C- terminal (COO-
livre)
• Peptídeos e polipeptídeos de importância
biológica
Aspartame: adoçante
Glutatião ou glutationa: 
Ação antioxidante; 
Proteção contra os efeitos tóxicos dos 
radicais livres;
• Peptídeos e polipeptídeos de importância
biológica
• Vasopressina: hormônio antidiurético
Receptores V1 -leito vascular - vasoconstritor
Receptores V2- túbulos renais – antidiurético
• Ocitocina: hormônio que atua no sistema reprodutor
feminino.
Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da
musculatura uterina no fim da gestação
Desempenha um papel durante a lactação.
• Glucagon: hormônio peptídico - 29 Aa, produzido pela 
células a das ilhotas do pâncreas
• Peptídeos e polipeptídeos de importância
biológica
EFEITOS FISIOLÓGICOS: visa aumentar a glicemia;
Degradação de glicogênio;
Sintetize de glicose; 
Estimulação da liberação de ác. graxos do tecido adiposo.
• Proteínas e suas
particularidades
As proteínas contêm outros grupos químicos 
além dos aminoácidos usuais
Estrutura de Proteínas
A organização tridimensional das proteínas desde a seqüência de
aminoácidos, passando pelo enovelamento da cadeia polipeptídica
até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis
estruturais de complexidade crescente:
• Primário
• Secundário: supersecundário
• Terciário
• Quaternário
• Estrutura primária
• É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula de
uma proteína.
• É o nível de estrutura mais
simples a partir do qual
todos os outros derivam.
• Estrutura secundária
• É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da
cadeia polipeptídica.
• Estrutura secundária
• Alfa-hélice
A α-hélice é mantida por
interações de H que se
formam entre átomos de
duas ligações peptídicas
próximas.
• Estrutura secundária
• Folhas beta
A folha β-pregueada é mantida
por interações de H que se
dispõem perpendicularmente à
espinha dorsal.
• Estrutura secundária
• Voltas beta
• Estrutura secundária
• Queratina e colágeno
• Estrutura terciária• Refere-se ao arranjo final dos
DOMÍNIOS de uma proteína.
• DOMÍNIOS: Refere-se a
unidades de enovelamento
estáveis. Regiões compactas
semi-independentes com
núcleo hidrofóbico e porção
externa polar conectados por
segmentos de cadeia
polipeptídica sem estrutura
secundária regular. Contêm
tipicamente de 100 a 150 aa.
• Resulta de dobras na
estrutura da proteína
estabilizadas por interações
entre os radicais dos
aminoácidos.
• Estrutura quaternária
Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas
interagem.
Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados.
É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de
hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico
Proteína dimérica
• Estrutura quaternária
• Hemoglobina
Estrutura quaternária da
desoxihemoglobina. Análise de difração
de raios X da desoxihemoglobina
(hemoglobina sem moléculas de
oxigênio ligadas aos grupos heme)
mostra como as quatro subunidades
polipeptídicas são conectadas. a)
Representação em “ribbon”; b)
Representação em “space-filling”.