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AULA PROTEÍNAS

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1
BIOQUÍMICA DAS 
PROTEPROTEÍÍNAS NAS E 
AMINOÁCIDOS
BIOQUÍMICA
Profa. Laise Cedraz
PROTEÍNAS (PTN)
� Nome da palavra grega proteios – ”o primeiro“
(Mulder, 1839);
� Substâncias orgânicas básica – C, H, O, N e 
Algumas contendo Fe; S; P; I;
� Indispensáveis para fenômenos de crescimento e 
reprodução;
� Elemento estrutural do organismo animal
2
FUNÇÕES 
� Plástica e estrutural: matriz óssea, tecido 
conjuntivo, tecido muscular
� Colágeno, elastina, actina-miosina, queratina
� Enzimática: catalizadores de reações 
químicas;
� Todas as enzimas: amilase, isomerases, 
quinases etc
� Energética: certos tipos de aminoácidos são 
utilizados como fonte de energia;
� Glutamina e alanina/ demais aminoácidos
FUNÇÕES
� Transporte: proteínas que são transportadores;
� hemoglobina, transferrina, transportadores das 
membranas, albuminas
� Hormonal: vários hormônios são polipeptídeos;
� Insulina, GH, luteinizante, prolactina, tireotropina
� Patogênica e imunológica: vários antígenos e 
anticorpos são proteínas;
� Imunoglobulinas, interferons
� Transcrição gênica: precursores de ácidos 
nucléicos;
� Componentes do DNA e RNA.
3
Proteínas podem ser definidas como polímeros de alto peso molecular, 
compostos de n unidades monoméricas, os aminoácidos, ligados entre 
si por ligações peptídicas
um dipeptídeo
Aminoácido 1 Aminoácido 2
A ligação peptídica ocorre entre o grupo a-carboxila de 
um aminoácido e o grupo a-amino de outro aminoácido.
HIDRÓLISE ���� AAs livres
4
DEFINIÇÃO DE AMINOÁCIDOS
� AA � todos os derivados de ácidos 
carboxílicos, nos quais um hidrogênio estaria 
substituído por um grupo amina.
H 
I 
R - C - COOH
I 
NH2
Soluções aquosas � moléculas neutras.
Prolina
Exemplos: 
Alanina
5
ÍONS DIPOLARES
� Baixas constantes de acidez e basicidade em 
relação aos ácidos carboxílicos � ÍON 
DIPOLAR NEUTRO
� COMPOSTOS ANFÓTEROS � função de ácido 
ou base ou capacidade de doar ou receber 
prótons
H 
I _
R - C - COOH
I +
NH2
6
Ligação peptídica
� As propriedades são definidas pelo número,espécie 
e sequência de Aas na molécula;
� A maioria desses compostos contém na molécula, 
grande proporção de um mesmo aminoácido.
Classificação de aminoácidos: polaridade
�� AMINOAMINOÁÁCIDOS NÃOCIDOS NÃO--POLARES ou POLARES ou 
HIDROFHIDROFÓÓBICOSBICOS:
alanina, leucina, metionina, fenilalanina, 
prolina, triptófano e valina.
�� AMINOAMINOÁÁCIDOS POLARES ou HIDROFCIDOS POLARES ou HIDROFÍÍLICOS:LICOS:
Serina, treonina, tirosina, lisina, argenina, 
histidina, ácido glutâmico, ácido aspártico.
7
Aminoácidos hidrofílicos
� AMINOÁCIDOS HIDROFÍLICOS (OU POLARES) –
Cadeias laterais hidrofílicas, localizam-se na 
superfície da proteína, contactando com a água.
A polaridade da SERINA, TREONINA e TIROSINA 
está ligada aos grupos HIDROXILAS. 
A polaridade da ASPARAGINA e GLUTAMINA se 
deve aos grupos AMIDAS (CO—NH2)
Aminoácidos hidrofóbicos
� AMINOÁCIDOS HIDROFÓBICOS (OU NÃO 
POLARES) – cadeias laterais hidrofóbicas 
localizam na parte interna da proteína, 
minimizando o contato com a água.
A hidrofobicidade aumenta com o aumento do 
tamanho da cadeia. 
8
Classificação nutricional dos aminoácidos
� AA essencial: aquele que não pode ser sintetizado 
pelo organismo animal a partir de substâncias 
disponíveis;
� AA condicionalmente essencial: pode ser 
considerado essencial para o organismo em 
determinado estado fisiológico ou em função de 
uma determinada condição clínica.
� AA não essencial: são sintetizados no corpo 
humano
Classificação nutricional dos aminoácidos
glutamina
HistidinaLisina
ArgininaTreonina
TaurinaMetionina
SerotoninaCisteína e cistinaIsoleucina
AsparaginaSerinaLeucina
Ácido glutâmicoTirosinaTriptófano
Ácido aspárticoProlinaValina
AlaninaGlicinaFenilalanina
Não essenciaisCondicionalmente 
essenciais
Essenciais
9
Estruturas das proteínas
� Primárias- se refere à sequência de aas;
� Secundárias: conformações das cadeias 
peptídicas, formados por átomos da ligação 
peptídica com H;
aminoácido
Estruturas das proteínas
� Terciárias: posteriores dobras e enrolamentos. Ligações 
com átomos de radicais R;
� Quartenária: associação de 2 ou mais cadeias 
peptídicas.
10
Estruturas das proteínas
Interações que estabilizam a estrutura 
protéica
Pontes de hidrogênio (A)
Pontes dissulfeto (D)
Forças de Van Der Waals (B)
Ligação covalente (C e E)
11
Interações que estabilizam a estrutura 
protéica
Proteínas - Classificação: simples ou 
conjugadas
� Simples ou homoproteínas = por hidrólise 
total resultam em apenas AA.
� Exemplos: Albuminas; Globulinas; Gluteninas; 
Prolaminas/gliadinas; escleroproteínas
� Classificação de acordo com a solubilidade:
� Insolúveis: Estruturas fibrosas como escleroproteínas
(queratina e colágeno); 
� Solúveis: participam das reações biológicas
12
Proteínas- Classificação: simples ou 
conjugadas
� Conjugadas: as ptn se encontram combinadas com 
grupo prostético.
� Cromoproteínas;
� Lipoproteínas;
� Fosfoproteínas;
� Nucleoproteínas;
� Glicoproteínas;
� Metaloproteínas.
Classificação: derivadas
� Derivadas: são obtidas por degradação das 
ptn simples ou conjugadas, causando 
mudanças nas suas propriedades.Ex.: 
proteoses, peptonas.
13
Propriedades das proteínas
� Hidratação: a hidratação da proteína se dá pela 
ligação entre dipolos H2O e grupos iônicos e 
polares das proteínas.
� Desnaturação: proteína modifica sua 
conformação, tornando-se mais reativa
Propriedades das proteínas
� Viscosidade: varia em relação a concentração 
e a estrutura molecular das ptn � ligação 
eletrostática. Proporcional ao tamanho da 
molécula (quanto maior a molécula, maior é a 
viscosidade)
14
Desnaturação protéica
� A ptn perde sua atividade biológica, porém, a seqüência 
de AAs não é alterada e as ligações peptídicas não são 
rompidas.
Propriedades das proteínas
� Desnaturação:
� aquecimento
� agitação, 
� radiação UV; 
� raio X 
� compostos químicos como H+ e OH- fortes 
� Os agentes desnaturantes causam esta propriedade 
devido ao rompimento das ligações de Hidrogênio ou 
a modificação de cargas, com atração ou repulsão, 
alterando as conformações na cadeia.
15
Desnaturação protéica
� A desnaturação altera várias propriedades 
importantes da proteína:
� geralmente torna-se menos solúvel ou até mesmo 
insolúvel, 
� aumenta a viscosidade do alimento e a 
reatividade dos grupos laterais;
� Há perda de atividade biológica.
� No caso de proteína alimentar melhora a 
digestibilidade e utilização.
Alimentos protéicos
� DE ORIGEM ANIMAL
� CARNES E PESCADOS
� OVOS
� LEITE E DERIVADOS
� DE ORIGEM VEGETAL
� CEREAIS
� LEGUMINOSAS
16
OBRIGADA!

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