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* AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Prof. Ms. Reginaldo Vicente Ribeiro Universidade Federal de Mato Grosso Disciplina de Bioquímica Cuiabá Setembro de 2009 * Vagalume (fireflies) Luciferina Eritrócitos Hemoglobina Rinoceronte Queratina * * Aminoácidos Mais de 300 tipos de aa são descritos de fontes naturais, porem apenas 20 são determinados por códons específicos (triplets de nucleotídeos) no material genético dos seres vivos. H | H2N — C — COOH | R * * L – Levógiro: Proteínas naturais possuem somente L-aminoácidos D – Dextrógiro: D-Aminoácidos ocorrem em peptídeos de p.c. bacteriana e antibióticos * Aminoácidos protéicos são determinados geneticamente: código genético Os aminoácidos protéicos são classificados de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais * * Os 20 aminoácidos proteícos * * Aminoácidos Podem ser de dois tipos básicos: Naturais: o organismo é capaz de sintetizar. Ex: insulina e hemoglobina. Essenciais: o organismo não é capaz de sintetizar, mas é obtido na alimentação. Ex: lisina e isoleucina (feijão); Leucina e valina (arroz). * * Aminoácidos essenciais e naturais * Peptídeos É a união de dois ou mais aminoácidos. Dois aminoácidos se unem por meio de uma ligação covalente forte, chamada de Ligação Peptídica. A ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro. * * A ligação peptídica ocorre entre o grupo a -carboxila de um aminoácido e o grupo a -amino de outro aminoácido. Até 100 aminoácidos (10 kDa) peptídeo Mais de 100 aminoácidos proteína Peptídeos * * Formação da ligação peptídica * Peptídios Oligopeptídio – É a união de poucos aminoácidos. Polipeptídio – É a união de muitos aminoácidos. A extremidade do grupo amina é chamada de amino terminal. A extremidade do grupo carboxila é chamada de carboxi terminal. * * Oligopetídeos Serilgliciltirosilalanilleucina * * Proteínas São polipeptídeos com elevado peso molecular, de estrutura complexa e são sintetizados por organismos vivos através da condensação de um grande número de a.a. As proteínas diferem uma das outras pela: Ordem dos aminoácidos Tipo dos aminoácidos Número do aminoácidos * Composição: Exemplo: Citocromo C: 13.000 Ribonuclease: 14.000 Mioglobulina: 17.000 Gliadina: 28.000 Pepsina: 35.500 Insulina: 36.000 Ovoalbunina: 45.000 Hemoglobina: 68.000 Soroglobulina: 180.000 Caseína: 375.000 Fribrinogênio: 450.000 Tiroglobulina: 630.000 Hemocianina: 2.800.000 Vírus: 250.000.000 Composição: Contém sempre: elementos organógenos: C, H, O, N menor prorporção: S, P, I, Br Composição percentual: C: 50 à 55% H: 6 à 7% O: 19 à 24% N: 15 à 19% S: 0 à 2,5% * Ocorrência Insulina – Pâncreas Hemoglobina – Sangue dos vertebrados Caseína – Leite Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais Hemocianina – Sangue dos invertebrados Pepsina – Suco gástrico Albumina – Ovo, leite e sangue Clorofila – Vegetais verdes * Importância Juntamente com os glicídeos e os lipídeos, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais. São fundamentais na estrutura, funcionamento e reprodução de todas as células vivas. * * Atividade Biológica Estrutural Enzimas Transporte Contratura ou motilidade Defesa Reguladoras Homeostase e coagulação sanguínea Nutrição dos tecidos Formam tampões para a manutenção do pH fisiológico * Classificação De acordo com a sua natureza química De acordo com seu papel biológico De acordo com seu valor nutritivo * 1. Natureza Química Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente aa. Ex: glicil-alanina + água glicina + alanina Proteínas conjugadas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem aa ao lado de outros compostos denominados grupo prostético, que podem ser: Glicoproteínas Fosfoproteínas Cromoproteínas Nucleoproteínas Metaloproteínas Lipoproteínas * 2. Seu papel biológico Podem ser classificadas em dois grupos principais: Estruturais e Biologicamente ativa. A maioria das proteínas estruturais são fibrosas e a maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares. As proteínas globulares possuem cadeias polipeptídicas organizadas de forma esférica ou globular. As proteínas fibrosas possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas. * Proteína Fibrosa Normalmente consiste de um único tipo de estrutura secundária. Desempenham papel importante fornecendo forma, suporte e proteção externa aos vertebrados. Compartilham propriedades que dão forma e flexibilidade às estruturas onde ocorrem. * Proteína Fibrosa Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água. Apresentam grande concentração de aminoácidos hidrofóbicos. Os principais tipos são: Queratina, Colágeno e Proteína da seda. * Proteína Globular Apresentam muitas vezes vários tipos de estrutura secundária. Assumem uma forma esférica e compacta. Geralmente solúveis em água. * Proteína Globular O enovelamento fornece a diversidade estrutural e um amplo conjunto de funções biológicas. Tais como: enzima, proteínas de transporte, reguladoras, imunoglobulinas e muitas outras. * 3. Valor Nutritivo Proteínas Completas: São as proteínas necessárias para a manutenção da vida. Caseína (leite) Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) Glicinina (soja) Edestina e glutenina (cereais) Lactoalbuminas (leite e queijo) Albumina e miosina (carne) Excelsina (castanha do Pará) * 2. Proteínas incompletas ou não completas: Não suficientes para a manutenção da vida. Gliadina (trigo) Legunina (ervilha) Faseolina (feijão) Legumelina (soja) Zeína (milho – falta triptofano e tirosina) Gelatina (falta triptofano e tirosina) 3. Valor Nutritivo * * Níveis de organização Para poder definir uma estrutura tão complexa como a das proteínas, estabeleceu-se quatro níveis estruturais básicos: Estrutura Primária Estrutura Secundária Estrutura Terciária Estrutura Quaternária * Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos “dissecá-la” em níveis organizacionais para facilitar o estudo: . * Estrutura As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são: Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto. * * Níveis estruturais das proteínas * * Estrutura Secundária -Hélice: - É a forma mais comum de estrutura secundária; - Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta; A principal força de estabilização da α-Hélice é a ponte de hidrogênio. * * β Conformação: - Envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo. - Os segmentos em folha da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas. - As pontes de hidrogênio são a força de estabilização principal desta estrutura. Estrutura Secundária * As características físico-químicas da ligação peptídica das cadeias laterais dos aminoácidosOs aminoácidos apresentam várias funções químicas que podem se ionizar e conferir carga elétrica à molécula. Exemplo: Função carboxila Função amina * Desnaturação A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som); - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia). * Mais real que fazer da vida um sonho, é fazer do sonho uma vida, pois nem sempre temos a vida que sonhamos, mas sempre teremos um sonho para viver. * Responda: 1- Ao cozinharmos um ovo as proteínas contidas nele podem desnaturar e perder sua função? Justifique sua resposta. 2- Quais são os tipos básicos dos aminoácidos e qual a sua diferença? 3- Diferencie proteína simples de conjugada?
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