Apresentação_Enzimas

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Quanto ao tipo:
competitiva
não-competitiva
incompetitiva
 inibidor  a atividade de uma 
		 única enzima ou de um grupo 
		 restrito de enzimas
 irreversível
 reversível
inibidor  a atividade de todas as enzimas 
ex: agentes desnaturantes
Inespecífica:
Específica: 
Inibição Enzimática
Inibição Enzimática
Inibição Enzimática Irreversível 
 inibidor se combina com um grupo funcional (sítio ativo) da enzima
 inibidor se liga à enzima formando um complexo ESTÁVEL
 forma-se uma ligação COVALENTE entre o inibidor e a enzima
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Inibição Enzimática Irreversível
 Inibidores Suicidas
Inibidores com Base no Mecanismo
ou
Compostos, em geral, pouco reativos até se ligarem à enzima
Convertido em um composto
muito reativo que se combina 
IRREVERSIVELMENTE 
com a enzima
Forma um produto que é 
um potente inibidor do próximo passo da via metabólica 
ou
Aconitase
Exemplo de Inibidor Suicida
Reações do Ciclo de Krebs
Oxalacetato + Acetil-CoA  Citrato  Isocitrato  
Oxalacetato + Fluoroacetato  Fluorocitrato 
Inibidor suicida
Citrato
 Sintase
Inibição Enzimática
Inibição Enzimática Reversível
inibidor forma com a enzima um complexo INSTÁVEL
inibição NÃO envolve modificação COVALENTE
Tipos de inibidores reversíveis
competitivos
não competitivos
incompetitivos
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Inibição Competitiva
Inibidor competitivo
	Estrutura semelhante à do substrato
 Liga-se ao Sítio Ativo da Enzima
E + S 
ES
E + P
EI 
+
I
Inibição Competitiva
Enzima
Sítio Ativo
IC
S
S
IC
IC
IC
IC
S
P
P
S
S
S
S
S
S
S
P
P
P
P
Inibição Não-Competitiva
Inibido não-competitivo
NÃO se liga ao sítio ativo da enzima 
E + S 
ES
E + P
EI + S 
+
I
+
I
EIS
Inibição Enzimática
 Não-Competitiva
Inibidor não tem semelhança estrutural com o substrato 
NÃO se liga no sítio ativo da enzima
Aumento da [substrato] não diminui a inibição 
Km aparente da enzima NÃO se altera
A VELOCIDADE máxima DIMINUI na presença do inibidor
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Inibição Não-Competitiva
Diminui a concentração 
de enzima ativa
Velocidade Máxima 
 da Reação
Exemplos: Metais pesados - Pb+2
45
ENZIMAS
Constitutivas
Induzidas ou Adaptativas
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Enzimas Constitutivas
 Organismos possuem independente da 
 constituição do meio
Enzimas Induzidas ou Adaptativas
Enzimas Induzidas ou Adaptativas
 Organismos sintetizam quando em presença do substrato
Indução enzimática
Exemplo:  galactosidase (Lactase)
Quanto tempo você levaria para digerir café da manhã sem a ajuda de enzimas digestivas?
 a. 1 dia
 b. 1 semana
 c. 1 mês
 d. 1 ano
 e. 50 anos
Qual das seguintes afirmações é falsa no que diz respeito aos grupos protéticos?
Grupos prostéticos são moléculas orgânicas.
Heme é um grupo prostético da mioglobina e hemoglobina.
Quando presentes, os grupos prostéticos são parte de uma estrutura quaternária da proteína.
Grupos prostéticos são obrigados a fornecer reactividade química de uma proteína que não está disponível em cadeias laterais de aminoácidos.
Grupos prostéticos estão ligados firmemente a sua proteína.
Que classe a seguinte enzima pertence?
Oxidoredutases
Transferases
Ligases
Liases
hidrolase
Que classe a seguinte enzima pertence?
Oxidoredutases
Transferases
Ligases
Liases
hidrolase
Qual das seguintes reações é mais rápido?
G
A + B
C + D
E + F
A + B → C + D
A + B → E + F
Eu não posso dizer a partir deste diagrama.
Este diagrama ilustra as mudanças de energia livre de uma reacção. Qual das seguintes afirmações é FALSA?
X
DG╪
O ΔGreação = variação de energia livre da reação.
X marca a energia livre do estado de transição.
A barreira de energia de ativação para esta reação é ΔGreação + DG ╪.
Sob as condições utilizadas aqui, esta reacção é termodinamicamente favorável.
Reactants
Products
A
B
Qual das seguintes afirmações é verdadeira em relação aos diagramas de energia livre abaixo?
A variação de energia livre de reacção B é maior do que a da reacção A.
Reação B é mais rápida do que a reação A.
Ambas as afirmações são verdadeiras.
Se a linha vermelha representa a velocidade de uma reação enzimática catalisada na presença de um inibidor competitivo, que a linha representa a atividade da mesma enzima na ausência do inibidor?
1
2
3
4
[S]
1. 
2. 
3. 
4. 
A linha vermelha representa a velocidade de uma reacção enzimática catalisada. Qual a linha representa a taxa da mesma reacção catalisada por uma enzima que tem uma menor afinidade para o substrato?
1
2
3
4
[S]
1. 
2. 
3. 
4. 
Qual dos seguintes NÃO é um mecanismo pelo qual as enzimas ajuda na formação de um estado intermediário de transição?
Substratos precisamente em relação espacial com o outro e com as cadeias laterais de aminoácidos específicos de posicionamento.
Prevenir a interferência por moléculas de água.
A ligação do substrato com elevada afinidade e o produto com uma baixa afinidade.
Desempenhando um papel direto no mecanismo de reação.
Análogos do estado de transição muitas vezes fazem inibidores competitivos mais eficaz do que os análogos do substrato. Por quê?
Porque nenhuma energia de activação é necessário para que a enzima converte o análogo do estado de transição para o produto.
Porque sítios ativos das enzimas são projetados para ligar o estado de transição melhor do que o substrato.
Como todas as reacções catalisadas por enzimas são reversíveis e o mesmo análogo de estado de transição ocorre em ambas as reacções para a frente e reverso.
Qual dos seguintes termos descreve com precisão uma via enzimática catalisada que tanto pode reduzir portadores de elétrons e extrair energia química utilizável a partir de moléculas de combustível?
Metabólico
Catabólico
Anabólico
anfibólio
Na equação seguinte, qual é o agente oxidante?
CH3-CH2OH + NAD+			CH3-CHO + NADH + H+
 ethanol			 acetaldehyde
Etanol
NAD+
Acetaldeído
NADH
H+
Qual das seguintes afirmações sobre ATP é FALSA?
Embora eles serem chamados de compostos de ligações de "alta energia", o fosfoanidrido em ATP não são diferentes de outras ligações covalentes.
A clivagem de ligações fosfoanidrido no ATP libera grandes quantidades de energia livre.
Grupos fosfato no ATP experimentar mais estabilização de ressonância de grupos fosfatos livres.
A clivagem de ligações fosfoanidrido no ATP alivia a repulsão eletrostática.
Examine as seguintes reações:
Reação 1. Glicerol 1-fosfato + H2O ------> Glicerol + Pi DG = -9
Reação 2. ATP + H2O ---------> ADP + Pi + H+ DG = -30
Qual é a equação balanceada e o G da reação acoplada?
Glicerol 1-fosfato + ADP + H+  Glicerol + ATP DG = -21
Glicerol 1-fosfato + ADP + H+  Glicerol + ATP DG = -39
Glicerol + ATP  Glicerol 1-fosfato + ADP + H+ DG = -21
Glicerol + ATP  Glicerol 1-fosfato + ADP + H+ DG = -39
A variação de energia livre padrão (DG0) para a hidrólise de ATP em ADP e Pi é cerca de -30 kJ / mol, mas em células vermelhas do sangue a variação de energia livre real (DG) para esta reacção é cerca de -52 kJ / mol . Isto significa que:
O produto da concentração de ADP e Pi é maior do que a concentração de ATP.
A concentração de ATP é maior do que o produto da concentração de ADP e Pi.
A concentração de ATP é superior a 1 M.
A concentração de Pi é muito menor do que o de ADP.
DG = DG° + RT ln[P]/[R]
A
Qual das seguintes moléculas é mais oxidada do que a outra?
B
Glicose-6-P pode ser usada para gerar ATP? 
Sim
Não