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Aula enzimas

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Cinética Enzimática
- pH;
- temperatura;
- concentração das enzimas;
- concentração dos substratos;
- presença de inibidores.
Fatores que alteram a velocidade 
de reações enzimáticas
Equação de Michaelis-Menten:
• Descreve como a velocidade de uma reação 
enzimática (Vo) depende da concentração do 
substrato.
Vo = Vmax [S] / Km + [S]
• A [S] é muito maior que a [E], o que leva a uma 
baixa [ES];
• A Vo é diretamente proporcional à [S].
INLUENCIA DA CONCENTRAÇÃO DE 
ENZIMAS E DE SUBSTRATOS 
31
Ordem da reação
Quando a formação de P 
for proporcional à [S] 
velocidade da reação é de 
1a ORDEM
Quando a velocidade 
da reação independe 
da [S] a reação é de
ORDEM ZERO
Vo= Vmax
V
[S]
Vo = [S]
32
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no 
estado de ionização dos componentes do sistema à
medida que o pH varia. 
Enzimas →→→→ grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de 
ionização.
Influência do pH
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↑↑↑↑ temperatura dois efeitos ocorrem:
I - a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das 
reações químicas;
II - a estabilidade da proteína decresce devido a desativação 
térmica.
Enzima →→→→ temperatura 
ótima para que atinja sua 
atividade máxima, é a 
temperatura máxima na 
qual a enzima possui uma 
atividade crescente por um 
período de tempo.
Influência da Temperatura
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
“Pode-se viver no mundo uma vida 
magnífica quando se sabe trabalhar 
pelo que se ama e amar aquilo em que 
se trabalha”.
Tolstói