bio I - aula proteinas
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bio I - aula proteinas


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PROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNAS
Proteínas
\ufffdAs proteínas são as macromoléculas mais abundantes
nas células vivas;
\ufffdSão encontradas em todas as células e em todas as
partes da célula, exibindo uma grande diversidade de
funções.
Proteínas
\ufffd As proteínas apresentam muitas funções biológicas diferentes:
\ufffd Enzimas- é o grupo de proteínas mais variado e mais altamente
especializado, apresentam função catalítica;
\ufffd Proteínas transportadoras-hemoglobinas, lipoproteínas que
transportam lipídios, proteínas transportadoras integrais de
membranas;
\ufffd Proteínas nutrientes e de armazenamento- ovoalbumina,
caseína, ferritina;caseína, ferritina;
\ufffd Proteínas contráteis ou de motilidade- actina e miosina;
\ufffd Proteínas estruturais- colágeno, elastina, queratina;
\ufffd Proteínas de defesa- as imunoglobulinas ou anticorpos,
fibrinogênio e trombina (coagulação do sangue)
\ufffd Proteínas reguladoras- muitos hormônios são proteínas (insulina,
glucagon
\ufffd Outras proteínas- apresentam funções exóticas e de difícil
classificação
Proteínas
\ufffd As proteínas são moléculas muito grandes que podem apresentar
uma única cadeia polipeptídica ou duas ou mais cadeias (proteínas
com multissubunidades)
\ufffd Podem apresentar peso molecular bastante variado
Proteínas
\ufffd As proteínas apresentam composição em aminoácidos característica
\ufffd Algumas proteínas contêm grupos químicos diferentes dos
aminoácidos
Proteínas
\ufffd Proteínas conjugadas
\ufffd Grupo prostético
Proteínas
\ufffd Estrutura protéica
\ufffd O arranjo espacial dos átomos em uma proteínas é chamado de
conformação
\ufffd Proteínas nativas: são aquelas em sua conformação ativa
\ufffd Existem quatro níveis estruturais de uma proteína:
1- Estrutura primária: é a seqüência linear dos aminoácidos da
proteína;proteína;
2- Estrutura secundária: é a maneira como esses aminoácidos se
organizam no espaço. Os elementos de estrutura secundária mais
comuns são as \u3b1 hélice, fitas \u3b2 e voltas.
3- Estrutura terciária: é a maneira como a proteína se organiza no
espaço tridimensional, isto é, é o movimento, a organização das \u3b1
hélices, fitas \u3b2 e voltas no espaço tridimensional.
4- Estrutura quaternária: é quando a proteína tem mais de uma
subunidade, isto é, forma dímeros (duas subunidades); trímeros (três
subunidades); tetrâmeros (quatro subunidades) e oligômeros (muitas
subunidades).
Proteínas
Figura: níveis estruturais de uma proteína
Proteínas
1º NIVEL: ESTRUTURA PRIMÁRIA
\ufffd A estrutura primária de uma proteína é, simplesmente, sua
seqüência de aminoácidos, ou seja, é a ordem na qual aparecem
os resíduos de aminoácidos em uma dada proteína. Esta
estrutura apresenta apenas uma dimensão, já que ela só diz
respeito à ordem em que estão dispostos os aminoácidos.
\ufffd Ligação peptídica: ligação rígida e planar que se estabelece
entre o grupamento carboxila (COO-) de um aminoácido e oentre o grupamento carboxila (COO-) de um aminoácido e o
grupamento amino (NH3+) do aminoácido adjacente
Proteínas
Figura: fenômeno da ressonância na 
ligação peptídica
Proteínas
2º NIVEL: ESTRUTURA secundária
\ufffdA estrutura secundária de uma proteína se refere a
conformação de uma parte do polipeptídio, ou seja, como uma
determinada seqüência se organiza
\ufffdAs estruturas secundárias mais importantes são as \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 hélices e
as folhas \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2
\ufffd \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 hélices
É uma estrutura secundária comum\ufffd É uma estrutura secundária comum
\ufffd Cada volta possui 3,6 resíduos de aminoácidos que ocupam
0,54 nm
\ufffd Os grupamentos R ficam voltados para fora da cadeia
\ufffd São estabilizadas por pontes de hidrogênio dentro da
cadeia
\ufffd Podem ser de orientação helicoidal à direita (\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 hélice de
passo direito) ou de orientação helicoidal à esquerda (\u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 hélice
de passo esquerdo)
Proteínas
Figura: Diferentes aspectos da \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 hélice
Proteínas
Figura: orientação helicoidal da \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1 hélice
Proteínas
2º NIVEL: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
\ufffd a hélices
\ufffd A seqüência de aminoácidos afeta a estabilidade da a
hélice
\ufffd Quatro fatores influenciam na formação de uma \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-
hélice:
1. a repulsão ou a atração eletrostática entre resíduos1. a repulsão ou a atração eletrostática entre resíduos
carregados positiva e negativamente;
2. o tamanho das cadeias laterais de resíduos vizinhos;
3. as interações entre resíduos separados entre si três ou
quatro aminoácidos de distância na seqüência primária;
4. a presença de prolinas e glicinas.
Proteínas
2º NIVEL: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
\ufffd Conformação (fita) \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2
\ufffd Na conformação \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2, o esqueleto das cadeias
polipeptídicas é estendido em zigue-zague
\ufffd As fitas b podem se ordenar lado a lado, formando uma
folha \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2
\ufffd As folhas \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2 são estabilizadas por pontes de hidrogênio\ufffd As folhas \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2 são estabilizadas por pontes de hidrogênio
entre as cadeias (fitas \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2)
\ufffd As folhas \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2 podem ser paralelas ou antiparalelas
\ufffd Os grupamentos R dos aminoácidos estão voltados para
cima ou para baixo do plano em que corre a folha \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2
Proteínas
Figura: folha \u3b2 \u3b2 \u3b2 \u3b2 antiparalela
Proteínas
Figura: folha \u3b2 \u3b2 \u3b2 \u3b2 paralela
Proteínas
2º NIVEL: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
\ufffd Volta ou torção: conectam diferentes segmentos de
proteínas, podendo mudar a direção da cadeia protéica
Proteínas
3º NIVEL: ESTRUTURA TERCIÁRIA
\ufffd É o arranjo tridimensional das \u3b1\u3b1\u3b1\u3b1-hélices, folhas \u3b2\u3b2\u3b2\u3b2 e voltas
no espaço
\ufffd Quando a proteína apresenta sua conformação final, ela
passa a exercer sua função:
a) a defesa do organismo (anticorpo);
b) a regulação da expressão gênica (ativador e repressor);b) a regulação da expressão gênica (ativador e repressor);
c) a catálise de uma reação (enzima);
d) o transporte de substâncias (transportadores);
e) a cobertura de uma partícula viral (estrutural).
\ufffd A estrutura terciária é estabilizada por interações fracas,
em particular, interações hidrofóbicas envolvendo as cadeias
laterais de aminoácidos não-polares no núcleo fortemente
denso da proteína, interações iônicas, pontes de hidrogênio
e pontes de enxofre
Proteínas
3º NIVEL: ESTRUTURA TERCIÁRIA
Proteínas
3º NIVEL: ESTRUTURA TERCIÁRIA
Proteínas
4º NIVEL: ESTRUTURA QUATERNÁRIA
\ufffd É o nível de organização no qual a proteína apresenta duas
ou mais subunidades separadas, as quais, entre si, podem
ser iguais ou diferentes em estrutura
Proteínas
\ufffd Trabalhando com proteínas: separação-cromatrografia em
coluna
Proteínas
\ufffd Trabalhando com proteínas: separação-cromatrografia em
coluna-tipos de cromatografia
Proteínas
\ufffd Trabalhando com proteínas:
Proteínas
\ufffd Trabalhando com proteínas: eletroforese
Proteínas
\ufffd Trabalhando com proteínas: eletroforese bi-dimensional
Proteínas