Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
1 BIOQUÍMICA DAS PROTEPROTEÍÍNAS NAS E AMINOÁCIDOS BIOQUÍMICA Profa. Laise Cedraz PROTEÍNAS (PTN) � Nome da palavra grega proteios – ”o primeiro“ (Mulder, 1839); � Substâncias orgânicas básica – C, H, O, N e Algumas contendo Fe; S; P; I; � Indispensáveis para fenômenos de crescimento e reprodução; � Elemento estrutural do organismo animal 2 FUNÇÕES � Plástica e estrutural: matriz óssea, tecido conjuntivo, tecido muscular � Colágeno, elastina, actina-miosina, queratina � Enzimática: catalizadores de reações químicas; � Todas as enzimas: amilase, isomerases, quinases etc � Energética: certos tipos de aminoácidos são utilizados como fonte de energia; � Glutamina e alanina/ demais aminoácidos FUNÇÕES � Transporte: proteínas que são transportadores; � hemoglobina, transferrina, transportadores das membranas, albuminas � Hormonal: vários hormônios são polipeptídeos; � Insulina, GH, luteinizante, prolactina, tireotropina � Patogênica e imunológica: vários antígenos e anticorpos são proteínas; � Imunoglobulinas, interferons � Transcrição gênica: precursores de ácidos nucléicos; � Componentes do DNA e RNA. 3 Proteínas podem ser definidas como polímeros de alto peso molecular, compostos de n unidades monoméricas, os aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas um dipeptídeo Aminoácido 1 Aminoácido 2 A ligação peptídica ocorre entre o grupo a-carboxila de um aminoácido e o grupo a-amino de outro aminoácido. HIDRÓLISE ���� AAs livres 4 DEFINIÇÃO DE AMINOÁCIDOS � AA � todos os derivados de ácidos carboxílicos, nos quais um hidrogênio estaria substituído por um grupo amina. H I R - C - COOH I NH2 Soluções aquosas � moléculas neutras. Prolina Exemplos: Alanina 5 ÍONS DIPOLARES � Baixas constantes de acidez e basicidade em relação aos ácidos carboxílicos � ÍON DIPOLAR NEUTRO � COMPOSTOS ANFÓTEROS � função de ácido ou base ou capacidade de doar ou receber prótons H I _ R - C - COOH I + NH2 6 Ligação peptídica � As propriedades são definidas pelo número,espécie e sequência de Aas na molécula; � A maioria desses compostos contém na molécula, grande proporção de um mesmo aminoácido. Classificação de aminoácidos: polaridade �� AMINOAMINOÁÁCIDOS NÃOCIDOS NÃO--POLARES ou POLARES ou HIDROFHIDROFÓÓBICOSBICOS: alanina, leucina, metionina, fenilalanina, prolina, triptófano e valina. �� AMINOAMINOÁÁCIDOS POLARES ou HIDROFCIDOS POLARES ou HIDROFÍÍLICOS:LICOS: Serina, treonina, tirosina, lisina, argenina, histidina, ácido glutâmico, ácido aspártico. 7 Aminoácidos hidrofílicos � AMINOÁCIDOS HIDROFÍLICOS (OU POLARES) – Cadeias laterais hidrofílicas, localizam-se na superfície da proteína, contactando com a água. A polaridade da SERINA, TREONINA e TIROSINA está ligada aos grupos HIDROXILAS. A polaridade da ASPARAGINA e GLUTAMINA se deve aos grupos AMIDAS (CO—NH2) Aminoácidos hidrofóbicos � AMINOÁCIDOS HIDROFÓBICOS (OU NÃO POLARES) – cadeias laterais hidrofóbicas localizam na parte interna da proteína, minimizando o contato com a água. A hidrofobicidade aumenta com o aumento do tamanho da cadeia. 8 Classificação nutricional dos aminoácidos � AA essencial: aquele que não pode ser sintetizado pelo organismo animal a partir de substâncias disponíveis; � AA condicionalmente essencial: pode ser considerado essencial para o organismo em determinado estado fisiológico ou em função de uma determinada condição clínica. � AA não essencial: são sintetizados no corpo humano Classificação nutricional dos aminoácidos glutamina HistidinaLisina ArgininaTreonina TaurinaMetionina SerotoninaCisteína e cistinaIsoleucina AsparaginaSerinaLeucina Ácido glutâmicoTirosinaTriptófano Ácido aspárticoProlinaValina AlaninaGlicinaFenilalanina Não essenciaisCondicionalmente essenciais Essenciais 9 Estruturas das proteínas � Primárias- se refere à sequência de aas; � Secundárias: conformações das cadeias peptídicas, formados por átomos da ligação peptídica com H; aminoácido Estruturas das proteínas � Terciárias: posteriores dobras e enrolamentos. Ligações com átomos de radicais R; � Quartenária: associação de 2 ou mais cadeias peptídicas. 10 Estruturas das proteínas Interações que estabilizam a estrutura protéica Pontes de hidrogênio (A) Pontes dissulfeto (D) Forças de Van Der Waals (B) Ligação covalente (C e E) 11 Interações que estabilizam a estrutura protéica Proteínas - Classificação: simples ou conjugadas � Simples ou homoproteínas = por hidrólise total resultam em apenas AA. � Exemplos: Albuminas; Globulinas; Gluteninas; Prolaminas/gliadinas; escleroproteínas � Classificação de acordo com a solubilidade: � Insolúveis: Estruturas fibrosas como escleroproteínas (queratina e colágeno); � Solúveis: participam das reações biológicas 12 Proteínas- Classificação: simples ou conjugadas � Conjugadas: as ptn se encontram combinadas com grupo prostético. � Cromoproteínas; � Lipoproteínas; � Fosfoproteínas; � Nucleoproteínas; � Glicoproteínas; � Metaloproteínas. Classificação: derivadas � Derivadas: são obtidas por degradação das ptn simples ou conjugadas, causando mudanças nas suas propriedades.Ex.: proteoses, peptonas. 13 Propriedades das proteínas � Hidratação: a hidratação da proteína se dá pela ligação entre dipolos H2O e grupos iônicos e polares das proteínas. � Desnaturação: proteína modifica sua conformação, tornando-se mais reativa Propriedades das proteínas � Viscosidade: varia em relação a concentração e a estrutura molecular das ptn � ligação eletrostática. Proporcional ao tamanho da molécula (quanto maior a molécula, maior é a viscosidade) 14 Desnaturação protéica � A ptn perde sua atividade biológica, porém, a seqüência de AAs não é alterada e as ligações peptídicas não são rompidas. Propriedades das proteínas � Desnaturação: � aquecimento � agitação, � radiação UV; � raio X � compostos químicos como H+ e OH- fortes � Os agentes desnaturantes causam esta propriedade devido ao rompimento das ligações de Hidrogênio ou a modificação de cargas, com atração ou repulsão, alterando as conformações na cadeia. 15 Desnaturação protéica � A desnaturação altera várias propriedades importantes da proteína: � geralmente torna-se menos solúvel ou até mesmo insolúvel, � aumenta a viscosidade do alimento e a reatividade dos grupos laterais; � Há perda de atividade biológica. � No caso de proteína alimentar melhora a digestibilidade e utilização. Alimentos protéicos � DE ORIGEM ANIMAL � CARNES E PESCADOS � OVOS � LEITE E DERIVADOS � DE ORIGEM VEGETAL � CEREAIS � LEGUMINOSAS 16 OBRIGADA!
Compartilhar