Enzimas
8 pág.

Enzimas


DisciplinaBioquímica para Engenharia20 materiais73 seguidores
Pré-visualização2 páginas
01/09/2011
1
Universidade Federal de Pelotas
Disciplina de Bioquímica
AULA 5
Enzimas 
1. O que são enzimas?
As enzimas são proteínas especiais com função 
catalítica, ou seja aceleram reações bioquímicas que 
ocorrem nas células.
Nutrientes
ENERGIA
Enzimas
Proteínas Carboidratos Lipídeos
Enzimas
+
+
2. Importância das enzimas
a) Catalisam centenas de 
reações as quais as 
moléculas de nutrientes 
são degradadas, a energia 
química é conservada e 
transformada e as 
macromoléculas 
biológicas são 
sintetizadas.
b) São importantes para o diagnóstico de várias patologias.
Diagnóstico de 
doenças, podem 
ser dosadas em 
sangue, plasma ou 
soro.
Em desordens genéticas herdadas 
pode ocorrer uma deficiência ou 
mesmo a ausência total de uma das 
enzimas. 
Patologias também pode ser causadas 
pela excessiva atividade de uma 
enzima.
c) Muitos medicamentos exercem seu efeito biológico por meio 
das enzimas.
causa inibição da enzima 
ciclooxigenase, a qual suprime a 
produção de prostaglandinas e 
tromboxanos conseqüentemente 
reduzindo a dor e inflamação.
causa inibição da enzima 
acetilcolinesterase a enzima 
envolvida na degradação do 
neurotransmissor acetilcolina.
\uf0d8 1700 \u2013 Catálise biológica, em estudos da digestão da carne pelas
secreções do estômago;
\uf0d8 1850 \u2013 Louis Pasteur concluiu que a fermentação do açúcar em álcool
pela levedura é catalisada por fermentos \u2013 Vitalismo;
\uf0d8 1987 \u2013 Eduard Buchner descobriu que estratos de levedura poderiam
fermentar açúcar em álcool provando que a fermentação era
promovida por moléculas que conti nuavam a função quando
removidas das celulas;
\uf0d8 Frederick W. Kuhne chamou essas moléculas de Enzimas;
\uf0d8 1926 \u2013 James Sumner isolou a cristalização da Urease, descobriu que
cristais de urease consistiam inteiramente de proteínas e postulou
que todas as enzimas são PROTEÍNAS.
\uf0d8 Desde a última parte do Século XX a pesquisa sobre enzimas tem sido
intensa.
3. Histórico
01/09/2011
2
4. Características gerais das enzimas
\uf04a São proteínas especializadas em acelerar reações
químicas.
\uf04a Possuem alto grau de especificidade e grande
eficiência catalítica.
\uf04a Funcionam em soluções aquosas e temperatura e pH
fisiológicos.
\uf04a Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de
RNA, todas as enzimas são proteínas:
A atividade catalítica da enzima depende da integridade de sua 
conformação nativa
Se a enzima for desnaturada a atividade catalítica é perdida.
Estruturas
São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que são necessárias 
para a função de uma enzima.
\uf04a Algumas enzimas não requerem outros grupos 
químicos para a sua atividade, entretanto algumas 
requerem um componente químico: 
COFATOR
Cofatores inorgânicos:
São compostos orgânicos, quase sempre derivados 
de vitaminas, que atuam em conjunto com as 
enzimas: 
Cofatores orgânicos: A coenzima ou íon metálico que está ligada a enzima é 
chamado de cofator ou grupo prostético. Apoenzima é a 
parte protéica da enzima na ausência de cofator enquanto 
que holoenzima é a enzima junto com seu cofator.
01/09/2011
3
5. Nomenclatura das enzimas
Muitas enzimas têm sido nomeadas pela adição do 
sufixo ASE ao nome do substrato ou a palavra que 
descreve a sua atividade.
Sistema Oficial IUB - União Internacional de 
Bioquímica, classifica as enzimas de acordo com a 
reação que catalisam.
Cada enzima possui um número de código (E.C 
Comissão de enzimas) com quatro dígitos 
classificando TODAS as enzimas em 6 classes. 
Exemplo:
ATP + D-glicose ADP + D-glicose 6-fosfato
ATP glicose fosfotransferase
Numero na Comissão de Enzimas: 
Classe: transferase
Subclasse: fosfotransferase
Fosfotransferase com um grupo Hidroxila como receptor
D-glicose como o grupo receptor da fosforila
E.C 2.7.1.1
Nome comum
Hexoquinase
6. Como as enzimas funcionam
\u2022 A catálise enzimática das reações é essencial para os 
sistemas vivos;
\u2022 Reações não catalisadas tendem a serem Lentas;
\u2022 As reações requeridas para digerir os alimentos, 
enviar sinais nervosos ou contrair um músculo não 
ocorrem com uma velocidade útil sem a catálise.
\u2022 Uma reação catalisada enzimaticamente ocorre no
interior dos limites de uma cavidade da enzima
chamada de sítio ativo.
\u2022 O sítio ativo é a região da molécula enzimática que
participa da reação com o substrato (molécula que
se liga ao sítio ativo e sofre a ação da enzima).
Ligação de um substrato a uma enzima no sitio ativo.
Enzima quimotripsina com o substrato ligado em vermelho
Se ligam ao substrato
Sitio Ativo
Revestido com resíduos de aa
01/09/2011
4
6.1 Componentes de uma reação enzimática
E+ S E S E + P
E: Enzima;
S: Substrato 
ES: Complexo 
enzima-substrato;
P: Produto
SUBSTRATO SE 
LIGA AO SÍTIO 
ATIVO DA 
ENZIMA
As enzimas aumentam a velocidade das reações por 
diminuir a energia de ativação:
A diferença de 
energia entre o 
estado fundamental 
e o estado de 
transição é 
denominado de 
energia de ativação
7. Fatores que afetam a velocidade de 
uma reação enzimática
1-Influência da temperatura atividade enzimática
01/09/2011
5
2- Influência do pH sobre a atividade enzimática
3- Concentração de substrato A enzima existe em duas formas (ligada ao substrato e 
na forma livre);
A velocidade máxima da reação (Vmax) será atingida 
quando praticamente todas as moléculas da enzima 
estiverem na forma do complexo ES.
BAIXA [ S ]
Velocidade é proporcional a [S]
Alta [S] excesso de S
Velocidade independe da [S]
8. Inibição enzimática
Inibidor enzimático é qualquer substância capaz de 
diminuir ou interromper uma reação catalisada por 
enzima. Podem ser reversíveis ou irreversíveis.
Inibição competitiva:
Ocorre quando o inibidor compete com o substrato pelo 
sítio ativo da enzima.
Estrutura molecular do inibidor lembra a do substrato 
\uf0ae EI sem propiciar a catálise.
01/09/2011
6
Terapêutica baseada na competição pelo centro ativo 
da enzima:
Pacientes que ingeriram metanol \uf0ae solvente 
A desidrogenase alcoólica do fígado converte o metanol em 
formaldeído \uf0ae tóxico aos tecidos \uf0ae CEGUEIRA;
**** O etanol compete com o metanol como substrato alternativo 
para a desidrogenase alcoólica 
Assim a terapia para o envenenamento c/ metanol é a infusão 
endovenosa gradual de etanol \uf0ae diminui a formação de 
formaldeído \uf0ae rins eliminam o metanol.
Inibição incompetitiva:
Um inibidor incompetitivo se liga em um sítio diferente 
do sítio ativo do substrato. Liga-se ao complexo ES.
Inibição Mista:
O inibidor misto também se liga a um s\ufffd\ufffdtio diferente do 
sítio ativo do substrato, mas pode se ligar tanto a E 
como a ES.
Inibição Irreversível:
Inibidores irreversíveis são aqueles que se combinam 
com um grupo funcional na molécula da enzima \uf0ae
Destruindo ou formando uma associação bem 
estável.
Exemplo:
\u2022 Organofosforados são os inseticidas que agem no sistema 
nervoso inibindo a enzima acetilcolinesterase. A inibição da 
atividade dessa enzima leva ao acúmulo de acetilcolina, 
provocando estimulação descontrolada do sistema nervoso e 
levando o inseto afetado à morte.
Inibição Irreversível:
Inibidores irreversíveis são aqueles que se combinam 
com um grupo funcional na molécula da enzima \uf0ae
Destruindo ou formando uma associação bem 
estável.
Exemplo:
\u2022 Organofosforados são os inseticidas que agem no sistema 
nervoso inibindo a enzima acetilcolinesterase. A inibição da 
atividade dessa enzima leva ao acúmulo de acetilcolina, 
provocando estimulação descontrolada do sistema nervoso e 
levando o inseto afetado à morte.
Sarin (organofosforado)