Resumo de Bioquímica pra AV1

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Objetivo da Bioquímica – como a partir do DNA se forma o corpo. É explicar a forma e a função biológica em termos químicos. 
4 elementos químicos + abundantes – hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e carbono. São 99% da massa das células, 1% são sais minerais. A química dos organismos vivos está organizada ao redor do elemento carbono, o qual representa + da metade do peso seco das células. 
Compostos orgânicos – moléculas contendo esqueletos carbônicos ex: C-C-C-C 
Grupos funcionais – são outros grupos de átomos, adicionais aos esqueletos carbônicos, o q confere propriedades químicas especificas a moléculas assim formada ex: C-C-C=O
Transformações Quimicas – A composição molecular reflete um estado estacionário dinâmico – p/ q algumas moléculas fiquem em repouso outras precisar estar em movimento. / Os organismos trocam energia e matéria c/ o meio ambiente – todos os organismos vivos são dependentes uns dos outros através da troca de matéria e energia via meio ambiente. Ex: o guspe evapora e vira água depois. 
Vias – as milhares de reações químicas enzimaticamente catalisadas nas células são funcionalmente organizadas em muitas sequencias diferentes de reações consecutivas chamadas vias, nas quais o produto de uma reação torna-se o reagente pra próxima reação. 
As reações químicas são interligadas, a quebra de um depende do consumo do outro - Catabolismo – são os processos degradativos (quebra), liberadores de energia, ATP. Macromoleculas transformadas em micro. / Anabolismo – moléculas precursoras pequenas convertidas em moléculas maiores e + complexas, requerendo energia, ou seja, micromoleculas (simples) transformadas em macro (algo grande), tendo gasto de ATP.
Metabolismo – conjunto de todas as reações q acontece no organismo. Conjunto de vias imbricadas e enzimaticamente catalisadas. 
A maioria das reações nas células cai em um grupo de 5 tipos gerais – 1. Transferência de grupos funcionais / 2. Oxidações e reduções / 3. Reações q rearranjam a estrutura das ligações ao redor de um ou + átomos de carbono / 4. Reacoes q formam ou quebram ligações carbono – carbono / 5. Reações nas quais duas moléculas condensam-se havendo eliminação de uma molécula de água.
Os principais constituintes dos organismos são as macromoléculas: 
Quase toda a matéria solida em todos os tipos de células é substancia orgânica e esta presente em 4 formas principais – proteínas, ácidos nucléicos (DNA e RNA), polissacarídeos e lipídios. 
Todas as macromoléculas são constituídas a partir de compostos simples, ou seja veio de micromoléculas. 
A estrutura celular é hierarquizada – nível 1 nucleotideos, AA e acucares , nível 2 macromoleculas, proteínas e celulose , nível 3 complexos supramoleculares, cromosso, MP, parede celular, nível 4 a célula e suas organelas. 
Aminoácidos – unidade formadora de proteína. A ligação de vários AAs formam uma proteína. Existem 20 AAs pra formar um nº quase infinito de proteínas. As diferentes combinações de AAs q dão essa variedade de proteínas. Estrutura básico dos AAs: 
Sempre de um lado tem um grupamento amino e do outro o carboxila em todas as proteínas. O q diferencia os AAs é o grupamento R. Os 20 tipos de cadeia lateral: tamanho, forma, carga, capacidade de formar pontes de H, reatividade química. 
AA’s ñ essenciais = aqueles q o corpo já produz. O organismo pega o AA e o transforma em outro q está em falta / AA’s essenciais – o corpo ñ produz, então deve ser consumido na alimentação. 
A célula coloca os AA’s na ordem daquela proteína q o organismo precisa. O ñ consumo dos AAs gera a deficiência da proteína, podendo causar doenças. 
AAs hidrofóbicos – ñ tem afinidade c/ a molécula de água / Hidrofílico – tem afinidade. / Pontes dissulfeto – qd duas metioninas se encontram forma essa ponte, assim acontece entre os 2 enxofres de 2 cisteinas diferentes / Dobras – o AA prolina dobra a proteína , ricas em AAs , todas as proteínas são ricas nela / AAs com cargas iguais se repelem, cargas diferentes se atraem. 
As características dos AAs determinam a forma da proteína e consequentemente a função. 
Ligacoes peptídicas – é o q liga um AA ao outro, entre 1 ou + AAs, até 15 é ligação peptídica, mais de 20 é polipeptídica. Fez ligação peptídica formou molécula de água. / Todo peptídeo ou polipeptídeo tem sua identidade – resíduo amino – terminar NH3 + e Carboxi COO - / O nº de H2O = ao nº de AAs – 1, Formula, nº H2O = (nºAAs – 1) / Proteases – enzimas responsáveis pela quebra das ligações peptídicas, q são covalentes, ou seja fortes. 
Proteína – são as moléculas + abundantes no corpo e tem diversas funções : catalisadoras enzimáticas, transporte e armazenamento, muitas moléculas e íons são transportadas por proteínas especificas (hemogloboina), proteção imunológica, anticorpos são proteínas q reconhecem substancias estranhas, neurônios são feitos de proteínas e lipídios, geração e transmissão de impulsos nervosos, a resposta de células nervosas a estímulos específicos é intermediada por proteínas receptoras, hormônios na regulação do metabolismo, movimentos, os músculos são proteínas contrateis ou de mobilidade, sustentação mecânica, proteínas fibrosas nos ossos e pele. 
O q determina a estrutura da proteína é principalmente o grupamento R, sendo as estruturas: primaria a quartenária. 
As proteínas passam por etapas de desenvolvimento e começa qd um AA se liga a outro – Primária – qd um AA se liga a outro. Sequencia com q os AA estão arranjados, ainda ñ determina função biológica pois precisa formar uma estrutura + complexa. Apenas identificamos A1, A2, A3...A30, e o amino termina e o carboxi terminal. Com apenas essas informações podemos chegar ao desenho da proteína. Estrutura estabilizada por ligação peptídica. / Secundária – estrutura bastante complexa, ainda ñ determina função biológica. Característica de cada proteína pode ser de 2 tipos, Alfa hélice ou beta pregueada )ponte de hidrogênio – H(F.O.N). Alfa hélice – esta a ponte de H ocorre entre AAs da mesma cadeia. O grupamento R esta voltado pra fora no plano da alfa hélice favorecendo ligação com outros polipeptídicos. Ex. colágeno e queratina. Beta pregueada – ocorre entre cadeias diferentes, ou seja são interações (pontes de H) entre cadeias polipeptídicas diferentes.Ha 2 tipos diferentes – Paralela – cadeia polipeptídica no mesmo sentido NH3-o-o-o-o-COO- - Antiparalela – cadeia polipeptídica em sentidos opostos NH3-o-o-o-o-COO- 
Se mudar a posição de uma delas a proteína perde sua função. / Estrutura mista – existem proteínas q possuem os 2 tipos de estrutura secundaria. / Estabilizacao – ligações de pontes de h./ Terciária – já determina função. É o dobramento final da proteína. Estabilizada – por ligações ñ covalentes entre os grupamento R: pontes de H e dissulfeto, interações eletrostáticas e hidrofóbicas. 
Interacoes eletrostáticas – ligações entre AAs com cargas diferentes / Interacoes hidrofóbicas – interações entre AAs q ñ se atraem c/ moléculas de água, irão fugir, ficar longe / Pontes dissulfeto – entre 2 enxofres. 
Desnaturacao – qd uma proteína perde sua estrutura terciária, em conseqüência ela perde sua função. Fatores q levam a desnaturar – ph, temperatura e substancias químicas. Se muda a forma da proteína, muda a função.
Quartenária – união de estruturas de proteínas pra aumentar a sua eficiência, pode ser tanto proteínas iguais qto diferentes. Duas ou + proteínas se unindo. Estabilizacao – a mesma da terciária