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Resumo 1ª Prova

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Resumo 1 Prova – Bioquímica
Enzimas: Moléculas de funcionalidade catalítica, geralmente de natureza proteica; Deve baixar a energia de ativação do processo;
Cofatores: Compostos inorgânicos, geralmente metais, que se ligam à enzima, ativando sua ação;
A fração proteica de uma enzima, na ausência do seu cofator, e chamada de APOENZIMA;
Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA;
Coenzimas: Ativam as enzimas, e são derivados de vitaminas. As coenzimas que sofrem modificação estrutural são também chamadas de co-substratos;
Isozimas: catalisam a mesma reação, mas apresentam estruturas diferentes;
Abzimas: São ácidos catalíticos, naturais ou sintéticos. Estudadas não combate ao HIV, degradando a proteína gp120 do envelope viral;
Sinzimas: Enzimas sintéticas com o mesmo objetivo das naturais;
Nomenclatura:
Oxirredutases: catalisam reações de oxirredução, transferência de elétrons;
Transferases: Transferência de grupos C, N ou P (aminas, fosfatos, carboxil)
Hidrolases: Quebram as moléculas por adição de água;
Liases: Quebram ligações covalentes entre CC, CS e CN, geralmente duplas;
Isomerases: catalisam racemização de isômeros;
Ligases: Formam ligações covalentes
Fatores importantes para reação enzimática
pH ótimo
Temp. ótima
[S]
[inibidores]
Michaelis-Mentem (V0 por [S])
E, S e ES estão em equilíbrio rápido;
Não existe outra forma de enzimas presentes;
A conversão de ES em E+P é uma etapa irreversível e limitante da velocidade;
Km, constante de Michaelis, é numericamente igual à concentração do substrato (mol/L) na qual a velocidade inicial da reação corresponde à metade da velocidade máxima. Ou seja, na [S] = Km, a equação de Menten torna-se v0=Vmax/2;
Valores de Km refletem a afinidade da enzima pelo substrato, quanto menor o Km, maior a afinidade.
Gráfico de Lineweaver-Burk (1/V0 por 1/[S])
Necessário para obtenção de valores mais exatos de Km e de Vmáx;
Inadequado para estudos de altas [S], pois quanto maior [S], o Km vai tender a zero, e os valores de Km vão se aglomerando no pé do gráfico;
É o inverso da equação de Michaelis-Menten
Gráfico de Eadie-Hosfee (V por V/[S])
 Estudos de altas [S]
Inibição Enzimática
Reversível
Competitivo
Compete no sítio ativo da enzima;
Aumentando [S] supera a ação do inibidor;
Não competitivo
Não se liga ao sítio de ativação;
Provoca modificação na estrutura da enzima, impossibilitando-a de fazer suas ligações normais com os substratos;
Irreversível
Ligam-se ao complexo ES;
Reduz velocidade de reação
Causa redução da Km
Outros inibidores
Inibidores de estado de Transição
Compostos sintéticos capazes de se ligar à enzima, mimetizando o estado de transição. Esta ligação forte pode levar à inativação da enzima
Inibidores suicidas
Estruturas análogas ao substrato, que ligam e não se desligam da enzima. O Alopurinol, tratamento da gota, inibe a enzima xantina-oxidase
Regulação enzimática
Modificação covalente (reversível)
A regulação de algumas enzimas é feita por este mecanismo. Zimogênio é a molécula não ativa.
Como exemplo do regulador tem-se a enzima glicogênio-fosforilase, a enzima apresenta-se na forma fosforilada (ativa) e desfosforilada (inativa).
Outros exemplos de modificações covalentes reversíveis incluem acetilação-desacetilação, adenilação-desadenilação.
Compartimentalização
?
Regulação Alostérica
Efetores (moduladores) se ligam covalentemente em locais que não são sítios catalíticos, alterando a afinidade da enzima com seu substrato.
Em geral, os efetores podem atuar como ativadores ou inibidores enzimáticos.
Efetores homotrópicos: O efeito da união do ligante a um dos protômeros afetando a união de ligantes iguais a outros protômeros. Ex. Substrato influenciando substrato, ativador influenciando ativador. Em geral são positivos
Efetores heterotrópicos: O efeito de um ligante na ligação de um ligante diferente. Ex. efeito de um efetor negativo sobre a ligação de um substrato. Podem ser negativos ou positivos.
Epigenética
Acetilação – Aumento da síntese de RNA
Metilação – Diminuição da síntese de RNA (na região promotora)
Integração metabólica
Carboidratos
Mono
Oligo
Polissacarídeos
Glicose é o carboidrato de acesso direto ao metabolismo energético da célula
Por que a glicose é fosforilada na primeira etapa da glicólise? Permite que ela não saia de dentro da célula.
O que ocorre com o excesso de glicose que não é utilizado na via glicolítica? Segue para a produção de glicogênio no fígado.
Lipídeos
Triacilglicerol
Mais abundante na dieta
Ácd graxos essenciais (componente energético)
Fosfolipídeos
Estruturas de membranas
Interface entre água e outros lipídeos
Libera ácd graxos importantes (ád araquidônico)
Colesterol
Formação dos sais biliares
Precursor dos hormônios sexuais
Digestão inicia no estômago com a lipase gástrica, formando emulsões.
Digestão continua no intestino com os sais biliares e enzimas pancreáticas.
Monoacil, diacil e ácd grxos livres são utilizados para formação de micelas, permitindo a ação das lipases na interface das micelas com a água.
Proteínas
Funcionalidade estrutural e metabólica, dificilmente energética
Degradação através de proteases e peptidades, tem início no estômago pela ação da pepsina, ativada em pH ácido
Endopeptidades: cliva ligações no meio da cadeia. Pepsina, tripsina, quimio e elastase.
Exopeptidades: cliva ligações nas extremidades da cadeia. Carboxipeptidases A e B – C-terminal, Aminopeptidases – N-terminal
Integração
Gorduras fornecem energia, sendo oxidadas a CO2 e H2O
Gorduras não podem ser convertidas em carboidratos, exceto para o glicerol.
Na glicólise, a formação de piruvato contribui para o aumento da Acetil CoA, que entra no ciclo de Krebs.
AA (vindos do metabolismo de proteínas) podem formar piruvato e seguir a via gliconeogênese.
AA também podem formar Acetil CoA e seguir para o ciclo de Krebs.
Ácidos graxos resultam na produção de Acetil CoA
Em certas condições metabólicas, tais como jejum prolongado, inanição e diabete melito, ocorre aumento na velocidade da beta-oxidação, tornando necessário reciclar o excesso de acetil-CoA e liberar CoA livre para novas beta-oxidações. No fígado, o grupo acetil da acetil CoA é transformado em corpos cetônicos em um processo chamado cetogênese. Os corpos cetônicos consistem de acetoacetato, beta-hidroxibiturato e acetona e são utilizados como combustível hidrossolúvel pelos tecidos extra-hepáticos.
A presença aumentada de corpos cetônicos no sangue e na urina, com odor de acetona no ar expirado é denominada de cetose. Acúmulo no sangue: cetonemia. Ultrapassando o limiar renal, saem na urina: cetonúria.
No ciclo do ácido cítrico, Acetil-CoA+Oxaloacetato = Citrato. O citrato pode seguir para formação de ácidos graxos, esteróis; o alfa-cetoglutarato segue para produção de AA e purinas; O succinilCoA segue para produção de porfirinas, grupo heme, clorofila; Oxaloacetato segue para produção de aspartato, outros AA, purinas e pirimidinas
Diferentes aspectos da integração metabólicas
O organismo se prepara para dois estados metabólicos distintos: abundância e escassez de nutrientes.
Período absortivo ou pós-prandial (hiperglicemia) – 4 horas de duração
Grande parte de carboidratos permanece na circulação. Elevação de glicose libera insulina e redução de glucagon. Insulina favorece entrada de AA nos tecidos e a síntese de proteínas. Ocorre aumento dos processos;
As células tornam-se permeáveis à glicose. 
No músculo a glicose entra e forma glicogênio ou piruvato para entrar no ciclo de Krebs.
No fígado a glicose entra, produz glicogênio, ou segue para a via pentose-fosfato, ou forma TAG por intermédio do glicerol 3-P vindo da via glicolítica para entrar no tecido adiposo, ou segue na via glicolítica formando piruvato e AcetilCoa. AcetilCoa também produz TAG.
No tecido adiposo a glicose pode fazer o mesmo caminho que no fígado, exceto produzir glicogênio.
Período pós-absortivo – 12 horas de duração
Glicemia reduz a níveis normais
O glucagon é então liberado e a degradação