Estudo Dirigido - Hemoglobina e Mioglobina

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCO 
BIOQUÍMICA 2 – BIOMEDICINA 18/02/2013 
ALUNOS: ALBERTO GALDINO DA SILVA JR. 
 ANDREZA PÂMELA VASCONCELOS 
 
ESTUDO DIRIGIDO – HEMOGLOBINA E MIOGLOBINA – Prof. Fábio Marcel 
 
 
1) Cite as principais diferenças entre hemoglobina e mioglobina. 
 
A Mioglobina é encontrada no músculo esquelético e cardíaco, contém apenas 
uma cadeia polipeptídica e um sítio de ligação de O2 (grupo heme). 
A Hemoglobina é o principal constituinte das hemácias, transporta O2 dos pulmões 
para os tecidos, remove CO2 e H
+ dos tecidos e é um tetrâmero constituído de quatro 
cadeias polipeptídicas, sendo duas α e duas β, tendo, com isso, quatro sítios de 
ligação para o O2. 
 
 
2) Diferença da hemoglobina desoxigenada e oxigenada e como esta 
diferença está relacionada à cooperatividade da hemoglobina. 
 
O oxigênio se liga na hemoglobina tanto no estado R (relaxado) quanto no estado 
T (tenso), porém ele tem mais afinidade pela hemoglobina no estado R. A ligação do 
oxigênio estabiliza o estado R, sendo essa a conformação da Oxihemoglobina. 
Quando o oxigênio não está presente, o estado T é mais estável, sendo assim a 
conformação predominante da desoxihemoglobina. 
A hemoglobina deve ligar com eficiência o oxigênio nos pulmões e liberá-los nos 
tecidos. Uma proteína que liga O2 com alta afinidade o ligará eficientemente nos 
pulmões, mas não o liberará muito nos tecidos. Por sua vez, se a proteína ligar o 
oxigênio com uma afinidade suficientemente baixa para liberá-lo nos tecidos, não 
captará muito nos pulmões. A hemoglobina resolve este problema passando por uma 
transição de um estado de baixa afinidade (estado T) para um de alta afinidade 
(estado R) à medida que mais moléculas de O2 vão sendo ligadas. Como resultado, a 
hemoglobina tem uma curva de ligação ao oxigênio híbrida em forma de S, ou 
sigmoide. 
 
 
3) Fale do efeito do CO2 exercido na hemoglobina. 
 
A hemoglobina transporta dois produtos finais da respiração celular: o H+ e o CO2, 
dos tecidos para os pulmões e para os rins, onde são excretados. O CO2 produzido 
pela oxidação dos combustíveis orgânicos na mitocôndria é hidratado e forma 
Bicarbonato: CO2 + H2O H
+ + HCO3
-, reação catalisada pela anidrase carbônica 
presente nas hemácias. O H+ liberado nesta reação induz a hemoglobina a 
descarregar o O2. 
No pH relativamente baixo e na alta concentração de CO2, dos tecidos periféricos, 
a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio diminui quando o H+ e o CO2 se ligam e o O2 
é liberado para os tecidos. Esse efeito do pH e da concentração de CO2 sobre a 
ligação e a liberação de oxigênio pela hemoglobina é chamado Efeito Bohr. 
 
 
 
 
 
 
4) Fale do efeito do BPG exercido na hemoglobina. 
 
Quando a hemoglobina é isolada, ela contém grande quantidade de BPG, que é 
difícil de ser removido por completo. O BPG reduz muito a afinidade da hemoglobina 
pelo oxigênio, porque estabiliza o estado T. Na ausência do BPG, a hemoglobina é 
convertida mais facilmente ao estado R. 
O BPG liga-se a um sítio distante do sítio de ligação do oxigênio e regula a 
afinidade do O2 pela hemoglobina em relação ao pO2 dos pulmões. Ele é importante 
na adaptação fisiológica à pO2 mais baixa nas grandes altitudes. 
 
 
5) Fale do efeito do CO exercido na hemoglobina. 
 
O CO tem uma afinidade pela hemoglobina 250 vezes maior do que no oxigênio, 
levando a redução da oxigenação dos tecidos e aos sintomas iniciais de náuseas, 
tontura e dor de cabeça. 
A forte ligação do CO à hemoglobina indica que a COHb pode acumular-se ao 
longo do tempo, quando as pessoas são expostas a uma fonte constante e de baixo 
nível de CO. O complexo formado pela ligação de CO à hemoglobina é chamado 
carboxiemoglobina ou COHb. 
 
 
6) Fale das principais hemoglobinopatias. 
 
Hemoglobinopatias são defeitos genéticos em que há trocas de aminoácidos na 
sequência das cadeias globínicas da hemoglobina. Há vários tipos, sendo as principais 
as Talassemias e as Anemias. 
As talassemias são um grupo heterogêneo de doenças genéticas causadas pela 
redução da síntese de globinas alfa e não-alfa (β, δ ou γ), levando à hemólise. Na 
realidade as formas mais comuns de talassemias se devem à redução de globina alfa 
ou de globina beta. Situações mais raras envolvem a redução de síntese conjunta de 
globinas delta e beta (talassemia δ e β), ou de delta, beta e gama (talassemia δ, β e 
γ). Em alguns casos de talassemias há redução total de síntese de globina alfa ou de 
beta, caracterizando as talassemias α 0 ou β 0, respectivamente, por outro lado quando 
a redução de síntese é parcial denomina-se por talassemias α + ou β +. 
A Anemia Falciforme é uma doença genética e hereditária que se caracteriza por 
uma alteração nos glóbulos vermelhos, que perdem a forma arredondada e elástica, 
adquirem o aspecto de uma foice e endurecem, o que dificulta a passagem do sangue 
pelos vasos de pequeno calibre e a oxigenação dos tecidos. As hemácias falciformes 
contêm um tipo de hemoglobina, a hemoglobina S, que se cristaliza na falta de 
oxigênio, formando trombos que bloqueiam o fluxo de sangue, porque não têm a 
maleabilidade da hemácia normal.