AULA 3 CADEIA TRANSPORTADORA E SÍNTESE DE ATP

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18/08/2011
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Aula 3
Cadeia Transportadora de elétrons e a 
fosforilação oxidativa
Universidade Federal de Pelotas
Disciplina de Bioquímica II
Curso de Medicina Veterinária/2011
Prof . Roselia Spanevello
Departamento de Bioquímica - UFPEL
Estágio 3: acontece a síntese de ATP 
em um processo chamado de 
fosforilação oxidativa
1. Síntese de ATP: fosforilação
oxidativa
A fosforilação oxidativa ocorre nas mitocôndrias. Envolve a 
membrana mitocondrial interna e o espaço intermembranoso .
Cadeia transportadora 
de elétrons e a ATP 
sintase
A fosforilação oxidativa começa com a entrada de elétrons na 
cadeia transportadora de elétrons.
Muitos desses elétrons são provenientes da ação de 
desidrogenases que coletam elétrons das vias catabólicas e os 
canalizam para aceptores universais de elétrons (NAD+, NADP+, 
FAD+ ou FMN+)
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1.1 Transportadores de elétrons:
a) NADH e NADPH
Desidrogenases associadas a nucleotídeo de nicotinamida catalisam 
reações reversíveis dos seguintes tipos gerais:
- São transportadores que se associam reversivelmente com as enzimas
- O NADH e o NADP H não podem atrav essar a membra na mitoc ondrial
interna e por isso seus elétrons precisam ser lançados através dela.
Substrato reduzido + NAD+ substrato oxidado + NADH + H+
Substrato reduzido + NADP+ substrato oxidado + NADPH + H+
b) Flavoproteínas
Apresentam um nucleotíde o flavina
ligado: o FMN ou FAD 
O nucleotídeo de flavina oxidado pode 
aceitar um elétron ou dois elétrons 
originando FADH2 ou FMNH2 .
Sendo assim as flavoproteínas podem 
participar tanto da transferência de um 
como dois elétrons. 
c) Ubiquinona
É lipossolúvel e apresenta uma longa cadeia isoprenóide. Pode 
aceitar um elétron originando o radical semiquinona ou dois elétrons 
para formar ubiquinol.
d) Citocromos
São proteínas que apre senta m como característi ca uma inte nsa
absor ção de l uz devi do aos grupos pr ostétic os he me, que c onté m
ferro. As mi toc ôndrias c ontém trê s clas ses de c itocromos desi gna dos
a, b e c.
e) Proteínas Ferro-Enxofre
Carac terizadas pela pr esença de ferr o associado a á tomos de e nxofre
inor gânico. P artici pa m de tra ns ferências de um el étr on e m que ca da
átomo de ferro do arranjo ferro - enxofre está oxidado ou reduzido.
Na cadeia respiratória mitocondrial os elétrons 
movem-se:
NADH FLAVOPROTEÍNAS
UBIQUINONA PROTEÍNAS FERRO 
ENXOFRE CITOCROMO  OXIGÊNIO.
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1.2 Estrutura da cadeia transportadora de elétrons:
Estes transportadores de elétrons estão organizados em 4 
complexos os quais estão localizados na membrana 
mitocondrial interna:
•
Os complexos I e II transferem elétrons até a ubiquinona. O complexo 
III transporta elétrons da ubiquinona até o citocromo c e o complexo 
IV completa a seqüência transferindo elétrons do citocromo c para o 
oxigênio.
a) Os Complexos I e II:
Catalisam a transferência de elétrons para a ubiquinona a partir de dois 
doadores de elétrons diferentes: o NADH e o succinato.
b) O Complexo III: 
Ocorre a transferência de elétrons da ubiquinona até o citocromo C 
com o transporte de prótons da matriz para o espaço 
intramembranoso.
Ubiquinona reduzida é oxidada e duas moléculas de citocromo C são 
reduzidas.
c) O Complexo IV: 
Transporta elétrons do 
citocromo c para o oxigênio . 
A Subunidade I (tem dois 
grupos hemes e um íon 
cobre); Subunidade II (contém 
dois íons cobres), Subunidade 
III (função não é conhecida).
Transferência de elétrons 
ocorre do: CuA → heme(a) 
→heme (a3) →CuB →O2 Para 
cada quatro elétrons são 
consumidos quatro prótons 
da matriz convertendo o 
oxigênio em duas moléculas 
de água.
A passagem de elétrons pela cadeia transportadora de elétrons 
leva a liberação de 4 prótons da matriz para o espaço 
intermembranoso do complexo I, 4 prótons do complexo III e 
dois prótons do complexo IV.
2. Síntese de ATP: papel da ATP 
sintase
2.1 Modelo quimiosmótico: 
+
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2.2 ATP SINTASE:
Enzima localizada na membrana mitocondrial interna que catalisa a formação 
de ATP a partir de ADP e Pi, acompanhado do fluxo de prótons do espaço 
intermembranoso para a matriz mitocondrial. 
F1: proteína peri férica de me mbr ana
formada por 9 subunidades  3 3   .
Fo: proteína integr al de me mbra na que
cons ti tui o poro de prótons. P oss ui três
unidades: a, b e c.
2.3 Mecanismo Catalítico da ATP sintase:
Conformação β-ADP: liga ADP + Pi;
Conformação β-ATP: liga ATP (fortemente e
estabiliza o ATP);
Depois muda pra conformação β-vazia (baixa
afinidade pelo ATP);
ATP recém sintetizado deixa a superfície da
membrana.
Rotenona (inseticida):
►Inibe o fluxo de elétrons do complexo I para a ubiquinona.
Antimicina A (antibiótico): 
►Inibe o fluxo de elétrons no complexo III.
Cianeto e monóxido de carbono: 
►Inibem a passagem de elétrons no complexo IV.
3. Inibidores da cadeia 
respiratória
- Teci do a dipos o marrom (grande pre sença de mi tocôndri as), onde a
oxidação de c ombustíve is e m vez de pr oduzir ATP serv e para gerar
calor e manter o recém nascido aquecido;
- A membra na i nter na des tas mi tocôndri as c onté m a ter moge ni na
(pr oteí na des acopla dora ), que proporciona uma via para os pr ótons
retornarem a matriz sem passar pela ATP sintase;
• O resul ta do deste desvi o é que a ener gia de oxi daçã o nã o é
cons ervada em ATP mas dissi pada e m cal or, que c ontribui para
manter a temperatura corporal do recém nascido.
4. Desacopladores da cadeia e 
da fosforilação
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Revisão
de Moeda energética , síntese de 
macromoléculas, movimento.. ...
Fosforilação oxidativa
Ocorre na mitocôndria , é dependente da 
cadeia transportadora de elétrons e a síntese 
é realizada pela ATP sintase:
BIBLIOGRAFIA
PAMELA, C.; HARVEY, R.; FERRIER, D. Bioquímica Ilustrada. 3 ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2006. 
NELSON, D.; COX, M. Lehninger Princípios de Bioquímica. 3 ed. São 
Paulo, Sarvier, 2006.
CAMPELL, M.; FARREL, S. Bioquímica. 1ed. São Paulo: Thompson, 2007.